2. Mapa de densidad de electrones de la F1–ATPasa asociada con un anillo de 10
subunidades c del dominio F0 de la ATP sintasa, una maquinaria molecular que lleva
a cabo la síntesis del ATP en las eubacterias, los cloroplastos y las mitocondrias.
3. LAS PROTEÍNAS SON LAS
MOLÉCULAS OPERADORAS DE LA
CÉLULA Y LLEVAN ADELANTE EL
PROGRAMA DE ACTIVIDADES
CODIFICADO POR LOS GENES.
12. LA ESTRUCTURA PRIMARIA de una proteína
es su disposición lineal de aminoácidos o
secuencia.
PÉPTIDO: Cadena corta (menos de 20 – 30
residuos aminoacídicos) con una secuencia
definida.
POLIPÉPTIDO: Cadenas más largas (hasta
4.000 residuos).
PROTEÍNA: Polipéptido (o complejo de
polipéptidos) que tiene una estructura
tridimensional bien definida.
14. El tamaño de una proteína o de un polipéptido se informa
como su masa en daltons (un dalton es una unidad de masa
atómica) o como su peso molecular (PM) , que es un número
adimensional. Por ejemplo:
Una proteína de PM 10.000 tiene una masa de 10.000 daltons
(Da) o de 10 Kda.
Las proteínas conocidas y propuestas , codificadas por el
genoma de la levadura, tienen un peso molecular promedio
de 52.728 y contienen, en promedio, 466 residuos de
aminoácidos. El peso molecular promedio de los aminoácidos
en las proteínas es de 113, si se considera su abundancia
relativa media. Este valor puede utilizarse para estimar el
número de residuos en una proteína a partir de su peso
molecular o, por el contrario, su peso molecular a partir del
número de residuos.
16. Diversas disposiciones espaciales, que resultan del
plegado de partes localizadas de una cadena
polipeptídica.
- ENRROLLAMIENTO AL AZAR (random coil): En
ausencia de interacciones estabilizadoras no
covalentes.
- Cuando se forman puentes de hidrógeno entre
ciertos residuos , partes de las cadenas se pliegan
en una o más estructuras periódicas bien definidas;
LA HÉLICE ALFA (α) , LA HOJA BETA (β) o un
GIRO CORTO en forma de U.
20. La estructura terciaria se refiere a la
conformación global de una cadena polipeptídica,
es decir, la disposición tridimensional de todos sus
residuos de aminoácidos. Se estabiliza a través de
interacciones hidrófobas, enlaces de hidrógeno y
enlaces peptídicos. Sin embargo, como las
interaaciones son débiles , la estructura terciaria de
una proteína no se mantiene fija, sino que sufre una
fluctuación contínua y momentánea. Esta variación
en la estructura tiene consecuencias importantes en
el funcionamiento y la regulación de las proteínas.