El documento describe las características y estructura de las proteínas. Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria. Cumplen funciones como catalizadoras, estructurales, de transporte, reguladoras e inmunológicas entre otras. Se clasifican por su solubilidad y composición en proteínas simples y conjugadas.
5. I. CARACTERÍSTICAS:
Son compuestos cuaternarios formados por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P, Fe, Mg, etc.
Son macromoléculas cuyas unidades monoméricas son
moléculas simples denominadas aminoácidos.
Son cadenas simples, no ramificadas,
de aminoácidos unidos uno con otro.
Tienen elevado peso molecular.
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
La mayoria son solubles en agua, otras
son insolubles y forman soluciones
coloidales. a través de membranas
No dializan
semipermeables
Tienen
un
alto
grado
de
especificidad: las proteínas suelen ser
específicas de cada organismo
Se pueden desnaturalizar por acción
del calor, alcohol, pH u otras
sustancias
Son anfóteros: disociándose como
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ácidos o bases según el pH del medio.
6. ¿Cómo es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados
por un grupo amino NH2 y un grupo
carboxilo COOH.
Amino
Carboxilo
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7. Al átomo de C se une a cuatro
grupos químicos diferentes:
Grupo R
(cadena
lateral)
amino
hidrógeno
carboxilo
R es distinto para cada aminoácido
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8. B) Clasificación de los aminoácidos
Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, pero solo
unos 20 forman parte de las proteínas . Se clasifican en dos
grupos:
A. ESENCIALES :
Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo, por lo
que se deben ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en
el niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto .
B. NO ESENCIALES :
Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.
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10. ¿Cómo se unen los
aminoácidos entre sí?
El grupo amino de un aminoácido se
une al grupo carboxilo de otro, se pierde
una molécula de agua formándose la
unión peptídica que es una función
amida.
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11. Enlace peptídico
Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a
través de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).
R
R
R
R
OH - COOH + OH - COOH
CH - CONH - CH - COOH + H2O
H O
2
NH
2
NH
2
Aminoácido
HNH
Aminoácido
enlace peptídico
Dipéptido
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12. Los enlaces peptídicos conectan los
aminoácidos formando cadenas lineales
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14. IV. ESTRUCTURA PROTEICA
Las
proteínas están formadas por cadenas
polipeptídicas. Según como se dispongan en el
espacio
pueden
tener
estructura
primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
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15. A. ESTRUCTURA PRIMARIA
Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
Es determinada genéticamente.
Enlace implicado: PEPTÍDICO
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16. B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio.
Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos
cercanos.
Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
1.
Hélice
α:
La
cadena
polipeptídica
toma
una
disposición
helicoidal.
Se
debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre el
NH2 de un aminoácido y el
COOH de otro, distante de él
tres aminoácidos.
2.
Hoja plegada β: Los
puentes de hidrógeno se
forman
entre
los
aminoácidos cercanos
de
dos
cadenas
polipeptídicas paralelas.
3.
Al azar (γ): Los
segmentos de la
cadena
se
disponen
sin
adoptar
forma
definida.
Puentes de
hidrógeno
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17. C. ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa sobre la forma que adopta en el espacio la proteína
completa (forma como la cadena polipeptídica se dobla y enrolla
entre sí).
GLOBULAR
Forma esférica
Soluble en agua
Diversas funciones
Ejm: albúmina
•
•
•
FILAMENTOSA
Forma alargada
Insoluble en agua
Función estructural
– Ejm: colágeno
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18. D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Informa sobre las relaciones espaciales entre las cadenas
polipeptídicas.
No la poseen todas las proteínas. Se observa en las proteínas
formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas.
Las proteínas con estructura cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus componentes de estructura
terciaria se denominan PROTÓMEROS.
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20. III. FUNCIONES
1.
CATALÍTICA
Muchas
proteínas
son
enzimas, es decir catalizan
reacciones químicas
2. ESTRUCTURAL
Forman estructuras protectoras
externas.
A nivel tisular:
Queratina (uñas, piel, pelo, lana,
plumas, picos, caparazones
Colágeno
(tejido conjuntivo,
cartílago).
• Elastina en la piel.
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21. A nivel celular y molecular:
Lipoproteínas (membrana celular)
Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
Algunas proteínas forman poros
membrana
celular
que
dejan
selectivamente a ciertas sustancias.
en la
pasar
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22. 3. TRANSPORTE
Existen proteínas específicas que transportan determinados
elementos.
Transportan
•
•
•
O2:
Hemoglobina en la sangre.
Mioglobina en el músculo.
Hemocianina en la
hemolinfa de crustáceos y
moluscos.
