áCido folico

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áCido folico

  1. 1. 1. na parte do acido folico - sobre a sua digestao e numa das consequencias que e amenor sintese de heme2. Por outro lado tb ainda falta falares do tratamento3. Por fim na parte inicial falta a tua parte dos resultados dos exames laboratoriaisSão substâncias que têm como estrutura básica o ácido pteroilglutâmicoSão amplamente distribuídas nos alimentos animais e vegetais , mas podem ser destruídaspelo calor durante a preparação dos mesmosA dieta normal deve conter 200-400µg/dia , sendo a necessidade diária de 200-300µg/dia(quantidades maiores são necessárias na gravidez e lactação) Os depósitos no adulto são de10-20 mgO metabolismo da vit. B12 e do ácido fólico está intimamente relacionadoDef. de cobalamina gera acúmulo de radicais metila do metiltetraidrofolato não formando otetraidrofolato. A não formação do tetraidrofolato resulta em redução da síntese do DNAA vit. B12 ainda interfere na absorção de folatos pelas células medulares- sendo assim, quandoocorre deficiência de vit B12 há também deficiente utilizaçao de folato para eritropoieseAbsorção dos FolatosGeralmente as várias fomas de folato são absorvidas na metade superior do intestino delgadoO composto é armazenado no fígado. O composto armazenado no fígado pode ser cedido aointestino pela via biliar, o que mantém o nível de folato (ciclo êntero-hepático)O ácido fólico é encontrado na alimentação normal. E suas reservas podem servir para algunsmesesFunção dos FolatosAtuam como coenzimas em eventos importantes das células como:
  2. 2. - Doador de radical metila para a formação da metilcobalamina- O tetraidrofolato (resultante da perda do radical metila) serve como substrato para a síntesede purina e pirimidina, importantes na síntese dos ácidos nucleicosCausas de Deficiência de Ácido FólicoMá absorçãoDéficit ingestãoAlcoolismo (bloqueia o ciclo êntero-hepático, e diminui ingestão)Gestação – muito freqüenteAnemias hemolíticas – os dois últimos por aumento de consumoTratamentoConsiste na administração do ácido fólico por via oral , na dose de 1mg/diaHemoblobina7.4. Transporte de Oxigénio e Dióxido de Carbono A necessidade dapresença da hemoglobina no sangue para o fornecimento suficiente de O2 aostecidosA molécula de hemoglbina é composta por 4 cadeias de globina centradas à volta deum grupo heme. Cada grupo heme consise num anel de porfirina com um átomo deferro no centro. Na maioria dos adultos a molécula de hemoglobina possui 2 cadeiasalfa e duas cadeias beta.A presença de hemoglobina nos eritrócitos permite ao sangue transportar 30-100vezes mais oxigénio do que poderia faze-lo se este se encontrasse na formadissolvida no sangue. Cerca de 98% do oxigénio transportado dos pulmões para ostecidos é transportado em combinação química com a hemoglobina nos eritrócitos. Osrestantes 2% encontram-se no estado dissolvido na fase aquosa do plasma ecitoplasma. Por conseguinte, em condições normais, o oxigénio é levado aos tecidosquase totalmente pela hemoglobina.Se não existisse hemoglobina seria necessário aumentar o débito cardíaco cerca de17 vezes.Características da hemoglobinaOxigenação:Hb + O2(desoxi-hemoglobina) ↔ Hb·O2 (oxi-hemoglobina; vermelha)Reacção reversívelComo Hb é um tretâmero: Hb + 4O2 Hb·(O2)4Oxidação:Hb·(Fe2+) Hb·(Fe3+) (metahemoglobina; castanha)não pode ligar O2 - dificil de reduzirmetahemoglobina reductase (GV), 1,5 % Hb T
  3. 3. Metahemoglobinemia (25 % HB Total)Reacção com CO Hb + CO Hb·CO (carboxi-hemoglobina; vermelho brilhante, rosa)afinidade muito elevada (230X maior que para O2)Para que o O2 se possa ligar á hemoglobina o ferro (heme) deve estar no estado ferroso(reduzido). Na presença de O2 e H2O o Fe2+ seria rapidamente oxidado a Fe3+No micro-ambiente que rodeia o grupo heme na hemoglobina, onde as moléculas de água eprotões livres estão excluídos do contacto directo com o complexo Fe2+-O2 a oxidação é lentamas ainda assim acumula níveis elevadosSe o efeito protector da estrutura terciária da globina não estivesse combinado com oambiente redutor do citoplasma. A oxidação do Fe2+ mantém-se assim a níveis muito baixos(≤1%).a hemoglobina e o transporte de gases no sanguetransporte de O2 e de CO2(c02 dissociado no sangue)O transporte de oxigénio está a cargo da hemoglobina, proteína presente nas hemácias.Cada molécula de hemoglobina (Hb) combina-se com quatro moléculas de oxigénio,formando a oxi-hemoglobina (HbO2): Hb + O2 HbO2 (Hb representa ¼ da molécula de hemoglobina)Nos alvéolos pulmonares o oxigénio difunde-se para os capilares sanguíneos e penetra nashemácias, onde se combina com a hemoglobina, enquanto o dióxido de carbono (CO2) élibertado para o ar.Nos tecidos ocorre o inverso: o oxigénio dissocia-se da hemoglobina e difunde-se atingindoas células. A maior parte do dióxido de carbono libertado pelas células penetra nas hemáciase reage com a água, formando o ácido carbónico, que logo se dissocia e dá origem a iõeshidrogénio (H+) e hidrogenocarbonato (HCO3-), difundindo-se para o plasma sanguíneo,onde ajudam a manter o pH do sangue. H2CO2(aq) H+(aq) + HCO3-(aq)O restante dióxido de carbono libertado pelos tecidos associa-se à própria hemoglobina,formando a carbo-hemoglobina. O restante dissolve-se no plasma.o transporte de COO monóxido de carbono é um gás sem cheiro nem cor, é venenoso e asfixiante, uma vezque entra em competição com o oxigénio na ligação às moléculas de hemoglobina.
