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Alimentos e Nutracêuticos
APLICAÇÕES DA TRANSGLUTAMINASE DE
ORIGEM MICROBIANA (MTgase) EM ALIMENTOS
CÁRNEOS
Ronaldo Montezuma
Consultor em Pesquisa, Desenvolvimento e
Inovação
São Paulo, fevereiro de 2014
APRESENTAÇÃO PROFISSIONAL
Médico Veterinário e Mestre em Engenharia e
Ciência de Alimentos pela Universidade Estadual
Paulista (UNESP).
Pesquisador e empreendedor em projetos de
inovação do agronegócio.
Experiência de 20 anos como executivo em
unidades de negócios e áreas corporativas na
Sadia, Sonae e JBS.
Atua como consultor no desenvolvimento de novos
produtos e aplicação de produtos biotecnológicos
em indústrias alimentícias, no Brasil e America
Latina.
IMPORTÂNCIA
 Indústrias alimentícias de todo o mundo
estão em busca do desenvolvimento de
ingredientes ou produtos cárneos com
novas características físicas e funcionais
 Um dos objetivos é a alteração das
propriedades dos produtos pela
modificação das proteínas do carne
utilizando a transglutaminase
(RODRIGUEZ-NOGALES, 2006; SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001)
CARACTERÍSTICAS
 Independente do cálcio para ativação
 Dependente de baixa tenção O2 para
ativação
 Massa molar 38.000 Kd
 Ponto isoelétrico (pl) = 8,9
 331 aminoácidos em uma única cadeia
peptídica
 1 resíduo de cistina
 proteína monométrica simples
FONTES
 Purificação da enzima dos fluidos dos
tecidos dos animais abatidos para
consumo: bovinos, suínos e pescados
 Vegetais
 Produção microbiana iniciou em 1980
 Streptoverticilium mobaraense sp,
linhagem S-8112
LEGISLAÇÃO
 ANVISA (2003), RDC no. 348 complementa a
RDC no. 24 e aprova a aplicação da
transglutaminase de origem microbiana em
alimentos
 A resolução RDC no. 278 dispensa de registro as
enzimas e preparações enzimáticas
 MAPA (1986): Regulamentos Técnicos de
Identidade e Qualidade Portaria nº 146, de 07
de março de 1996 coadjuvante opcional de
tecnologia/elaboração: Enzima transglutaminase
quantum satis
LEGISLAÇÃO
 USDA FSIS (2001)
 aprova sua utilização juntamente com a
gelatina suína para utilização como ligante
de produtos de carne formados e em
presuntos curados e embutidos cozidos
 FDA
 A transglutaminase foi Genericamente
Reconhecida Como Segura (GRAS)
FISIOLOGIA
 Fator de coagulação presente no plasma: XIIIa
transglutaminase e XIIIb proteína carreadora
 Dependende de Ca++ e trombina
 Aumento da estabilidade do coágulo da fibrina
pela formação de ligações covalentes entre os
polímeros de fibrina
 Estabilização do tecido de cicatrização pela
formação de ligações cruzadas entre as
moléculas de fibrina
 Favorece a migração dos fibroblastos
(BAER et. all, 1980; TAKAHASHI et. All; 1986 FOLK, 1980; BRUHN et. all, 1981)
FISIOLOGIA
 Função quimiotática
 Formação do tecido de granulação através
das ligações cruzadas das proteínas
adesivas: fibronectina, vitronectina,
actina, miosina e colágeno
 Prolongamento da estabilidade das
ligações cruzadas pelo aumento da
resistência a fribrinólise
(BARRY et. all, 1988)
FISIOLOGIA
 Fator XIII da coagulação sanguinea nos
mamíferos
 Formação do citoesqueleto e parede
celular das Plantas
 Formação da membrana de células
esporulares
DE JONG; KOPPELMAN, (2002)
INIBIDORES
 Metais pesados se ligam ao único grupo tiol do resíduo
de cisteína: sítio ativo da MTG
 Cu++ Zn++ Pb2+ Li+
 Substâncias organicas específicas: Indício de um grupo
SH participando da reação
 Inibidor natural no soro do leite crú ainda não
indentificado presume-se que se liga ao resíduo de
cistéina
 Presente em leite aquecido a temperatura até 62 a 65 °C
por 30 minutos
 Peso molecular 200 Da, não é um íon metálico livre
(DE JONG, BOUMANS & WIJNGAARDS, 2009)
REAÇÃO
Fonte: SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001 (adaptado).
