PRODUÇÃO DE ALIMENTOSATIVIDADE ENZIMÁTICABiologia 12º anoabril 2013Prof. Leonor Vaz Pereira
Como produzir maior quantidade de alimentospara resolver os problemas de alimentação?Situação ProblemáticaQual é aimportân...
METABOLISMO CELULARCatabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia....
ENERGIA DE ATIVAÇÃOA ocorrência de uma reação química implica a rutura de ligaçõesquímicas nas moléculas dos reagentes e a...
CATALISADORES BIOLÓGICOSAs reações químicas que ocorrem nas células envolvemmoléculas muito estáveis e cuja energia de ati...
CATALISADORES BIOLÓGICOS - ENZIMAS São catalisadores de reações nos sistemas biológicos(diminuem a energia de ativação au...
ENERGIA DE ATIVAÇÃODiferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado detransição
ENERGIA DE ATIVAÇÃORepresentação esquemática das alterações de energia que acompanham a formação docomplexo ES, do estado ...
- As enzimas não alteram o estado de equilíbrio no nível basal (forma estável), S e/ou P contém umaquantidade característ...
COMPONENTES DA REAÇÃO ENZIMÁTICAE + S E S P + EO substrato liga-se aoCENTRO ativoda enzimaPágina 12 do manual
MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICANas reações químicas catalisadas por enzimas verifica-se ao longo do tempo: a diminuição da c...
MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICAQuando a velocidade de formação do complexo enzima-substratoiguala a velocidade de dissociação...
COMPONENTES DA REAÇÃO ENZIMÁTICASubstratosComplexo ES (Enzima-Substrato)Ligação ao centro ativoChave-fechaduraEncaixe indu...
ESTRUTURA ENZIMÁTICAProteínasRibozimasRNAs SimplesConjugadasHoloenzimaApoenzimacofator + apoenzimaEstruturaEnzimáticaCom e...
MODELO CHAVE-FECHADURAProposto por Fischer(1890), considera o centroativo da enzima umaestrutura rígida e pré-complementar...
MODELO DO ENCAIXE INDUZIDOModelo Encaixe InduzidoModelo Encaixe Induzidocombinado com a tensão do substratoProposto por Ko...
A complementaridade entre o substrato e o centro ativo da enzima estána origem da especificidade de ação enzimática.ESPECI...
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICAHá enzimas, como a sacarase e a maltase,que têm especificidade absoluta,atuando cada uma delas so...
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICAEmbora as enzimas diferam em alguns aspectosestruturais e funcionais, os centros ativosapresentam...
COFATORESPorção protéicaAPOENZIMAHOLOENZIMAIão metálicoCoenzimaGrupo prostéticoMoléculas orgânicas ou inorgânicas quecondi...
COFATORES
FATORES CONDICIONANTESA atividade das enzimas é condicionada por diversos fatores:• temperatura;• pH;• concentração do sub...
TEMPERATURAInicialmente, a atividade enzimática aumenta com atemperatura devido ao incremento de colisões entre o substrat...
TEMPERATURAA elevadas temperaturas a enzima sofre desnaturação, comconsequente perda permanente de atividade biológica.Ao ...
PHAs enzimas têm um pH ótimo de atuação, acima e abaixo doqual a sua atividade diminui e acaba por cessar.O pH do meio inf...
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATOAo aumento da concentração de substrato corresponde o aumento daatividade enzimática, desde que h...
CONCENTRAÇÃO DA ENZIMAAumentando a concentração da enzima, aumenta avelocidade da reação desde que haja substrato disponív...
INIBIÇÃO ENZIMÁTICAQuanto ao tipo:competitivanão-competitivainibidor  a atividade de uma única enzimaou de um grupo restr...
INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática Irreversível• o inibidor combina-se com um grupo funcional da enzima (centro ativo)...
INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática IrreversívelMuitos venenos são inibidores irreversíveis, como é o caso do DDT, do c...
INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática Reversível• O inibidor forma com a enzima um complexo INSTÁVEL• A inibição NÃO envo...
INIBIÇÃO COMPETITIVAInibidor competitivo - Estrutura semelhante à do substratoLiga-se ao Centro ativo da EnzimaE + S ES E ...
INIBIÇÃO COMPETITIVAEnzimaCentro ativoICSSICICICICSPPSSSSS SSPPPP
INIBIÇÃO COMPETITIVAIntoxicação por MetanolMetanolÁlcooldesidrogenaseInfusão EVEtanolURINA FormaldeídoCausa lesãotecidualc...
ExemploantibacterianoPABA Ácido fólicoDiidropteroatosintetasebacterianaEssencial para ocrescimento bacterianoSulfanilamida...
