proteinas, aminoacidos, tipos de aminoacidos, grupos R, influencia de los grupos R y numero de aminoacidos en la estructura de una proteina, clasificacion de las proteinas de acuerdo a diversos criterios.

1. Universidad de Carabobo
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina “Witremundo Torrealba”
Núcleo Aragua
Prof: Normig Zoghbi
Integrantes:
Kevin Pérez
María José Perillo
José Peroza

2. Proteínas
Las proteínas o prótidos
son moléculas formadas
por cadenas de
aminoácidos.
Biomoleculas
mas versátiles y
diversas.

3. NECESARIAS PARA LA VIDA POR:
Función plasmática: constituyen el
80% del protoplasma deshidratado
de la célula.
Función biorreguladora: (forman
partes de las enzimas.
Función de defensa: (los
anticuerpos son proteínas).

4. Según su composición
fisicoquímica pueden ser:
Simples
(holoproteinas):
formada por sus
aminoácidos o
derivados.
Conjugadas
(heteroproteinas):
formadas por
aminoácidos
acompañados de
sustancias diversas.
Derivadas:
formadas por
sustancias
provenientes de la
desnaturalización
y desdoblamiento
de las anteriores.

5. FUNCIONES
Protectora:
ejemplo
trombina y
fibrinógeno.
Estructural:
función mas
importante por
ejemplo el
colágeno.
Inmunológica:
anticuerpos.
Enzimática:
ejemplo
sacara y
pepsina.
Contráctil:
ejemplo
actina y
miosina.
Homeostática:
colaboran en el
equilibrio del
pH

6. ¿AMINOÁCIDOS?
Molécula orgánica con un
grupo amino (-NH2) y un grupo
Carboxilo
(-COOH).

7. PROTEÍNAS = 20
AMINOÁCIDOS
Esenciales:
Leusina.
Isoleusina.
Valina.
Lisina.
Treonina.
Metionina.
Fenilalanina.
Triptófano.
No Esenciales:
Alanina.
Arginina.
Acido Aspartico.
Acido Glutamico.
Cisteina.
Tirosina.
Histidina.
Glicina.
Serina.
Prolina.
Aspargina.
Glutamina.

9. GRUPOS R (CADENA LATERAL)
Encargados de
diferenciar un
aminoácido de
otro y pueden ser:
1. Hidrofilicos: son solubles al agua, y se
dividen en tres subgrupos:
I. Acidos: son muy polares y gracias a
su grupo acido de su cadena lateral
tienen carga negativa a pH neutro.
II. Básicos: contienen un grupo amino
en su cadena lateral y tienen carga
positiva a pH neutro.
III. Neutros: no se encuentra grupo
amino o carboxilo en su cadena R y
por enden no tienen carga a pH
neutro, son polares y forman puentes
de Hidrogeno.

10. 2. Alifáticos: su cadena es hidrofobica, no son solubles
al agua y tienden a encontrarse en el interior de las
proteínas globulares en solución acuosa.

11. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
DE PROTEINAS

12. Estado nativo,
catalíticamente activo
Adición de urea y mercaptoetanol
Estado desplegado
inactivo
Eliminación de urea y
mercaptoetanol
Estado nativo,
catalíticamente activo

13. Agentes Desnaturalizantes
Físicos
Temperatura

14. Detergentes
Agentes Desnaturalizantes
Químicos
p
H
Soluciones
Orgánicas

15. Sustitución de un aminoácido en la cadena
polipeptídica de la Hb

16. CLASIFICACION DE
LAS PROTEINAS

17. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS:
Según su
composición:
Simples
(Holoproteinas)
Complejas
(Heteroproteinas)
Según su
conformación:
Fibrosas
Globulares
Según su
Solubilidad: Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas

18. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS:
Según su
Función: Estructurales
Enzimas
Hormonas
Toxinas
Anticuerpos
Transportadoras

19. Clasificación según su
composición:
Proteínas Simples
(Holoproteinas):
 Son proteínas compuestas únicamente por
aminoácidos.
 Histonas: Participan en la formación de
nucleoproteínas.
 Protaminas: están unidas al ADN de los
espermatozoides.
 Albuminoides: Se encuentran en TC, cabello, Uñas.