AÇÃO
 Catalização das reações das ligações
cruzadas entre proteínas
 Incorporação de uma amina livre
 Hidrólise do resíduo glutamina
(GERRARD et al., 2001)
Propriedades de Textura e Análise do Perfil de
Textura (PTA)
Curva típica do texturômetro GF (adaptada de BOURNE, 1982).
ATIVIDADE
 Atividade ótima a 50°C por 10 minutos no
em pH=6
 Mantém a atividade por 10 minutos a
40°C
 Perde a atividade a 70°C em poucos
minutos
 É ativada a 10°C e retém alguma
atividade próximo do ponto de
congelamento
ATIVIDADE
Temperatura (°C) Tempo (min)
5 240
15 105
20 70
30 35
40 20
FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989.
Relação entre a temperatura e o tempo de reação.
ATIVIDADE
FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989.
0
20
40
60
80
100
30 35 40 45 50 55 60 65 70 75
Atividade(%)
Temperatura (oC)
ATIVIDADE
FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989.
0
10
20
30
40
50
60
70
80
90
100
30 35 40 45 50 55 60 65 70 75
Atividade(%)
Temperatura (oC)
REATIVIDADE
FOOD PROTEIN REACTIVITY
Milk Casein +++
Sodium caseinate +++
A-Lactoglobulin +
B- Lactoglobulin +
Egg Egg white protein (egg albumin) +
egg yolk protein ++
Meat Myoglobin +
Collagen ++
Gelatin +++
Myofibril: Myosin +++
Myofibril: Actin X X
Soybean 11S Globulin +++
7S globulin +++
Wheat Gliadin ++
Glutenin ++
+++ reacts very well, ++reacts well, + reacts depending
of conditions, X in general do not react. (SAKAMOTO et al., 2006)
Reactivity of microbial transglutaminase for several proteins
APLICAÇÕES E DOSAGEM
APLICAÇÃO PREPARAÇÃO CONCENTRAÇÃO U/g DOSAGEM g/Kg
Carnes e peixes TG BIONOV 100 100 8-10
Presunto cru TG BIONOV 100 100 10
Salames, presuntos TG BIONOV 100 100 1,5-2
Surumi, derivados
peixe
TG BIONOV 100 100 1-3
Presuntos, salsichas TG BIONOV 100 100 3
Linguiças frescas,
salsichas, presuntos,
mortadelas
TG BIONOV 100 100 1
Queijos mussarela
antes de pasteurizar
TG BIONOV 70 70 5
Iogurte e queijo
fresco
TG BIONOV 70 70 0,3
Queijos mussarela TG BIONOV 70 70 0,5
Queijo duro amarelo TG BIONOV 70 70 0,3-1
Leite fluido crú TG BIONOV 70 70 0,4
VANTAGENS
 Melhoria do Perfil de Textura:
 Dureza
 Coesividade
 Elasticidade
 Fraturabilidade (redução)
 Melhoria da fatiabilidade
 Aumento da viscosidade
 Redução da sinérese
 Melhoria do rendimento:
 Maior agregação das globulinas ao coalho
 Aumento da retenção de líquido
VANTAGENS DO PROCESSO
 Embutidos cozidos e fermentados:
 Melhoria na fatiabilidade
 Melhoria dos parâmetros do Perfil de Textura
(PTA)
 Fraturabilidade
 Dureza
 Adesividade
 Coesividade
 Elasticidade
 Resiliência
Propriedades de Textura e Análise do Perfil de
Textura (PTA)
Curva real do texturômetro (MONTEZUMA, 2009).
LEGISLAÇÃO
 ANVISA (2003)
 RDC no. 348 complementa a RDC no. 24 e
aprova a aplicação da transglutaminase de
origem microbiana em alimentos
 A resolução RDC no. 278 dispensa de
registro as enzimas e preparações
enzimáticas. Entretanto sua utilização vem
sendo declarada na lista de ingredientes
em salames.