INIBIÇÃO COMPETITIVA[substrato] necessária paraque a enzima funcionenormalmenteafinidade da enzima pelosubstratoNa presenç...
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVAE + S ES E + PEI + S+I+IEISInibidor não-competitivo - NÃO se liga ao centro ativo da enzima
• Inibidor não tem semelhança estrutural com osubstrato• NÃO se liga ao centro ativo da enzima• O aumento da [substrato] n...
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVADiminui a concentraçãode enzima ativaVelocidade Máximada reaçãoExemplos: Metais pesados - Pb+2vVVV...
Substrato inicialVIA METABÓLICAA sequência de enzimas que funcionam em cooperação numconjunto de reações constitui uma cad...
REGULAÇÃO DAS VIAS METABÓLICASAs vias metabólicas são, geralmente,reguladas por moléculas que secomportam como inibidoresr...
CENTRO ALOSTÉRICOZona de uma enzima onde uma molécula (que não o substrato) se liga,modulando a atividade enzimática (esti...
REGULAÇÃO DAS VIAS METABÓLICASFrequentemente, é o produto final de uma via metabólica,quando em excesso, que inibe a prime...
ANIMAÇÕES SOBRE ATIVIDADE ENZIMÁTICAhttp://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how...
Biologia 12º ano – Prof. Leonor Vaz Pereiraabril 2013
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  1. 1. PRODUÇÃO DE ALIMENTOSATIVIDADE ENZIMÁTICABiologia 12º anoabril 2013Prof. Leonor Vaz Pereira
  2. 2. Como produzir maior quantidade de alimentospara resolver os problemas de alimentação?Situação ProblemáticaQual é aimportância dosmicrorganismos naindustriaalimentar?Que fatorescondicionam aatividade metabólicados microrganismos?Qual é a importânciade conhecer o modode atuação dasenzimas?Que aplicaçõesbiotecnológicas têmsido desenvolvidas naprodução dealimentos?Qual é o contributoda indústria naprodução,processamento econservação?Quais são os efeitosda produçãointensiva dealimentos?Essencial paracompreenderCapítulo 1.1.Fermentação eatividadeenzimáticaCapítulo 1.2.Conservação,melhoramento eprodução denovos alimentosQuais são osimpactos do uso dehormonas ereguladores decrescimento?Quais são osimpactos daprodução de OGM?Em que medida asnovas variedades dealimento podem sera solução?Capítulo 2.1.Cultivo deplantas e criaçãode animaisQual a importância derecorrer a métodosnaturais no controlo depragas?Que medidasimplementar nocontrolo de pragas paradiminuir os impactosambientais e aumentara produção? Capítulo 2.2.Controlo depragasUN.4 – Produção de Alimentos e Sustentabilidade
  3. 3. METABOLISMO CELULARCatabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia.Anabolismo – síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples, com gasto de energia.As reações de catabolismo e de anabolismo relacionam-se de tal modo que a energia libertada pelas primeirasé utilizada nas segundas.É o conjunto de reações químicas que ocorrem numa célula.Página 8 do manual
  4. 4. ENERGIA DE ATIVAÇÃOA ocorrência de uma reação química implica a rutura de ligaçõesquímicas nas moléculas dos reagentes e a formação de novasligações químicas que dão origem aos produtos da reação.A energia que é necessário fornecer ao sistema para se iniciar uma reaçãoquímica é a energia de ativação.
  5. 5. CATALISADORES BIOLÓGICOSAs reações químicas que ocorrem nas células envolvemmoléculas muito estáveis e cuja energia de ativação éelevada.Não pode ser o calor a fornecer a energia de ativação, uma vezque causaria a desnaturação das proteínas e a mortecelular.
  6. 6. CATALISADORES BIOLÓGICOS - ENZIMAS São catalisadores de reações nos sistemas biológicos(diminuem a energia de ativação aumentando avelocidade da reação) Possuem grande eficiência catalítica (não sãodestruídas nas reações que catalisam nem alteram o seuequilíbrio) Alto grau de especificidade pelos seus substratos Funcionam• em soluções aquosas• em pH e temperaturas fisiológicas
  7. 7. ENERGIA DE ATIVAÇÃODiferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado detransição
  8. 8. ENERGIA DE ATIVAÇÃORepresentação esquemática das alterações de energia que acompanham a formação docomplexo ES, do estado de transição e a subsequente libertação do produto da reação
  9. 9. - As enzimas não alteram o estado de equilíbrio no nível basal (forma estável), S e/ou P contém umaquantidade característica de energia livre o equilíbrio entre S e P reflete a diferença em energialivre dos seus estados basaisCaminho da reaçãoEnergia de ativação sem enzimaSPEnergia de ativação com enzimaDiferença entrea energia livrede S e PENERGIA DE ATIVAÇÃO
  10. 10. COMPONENTES DA REAÇÃO ENZIMÁTICAE + S E S P + EO substrato liga-se aoCENTRO ativoda enzimaPágina 12 do manual
  11. 11. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICANas reações químicas catalisadas por enzimas verifica-se ao longo do tempo: a diminuição da concentração do substrato; a diminuição, seguida de estabilização, da concentração de enzima livre;o aumento, seguido de estabilização da concentração do complexo-enzima;o aumento da concentração do produto.
