Universidade Federal Rural de Pernambuco
Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal

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Disciplina: BQ- Bioquímica

Me...
Metabolismo de Proteínas
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1) Síntese protéica: Parte I
2) Síntese protéica: Parte II
3) Digestão e Absorção de aminoácid...
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Disciplina: BQ- Bioquímica

Me...
Objetivos
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Identificar e classificar os aminoácidos quanto a
hidrofobicidade e presença de cargas;
Caracterizar alguns a...
Considerações gerais
Proteínas

Produtos finais das
vias de informação

Sintetizadas
Endereçadas
Degradadas

Síntese proté...
Aminoácidos

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Estrutura geral dos aminoácidos encontrados em proteínas
– Representação de Lewis
Grupo carboxil

Grupo amino

Átomo de ca...
Estrutura geral de um aminoácido

Aminoácidos podem ser classificados com base no grupo R
- Grupos R não-polares e alifáti...
Grupos R não-polares

Glicina

Alanina

Prolina

Estrutura rígida /
redução na
flexibilidade
Valina

Leucina

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Grupo R não-carregados, mas polares

Serina

Sulfidrila
Hidroxila

Asparagina

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Cisteína

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Glutamina
Formação de pontes dissulfeto

oxidação

Cisteína

Cistina

O grupo tiol da Cisteína pode ser desprotonado, gerando um ani...
Grupo R aromáticos
Relativamente hidrofóbicos (apolares)
Participam de interações hidrofóbicas
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Grupo R carregados positivamente (básicos)

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Grupo R carregados negativamente (ácidos)

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Aspartato

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Ampliação do Dogma Central

Em 1965 foi demonstrada a
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FORMAÇÃO DE CÓDONS
-Cada códon é formado por três bases nitrogenadas
1.1 Conceitos
Etapa 1: Ativação dos aminoácidos
Ativação do grupo carboxila do AA para formação da ligação peptídica;
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Etapa 1: Ação das aminoacil-tRNA
Esterificação dos AA em seus tRNA correspondentes pelas aminoaciltRNA sintetases
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1.1 Conceitos

Etapa 3: Alongamento
Alongamento pela ligação covalente dos diversos aminoácidos
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Etapa 2: Início da síntese protéica
A iniciação requer 3 etapas e alguns fatores:

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2) Sequência shine-dalgarno;

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3) fMet-tRNA e sítio...
Etapa 3: Alongamento
Ocorre a formação das ligações peptídicas:

Etapa 1: Ligação do aminoacil-tRNA

Lehninger, 2010
Etapa 3: Alongamento
Etapa 2: Formação da ligação peptídica
A peptidil transferase catalisa a formação da
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Etapa 3: Alongamento
Etapa 3: Translocação
Movimentação de um códon em direção 3’;
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Terminação da síntese protéica em procariontes
A terminação ocorre em reposta ao códon de
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Aula sintese proteica romero brandao - 2013