LEGISLAÇÃO
 USDA FSIS (2001)
 aprova sua utilização juntamente com a
gelatina suína para utilização como ligante
de produtos de carne formados e em
presuntos curados e embutidos cozidos
 FDA
 A transglutaminase foi Genericamente
Reconhecida Como Segura (GRAS)
REESTRUTURADOS
IN NATURA
 73% de pedaços de carne magra VCM 95% (30 a 150g)
moídos em disco de 3 furos ou achatados ou fatiados na
espessura de 3 a 4 mm
 Solução para solubilizar e extrair a miosina:
 20% de água destilada gelada
 0,8% de cloreto de sódio
 0,2% de tripolifosfato de sódio
 1% de TG BIONOV 100U/g em pó
 5% de recortes VCM 80 a 90%, moídos em disco de 3
mm, adicionados após a mistura da TG
 Total da batelada 100%
FLUXOGRAMA DO PROCESSO
SELEÇÃO DA
MATÉRIA PRIMA
REDUÇÃO DO
TAMANHO
DESESTRURAÇÃO
DAS FIBRAS
0 a 4o C
EXTRAÇÃO DAS
PROTÉINAS
2 a 4o C
5 minutos
SEPARAÇÃO DOS
TECIDOS NÃO
MUSCULARES
SOLUBILIZAÇÃO
DAS PROTEÍNAS
2 a 4o C
ADIÇÃO E
DISPERSÃO DA TG
2 minutos
EMBUTIMENTO A
VÁCUO
GRAMPEAMENTO
OU SELAGEM A
VÁCUO
CATALIZAÇÃO DAS
LIGAÇÕES
CRUZADAS
6 A 8 horas a 4o C
SEMI
CONGELAMENTO
- 2 a -5o C
EQUALIZAÇÃO DA
TEMPERATURA
- 1,0o C
FATIMENTO OU
CUBAGEM
-1o C
EMBALAGEM
PRIMÁRIA
EXTRUÇÃO E
MOLDAGEM A
VÁCUO
0 a 2o C
EMBALAGEM
PRIMÁRIA
A VÁCUO
CATALIZAÇÃO DAS
LIGAÇÕES
CRUZADAS
2 horas a 8o C
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MATÉRIA PRIMA
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LIGAÇÕES
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SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA
REDUÇÃO DO TAMANHO
DESESTRUTURAÇÃO
HOMOGENEIZAÇÃO
IMPORTANTE! RETALHOS GORDUROSOS DEVEM SER MOÍDOS EM DISCO COM FURO DE 3 MM,
OU PASSADOS NO CUTTER E MISTURADOS UNIFORMEMENTE, APÓS A MISTURA DA TG EM PÓ.
PROTEÍNAS REATIVAS
 Solubilização e extração da miosina:
Proteína sarcoplasmáticas solúvel
 Formação uma película externa brilhante e
adesiva
 Catalização das reações da miosina e
colágeno hidrolisado (gelatina)
 Aumento das ligações cruzadas
irreversíveis entre as superfícies dos
pedaços musculares
SOLUBILIZAÇÃO DA MIOSINA
EXTRAÇÃO DA MIOSINA
PRESUNTO
ADIÇÃO DA TG
INÍCIO DA LIGAÇÃO
EMBUTIMENTO
EMBALAGEM A VÁCUO
MOLDAGEM
MOLDAGEM
REFRIGERAÇÃO
FATIAMENTO
CUBAGEM
PRESUNTO
PRESUNTO
PRESUNTO
BACON
BACON
BACON
CARNE PARA BEEF JERKY
REESTRUTURADOS
PEITO DE FRANGO
PRODUTO FINAL
PEIXE RESTRUTURADO
PRODUTO FINAL
PEIXE RESTRUTURADO
PRODUTO FINAL
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CASE READY DE BIFE DE FRANGO
EM ATMOSFERA MODIFICADA
GELIFICAÇÃO INSTANTÂNEA
Bife diretamente moldado em processo contínuo
APLICAÇÕES PARA SISTEMAS CONTÍNUOS
EMBALAGEM CONTÍNUA
PRODUTO PRONTO
BIFE REESTRUTURADO
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PRODUTO PRONTO
PRODUTO PRONTO
SALAMES
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SALSICHAS
PROMOÇÃO
PARCERIAS DE SUCESSO
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CONTATO
Ronaldo Montezuma
Méd-vet. Me. Eng. Alimentos
+55 (011) 3099-9517
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  • 1. BIOTECNOLOGIA Alimentos e Nutracêuticos APLICAÇÕES DA TRANSGLUTAMINASE DE ORIGEM MICROBIANA (MTgase) EM ALIMENTOS CÁRNEOS Ronaldo Montezuma Consultor em Pesquisa, Desenvolvimento e Inovação São Paulo, fevereiro de 2014
  • 2. APRESENTAÇÃO PROFISSIONAL Médico Veterinário e Mestre em Engenharia e Ciência de Alimentos pela Universidade Estadual Paulista (UNESP). Pesquisador e empreendedor em projetos de inovação do agronegócio. Experiência de 20 anos como executivo em unidades de negócios e áreas corporativas na Sadia, Sonae e JBS. Atua como consultor no desenvolvimento de novos produtos e aplicação de produtos biotecnológicos em indústrias alimentícias, no Brasil e America Latina.
