1. 7 FACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
Dra. María Guadalupe García M.

2. Efecto de la concentración de sustrato
• Una enzima funciona de manera
más eficiente cuando la concentración
de sustrato está en exceso en relación
con la concentración de enzima.
• Esto se debe a que las colisiones
"exitosas" con el reactivo son más
frecuentes, asegurando así que la mayor
cantidad de enzima se encuentre activa. En
estas condiciones, el producto se obtiene a la
máxima velocidad posible para la cantidad de
enzima presente

3. Efecto de la concentración de sustrato
• En caso de que la concentración de
sustrato sea menor, la velocidad
de reacción disminuye.
• Por otra parte, la acción de una enzima a nivel
industrial debe ser óptima tanto en términos
de costo como de eficiencia catalítica, por lo
que la reacción se debe llevar a cabo en la
medida de lo posible a la máxima velocidad

4. Efecto de la actividad del agua
• La amplia disponibilidad del sustrato hace
que las reacciones se logren aún en
condiciones de baja actividad del agua (aw).
• De hecho, existe evidencia, obtenida por
resonancia magnética nuclear (RMN), de
que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g
de agua en los grupos polares de la
superficie, a partir de la cual pueden
empezar a funcionar como catalizadores.

5. Efecto de la actividad del agua
• Se ha demostrado ampliamente que las enzimas
hidrolíticas pueden catalizar la biosíntesis de
esteres, amidas, péptidos y carbohidratos en
medios con baja Aw al invertir las condiciones de
equilibrio definidas para un medio acuoso.

6. Aplicaciones enzimáticas en medios no acuosos (baja Aw)
• Producción de aspartamo
• La reestructuración de triacilgliceroles, por
reacciones de transesterificación, para la obtención
de lípidos con mejores características industriales
(fusión, solubilidad) y nutricionales (con ácidos
grasos insaturados).
• También para mejorar las propiedades espumantes y
emulsificantes en los alimentos
• Para facilitar la incorporación de aditivos insolubles,
como algunos saborizantes, colores o agentes
antioxidantes.

7. Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

8. • Los iones de metales pesados, como Hg, Ag
Inhiben
y Pb
• Cationes de Ca, Mg, Cu, Co, Na, Ni, K, Mn,
Activan Fe Zn.
• Aniones de Cl, Br, I.

9. COFACTORES ENZIMÁTICOS
•Se trata por lo general de
enzimas clave en el
metabolismo debido a su
importancia en reacciones de
síntesis y de oxidorreducción.
• La necesidad de producir y regenerar los
cofactores ha sido una limitante en la
aplicación industrial de este tipo de enzimas.

11. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Por otro lado, muchos productos
de origen animal y vegetal
contienen proteínas capaces de
inhibir la actividad catalítica de
algunas enzimas

12. La unión de un inhibidor puede impedir la
entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice
su reacción correspondiente. La unión del
inhibidor puede ser reversible o irreversible.

14. INHIBIDORES IRREVERSIBLES
• los inhibidores irreversibles
reaccionan con la enzima de
forma covalente y modifican su
estructura química a nivel de residuos
esenciales de los aminoácidos
necesarios para la actividad enzimática.

15. INHIBIDORES REVERSIBLES
• los inhibidores reversibles se
unen a la enzima de forma no
covalente, dando lugar a diferentes
tipos de inhibiciones, dependiendo de si
el inhibidor se une a la enzima, al
complejo enzima-sustrato o a ambos.

16. Las drogas y Medicamentos son ejemplos de
inhibidores enzimáticos. Desde el bloqueo
una actividad enzimática puede matar a a
patógeno .
También se utilizan como herbicidas y
pesticidas. No todas las moléculas que atan
a las enzimas son inhibidores; también
existen activadores de la enzima que hacen
que la enzima aumente su actividad.