Ricerca dei determinanti strutturali della tolleranza delle proteine alle alte concentrazioni di sale - PLS
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UN MINI-PROGETTO DI RICERCA: ALLA RICERCA DEI DETERMINANTI STRUTTURALI DELLA TOLLERANZA DELLE PROTEINE ALLA ALTE CONCENTRAZIONI DI SALE
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Ricerca dei determinanti strutturali della tolleranza delle proteine alle alte concentrazioni di sale - PLS
- 1. PROGETTO LAUREE SCIENTIFICHE STAGE PRESSO IL GRUPPO DI BIOSTRUTTURE DELL’ UNIVERSITA’ DEGLI STUDI DI NAPOLI FEDERICO II UN MINI-PROGETTO DI RICERCA: ALLA RICERCA DEI DETERMINANTI STRUTTURALI DELLA TOLLERANZA DELLE PROTEINE ALLE ALTE CONCENTRAZIONI DI SALE Tutor Prof. Antonello Merlino Studenti Pavlo Burda Amedeo Ruggiero
- 2. Scopo dello stage Analisi comparata delle sequenze e delle strutture di un piccolo database costituito da: • 15 strutture di proteine adattate a “condizioni estreme di alta salinità” (proteine alofile) • 15 strutture di proteine con la stessa funzione ed elevata identità di sequenza con le proteine alofile, ma adattate alla vita in condizioni non estreme (proteine non-alofile)
- 3. Sequenza Proteine Alofile Sequenza Proteine Non-Alofile Analisi comparata della sequenza amminoacidica basici acidi polari Non polari altri basici acidi polari Non polari altri D E K Asp Glu Ly s
- 4. Analisi comparata della struttura secondaria* Valori Medi Proteine Proteine alofile Non-alofile α –eliche (%) 37,0±14,6 35,2±14,4 Valori Medi Proteine Proteine alofile Non-alofile Foglietti β (%) 20,5±13,6 22,3±16,5 *dati ricavati dal Protein Data Bank (www.rcsb.org)
- 5. Proteine Alofile SuperficieSuperficie Interno Proteine Non-Alofile Interno *dati ottenuti con GetArea, un programma che analizza le regioni della proteina esposte al solvente (superficie) e nascoste nel core Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici*
- 6. Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici D E K
- 7. Conclusioni • L’analisi delle sequenze delle coppie di proteine alofile/non-alofile analizzate rivela che le proteine alofile hanno un numero leggermente maggiore di residui acidi (D+E) rispetto alle proteine non-alofile, in accordo con dati di letteratura. • L’analisi delle strutture secondarie delle proteine analizzate non rivela differenze significative. Si osserva invece una rilevante differenza nella composizione amminoacidica dei residui disposti sulla superficie. • In particolare, i risultati del nostro lavoro suggeriscono che le strutture di proteine alofile hanno un maggior contenuto di residui carichi negativamente (D+E) esposti al solvente rispetto alle corrispondenti non-alofile.