Caracteristicas: Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes. Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una secuencia lineal. Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el DNA para esa proteína. Sus funciones están especificada por su secuencia singular de aminoácidos. La información de los genes son las instrucciones para fabricar las proteínas y ribonucleoproteínas. Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades multifuncionales. Clasificacion: Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen: Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos. Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o varias cadenas polipeptídicas. Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable. .................

1. Proteínas

2. Características de las proteínas
• Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos
diferentes.
• Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de
forma covalente en una secuencia lineal.
• Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el
DNA para esa proteína.

3. Clasificación de las proteínas
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos
moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen:
• Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos
• Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos.
• Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o
varias cadenas polipeptídicas.
Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de
forma intercambiable.

4. Características de las proteínas
• Sus funciones están especificada por su secuencia singular de
aminoácidos.
• La información de los genes son las instrucciones para fabricar las
proteínas y ribonucleoproteínas.
• Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades
multifuncionales.

5. Función de las proteínas
• La diversidad funcional de estas biomoléculas está relacionada con
las pasibilidades de combinación de los aminoácidos (20).

6. Niveles de organización estructural
Las proteínas son moléculas extraordinariamente complejas
Secuencia de a.a,
conectados por enlaces
peptídicos., es especificada
por el ADN.
Ocurre cuando los a.a.
de las secuencia
interaccionan atreves de
enlaces de H
Conformación tridimensional única
que asumen las proteínas globulares,
se da por atracciones entre las hélices
Ocurre cuando la
proteína consta de más
de una cadena de a.a.

7. Características
Las proteínas se presentan en una diversidad
enorme de tamaños y formas. Suelen clasificarse de
acuerdo a su (1) forma y (2) composición:
- Proteínas fibrosas: largas con forma de
varilla, insolubles en agua y tienen funciones
estructurales y protectoras.
- Proteínas globulares: esféricas compactas,
hidrosolubles. Tiene funciones dinámicas
(enzimas, inmunoglobulinas, hemoglobina)
1
- Proteínas simples: contienen sólo
aminoácidos.
- Proteína conjugada: contiene una proteína
combinada con un componente no proteico
(gpo. prostético), glucoproteínas lipoproteínas
y metaloproteínas.
2

8. Proteínas fibrosas
Presentan forma de varilla o de láminas, muchas de estas proteínas tienen
funciones estructurales más que dinámicas
α-queratina: Se encuentra en el pelo, la lana, la piel, los
cuernos y las uñas, como características son poco
hidrosoluble y relativamente resistentes al estiramiento.
Colágeno: es la proteína más abundante de los vertebrados,
la sintetizan células del tejido conjuntivo, que la segregan al
espacio extracelular. El colágeno incluye moléculas
genéticamente distintas de la piel, huesos, tendones, vasos
sanguíneos y la cornea, con propiedades especiales, como
fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la
córnea.
Fibroína de la seda: Proteína producida por varios insectos y
arañas, seda es fuerte, debido a que sus láminas plegadas
están unidas laxamente una a otra, principalmente por
fuerzas de van der Waals débiles.

9. Proteínas globulares
• Las funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican
la unión precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas.
• Cada proteína posee una superficie única y compleja que contiene
cavidades o hendiduras cuya estructura es complementaria a la de ligandos
específicos.
• Tras la unión del ligando se produce un cambio conformacional de la
proteína que está ligado a un suceso bioquímico.

10. Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas que contienen al
grupo prostético hemo (componente no aminoacídico) unido fuertemente a la
cadena polipeptídica.
**Los mamíferos que se sumergen, como las ballenas, que permanecen bajo el agua durante
períodos prolongados, poseen concentraciones elevadas de mioglobina en sus músculos.
• Mioglobina: Es una hemoproteína que está
presente en el corazón y el músculo
esquelético, sus funciones son servir como
un reservorio y acarreador de Oxígeno.
Proporciona el color rojo característico de
los tejidos.
• Hemoglobina: Es una molécula semi-esférica
que se encuentra en los eritrocitos, donde su
función principal es transportar oxígeno
desde los pulmones a todos los tejidos del
cuerpo.

11. Desnaturalización
• La desnaturalización de una proteínas es la pérdida o destrucción de la
estructura nativa de una proteína, es decir su estructura tridimensional a
condiciones fisiológicas y biológicamente activa.
• Muchos agentes físicos y químicos pueden romper esta conformación,
aunque normalmente esto no incluye la ruptura de los enlaces peptídico.
 Con frecuencia da lugar a cambios observables de las propiedades físicas de
las proteínas.
 Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede perder parcial
o totalmente su actividad biológica,
P. ej. La albúmina del huevo (clara) es soluble y transparente se hace
insoluble y opaca tras calentarla, este cambio es irreversible.

12. Desnaturalización
Las principales condiciones desnaturalizantes son las siguientes:
1. Ácidos y bases fuertes. Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos laterales
de la proteína, lo cual altera los patrones de enlace del hidrógeno y los puentes salinos.
2. Disolventes orgánicos. Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol, interaccionan con
los grupos R apolares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y los grupos polares de la
proteína.
3. Detergentes. Estas moléculas anfipáticas rompen las interacciones hidrófobas, haciendo que se
desplieguen las proteínas en cadenas polipeptídicas extendidas.
4. Agentes reductores. Reactivos como la urea rompe los enlaces de Hidrógeno, el mercaptoetanol,
convierten los puentes disulfuro en grupos sulfhidrilos.
5. Concentración salina. La unión de iones salinos a los grupos ionizables de una proteína disminuye
la interacción entre los grupos de carga opuesta sobre la molécula proteica.
6. Iones metálicos pesados. Los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+), pueden
romper los puentes salinos o pueden formar enlaces con los grupos sulfihidrilo. El Pb se une a los
grupos sulfhidrilo de dos enzimas de la ruta de síntesis de hemoglobina, esto provoca un descenso
en la síntesis de hemoglobina, dando lugar a una anemia grave (esta se considera una de los
síntomas que se mide con mayor facilidad en el envenenamiento por plomo.
7. Cambios de temperatura. Al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad de vibración
molecular. Finalmente, se rompen las interacciones débiles como los enlaces de H y la proteína se
despliega.
8. Agresión mecánica. Las acciones de agitación y trituración rompen el delicado equilibrio de
fuerzas que mantiene la estructura proteica (batir un huevo).

13. Dinámica de las proteínas
• La transferencia de información entre las biomoléculas se produce cuando las
moléculas con superficies complementarias interaccionan de manera no
covalente.
• La transferencia de información entre las moléculas siempre supone
modificaciones de la estructura tridimensional.
• Por ejemplo, la conformación de las subunidades de las moléculas de
hemoglobina que se unen al O2 experimentan cambios estructurales
específicos al unirse o separarse las moléculas de oxígeno