1. Metabolismo (Cambio en griego) Una reacción química es un proceso por el cual uno o mas compuestos son convertidos o cambiados a uno o mas compuestos diferentes.
2. 2 H 2 + O 2 -> 2 H 2 O ADP + glucosa -> Glucosa 6-fosfato + ATP
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7. H 2 O H 2 O ADP + P ATP + H 2 O H 2 O Ciclo de Krebs e- ADP + P i -> ATP + H 2 O O 2 H+ ENDOGENO Y DE LA DIETA Polímeros Grasas Carbohidratos complejos Proteínas Unidades monomericas Ácidos Grasos y Glicerol Glucosa y otros azucares Aminoácidos Etapa I Acetato activado Piruvato Acetil -CoA Etapa II Productos finales Etapa III CO 2 H 2 O NH 3
8. Propiedades metabólicas de los componentes de la celula Componente PROPIEDADES GENERALES PROCESOS BIOQUIMICOS ASOCIADOS PORCENTAJE DE VOLUMEN CANTIDAD POR CELULA Citosol No sedimentable Glicolisis, gluconeogenesis, glicogenesis, glicogenolisis, via de las pentosa fosfato; sisntesis de acidosgrasos, esteroides, purinas, pirimidinas, y proteinas (ribosomas libres), superoxido dismutasa de cobre y zinc. 54 1 Lisosoma Basurero de la celula Catepsinas (degradan varias clases de proteinas), DNAsa, RNAsa, hexoaminidasa A y esfingomielinasa. 1 300 Mitocondria Motor celular, sitio principal de formacion de ATP Ciclo de Krebs, β-oxidacion de acidos grasos, fosforilación de oxidativa, actividad de la deshidrogenasa piruvato y de superoxido dismutasa del manganeso. 22 1700 Núcleo Deposito y expresión de los genes Duplicación del DNA, síntesis y procesamiento del RNA 6 1 Peroxisoma Metabolismo del peroxido de hidrogeno Catalasa y peroxidasa de hidrogeno 1 400 Membrana plasmática Frontera entre el exterior e interior de la célula ATPasa de sodio y potasio, insulina y receptores de glucagon, translocasa de glucosa y γ-glutamil transpeptidasa 1 1 Retículo endoplasmico liso Biosíntesis de lípidos complejos Síntesis de fosfolipidos, hidroxilación de esteroides y actividad de citocromo P-450 6 1 Retículo endoplasmico rugoso y complejo de Golgi Síntesis de Proteínas de la membrana y de proteínas de exportación Síntesis y procesamiento de proteínas 9 1
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10. Una enzima es un catalizador proteínico Un catalizador es una sustancia que altera la velocidad de una reacción Actúan sobre: sustratos productos Moléculas resultantes Enzimas Hasta 10 3- a 10 11- veces mas rápido en comparación a una reacción no catalizada. Disminuye la energía libre de activación de una reacción
11. Enzimas Proteínas Simples .- Contienen residuos de aminoácidos, por ejemplo; enzimas digestivas; tripsina, quimiotripsina y elastasa. Proteínas Complejas .- Contienen residuos de aa + Cofactor no aminoácido. Holoenzima = enzima activa completa, formada por la porcion proteinica (apoenzima) y el cofactor. Holoenzima = apoenzima + cofactor Sitio Activo .- parte pequeña de la enzima responsable de la unión con el sustrato y actuar químicamente en ellos para catalizar su transformación en productos . Sitio Alosterico .- Sitio regulatorio de algunas enzimas, no en sitio de unión con sustrato, es donde las moléculas reguladoras, llamadas efectores alostericos , se unen a la enzima para alterar su conformación y su actividad. Pueden aumentar (efectores +) o disminuir (efectores -) la velocidad de una reacción catalizada por una enzima. No siguen la constante de Michaelis Menton
12. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS Clase Reacción Clases Principales Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas Transfieren el hidrogeno; actuan en el hidrogeno o en el peroxido Transfieren diversos grupos Desdoblan un enlace en una molecula (lisis por agua) con la formación de dos productos Convierten un reactante en dos productos que contienen un doble enlace en vez de que ocurra en el reactante Catalizan reacciones de transferasas intramoleculares, racemasas, epimerasas Catalizan reacciones de condensacion dependientes de ATP Subclases seleccionadas Hidratasas Cinasas Mutasas Fosforilasas Sintasas Sintetasas Añaden agua a enlaces dobles; liasas Transfieren grupos fosforilo del ATP; transferasas Mueven grupos fosforilo intramolecularmente; isomerasas Desdoblan un enlace en una molecula (lisis por fosfato) con la formacion de productos; transferasas Síntesis independiente de ATP, glucogeno sintetasa, transferasas Síntesis dependiente de ATP; ligasas
13. Cinética enzimatica Constante de Michaelis = Concentración de sustrato en la cual la velocidad es la mitad (V max/2 ) de la velocidad máxima de reacción K m = V max/2 Se alcanza cuando sustrato es saturado por la enzima No aplica en las enzimas alostericas Velocidad (v) Sustrato K m V max/2 V max
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19. Digestión de los carbohidratos Almidón α Amilasa pancreatica 50-80% Ptialina (saliva) 20-40% también llamada α Amilasa Maltosa Glucosa Maltasa y α-dextrinasa intestinal Lactosa Galactosa Lactasa (intestino) Sacarosa Fructosa Sacarasa (intestino) polímeros de 3-9 moléculas de glucosa Al mezclarse con acido de las secreciones gastricas su actividad se bloquea (pH ↓ 4) Membrana celular hepatocito Glucosa 6-fosfato Fructosa 6-fosfato ATP ATP GLUCOLISIS Galactosa 1-fosfato ATP Uridina difosfato galactosa Uridina difosfato glucosa Glucosa 1-fosfato GLUCOGENO (hígado y músculo) Difusión facilitada INSULINA ↑ DIFUSION FACILITADA Beta-Amilasa Glucamylase
20. Glucogénesis y Glucogenólisis Glucosa Galactosa Fructosa Membrana celular hepatocito Glucosa 6-fosfato Fructosa 6-fosfato ATP ATP GLUCOLISIS Galactosa 1-fosfato ATP Uridina difosfato galactosa Uridina difosfato glucosa Glucosa 1-fosfato GLUCOGENO (hígado y músculo) GLUCOGENESIS Glucogeno fosforilasa GLUCOGENOLISIS Enzima fosforilasa activada por la epinefrina y el glucagon Fosfoglucomutasa UDP-glucosa fosforilasa Glucogeno sintasa
21. Fosforilación de la Glucosa Glucocinasa del hígado o Hexocinasa de las demás células Acción irreversible Acción de la Fosfatasa en células hepáticas, epitelio tubular renal y células epiteliales intestinales, no existe en musculo.
22. Vía de la Glucólisis Reacción neta por molécula de glucosa: Glucosa + 2AD P + 2PO 4 -> 2 Acido Pirúvico + 2ATP + 4H Eficacia Global de formación de ATP de 43%, el 57% se pierde como calor Reacciones irreversibles Pace-setting enzyme of glycolysis limit the rate of glycolysis This allosteric enzyme is stimulated by ADP and AMP and is inhibited by ATP and citrate. Most active when the energy of a cell is low. Aldolytic reaction of glycolysis. Plentiful in skeletal and heart muscle tissues
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24. Krebs Cycle Acetyl-CoA se combina con con el acido oxaloacetico para formar acido cítrico. Se libera la porción CoA que se pueden utilizar para formas mas Acetil-CoA a partir del acido piruvico. La porcion acetyl se convierte en parte integral de la molecula de acido citrico.