20. Histonas

21. Protaminas

22. Proteínas conjugadas
(Heteroproteinas):
Proteínas combinadas a sustancias que no son
aminoácidos.
Fracción ausente de aminoácidos denominada
grupo prostético. En función al grupo prostético
pueden ser:
 Nucleoproteínas
 Lipoproteínas
 Glicoproteinas
 Cromoproteínas
 Metaloproteinas
 Fosfoproteinas

23. Nucleoproteínas
Proteínas combinadas con
ácidos nucleídos. (Histonas,
Protaminas)
Lipoproteínas
Son aquellas que tienen lípidos.
(Lipoproteínas del plasma
sanguíneo: VLDL,LDL,HDL.
Lipovitelina: yemas de huevo)
Glicoproteínas
Son Proteínas que poseen como
grupo prostético a los
carbohidratos. (Fibrinógeno,
Pepsina, Ovoalbúmina)

24. Cromoproteínas
Metaloproteinas
Fosfoproteínas
Proteínas que poseen como grupo
prostético un pigmento.
Proteínas que poseen átomos
metálicos. (Ferritina)
Proteínas que poseen como
grupo prostético al fosfato.
(caseína, pepsina)

25. Lipoproteína

26. Clasificación según su
conformación:
Proteínas Fibrosas:
 Son aquellas proteínas que
poseen forma filamentosa
Funciones estructurales
Piel, TC, fibras animales.
Queratina
Proteínas mas importante
del pelo y las uñas.
Estructura de hélice.
Colágeno
Proteína mas abundante
de la piel
 Constitución de los
tendones
 Unidad básica
tropocolageno.
Seda
(Fibrinógeno)
Proteína dispuesta
lineal
 Estructura B
plegable

27. Queratina Seda (Fibrinógeno)

28. Colágeno

29. Proteínas Globulares:
 Son proteínas que presentan formas
esféricas o elipsoidales.
Un ejemplo de proteína globular el
inhibidor de la tripsina pancreática
Bovina.

30. Clasificación según su
solubilidad:
Albuminas:
 Proteínas solubles
en agua:
 Seroalbumina
 Ovoalbúmina
 Lactoalbumina
Globulinas:
 Proteínas solubles
en agua.
 Son un importante
componente del
plasma.
 Lactoglobulina
 Seroglobulina
 Ovoglobulinas
Glutelinas:
 Proteínas
solubles en
soluciones de
ácidos o bases.
 Trigo, avena,
cebada.
Prolaminas
Son
solubles en
50%-90% de
alcohol.
 Gliadina
de trigo,
centeno.

31. Clasificación según su
función:
Estructurales
Se encuentran
formando parte
estructural de
algún tejido.
(Colágeno,
Queratina,
Fibrinógeno)
Enzimas
Proteínas con
capacidad
catalizadora.
 ADN
polimerasa
Pepsina
Hormonas
Proteínas que
actúan como
mensajeros
químicos.
 Insulina,
STH,ACTH,FSH.

32. Clasificación según su
función:
Toxinas
Proteínas
que
provocan
daños al ser
humano.
Toxina
botulínica.
Anticuerpos
Proteínas
formadas para
defensa del
organismo.
Inmunoglobulina
Transportadoras
Proteínas
capaces de
unirse a diversas
moléculas
transportadoras.
Hemoglobina
Mioglobina
Responsable
s de la
contracción
Actina y
miosina
Anticuerpos

33. Hemoglobina y
Mioglobina
Son análogos
moleculares
Desempeñan
funciones esenciales
en el metabolismo.
 Transporte y
almacenamiento de
O2
 Eliminación de CO2

35. ANEMIA DE LAS CELULAS
FALSIFORME
Es una patología que
causa que el glóbulo rojo
se deforme y adquiera
apariencia de una hoz.
Los glóbulos rojos también
padecen de una vida más
corta
provocando anemia por no
ser reemplazados a
tiempo.

36. Esta nueva forma provoca
dificultad para la
circulación de los
glóbulos rojos, por ello se
obstruyen los vasos
sanguíneos y causan
síntomas como dolor en
las extremidades.
2
cadenas
alpha
2
cadenas
betas
Hemoglobina

37. Tipos de
proteínas
Función de la
hemoglobina
Que tipo de
proteína es el
colágeno?
Que pasa en la
anemia
falciforme?
Que pasa si se
sustituyen los
aminoácidos en
una reacción?

38. “ Sólo aquel que tiene la mente Positiva es
el que permanece inmune a la enfermedad”
Thomas Hamblin
Muchas Gracias!!!!