1. 1
PRÓTIDOS ou PROTEÍNAS
Concepto:
• Son principios inmediatos orgánicos compostos por:
• C, H, O e N, S e ás vece poden levar P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
• Son macromoléculas, polipéptidos, formadas por aminoácidos.
• A diferencia dos glícidos e os lípidos que son iguais para tódolos seres vivos as proteínas como
se sintetizan a partir do ADN son específicas de cada individuo.
AMINOÁCIDOS:
• Fórmula xeral
• Características:
• Levan un grupo amino e un grupo carboxilo sobre o mesmo carbono que denominamos Cα.
• Poden actuar como ácido e como base.
• As sustancias que presentan a capacidade de actuar como ácidos e como bases
chámanse ANFÓTEROS.
• o C α é asimétrico, excepto na glicina (R = H), polo tanto os aminoácidos presentan
actividade óptica.
• Nas proteínas só se atopan os aminoácidos da forma L.
• En solución acuosa os aminoácidos están ionizados.
• Punto isoeléctrico: É o pH no que o aminoácido é neutro. Cada aminoácido ten o seu
punto isoeléctrico
• Nas proteínas só aparecen 20 aminoácidos diferentes, que se clasifican atendendo ó seu radical
en:
1. Aminoácidos con grupos R apolares ou non polares:
• 5 con cadeas alifáticas (Ala, Val, Leu, Ile, Pro)
• 1 con S (Met)
• 2 con anillos aromáticos (Phe e Trp)
2. Aminoácidos con grupos R polares sen carga:
• 3 con un grupo OH (Ser, Thr, Tyr)
• 2 con grupos amida (Asn, Gln)

2. 2
• 1 con un grupo SH (Cis)
• 1 con un radical tan pequeno que non inflúe (Gly)
3. Aminoácidos con grupos R con cargas negativas (Asp, Glu)
4. Aminoácidos con grupos R con cargas positivas (Lis, Arg, His)
• Os aminoácidos únense entre si mediante enlace peptídico
• Enlace peptídico: Establécese entre o grupo carboxilo do primeiro aminoácido e o grupo amino
de segundo con pérdida dunha molécula de auga.

3. 3
• O enlace peptídico é plano en el interveñen o O, C, N e H en posición “trans”.
• Cando se unen dous aminoácidos forman un dipéptido, se se une tres un tripéptido, etc. E en
xeral unha cadea de aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos forman un péptido, si a
cadea é moi longa falamos de polipéptido ou de proteína.
• Escribe a fórmula dun péptido sinalando os enlaces peptídicos:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nas proteínas podemos distinguir ata catro niveis estruturais.
• Estrutura primaria:
• Definición: Chamamos estrutura primaria dunha proteína a unha cadea de aminoácidos
unidos entre si por enlace peptídico.
• Exemplo: Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……
• As proteínas diferéncianse entre si polo número, a natureza e a secuencia dos seus
aminoácidos.
• A estrutura primaria é específica de cada individuo porque se fai segundo o seu material
xenético e por esta razón, a estrutura primaria das proteínas utilízase para estudios
evolutivos.
• Estrutura secundaria:
• Definición: A estrutura secundaria dunha proteína informa sobre a posición da
estrutura primaria no espacio.
• As cadeas polipeptídicas non son lineais, senón que se atopan enroladas e pregadas sobre
si mesmas
• este pregamento débese ás diferentes características dos radicais dos aminoácidos que
tratan de adoptar unha posición estable.
• Tipos de estrutura secundaria
• Hélice α ou α-hélice:
• Consiste nun enrolamento helicoidal da
cadea
• Exemplo as α queratinas, presentes nos
pelos, uñas, plumas,etc.
• A estabilidade da cadea mantense polas
pontes de hidróxeno entre as sucesivas
voltas

4. 4
• β -laminar, conformación β ou folla pregada:
• A cadea peptídica queda estendida e prégase sucesivamente sobre si
mesma de tal maneira que o conxunto recorda unha folla pregada en
forma de acordeón.
• Entre os tramos paralelos e antiparalelos da cadea establécense
pontes de hidróxeno (NH---CO) que lle dan estabilidade ó conxunto.
• Exemplos desta estrutura, a fibroina da seda e a tela de araña.
• Hélice de coláxeno:
• Cando na cadea de aminoácidos hai prolina e glicina, fórmanse hélices
máis estiradas.
• Estrutura terciaria:
• Definición: Informa da colocación da estrutura secundaria no espacio
• Conformacións poden ser:
• Conformación filamentosa
• Forma fibrosa, na súa estrutura secundaria só hai α-hélice ou folla
pregada, é dicir, que os aminoácidos que interveñen na cadea (estrutura
primaria) só son compatibles coa α-hélice ou so coa folla pregada.
• son insolubles na auga
• Exemplos:
• α-queratinas (pelos, plumas, etc.)
• β-queratinas (fibroína da seda, tela de araña)
• Coláxeno
• Conformación globular
• As cadeas polipeptídicas préganse dando formas globosas (de ovillo)
• A estrutura primaria está formada por tramos de aminoácidos
compatibles coa α-hélice e outros coa folla pregada na mesma cadea
• Entre as proteínas globulares atópanse:
• albuminas, enzimas, anticorpos,
hemoglobina, etc.
• As proteínas globulares son solubles por que no
seu pregamento os radicais hidrófobos sitúanse
cara ó interior da molécula e os
hidrófilos cara ó exterior, en contacto co
medio.
A estrutura terciaria das proteínas mantense estable gracias a
• pontes de hidróxeno

5. 5
• forzas de Van der Waals e interaccións hidrofóbicas (radicais alifáticos,
apolares)
• forzas electrostáticas entre cargas negativas e positivas
• pontes disulfuro (enlaces covalentes) Permanente. Cistinas.
• Estrutura cuaternaria:
• Varias cadeas polipeptídicas unidas para funcionar
• anticorpos, hemoglobina
PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS
• Especificidade
• Cada proteína realiza unha función característica.
• Mentres que os glícidos e os lípidos son case os mesmos en tódolos seres vivos, cada
individuo presenta unhas proteínas que son únicas, sintetizadas segundo a súa propia
mensaxe xenética.
• As proteínas homólogas (coa mesma función) de diferentes especies son semellantes
pero non idénticas
• A comparación da secuencia das proteínas homólogas permite estudar as relacións
evolutivas entre as distintas especies. A maior afinidade maior parentesco evolutivo
• Solubilidade
• As proteínas globulares son solubles en medios acuosos
• As proteínas filamentosas non son solubles na auga
• Desnaturalización
• Consiste na perda da súa estrutura terciaria (pregamento)
• Coa desnaturalización non se rompen os enlaces peptídicos e polo tanto non afecta á
estrutura primaria.
• Coa desnaturalización rómpense as pontes de hidróxeno, forzas de Van der Waals……..
• Coa desnaturalización pérdese a conformación globular e polo tanto a solubilidade e a
función que desempeñaba a proteína.
• Factores que provocan a desnaturalización:
o O aumento da temperatura, cando fritimos un ovo a ovoalbúmina da clara
cállase, e dicir, perde a súa natureza líquida e xa non é soluble.
o A variación do pH, se botamos limón ou vinagre no leite, a caseina
desnaturalízase perdendo a súa solubilidade e como consecuencia o leite cállase.
o Axitación brusca, solucións salinas concentradas, radiacións ultravioleta…..

6. 6
CLASIFICACIