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METABOLISMO DE
PROTEÍNAS
Função das proteínas
• Hormônios e receptores
• Enzimas
• Neurotransmissores
• Proteínas estruturais
• Proteínas contráteis
• Proteínas motoras
• Proteínas transmembranas
• Milhares de peptídeos reguladores,
sinalizadores, entre outros
Estrutura da Proteína
• Primária
• Secundária
• Terceária
• Quartenária
Estrutura Primária
Estrutura secundária
Estrutura Terceária
Estrutura Quartenária
AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA BÁSICA
Ligação Peptídica
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• A proteína ingerida através da dieta é
hidrolisada pelo trato gastrointestinal
em aminoácidos
• Os aminoácidos ingeridos são
utilizados para síntese de proteínas
• Os aminoácidos restantes são
oxidados para fornecimento de energia
PEPSINA
TRIPSINA
QUIMIOTRIPSINA
ELASTASE
CARBOXIPEPTIDASE A
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Enzimas envolvidas na digestão de
proteínas
TRIPSINA
• Carbonila: lisina
ou arginina
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Aminoácidos
Aromáticos:
Fenilalanina,
triptofano, tirosina
As outras enzimas liberadas no intestino
delgado são ativadas pela ação da tripsina.
que hidrolisa parte destes enzimogênios,
tornando-os ativos
ENZIMAS INT DELGADO
CARBOPEPTIDASE A
• Carboxila terminal:
valina, leucina,
isoleucina, alanina
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• Carboxila terminal:
arginina e lisina
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• Carboxila terminal:
metionina, leucina e
aas aromáticos
ELASTASE
• Resíduos de alanina,
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Absorção dos aminoácidos
• Após absorção os aas caem na
corrente sanguínea
• Tecidos alvo e fígado
• Pool de aminoácidos (fígado)
• Turnover proteíco (20% TMB)
Destino dos aas na célula
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia
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REAÇÃO DE TRANSAMINAÇÃO
TERMINAÇÃO
CARBOXILA
TERMINAÇÃO
AMINA
PARA QUE OS
AMINOÁCIDOS
POSSAM SER
UTLIZADOS COMO
FONTE DE
ENERGIA, ELES
DEVEM
PRIMEIRAMENTE
SOFRER UMA
TRANSAMINAÇÃO,
OU SEJA,
RETIRADA DE SEU
RADICAL AMINO
ENZIMAS:
TRANSAMINASES E
AMINOTRANSFERASES
DEPENDENTES DO
PIRIDOXAL
FOSFATO(VIT B6)
AMINA TRANSFERIDA PARA α-CETOGLUTARATO
= FORMAÇÃO DE GLUTAMATO
MÚSCULO
• Degradação de
aminoácidos de cadeia
ramificada (Isoleucina,
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• Piruvato se junta com a
amônia e forma alanina
• Alanina vai para o fígado
e transfere amônia para o
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DESTINO DO GLUTAMATO
• ARMAZENA A AMÔNIA PARA
POSTERIOR SÍNTESE DE OUTROS
AMINOÁCIDOS
• SOFRE DESAMINAÇÃO OXIDATIVA NA
MITOCÔNDRIA , LIBERANDO AMÔNIA
• Esta reação é dependente de água e
forma NADPH+H+. A enzima
responsável por esta conversão é a
GLUTAMATO DESIDROGENASE
Destino da cadeia carbônicaDestino da cadeia carbônicaDestino da cadeia carbônica
• Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer
transaminação, irão para vias diferentes,
formando metabólitos distintos.
• METABÓLITOS FORMADOS:
• Piruvato
• Acetil-CoA
• α-cetoglutarato
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Aminoácidos degradados a piruvato
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degradados a
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CoA
Aminoácidos
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CICLO DA URÉIA
• A amônia formada no fígado é tóxica e
tem que ser transformada em uréia
• A uréia é eliminada pelos rins (30-40g dia)
SÍNTESE DE
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são sintetizados
por vias diferentes:
• α- cetoglutarato: glutamato,
glutamina, prolina, arginina
• Oxalacetato: Aspartato, lisina
asparagina, treonina,
metionina, isoleucina
• Piruvato: alanina, valina,
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• 3-fosfoglicerato: serina, glicina,
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• Fosfoenolpiruvato: tirosina,
triptofano, fenilalanina
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AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE
MOLÉCULAS
• Porfirinas: glicina
• Creatina: glicina,
arginina e
metionina
• Glutationa: glicina,
glutamato e
cisteína
NEUROTRANSMISSORES:
• Catecolamina: tirosina
• GABA: glutamato
• Serotonina: triptofano
• Histamina: Histidina
Necessidades diárias de
proteína
• 10 a 15% das necessidades
energéticas
• 1g/Kg de peso por dia
• Atletas: necessidade de ingestão
aumentada ou suplementação???
Metabolismo de
proteínas na atividade
física
Síntese proteíca
• Alta intensidade: síntese (miosina,
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