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Estructura proteínas
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Estructura proteínas
1.
LA ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
2.
LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. • E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: proteínas fibrosas • E. Terciaria: proteínas globulares • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
3.
ESTRUCTURA PRIMARIA
es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en Una proteína con “n” aminoácidos podría tener ZIG-ZAG 20n Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000) © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
4.
ESTRUCTURA PRIMARIA © -
PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
5.
ESTRUCTURA PRIMARIA
la primera que se determinó por INSULINA SANGER © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
6.
PASO A E.
SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace φ (phi) : N – Ca Enlace ψ (psi): Ca - C © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
7.
PASO A E.
SECUNDARIA • Los enlaces φ y ψ pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o. • Según valores de φ y ψ se obtendrán los distintos tipos de E2. • Pero no todas las estructuras son estables. • Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de φ y ψ sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON … © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
8.
HÉLICE α
Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962) © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
9.
HÉLICE α
-Plegamiento dextrógiro. (1,4) -Puentes de hidrógeno intracatenarios • CARACTERÍSTICAS: – 0’54 nm de avance por vuelta. – 3’6 residuos por vuelta. – Giro de 100o por cada aminoácido. – Grupos R hacia el exterior. Se rompe prolina e hidroxiprolina © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
10.
LÁMINA β
Se mantiene la estructura en Zig-Zag N-C ; N-C N-C ; C-N (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
11.
LÁMINA β
Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Giro de 180 grados Muy estable. FIBROÍNA © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
12.
LA HÉLICE DE
COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice α. E. TERCIARIA © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
13.
DEFINITIVAMENTE © - PROFESOR
JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
14.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. FABP FERRITINA Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
15.
ESTRUCTURA TERCIARIA
¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
16.
LA MIOGLOBINA
• John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
17.
LA MIOGLOBINA
• Grupo HEMO con Fe. • Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. • Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. • Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) • Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
18.
DOMINIOS Y BISAGRA
Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
19.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. oligoméricas Son de elevado peso molecular. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
20.
LA HEMOGLOBINA
• Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades α (141 aa) – Dos subunidades β (146 aa) • Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). • Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOX IHEMOGLOBINA © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
21.
LA HEMOGLOBINA
• La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. • Las secuencias de mioglobinas y cadenas α y β de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. • Se ha dada CONSERVACIÓN OX IHEMOGLOBINA © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
22.
PASO DE PROCOLÁGENO
A TROPOCOLÁGENO. (paso de E2 a E4) • Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. • En la matriz celular. • Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. • Es un mecanismo de protección. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
23.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras Gran estabilidad © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
Notas del editor
FABP – Fatty acids binding protein, es una proteína que transporta ácidos grasos.
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