  • 3. IMPORTÂNCIA  Indústrias alimentícias de todo o mundo estão em busca do desenvolvimento de ingredientes ou produtos cárneos com novas características físicas e funcionais  Um dos objetivos é a alteração das propriedades dos produtos pela modificação das proteínas do carne utilizando a transglutaminase (RODRIGUEZ-NOGALES, 2006; SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001)
  • 4. CARACTERÍSTICAS  Independente do cálcio para ativação  Dependente de baixa tenção O2 para ativação  Massa molar 38.000 Kd  Ponto isoelétrico (pl) = 8,9  331 aminoácidos em uma única cadeia peptídica  1 resíduo de cistina  proteína monométrica simples
  • 5. FONTES  Purificação da enzima dos fluidos dos tecidos dos animais abatidos para consumo: bovinos, suínos e pescados  Vegetais  Produção microbiana iniciou em 1980  Streptoverticilium mobaraense sp, linhagem S-8112
  • 6. LEGISLAÇÃO  ANVISA (2003), RDC no. 348 complementa a RDC no. 24 e aprova a aplicação da transglutaminase de origem microbiana em alimentos  A resolução RDC no. 278 dispensa de registro as enzimas e preparações enzimáticas  MAPA (1986): Regulamentos Técnicos de Identidade e Qualidade Portaria nº 146, de 07 de março de 1996 coadjuvante opcional de tecnologia/elaboração: Enzima transglutaminase quantum satis
  • 7. LEGISLAÇÃO  USDA FSIS (2001)  aprova sua utilização juntamente com a gelatina suína para utilização como ligante de produtos de carne formados e em presuntos curados e embutidos cozidos  FDA  A transglutaminase foi Genericamente Reconhecida Como Segura (GRAS)
  • 8. FISIOLOGIA  Fator de coagulação presente no plasma: XIIIa transglutaminase e XIIIb proteína carreadora  Dependende de Ca++ e trombina  Aumento da estabilidade do coágulo da fibrina pela formação de ligações covalentes entre os polímeros de fibrina  Estabilização do tecido de cicatrização pela formação de ligações cruzadas entre as moléculas de fibrina  Favorece a migração dos fibroblastos (BAER et. all, 1980; TAKAHASHI et. All; 1986 FOLK, 1980; BRUHN et. all, 1981)
  • 9. FISIOLOGIA  Função quimiotática  Formação do tecido de granulação através das ligações cruzadas das proteínas adesivas: fibronectina, vitronectina, actina, miosina e colágeno  Prolongamento da estabilidade das ligações cruzadas pelo aumento da resistência a fribrinólise (BARRY et. all, 1988)
  • 10. FISIOLOGIA  Fator XIII da coagulação sanguinea nos mamíferos  Formação do citoesqueleto e parede celular das Plantas  Formação da membrana de células esporulares DE JONG; KOPPELMAN, (2002)
  • 11. INIBIDORES  Metais pesados se ligam ao único grupo tiol do resíduo de cisteína: sítio ativo da MTG  Cu++ Zn++ Pb2+ Li+  Substâncias organicas específicas: Indício de um grupo SH participando da reação  Inibidor natural no soro do leite crú ainda não indentificado presume-se que se liga ao resíduo de cistéina  Presente em leite aquecido a temperatura até 62 a 65 °C por 30 minutos  Peso molecular 200 Da, não é um íon metálico livre (DE JONG, BOUMANS & WIJNGAARDS, 2009)
  • 12. REAÇÃO Fonte: SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001 (adaptado).
