Interacção enzima - substrato Estrutura das enzimas
Estrutura das enzimas  (Biocatalisadores) <ul><li>Têm constituição proteica e conformação espacial específicas; </li></ul>...
Estrutura das enzimas <ul><li>Possui uma pequena região que é complementar da configuração espacial do substrato –  Centro...
Centros activos –  aspectos comuns <ul><li>Ocupam uma pequena parte do volume total da enzima; </li></ul><ul><li>Correspon...
Interacção enzima-substrato <ul><li>As ligações entre a enzima e o substrato são transitórias; </li></ul><ul><li>Quando te...
Acção de uma enzima 1º No centro activo estabelecem-se ligações intermoléculares com o substrato, formando-se o complexo e...
Interacção enzima-substrato
Estrutura das enzimas <ul><li>Algumas enzimas são constituídas por: </li></ul><ul><ul><li>Apoenzima – molécula proteica; <...
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Modelo Chave – fechadura ou de Fischer  (1890) <ul><li>O centro activo de uma enzima possui uma determinada estrutura onde...
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TGO - Transaminase glutâmico oxalacética TGP - Transaminase glutâmico pirúvica Presentes nas células do  fígado, coração, ...
Outras enzimas importantes em diagnóstico Fosfatases Fosfatase Alcalina Presente em muitos tecidos, principalmente no fíga...
Outras enzimas importantes em diagnóstico Transferases  GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE     Presente   no fígado . INDICADOR...
TIPOS DE APLICAÇÕES INDUSTRIAIS •  Alimentos - Indústria de azeite:  Aplicação na melhoria de aspectos organolépticos e es...
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Estrutura das enzimas

  1. 1. Interacção enzima - substrato Estrutura das enzimas
  2. 2. Estrutura das enzimas (Biocatalisadores) <ul><li>Têm constituição proteica e conformação espacial específicas; </li></ul><ul><li>São formadas por uma ou mais cadeias de a.a; </li></ul><ul><ul><li>A composição dos cerca de 22 tipos de a.a. que entram na sua constituição não varia significativamente; o que varia é a ordem com que esses a.a. se encontram. </li></ul></ul><ul><li>Estrutura globular; </li></ul><ul><li>> substrato. </li></ul><ul><li>As enzimas são classificadas com base nas reacções que catalisam. </li></ul><ul><li>– Nome do substrato + Sufixo ase: </li></ul><ul><li>Ex: Ure ase - hidrólise da ureia </li></ul><ul><li> Amilase; Peptidase; Lipase; Sacarase; etc. </li></ul>
  3. 3. Estrutura das enzimas <ul><li>Possui uma pequena região que é complementar da configuração espacial do substrato – Centro activo </li></ul>A ligação entre a enzima e o substrato faz-se ao nível do centro activo . A ligação entre a enzima e o substrato forma o complexo enzima-substrato .
  4. 4. Centros activos – aspectos comuns <ul><li>Ocupam uma pequena parte do volume total da enzima; </li></ul><ul><li>Correspondem, geralmente a uma fenda ou cavidade existente na estrutura da molécula proteica; </li></ul><ul><li>A especificidade da ligação ao substrato depende do arranjo dos átomos no centro activo; </li></ul><ul><li>O nº de centros activos de uma enzima é variável. </li></ul>
  5. 5. Interacção enzima-substrato <ul><li>As ligações entre a enzima e o substrato são transitórias; </li></ul><ul><li>Quando termina a reacção libertam-se os produtos formados; </li></ul><ul><li>A enzima fica inactiva, podendo actuar sobre outra molécula de substrato; </li></ul><ul><li>O ciclo repete-se até todo o substrato estar transformado. </li></ul>
  6. 6. Acção de uma enzima 1º No centro activo estabelecem-se ligações intermoléculares com o substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. 2º Activação do complexo (verificam-se mudanças químicas). 3º Termina a reacção enzima substrato e libertam-se os produtos formados. No final a enzima fica intacta podendo actuar sobre outra molécula de substrato.
  7. 7. Interacção enzima-substrato
  8. 8. Estrutura das enzimas <ul><li>Algumas enzimas são constituídas por: </li></ul><ul><ul><li>Apoenzima – molécula proteica; </li></ul></ul><ul><ul><li>Cofactor – substância não proteica; </li></ul></ul><ul><ul><li>Apoenzima + Cofactor = Holoenzima </li></ul></ul><ul><ul><li>(inactiva) (inactivo) (activa) </li></ul></ul>
  9. 9. Concentração dos intervenientes numa reacção enzimática Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
  10. 10. A A – Ponto de saturação enzimática. - Já todas as enzimas estão ocupadas com substrato, então, mesmo que aumente a concentração de substrato como não existem enzimas livres a velocidade da reacção não aumenta mais. - A velocidade da reacção a partir deste ponto vai manter-se constante porque a velocidade de formação de complexo E – S é igual à velocidade de separação da E do produto.
