PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS

1. P R O F E S S O R : F Á B I O J O S É
D I S C I P L I N A : B I O L O G I A
F O R M A Ç Ã O : C I Ê N C I A S B I O L Ó G I C A S / A N Á L I S E S
C L Í N I C A S

2. HISTÓRICO
As proteínas foram descobertas no século XIX através de estudos
realizados principalmente com sangue e ovos. Na época, um dos
materiais orgânicos mais estudados eram as claras de ovo de aves,
que são chamadas de albume.

3. HISTÓRICO
O fato da clara do ovo se solidificar quando exposta ao
aquecimento deixava os cientistas muito intrigados, assim como
também acontecia com outras substâncias encontradas no leite e no
sangue.
Essas substâncias foram chamadas de albuminóides por terem
características muito parecidas com o albúmen.

4. HISTÓRICO
O termo proteína foi utilizado pela primeira vez em 1838, por um
químico holandês chamado Gerardus Johannes Mulder.
E com o passar do tempo os interesses pelas proteínas só cresciam
e os estudos estavam se tornando cada vez mais detalhistas.
Descobriram a presença dos aminoácidos e de 1900 pra cá já foram
indentificados 20 aminoácidos.

5. PROTEÍNAS
O que é ?
Aproteína é uma macromolécula formada por pequenas
moléculas (menor parte divisível de uma substância) de
aminoácido, ela é formada por no mínimo três aminoácidos.

6. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Elas desempenham um papel muito importante em nosso organismo, pois
fornecem material tanto para a construção como para a manutenção de
todos os nossos órgãos e tecidos.
As proteínas podem ser de origem vegetal ou animal. No caso das
primeiras, elas são consideradas incompletas por serem pobres em
variedade de aminoácidos essenciais (aqueles que o corpo não é capaz
de produzir).
Já a proteína de origem animal, é considerada completa por conter todos
os aminoácidos essenciais.

7. IMPORTÂNCIA
As proteínas são de extrema importância para o nosso organismo por sua função
construtora e reparadora.
Elas também participam da formação de hormônios, enzimas e anticorpos. Com
estes poucos exemplos, já se pode ter uma idéia do quanto elas são indispensáveis
ao nosso organismo.
Quando ingerimos proteínas, elas são quebradas durante o processo de digestão, e
posteriormente, absorvidas pelas nossas células, que novamente as quebram,
transformando-as em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo nosso
corpo onde eles forem mais necessários.

8. IMPORTÂNCIA
Por exemplo, se a pele de uma pessoa estiver em desequilíbrio pela
falta de aminoácidos, os alimentos ricos em proteínas e a ingestão
devida de água serão benéficos para a sua recuperação.
Isso vale não somente para a pele, mas para todo o corpo, pois,
como vimos, os aminoácidos são construtores e reparadores.

9. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
As proteínas são moléculas orgânicas formadas pela união de uma série
determinada de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas (A
união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula ).
A síntese de proteínas é um processo rápido, que ocorre em todas as
células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos, organelas
encontradas no citoplasma e no retículo endoplasmático rugoso. Esse
processo pode ser dividido em três etapas:

10. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
1º. Transcrição
A mensagem contida no cístron (porção do DNA que contém a
informação genética necessária àsíntese proteica) é transcrita
pelo RNA mensageiro (RNAm).
Nesse processo, as bases pareiam-se: a adenina do DNA se liga à
uracila do RNA, a timina do DNA com a adenina do RNA, a citosina
do DNA com a guanina do RNA, e assim sucessivamente, havendo a
intervenção da enzima RNA-polimerase.

11. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
A sequencia de 3 bases nitrogenadas de RNAm, forma o códon,
responsável pela codificação dos aminoácidos.
Dessa forma, a molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, migra do
núcleo para os ribossomos, atravessando os poros da membrana
plasmática e forma um molde para a síntese proteica.

12. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
2º. Ativação de aminoácidos
Nessa etapa, atua o RNA transportador (RNAt), que leva os aminoácidos
dispersos no citoplasma, provenientes da digestão, até os ribossomos.
Numa das regiões do RNAt está o anticódon, uma sequência de 3 bases
complementares ao códon de RNAm.

13. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas específicas, que se unem
ao RNA transportador, que forma o complexo aa-RNAt, dando origem ao
anticódon, um trio de códons complementar aos códons do RNAm.
Para que esse processo ocorra é preciso haver energia, que é fornecida
pelo ATP.

14. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
3º. Tradução
Na fase de tradução, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o
ribossomo a utiliza para sintetizar a proteína de acordo com a informação
dada.
Os ribossomos são formados por duas subunidades. Na subunidade menor,
ele faz ligação ao RNAm, na subunidade maior há dois sítios (1 e 2), em
que cada um desses sítios podem se unir a duas moléculas de RNAt.

15. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Uma enzima presente na subunidade maior realiza a ligação peptídica entre
os aminoácidos, o RNA transportador volta ao citoplasma para se unir a
outro aminoácido.
E assim, o ribossomo vai percorrendo o RNAm e provocando a ligação
entre os aminoácidos.

16. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
O fim do processo se dá quando o ribossomo passa por um códon de
terminação e nenhum RNAt entra no ribossomo, por não terem mais
sequencias complementares aos códons de terminação.
Então, o ribossomo se solta do RNAm, a proteína específica é formada e
liberada do ribossomo.

17. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Para formar uma proteína de 60 aminoácidos, por exemplo, é necessário 1
RNAm, 60 códons (cada um corresponde a um aminoácido), 180 bases
nitrogenadas (cada sequência de 3 bases dá origem a um aminoácido), 1
ribossomo e 60 RNAt (cada RNAt transporta um aminoácido).
Pode-se notar, então, que se trata de um processo altamente complexo, já
que há a intervenção de vários agentes.

19. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
As proteínas desempenham um grande número
de funções biológicas nas células:
Enzimas
As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o
grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do
organismo são catalisadas por enzimas.

20. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas transportadoras
Podemos encontrar proteínas transportadoras nas
membranas plasmáticas e intracelulares de todos os
organismos.
Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos,
etc. através das membranas celulares.

21. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou
moléculas específicas de um órgão para outro.
A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio
para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas transportadoras.

22. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas estruturais
As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas,
suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que
possuem a proteína colágeno.

23. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas de defesa
Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os
organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas
de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina.
Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas
também atuam na defesa desses organismos.

24. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas reguladoras
Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades
metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que
possuem função antagônica no metabolismo da glicose.

25. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas nutrientes ou de armazenamento
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso
da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam
proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e
crescimento.

26. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas de motilidade ou contráteis
Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de
movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem
produzindo o movimento muscular.

27. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
O tamanho das moléculas de proteínas varia muito, de acordo com seu
tipo e função.
Existem proteínas com uma única cadeia polipeptídica, enquanto
existem outras com duas ou mais cadeias, chamadas de proteínas com
multissubunidades, como é o caso da molécula
de hemoglobina humana.

28. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Essas proteínas podem ter subunidades idênticas (2 ou mais iguais) e recebem o
nome de proteína oligomérica. Cada subunidade é chamada de protômero.
Algumas proteínas, porém, podem ser formadas por grupos diferentes dos
aminoácidos.
As proteínas que possuem apenas aminoácidos em sua fórmula são chamadas
de proteínas simples. As proteínas que contêm outros elementos químicos são
chamadas de proteínas conjugadas.

29. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
A região da proteína onde está esse elemento é chamado de grupo
prostético.
É o tipo de grupo prostético que classifica cada grupo de proteínas, por
exemplo: proteínas que contêm lipídios são chamadas de lipoproteínas,
proteínas que contêm açúcares são chamadas de glicoproteínas, etc.

30. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Pode haver mais de um grupo prostético em uma proteína, e cada um tem a
sua função biológica específica.
A seqüência da cadeia de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica pode
ser determinada. Os polipeptídios pequenos são sequenciados usando
procedimentos automatizados.

31. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Quando vai se determinar a seqüência de uma cadeia polipeptídica, o
primeiro passo consiste em quebrá-la por hidrólise e determinar a
composição de aminoácidos e, em seguida, determinar os aminoácidos
terminais.
Quando se trata de polipeptídios de cadeias muito grandes, a
identificação deve ser feita utilizando pequenos segmentos, pois a
precisão tende a diminuir conforme aumenta o tamanho da cadeia.

32. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
As proteínas são estruturas compostas pela união de diversas moléculas
de aminoácidos, através de ligações peptídicas, sendo que possui quatro
níveis estruturais:
Estrutura primária: ligações covalentes unem os resíduos de aminoácidos
em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura secundária: são os arranjos particularmente estáveis dos
resíduos de aminoácidos, dando origem a padrões estruturais
recorrentes.
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do dobramento
tridimensional de um polipeptídeo.
Estrutura quaternária: é quando uma proteína possui uma ou mais
subunidades polipeptídicas.

33. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Todas as proteínas iniciam sua existência no ribossomo como uma sequência
linear de resíduos de aminoácidos.
Esse polipeptídeo deve enovelar-se durante e em seguida à síntese, à fim
de atingir a sua conformação nativa.
Pequenas alterações no meio em que se localiza a proteína podem resultar
em alterações estruturais, que poderá levar à uma deficiência no seu
funcionamento.

34. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
A estrutura protéica adquire sua função em meio celular específico.
Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem
resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas.
Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de
função recebe o nome de desnaturação.

35. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um
desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização
de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas
desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente
enovelados pouco elucidados.

36. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as
interações fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de
hidrogênio) de forma complexa.
Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação protéica
geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de
estrutura em uma faixa estrita de temperaturas.

37. Essa alteração repentina indica que o desenovelamento é um processo
cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína
desestabiliza outras partes.
A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por
extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água
(álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e
cloridrato de guanidínio ou por detergentes.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

38. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento
relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na
cadeia polipepitídica é rompida.
Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de
modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que
estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga
líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de
algumas ligações de hidrogênio.

39. AMINOÁCIDO
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de
carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). Alguns podem
conter enxofre em sua composição. Esses compostos se ligam, formando
a molécula de aminoácido da seguinte forma:

40. AMINOÁCIDO
Todas as moléculas de aminoácidos contêm um grupo carboxílico
(COOH ), um grupo amina (NH2) e uma molécula de hidrogênio (H),
ligados a um átomo de carbono, chamado de carbono alfa.
A esse mesmo carbono também é ligado um radical, genericamente
chamado de R.

41. AMINOÁCIDO
Esse radical varia de acordo com o aminoácido, ou seja, cada um dos
20 aminoácidos existentes contém seu próprio radical, que pode variar
de um simples átomo de hidrogênio (H), como é o caso da glicina, para
grupos bem mais complexos.

42. AMINOÁCIDO
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando
as proteínas. Para que as células possam produzir sua proteínas, elas
precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação
ou serem fabricados pelo próprio organismo.

43. AMINOÁCIDO
Aminoácidos naturais
Também chamados de aminoácidos não essenciais, são produzidos pelo
próprio organismo. O organismo animal é capaz de produzir apenas 12
dos 20 aminoácidos existentes na natureza, devendo os demais serem
retirados da alimentação. Já os vegetais são capazes de produzir os 20
aminoácidos.

44. AMINOÁCIDO
Aminoácidos essenciais
São os aminoácidos que os animais não conseguem produzir, mas são
obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser retirados
dos alimentos.

45. AMINOÁCIDO – NATURAIS E ESSENCIAIS
Naturais Essenciais
Glicina Histidina Fenilalanina
Alanina Asparagina Valina
Serina Glutamina Triptofano
Cisteína Prolina Treonina
Tirosina Lisina
Ácido Aspártico Leucina
Ácido Glutâmico Isoleucina
Arginina Metionina

46. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Glicina: ajuda na fabricação de outros alfa-aminoácidos e é parte da
estrutura da hemoglobina e cytocromos (enzimas envolvidas na
produção de energia) tem um efeito calmante e é usado muitas vezes
para tratar pessoas maníacos depressivas e pessoas agressivas, reduz a
vontade de comer açúcar, produz glucagon, que mobiliza glycogen.

47. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Alanina: componente principal do tecido de conexão, elemento
intermediário do ciclo glucose-alanina, que permite que os músculos e
outros tecidos tirem energia dos aas e obtenham sistema de imunização,
ajuda a melhorar o sistema imunológico.

48. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Serina: importante na produção de energia das células, ajuda a
memória e funções do sistema nervoso, melhora o sistema imunológico,
produzindo imunoglobulinas e anticorpos.

49. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Cisteina: ajuda a prevenir danos oriundos de álcool e tabaco, estimula a
atividade das células brancas no sangue.
Tirosina: percussor dos neuro-transmissores dopamina, norepinefrina e
epinefrina, assim como a tireóide, GH, melanina (pigmento responsável
pela cor do cabelo), aumenta a sensação de bem estar.

50. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
O ácido aspártico ou aspartato é um dos aminoácidos codificados
pelo código genético, sendo portanto um dos componentes
das proteínas dos seres vivos.
É um aminoácido não essencial em mamíferos, tendo uma possível
função de neurotransmissor excitatório no cérebro. Como tal, existem
indicações que o ácido aspártico possa conferir resistência à fadiga.

51. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Ácido glutâmico: percussor da glutamina, prolina, ornitina, arginina,
glutathon e gaba, fonte potencial de energia, importante no metabolismo
do cérebro e metabolismo de outros alfa-aminoácidos.

52. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Arginina: pode aumentar a secreção de insulina e glucagon e GH ,
ajuda na reabilitação de ferimentos, formação de colágeno e estimula o
sistema imune , percussor da creatina , acido gama amino buturico
(GABA , um neuro-transmissor do cérebro), pode aumentar a contagem
de esperma e a resposta T-lymphocyte.

53. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Histidina: absorvem ultravioleta na pele, importante na produção de
células vermelhas e brancas, usado no tratamento de anemias, doenças
alérgicas, artrite, reumatismo e ulceras digestiva.

54. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
A asparagina é derivada do ácido aspártico. Participa na biossíntese
de glicoproteínas e é essencial na síntese de um grande número de
outras proteínas. É um dos aminoácidos codificados pelo código
genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres
vivos.

55. AMINOÁCIDOS - NATURAIS
Glutamina: alfa-aminoácido mais abundante, importante nas funções
do sistema imunológico, importante fonte de energia especialmente
para os rins e intestinos durante restrições calóricas, no cérebro ajuda à
memória e estimula a inteligência e a concentração.
Prolina: importante na formação de tecido de conexão e músculo do
coração, facilmente mobilizado para energia muscular, o ingrediente
mais importante do colágeno.

56. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Fenilalanina: maior percussor da tirosina melhora o aprendizado,
memória, temperamento, e alerta mental, usado em alguns tipos de
depressão, elemento principal na produção de colágeno, tira o apetite.
Valina: alfa-aminoácido interligado (em corrente), não é processado
pelo fígado, ativamente absorvido pelo músculo, influencia a tomada
pelo cérebro de outros neuro-transmissores (triptofano, fenilalanina,
tirosina).

57. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Triptofano: percussor principal da serotonina neuro-transmissor que
oferece efeito calmante, estimula a produção de GH, encontrados nas
fontes de comidas naturais, promove sonolência, por isso deve ser
consumido à noite.
Treonina: desintoxicastes, ajuda a prevenir o aumento de gordura no
fígado, componente importante do colágeno, é baixo nos vegetarianos.

58. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Lisina: baixos níveis podem diminuir a síntese protéica, afetando o
músculo e tecidos de conexão, inibe vírus, usado no tratamento de
herpes simples, este alfa-aminoácido + vitamina forma a l-carnitina, um
bioquímico que possibilita ao tecido muscular a usar oxigênio com
maior eficiência retardando a fadiga, ajuda no crescimento ósseo,
auxiliando a formação do colágeno, a fibra protéica que produz ossos,
cartilagem e outros tecidos conectivos.

59. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Leucina: usado como fonte de energia, ajuda a reduzir a queda
de proteína muscular, modula o subir dos percussores neuro-
transmissor pelo cérebro assim como soltar das encefálicas, que
impedem a passagem dos sinais de dor para o sistema nervoso,
promove cicatrização da pele e ossos quebrados. Também faz parte
dos BCAAs.

60. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Isoleucina: usado para energia pelo tecido muscular, usado para
prevenir perda muscular em pessoas debilitadas, essencial na formação
de hemoglobina. Um dos alfa-aminoácidos da cadeia BCAA.

61. AMINOÁCIDOS - ESSENCIAIS
Methionina: percussor da cistina e da creatina, ajuda a aumentar os
níveis antioxidantes (glutathione) e reduzir os níveis de colesterol no
sangue, ajuda a remover restos tóxicos do fígado e ajuda na
regeneração do fígado e rins.

62. ENZIMA
A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que
ocorrem no interior das células e também fora delas (em cavidades de
órgãos, por exemplo).
Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua realização ,
da existência de uma determinada enzima. As enzimas são substâncias
do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações
químicas.

63. ENZIMA
Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de
uma certa reação química.
Muitas enzimas possuem, além da porção protéica propriamente dita,
constituída por uma seqüência de aminoácidos, uma porção não-
protéica.

64. ENZIMA
A parte protéica é a apoenzima e a não protéica é o co-fator. Quando o co-
fator é uma molécula orgânica, é chamado de coenzima.
O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente,
mais propriamente conhecido como substrato.
É formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz,
liberando os produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora
tenha participado da reação.

65. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS
Temperatura
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro
de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com
o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada
temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.

66. FATORES QUE AFETAM AS ATIVIDASDES DAS ENZIMAS
Grau de acidez (pH)
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio,
também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH
vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio(H+) em
um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido
nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de
14 são os mais básicos (alcalinos).