  12. 12. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICAQuando a velocidade de formação do complexo enzima-substratoiguala a velocidade de dissociação, as concentrações de enzimalivre e de complexo enzima-substrato estabilizam.
  13. 13. COMPONENTES DA REAÇÃO ENZIMÁTICASubstratosComplexo ES (Enzima-Substrato)Ligação ao centro ativoChave-fechaduraEncaixe induzidoLibertação do Produto+Enzima inalterada
  14. 14. ESTRUTURA ENZIMÁTICAProteínasRibozimasRNAs SimplesConjugadasHoloenzimaApoenzimacofator + apoenzimaEstruturaEnzimáticaCom exceção de um pequeno grupo demoléculas de RNA que possuem atividadeenzimática e são chamadas de RIBOZIMAS,todas as enzimas são PROTEÍNAS
  15. 15. MODELO CHAVE-FECHADURAProposto por Fischer(1890), considera o centroativo da enzima umaestrutura rígida e pré-complementar do substrato.O substrato ajusta-se aocentro ativo como umachave se ajusta a umafechadura.
  16. 16. MODELO DO ENCAIXE INDUZIDOModelo Encaixe InduzidoModelo Encaixe Induzidocombinado com a tensão do substratoProposto por Koshland (1959), considera que o centro ativo daenzima interage, de uma forma dinâmica, com o substrato,ajustando-se a ele quando estabelece a ligação.
  17. 17. A complementaridade entre o substrato e o centro ativo da enzima estána origem da especificidade de ação enzimática.ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
  18. 18. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICAHá enzimas, como a sacarase e a maltase,que têm especificidade absoluta,atuando cada uma delas sobre umasubstância, que neste caso é,respetivamente a sacarose e a maltose.Há enzimas, como as lipases, que têmespecificidade relativa, visto que podematuar sobre um grupo de substânciascom afinidades entre elas.
  19. 19. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICAEmbora as enzimas diferam em alguns aspectosestruturais e funcionais, os centros ativosapresentam algumas características comuns:• Ocupam uma pequena parte do volume totalda enzima;• Correspondem, geralmente, a uma fenda oucavidade existente na estrutura da moléculaproteica;• A especificidade de ligação ao substratodepende do arranjo dos átomos no centro ativo;• O número de centros ativos de uma enzimaé variável. Por exemplo, quando intervêmcofatores há centros ativos adicionais.Modelo gerado por computador daenzima lisozima interagindo com osubstrato hexose (faixa central)
  20. 20. COFATORESPorção protéicaAPOENZIMAHOLOENZIMAIão metálicoCoenzimaGrupo prostéticoMoléculas orgânicas ou inorgânicas quecondicionam a atividade das enzimascofatorPágina 13 do manual
  21. 21. COFATORES
  22. 22. FATORES CONDICIONANTESA atividade das enzimas é condicionada por diversos fatores:• temperatura;• pH;• concentração do substrato;• concentração da enzima;• inibidores.TemperaturaAs enzimas são ativas numdeterminado intervalo detemperaturaPágina 15 do manual
  23. 23. TEMPERATURAInicialmente, a atividade enzimática aumenta com atemperatura devido ao incremento de colisões entre o substratoe a enzima.A atividade enzimática é máxima à temperatura ótima.Acima da temperatura ótima, a atividade enzimática diminuirapidamente – a agitação térmica dos átomos desestabiliza asligações químicas e a conformação da molécula altera-se.
  24. 24. TEMPERATURAA elevadas temperaturas a enzima sofre desnaturação, comconsequente perda permanente de atividade biológica.Ao contrário das temperaturas elevadas, as baixastemperaturas causam a inativação das enzimas, masnão as destroem.A atividade é retomada em valores de temperatura maiselevados.A maioria das enzimas humanas tem uma temperaturaótima de atuação de 37ºC.
  25. 25. PHAs enzimas têm um pH ótimo de atuação, acima e abaixo doqual a sua atividade diminui e acaba por cessar.O pH do meio influencia a conformação do centro ativo daenzima e, consequentemente, a sua interação com o substrato.