  1. 1. Universidade Federal Rural de Pernambuco Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal 1 Disciplina: BQ- Bioquímica Metabolismo das Proteínas Prof. Dr. Romero Brandão Biomédico, Mestre em Bioquímica e Fisiologia, Doutor em Ciências Biológicas – Proteômica, Pós-doutor em Biociência
  2. 2. Metabolismo de Proteínas 2 1) Síntese protéica: Parte I 2) Síntese protéica: Parte II 3) Digestão e Absorção de aminoácidos e proteínas 4) Reação geral dos aminoácidos e Ciclo da Uréia 5) Biossíntese e degradação de aminoácidos
  3. 3. Universidade Federal Rural de Pernambuco Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal 3 Disciplina: BQ- Bioquímica Metabolismo das Proteínas Parte I – Síntese protéica Prof. Dr. Romero Brandão Biomédico, Pós-doutorado em Biociência Doutorado em Ciências Biológicas
  4. 4. Objetivos 4 Identificar e classificar os aminoácidos quanto a hidrofobicidade e presença de cargas; Caracterizar alguns aminoácidos e identificá-los como essenciais ou não-essenciais; Descrever a síntese protéica, identificando todas as etapas: Ativação, Iniciação, Alongamento e Terminação; Caracterizar pontos-chave da síntese protéica; Identificar códons de início e término da síntese; Descrever ligação peptídica e identificar os produtos.
  5. 5. Considerações gerais Proteínas Produtos finais das vias de informação Sintetizadas Endereçadas Degradadas Síntese protéica Mais de 300 biomoléculas estão envolvidas Consome até 90% da energia celular Velocidade extremamente alto 1) Como acontece a síntese protéica; 2) Como acontece o endereçamento; 3) E a degradação seletiva quando não for mais necessárias.
  6. 6. Aminoácidos 6
  7. 7. Estrutura geral dos aminoácidos encontrados em proteínas – Representação de Lewis Grupo carboxil Grupo amino Átomo de carbono α Grupo de cadeia lateral R é comumente uma das 20 diferentes cadeias laterais. Em pH 7,0 o grupo amino e o grupo carboxil são ionizados; Os AA diferem entre si por suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a solubilidade do aminoácido em água.
  8. 8. Estrutura geral de um aminoácido Aminoácidos podem ser classificados com base no grupo R - Grupos R não-polares e alifáticos - Grupo R não-carregados, mas polares - Grupo R aromáticos - Grupo R carregados positivamente (básico) - Grupo R carregados negativamente (ácido)
  9. 9. Grupos R não-polares Glicina Alanina Prolina Estrutura rígida / redução na flexibilidade Valina Leucina Estabilização da estrutura das proteínas (interação hidrofóbica) Metionina Tiol Isoleucina
  10. 10. Grupo R não-carregados, mas polares Serina Sulfidrila Hidroxila Asparagina Treonina Cisteína Amida Glutamina
  11. 11. Formação de pontes dissulfeto oxidação Cisteína Cistina O grupo tiol da Cisteína pode ser desprotonado, gerando um anion tiolato. Entretanto, um tiol da cisteína mais comumente sofre oxidação, junto com outro tiol, como o de outra cadeia lateral de cisteína, formando ponte dissulfeto, ou ligação dissulfeto.
  12. 12. Grupo R aromáticos Relativamente hidrofóbicos (apolares) Participam de interações hidrofóbicas Tirosina – o grupo hidroxila forma ponte de hidrogênio (importante na atividade de algumas enzimas) Fenilalanina Tirosina Triptofano Grupo importante de muitas enzimas
  13. 13. Grupo R carregados positivamente (básicos) + H Histidina Lisina Arginina Imidazol Amino Guanidino Estes nitrogênios têm uma afinidade relativamente fraca pelo H+ e são parcialmente positivos em pH neutro Este grupo é básico devido ao fato de suas cargas positivas serem estabilizadas por ressonância.
  14. 14. Grupo R carregados negativamente (ácidos) Carboxila Aspartato Glutamato
  15. 15. Ampliação do Dogma Central Em 1965 foi demonstrada a replicação do RNA por replicases codificadas por um vírus infeccioso. Replicação Transcrição Reversa Transcrição Em 1970 foi descoberta transcriptase reversa que sintetiza DNA utilizando o RNA como molde. Replicação do RNA Tradução Proteína
  16. 16. 16
  17. 17. FORMAÇÃO DE CÓDONS -Cada códon é formado por três bases nitrogenadas
  18. 18. 1.1 Conceitos Etapa 1: Ativação dos aminoácidos Ativação do grupo carboxila do AA para formação da ligação peptídica; Estabelecer um elo entre o AA e a informação genética no mRNA. tRNA Aminoacil-tRNA AA ATP AA-tRNA Etapa 2: Iniciação Ligação do mRNA ao ribossomo (menor fração) e ao aminoacil-tRNA de iniciação; Posterior ligação da subunidade maior e formação do complexo de iniciação; Reconhecimento do códon AUG do mRNA e início da cadeia (ação de fatores de iniciação e GTP).
  19. 19. Etapa 1: Ação das aminoacil-tRNA Esterificação dos AA em seus tRNA correspondentes pelas aminoaciltRNA sintetases A enzima é específica para cada AA, mesmo com diferentes tRNAs (Lehninger, 2010) 1º) Aminoacil-adenilato (aminoacil-AMP) forma-se quando o grupo carboxila do AA reage com fosforil do ATP - Liberando pirofosfato; 2º) Transferência do grupo aminoacil do Aminoacil-AMP para o tRNA correspondente.
  20. 20. 1.1 Conceitos Etapa 3: Alongamento Alongamento pela ligação covalente dos diversos aminoácidos carregados pelos tRNA especificados pelos códons do mRNA; Ação de fatores de alongamento e GTP. Etapa 4: Terminação e liberação Identificação do códon de terminação no mRNA; Atuação de fatores de terminação. Etapa 5: Enovelamento e processamento pós-traducional Enovelamento em sua conformação tridimensional; Processamento enzimático específicos.
  21. 21. Etapa 2: Início da síntese protéica A iniciação requer 3 etapas e alguns fatores: Sítios de ligação (aminoacil-tRNAs) Sítio A: Aminoacila Sítio P: Peptidil Sítio E: Saída Lehninger, 2010 Etapa 1: Sequência Shine-Dalgarno O códon AUG específico é distiguido de outros código de Met pela Sequência SD.
  22. 22. Etapa 2: Etapa 3: 1) Interação códon-anticódon; 2) Sequência shine-dalgarno; Complexo de iniciação 3) fMet-tRNA e sítio P. Lehninger, 2010
  23. 23. Etapa 3: Alongamento Ocorre a formação das ligações peptídicas: Etapa 1: Ligação do aminoacil-tRNA Lehninger, 2010
  24. 24. Etapa 3: Alongamento Etapa 2: Formação da ligação peptídica A peptidil transferase catalisa a formação da ligação peptídica; É catalisada pelo rRNA 23S (ribozimas). Lehninger, 2010
  25. 25. Etapa 3: Alongamento Etapa 3: Translocação Movimentação de um códon em direção 3’; Ação da translocase (EF-G); Para cada resíduo de AA adicionado, dois GTP são gastos; Em eucariontes, o ciclo é bem semelhante (proteínas com funções análogas), mas não possuem o sítio E dos ribossomos. A atividade GTPase do EF-Tu (intervalo gerado) promove fidelidade ao processo sem comprometer a velocidade da síntese. Lehninger, 2010
  26. 26. Terminação da síntese protéica em procariontes A terminação ocorre em reposta ao códon de terminação (UAA/ UAG / UGA) no sítio A. Primeiro, um fator de liberação (RF) (RF-1 ou RF-2 dependendo do códon finalizador presente), se liga ao sítio A. Isso acarreta a hidrólise da ligação éster entre a cadeia polipeptídica nascente e o tRNA no sítio P. A cadeia polipetídica solta deixa o ribossomo, seguida do tRNA e do mRNA. Finalmente o ribossomo se dissocia nas suas subunidades 30S e 50S. A ligação de IF3 a subunidade 30S impede que ela se dissocie prematuramente da subundade 50S. A fidelidade da tradução depende da escolha certa do AA pela aminoacil-tRNA sintetase e da seleção do tRNA especificado pelo mRNA. GTP e fatores protéicos específicos participam do processo.

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