1. LOS DIFERENTES NIVELES
DE ESTRUCTURACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS

2. Conformación de las proteínas
•Conformación de una proteína: Arreglo especial de sus átomos que
da lugar a su arquitectura 3D completa.
Posibilidades conformacionales: Cualquier estado estructural
formado sin rompimiento de enlaces covalentes. Dependen de las
rotaciones de los enlaces simples del esqueleto polipep6dico.
•Proteína naEva: Proteína en cualquiera de sus conformaciones
funcionales.
•Proteína desnaturalizada: Aquella que por efecto de agentes
externos (cambios en temperatura, pH, presencia de detergentes),
pierde su conformación naBva, desplegándose y mostrando una
estructuración al azar, que deja de ser funcional.

3. Los diferentes niveles de
estructuración de las proteínas

4. Estructura primaria
La ESTRUCTURA PRIMARIA de
una proteína está determinada
por su secuencia de aminoácidos
(la unión covalente entre ellos).
Secuencia de
aa de la
Estructura y secuencia de la oxitocina insulina bovina

5. Fuerzas que estabilizan y rigen los niveles
superiores de estructuración de las proteínas
1. Fuerzas electrostáEcas. Interacciones iónicas, de Bpo dipolo‐dipolo (Van
der Waals) y fuerzas de London. Estas dos úlBmas influyen
significaBvamente en el plegamiento de una proteína.
2. Puentes de Hidrógeno. Tienen una influencia principal sobre la estructura
de las proteínas pues proporcionan una base estructural interna para su
modelo de plegamiento. Aunque cada puente de H aporta poca energía de
estabilización, son muchos los enlaces que se establecen en una proteína.
3. Interacciones hidrofóbicas. Debidas a la preferencia que Benen las cadenas
no polares de los aminoácidos de agruparse entre ellas en un ambiente no
polar, con tal de conseguir que sus contactos con el agua sean mínimos.
4. Puentes disulfuro. Se forman cuando una proteína se pliega a su
conformación naBva e intervienen en la estabilización de su estructura 3D.

6. Estructura secundaria
Es la disposición espacial local de los átomos de un esqueleto
polipepSdico. Los principales moBvos estructurales presentes
en una proteína son:
1. Hélices alfa (α) 2. Hojas beta (β) 3. Giros β

7. Diagrama de Ramachandran
Representación en la que grafican φ contra
Ψ. Muestra las combinaciones que son
estéricamente posibles y que representan
las subclases de estructuras secundarias.

8. Estructura secundaria:
HÉLICES ALFA
•Estructura hekicoidal de 3.6 aa por vuelta
(5.4 A)
•El O del carbonilo se une por puente de H
al grupo N‐H, cada 4 residuos de la cadena.
•Los puentes de H son intracatenarios.

9. Estabilidad de las hélices α
‐Las hélices dextrógiras son las más estables.
‐No pueden estar juntos residuos cargados o
aromáBcos.
‐Los puentes de H están
en la misma dirección a lo
largo del eje.
‐Pro y Gly impiden la
formación de las hélices
‐Cada enlace pepSdico y
la hélice completa, Bene
un momento dipolar.

10. Estructura secundaria: HOJAS PLEGADAS BETA
•Cadena del polipépBdo casi
totalmente extendida.
•Son estabilizadas por enlaces
de H intra o intercatenarios.
•Pueden ser paralelas o
anBparalelas (más estables).

11. Hoja beta anEparalela

12. Giro beta (vuelta en horquilla)
•Permite que la proteína invierta la dirección de su cadena polipepSdica.
•Es un puente de H entre el O del carbonilo con el H de la amida,
separados por 3 posiciones. Involucra 4 residuos aminoácidos.
•Prolina y Glicina son los aa que más comúnmente se encuentran.

13. Estructura
supersecundaria
o moEvos de las
proteínas

14. MoEvos estructurales de algunas proteínas
(estructuras supersecundarias)
CarboxipepEdasa Triosa Fosfato
A bovina. Tiene Isomerasa. Tiene una
una hoja β de 8 hoja β paralela de 8
cadenas. cadenas. Barril β.

15. Estructura terciaria
Se refiere a la estructura tridimensional del polipépBdo
completo. Este nivel de estructura se presenta cuando se
pliegan las cadenas polipeptídicas de una proteína para
adquirir una forma más compacta (globular).
Estructura cuaternaria
Se refiere a la disposición espacial de las diferentes
subunidades de una proteína. Las subunidades se
asocian mediante interacciones no covalentes o por
puentes disulfuro.

16. Las proteínas se componen de una o más
cadenas polipep^dicas
Proteínas
Moléculas compuestas de una o más cadenas
polipepSdicas
Una Más de una
cadena cadena
Monoméricas MulBméricas*
Un solo Bpo de
Diferentes
cadena
Bpos de
*Cada cadena cadena
es llamada
subunidad. HomomulBméricas HeteromulBméricas

18. Los diferentes niveles de estructuración de la
Hemoglobina (Hb): una proteína heterotetramérica α2β2