  4. 4. A ligação é feita no mesmo átomo de ferro (II) em que se liga a molécula O2, com a diferençade que a afinidade de CO para a hemoglobina é de 210 a 300 vezes superior à do oxigénio,dando origem à carboxi-hemoglobina (CoHb).Metabolismo dos folatosOs folatos são derivados do ácido fólico e estruturalmente são compostos por um grupo pteridina, umresíduo de ácido aminobenzóico (juntas, estas estruturas constituem o ácido pteróico) e por um númerovariável de resíduos de glutamato. Os diferentes folatos diferem ao nível do anel pirazínico (podendoapresentar diferentes unidades monocarbonadas ao nível dos átomos N5 e N10) e do número de resíduosde glutamato aos quais estão ligados.O H4 folato aceita unidades monocarbonadas da serina e glicina, sendo formado N5,N10-metileno-H4folato, que doa unidades monocarbonadas à 2’-deoxi-uridina monofosfato (2’d-UMP), que por sua vezgera TMP (timidina monofosfato) e H2 folato. Esta última molécula é reduzida a H4 folato, por acção daredútase do H2 folato, algo que ocorre com concomitante oxidação de NADPH. A existência deste ciclo(ciclo do H2 folato) revela-se então fundamental para a síntese de pirimidinas.Já o N5–formimino-H4 folato formado aquando do catabolismo da histidina pode, por sua vez, originar,por uma reacção de desaminação, N5,N10-metenilo-H4 folato, que funciona como um dador de unidadesmonocarbonadas para a síntese de nucleotídeos púricos. Por outro lado, o N 5,N10-metenilo-H4 folatopode ser formado por oxidação do N5,N10-metileno-H4 folato.O N5,N10-metileno-H4 folato pode também ser convertido por acção da redútase do N5,N10-metileno-H4folato em N5-metil-H4 folato, que por sua vez pode transferir o seu grupo metilo para a homocisteína,formando assim metionina (numa reacção catalisada pela síntase da metionina) e H4 folato. Aocorrência desta reacção revela-se fundamental no metabolismo dos folatos, na medida em que osfolatos são transportados para a célula sob a forma de N 5-metil-H4 folato, mas na célula, as enzimas têmmais afinidade para o H4 folato. A síntase de metionina, que está implicada na conversão de N5-metil-H4
  5. 5. folato em H4 folato, requer a presença de vitamina B12 como cofactor e, como tal, deficiências devitamina B12 repercutem-se no metabolismo dos folatos.Os folatos desempenham um papel na síntese de DNA e, como tal, deficiências em folatos estãoassociadas ao desenvolvimento de anemia megaloblásica, cancro, doenças cardiovasculares e, noperíodo embrionário, deficiências no tubo neural.Cobalamina coenzima do metabolismo do ácido fólicoAcido fólico tranferencia de fragmentos de carbonoA biossíntese de purinas, bases heterocíclicas necessárias para a síntese de RNA eDNA, requer ácido fólico, que serve como uma coenzima na transferência de unidadesde carbono de vários aminoácidos dadores.Transporte de oxígenoUnido a la hemoglobina (oxihemoglobina)98,5 % (=20 ml O2/100 ml sangre)Disuelto en plasma
  6. 6. 1,5 % (=0,3 ml O2/100 ml sangre)Hemoglobina  Formada por 4 cadena proteicas (globinas)  Cada cadena de globina tiene un grupo hemo.  Cada Fe+2 puede unirse a una molécula de O2 (unión débil, reversible, no covalente)  Cada molécula de hemoglobina puede transportar hasta 4 moléculas de O2 Hemoglobina  Cada molécula tiene:  - 4 cadenas proteicas (globinas 2a y 2b) con 1 grupo hemo cada una  -4 Grupos Hemo (contiene Fe2+)Transporte de O2:Disuelto en plasma (2%)Unido a Hemoglobina(98%)Transporte de CO2  5/15 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb)Diz-se haver anemia quando a concentração da hemoglobina sanguínea diminui aquém deníveis arbitrados pela Organização Mundial de Saúde, são eles: • 13 g/dL para homens
  7. 7. • 12 g/dL para mulheresAnemia MegaloblásticaPor deficiência de Vit B12 ou de Ácido Fólico São distúrbios provocados pela síntese comprometida do DNA. A divisão celular é lenta,porém o desenvolvimento citoplasmático progride normalmente, de modo que célulasmegaloblásticas tendem a ser grandes, com uma proporção aumentada de RNA em relação aoDNA.

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