  • 13. AÇÃO  Catalização das reações das ligações cruzadas entre proteínas  Incorporação de uma amina livre  Hidrólise do resíduo glutamina (GERRARD et al., 2001)
  • 14. Propriedades de Textura e Análise do Perfil de Textura (PTA) Curva típica do texturômetro GF (adaptada de BOURNE, 1982).
  • 15. ATIVIDADE  Atividade ótima a 50°C por 10 minutos no em pH=6  Mantém a atividade por 10 minutos a 40°C  Perde a atividade a 70°C em poucos minutos  É ativada a 10°C e retém alguma atividade próximo do ponto de congelamento
  • 16. ATIVIDADE Temperatura (°C) Tempo (min) 5 240 15 105 20 70 30 35 40 20 FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. Relação entre a temperatura e o tempo de reação.
  • 17. ATIVIDADE FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. 0 20 40 60 80 100 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 Atividade(%) Temperatura (oC)
  • 18. ATIVIDADE FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. 0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 Atividade(%) Temperatura (oC)
  • 19. REATIVIDADE FOOD PROTEIN REACTIVITY Milk Casein +++ Sodium caseinate +++ A-Lactoglobulin + B- Lactoglobulin + Egg Egg white protein (egg albumin) + egg yolk protein ++ Meat Myoglobin + Collagen ++ Gelatin +++ Myofibril: Myosin +++ Myofibril: Actin X X Soybean 11S Globulin +++ 7S globulin +++ Wheat Gliadin ++ Glutenin ++ +++ reacts very well, ++reacts well, + reacts depending of conditions, X in general do not react. (SAKAMOTO et al., 2006) Reactivity of microbial transglutaminase for several proteins
  • 20. APLICAÇÕES E DOSAGEM APLICAÇÃO PREPARAÇÃO CONCENTRAÇÃO U/g DOSAGEM g/Kg Carnes e peixes TG BIONOV 100 100 8-10 Presunto cru TG BIONOV 100 100 10 Salames, presuntos TG BIONOV 100 100 1,5-2 Surumi, derivados peixe TG BIONOV 100 100 1-3 Presuntos, salsichas TG BIONOV 100 100 3 Linguiças frescas, salsichas, presuntos, mortadelas TG BIONOV 100 100 1 Queijos mussarela antes de pasteurizar TG BIONOV 70 70 5 Iogurte e queijo fresco TG BIONOV 70 70 0,3 Queijos mussarela TG BIONOV 70 70 0,5 Queijo duro amarelo TG BIONOV 70 70 0,3-1 Leite fluido crú TG BIONOV 70 70 0,4
  • 21. VANTAGENS  Melhoria do Perfil de Textura:  Dureza  Coesividade  Elasticidade  Fraturabilidade (redução)  Melhoria da fatiabilidade  Aumento da viscosidade  Redução da sinérese  Melhoria do rendimento:  Maior agregação das globulinas ao coalho  Aumento da retenção de líquido
  • 22. VANTAGENS DO PROCESSO  Embutidos cozidos e fermentados:  Melhoria na fatiabilidade  Melhoria dos parâmetros do Perfil de Textura (PTA)  Fraturabilidade  Dureza  Adesividade  Coesividade  Elasticidade  Resiliência
  • 23. Propriedades de Textura e Análise do Perfil de Textura (PTA) Curva real do texturômetro (MONTEZUMA, 2009).
  • 24. LEGISLAÇÃO  ANVISA (2003)  RDC no. 348 complementa a RDC no. 24 e aprova a aplicação da transglutaminase de origem microbiana em alimentos  A resolução RDC no. 278 dispensa de registro as enzimas e preparações enzimáticas. Entretanto sua utilização vem sendo declarada na lista de ingredientes em salames.