Transportan
lípidos
Lipoproteína
s: LDL y
HDL
Transportan Cu
Ceruloplasmi
na
Transportan Fe
Transferrina
Cu
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23. 5. INMUNOLÓGICA:
4. RESERVA:
A)
Algunas proteínas almacenan
sustancias
Ferritina, almacena Fe
Caseína, suministra P
Reconocimiento
celular.
Las
células
de
defensas
reconocen
“sustancias extrañas” basándose en las
glucoproteínas de su superficie celular.
B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas
células reaccionan ante la presencia de
células
o
moléculas
extrañas
sintetizando proteínas de defensa, como
las globulinas o anticuerpos.
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24. 7. REGULADORA
Muchas hormonas son proteínas o péptidos
que regulan funciones biológicas.
Insulina: metabolismo de la glucosa
Prolactina: formación de leche
Oxitocina: contracción uterina
Las proteínas son la tercera alternativa,
8. ENERGÉTICA
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.
Ovoalbúmina del a clara de huevo,
proporciona una fuente de aminoácidos para
los embriones en desarrollo, o la caseina en
la leche
La oxidación de 1 g. de proteína produce
4,1 Kcal.
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25. 9. CONTRÁCTILES
10. CATALÍTICAS
11. AMORTIGUADORA
12. MANTENIMIENTO
DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA
La
actina y la miosina, se encuentran en
células musculares y permiten que los
músculos se contraigan.
Las enzimas, catalizadores químicos que
modifican y controlan la velocidad de las
reacciones en la célula.
Son sustancias buffers o “tampones”,
debido a que pueden neutralizar ácidos
y bases, regulando el pH sanguíneo.
Proteínas especiales mantienen constante
el volumen sanguíneo.
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26. V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas pueden ser: por su
solubilidad y por su composición
A. POR SU SOLUBILIDAD:
1. Solubles en el agua:
Ej. albúmina.
2. Insolubles en el agua:
Ej. escleroproteínas.
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27. B.
POR SU COMPOSICIÓN:
1.
PROTEÍNAS SIMPLES:
Cuando al hidrolizarse liberan únicamente
aminoácidos. Comprende los siguientes grupos:
Albúmina: constituyen el grupo más
común e importante de proteínas
simples: son solubles en agua. Ejm:
ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina
de la leche, seroalbúmina del suero,
leucosina del trigo.
Globulinas: Insolubles en agua. Ejm:
lactoglobulina
de
la
leche,
ovoglobulina de la clara de huevo,
seroglobulina
de
la
sangre,
fibrinógeno de la sangre, miosina del
músculo.
Glutelinas: En semillas vegetales.
Ejm: gluteína del gluten.
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28. En
semillas
vegetales. Ejm: gliadina del
trigo , hordeína del centeno,
zeína del maíz.
Prolaminas:
Son
proteínas
básicas. Se hallan asociadas a
los ácidos nucleicos formando
las
nucleoproteínas.
Ejm:
globina.
Histonas:
Asociadas a
ácidos nucléicos en algunas
especies. Ejm: salmina del
salmón,
clupeina
del
arenque, escombrina de la
caballa.
Protaminas:
Escleroproteínas: Tienen funciones
estructurales y de protección. Son
insolubles en el agua . Ejm:
queratina de los pelos y uñas,
colágeno de los huesos, tendones
y cartílagos ; elastina del tejido
conectivo.
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29. 2. PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos
(apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo prostético) .
La unión de la apoproteína y del grupo prostético se denomina
holoproteíca.
Glucoproteínas:
proteínas
unidas
a
carbohidratos
.
Ej.
Mucina.
Lipoproteínas: Proteínas unidas a
lípidos . Se les encuentra en la
yema de huevo, ribosomas.
Cromoproteínas:
Proteínas
combinadas
con pigmento.
Ej.
Hemoglobina
,
mioglobina, citocromos.
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30. Nucleoproteínas: Proteínas unidas
con
ácidos
nucleicos.
Se
hallan
constituyendo los cromosomas. Los virus
pueden
ser
considerados
como
nucleoproteínas.
Metaloproteínas: Proteínas unidas a
metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene
cobre.
Fosfoproteínas: Proteínas unidas al
ácido fosfórico . Ej. caseína de la leche.
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31. DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
Es la alteración de las características biológicas de
una proteína debido a cambios de el medio: pH,
temperatura , iones, presión, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria pero no la
primaria.
Al desnaturalizarse una proteína pierde su actividad
biológica.
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32. GRUPOS
Muchas proteínas contienen
unidadesPROSTÉTICOS
orgánicas
o
inorgánicas que son parte
integrante de la molécula ,pero
que no son aminoácidos:
GRUPOS
PROSTÉTICOS,
propios de una proteína
conjugada .
Los
grupos
prostéticos
pueden ser iones metálicos
como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++,
Cu++ ; o un compuesto
orgánico como : lípido,
carbohidrato, etc.
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