  26. 26. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATOAo aumento da concentração de substrato corresponde o aumento daatividade enzimática, desde que haja enzima disponível.Estando os centros ativos ocupados atinge-se o seu ponto de saturação pelo quea atividade enzimática estabiliza, uma vez que a taxa de formação de novasligações ao substrato é igual à taxa de separação dos produtos.
  27. 27. CONCENTRAÇÃO DA ENZIMAAumentando a concentração da enzima, aumenta avelocidade da reação desde que haja substrato disponível.
  28. 28. INIBIÇÃO ENZIMÁTICAQuanto ao tipo:competitivanão-competitivainibidor  a atividade de uma única enzimaou de um grupo restrito de enzimasirreversívelreversívelinibidor  a atividade de todas as enzimasex: agentes desnaturantesinespecífica -específica -
  29. 29. INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática Irreversível• o inibidor combina-se com um grupo funcional da enzima (centro ativo)• o inibidor liga-se à enzima formando um complexo ESTÁVEL• forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima
  30. 30. INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática IrreversívelMuitos venenos são inibidores irreversíveis, como é o caso do DDT, do cianeto, do mercúrio…
  31. 31. INIBIÇÃO ENZIMÁTICAInibição Enzimática Reversível• O inibidor forma com a enzima um complexo INSTÁVEL• A inibição NÃO envolve modificação COVALENTE• Tipos de inibidores reversíveis• competitivos• não competitivosPágina 18 do manual
  32. 32. INIBIÇÃO COMPETITIVAInibidor competitivo - Estrutura semelhante à do substratoLiga-se ao Centro ativo da EnzimaE + S ES E + PEI+I
  33. 33. INIBIÇÃO COMPETITIVAEnzimaCentro ativoICSSICICICICSPPSSSSS SSPPPP
  34. 34. INIBIÇÃO COMPETITIVAIntoxicação por MetanolMetanolÁlcooldesidrogenaseInfusão EVEtanolURINA FormaldeídoCausa lesãotecidualcegueira
  35. 35. ExemploantibacterianoPABA Ácido fólicoDiidropteroatosintetasebacterianaEssencial para ocrescimento bacterianoSulfanilamidaINIBIÇÃO COMPETITIVA
  36. 36. INIBIÇÃO COMPETITIVA[substrato] necessária paraque a enzima funcionenormalmenteafinidade da enzima pelosubstratoNa presença do inibidorcompetitivoAnálise GráficavVV/2Km Km sCom inibidorSem inibidor[s]
  37. 37. INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVAE + S ES E + PEI + S+I+IEISInibidor não-competitivo - NÃO se liga ao centro ativo da enzima
  38. 38. • Inibidor não tem semelhança estrutural com osubstrato• NÃO se liga ao centro ativo da enzima• O aumento da [substrato] não diminui a inibição• A VELOCIDADE máxima DIMINUI na presença doinibidorINIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
  39. 39. INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVADiminui a concentraçãode enzima ativaVelocidade Máximada reaçãoExemplos: Metais pesados - Pb+2vVVV/2V/2km [s]Análise GráficaCom inibidorSem inibidor
  40. 40. Substrato inicialVIA METABÓLICAA sequência de enzimas que funcionam em cooperação numconjunto de reações constitui uma cadeia enzimática.O conjunto ordenado de reações que ocorrem com intervenção deuma cadeia enzimática é uma via metabólica. Página 19 do manual
  41. 41. REGULAÇÃO DAS VIAS METABÓLICASAs vias metabólicas são, geralmente,reguladas por moléculas que secomportam como inibidoresreversíveis não competitivos.Estas moléculas ligam-se ao centroalostérico da primeira enzima davia metabólica e alteram a suaconformação.O resultado dessa alteração pode sera inibição ou a ativação daenzima.
  42. 42. CENTRO ALOSTÉRICOZona de uma enzima onde uma molécula (que não o substrato) se liga,modulando a atividade enzimática (estimulando-a, especificando-a ouinibindo-a).
  43. 43. REGULAÇÃO DAS VIAS METABÓLICASFrequentemente, é o produto final de uma via metabólica,quando em excesso, que inibe a primeira enzima.Quando a concentração do produto final diminui, esteliberta-se do centro alostérico e a enzima retoma a atividade,fazendo aumentar de novo a concentração do produto final.
  44. 44. ANIMAÇÕES SOBRE ATIVIDADE ENZIMÁTICAhttp://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how_enzymes_work.htmlhttp://www.northland.cc.mn.us/biology/biology1111/animations/enzyme.swf
  45. 45. Biologia 12º ano – Prof. Leonor Vaz Pereiraabril 2013

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