  11. 11. Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
  12. 12. Modelos de ligação Enzima-substrato <ul><li>Especificidade enzimática devida à: </li></ul><ul><ul><li>Configuração do centro activo da enzima ser complementar de uma zona da molécula de substrato. </li></ul></ul><ul><ul><li>O centro activo permite o reconhecimento entre a E e o S. </li></ul></ul><ul><ul><li>Modelo de Fischer </li></ul></ul><ul><ul><li>Modelo de Koshland </li></ul></ul>
  13. 13. Modelo Chave – fechadura ou de Fischer (1890) <ul><li>O centro activo de uma enzima possui uma determinada estrutura onde apenas pode “encaixar” um tipo de substrato com estrutura complementar desse centro activo. </li></ul>Como a chave (substrato) que só funciona numa fechadura (enzima).
  14. 14. Modelo do encaixe induzido ou de Koshland (1959) <ul><li>Existe uma interacção dinâmica entre a E e o S. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da enzima de modo a que o centro activo se “molda”, formando-se um centro activo complementar do substrato. </li></ul><ul><ul><li>Explica a actividade de certas enzimas que actuam sobre substratos ligeiramente diferentes. </li></ul></ul>
  15. 15. Importância Biomédica Farmacologia e Toxicologia Venenos metabólicos Inibir ou abolir reações metabólicas essenciais Inibir a atividade de enzimas Drogas terapeuticamente importantes Utilizadas no tratamento de inúmeras patologias Descoberta do mecanismo de ação de enzimas
  16. 16. Inibição Competitiva <ul><li>Terapias com drogas </li></ul>Conceitos de inibição enzimática Drogas projetadas para inibirem uma enzima específica ANTIMETABÓLITOS Antivirais, antibacterianos, antitumorais
  17. 17. TGO - Transaminase glutâmico oxalacética TGP - Transaminase glutâmico pirúvica Presentes nas células do fígado, coração, músculo esquelético, rim e pâncreas. Outras enzimas importantes em diagnóstico Transaminases DOENÇA HEPÁTICA ENFARTE AGUDO DO MIOCÁRDIO TGO eleva-se após 12 horas, atingindo seu pico após 24-36 horas.
  18. 18. Outras enzimas importantes em diagnóstico Fosfatases Fosfatase Alcalina Presente em muitos tecidos, principalmente no fígado e nos ossos. O aumento fisiológico é observado na GRAVIDEZ e na INFÂNCIA. DISTÚRBIOS ÓSSEOS DOENÇA HEPÁTICA OBSTRUTIVA
  19. 19. Outras enzimas importantes em diagnóstico Transferases  GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE Presente no fígado . INDICADOR DE DOENÇA HEPÁTICA ALCOOLISMO
  20. 20. TIPOS DE APLICAÇÕES INDUSTRIAIS • Alimentos - Indústria de azeite: Aplicação na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo. - Panificação: Melhoria da cor, do sabor e estrutura através de alfa-amilase fúngica. Actua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação, devido a uma maior formação de açúcares para o fermento. • Rações animais - Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação, com o objectivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e abate precoce. • Papel e celulose - Remoção de depósitos em máquinas: Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas para assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis ambientais. • Couro - Eliminação dos pêlos: Envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro intenso. Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada. • Têxtil - Usa-se a amilase bacteriana ( Bacillus subtilis e Bacillus lichenformis) estável ao calor para eliminar a goma dos produtos têxteis, substituindo os ácidos e álcalis na hidrólise do amido. • Indústria de Cosméticos • Produtos de Limpeza • Inactivação Enzimática
  21. 21. <ul><li>Concluindo: </li></ul><ul><li>Apresentam alto grau de especificidade; </li></ul><ul><li>São produtos naturais biológicos; </li></ul><ul><li>As reacções são baratas e seguras; </li></ul><ul><li>- São altamente eficientes, acelerando a velocidade das </li></ul><ul><li>reacções (108 a 1011 + rápida); </li></ul><ul><li>São económicas, reduzindo a energia de activação; </li></ul><ul><li>Não são tóxicas; </li></ul><ul><li>- Necessitam de condições favoráveis de pH, temperatura e de </li></ul><ul><li>polaridade do solvente e força iónica. </li></ul><ul><li>Apresentam vantagens frente aos catalisadores químicos </li></ul><ul><li>- Têm ampla aplicabilidade. </li></ul>

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