  • 25. LEGISLAÇÃO  USDA FSIS (2001)  aprova sua utilização juntamente com a gelatina suína para utilização como ligante de produtos de carne formados e em presuntos curados e embutidos cozidos  FDA  A transglutaminase foi Genericamente Reconhecida Como Segura (GRAS)
  • 26. REESTRUTURADOS IN NATURA  73% de pedaços de carne magra VCM 95% (30 a 150g) moídos em disco de 3 furos ou achatados ou fatiados na espessura de 3 a 4 mm  Solução para solubilizar e extrair a miosina:  20% de água destilada gelada  0,8% de cloreto de sódio  0,2% de tripolifosfato de sódio  1% de TG BIONOV 100U/g em pó  5% de recortes VCM 80 a 90%, moídos em disco de 3 mm, adicionados após a mistura da TG  Total da batelada 100%
  • 27. FLUXOGRAMA DO PROCESSO SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA REDUÇÃO DO TAMANHO DESESTRURAÇÃO DAS FIBRAS 0 a 4o C EXTRAÇÃO DAS PROTÉINAS 2 a 4o C 5 minutos SEPARAÇÃO DOS TECIDOS NÃO MUSCULARES SOLUBILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 2 a 4o C ADIÇÃO E DISPERSÃO DA TG 2 minutos EMBUTIMENTO A VÁCUO GRAMPEAMENTO OU SELAGEM A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 6 A 8 horas a 4o C SEMI CONGELAMENTO - 2 a -5o C EQUALIZAÇÃO DA TEMPERATURA - 1,0o C FATIMENTO OU CUBAGEM -1o C EMBALAGEM PRIMÁRIA EXTRUÇÃO E MOLDAGEM A VÁCUO 0 a 2o C EMBALAGEM PRIMÁRIA A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 2 horas a 8o C SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA REDUÇÃO DO TAMANHO DESESTRURAÇÃO DAS FIBRAS 0 a 4o C EXTRAÇÃO DAS PROTÉINAS 2 a 4o C 5 minutos SEPARAÇÃO DOS TECIDOS NÃO MUSCULARES SOLUBILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 2 a 4o C ADIÇÃO E DISPERSÃO DA TG 2 minutos EMBUTIMENTO A VÁCUO GRAMPEAMENTO OU SELAGEM A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 6 A 8 horas a 4o C SEMI CONGELAMENTO - 2 a -5o C EQUALIZAÇÃO DA TEMPERATURA - 1,0o C FATIMENTO OU CUBAGEM -1o C EMBALAGEM PRIMÁRIA EXTRUÇÃO E MOLDAGEM A VÁCUO 0 a 2o C EMBALAGEM PRIMÁRIA A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 2 horas a 8o C
  • 31. HOMOGENEIZAÇÃO IMPORTANTE! RETALHOS GORDUROSOS DEVEM SER MOÍDOS EM DISCO COM FURO DE 3 MM, OU PASSADOS NO CUTTER E MISTURADOS UNIFORMEMENTE, APÓS A MISTURA DA TG EM PÓ.
  • 32. PROTEÍNAS REATIVAS  Solubilização e extração da miosina: Proteína sarcoplasmáticas solúvel  Formação uma película externa brilhante e adesiva  Catalização das reações da miosina e colágeno hidrolisado (gelatina)  Aumento das ligações cruzadas irreversíveis entre as superfícies dos pedaços musculares
  • 48. BACON
  • 49. BACON
  • 50. BACON
  • 57. CASE READY DE BIFE DE FRANGO EM ATMOSFERA MODIFICADA
  • 58. GELIFICAÇÃO INSTANTÂNEA Bife diretamente moldado em processo contínuo APLICAÇÕES PARA SISTEMAS CONTÍNUOS
  • 61. BIFE REESTRUTURADO Bife diretamente moldado em processo contínuo
  • 76. CONTATO Ronaldo Montezuma Méd-vet. Me. Eng. Alimentos +55 (011) 3099-9517 +55 (11) 99598-1750 Pesquisa, Desenvolvimento & Inovação mailto:ronaldo@bionov.com.br www.bionov.com.br BIOTECNOLOGIA Alimentos e Nutracêuticos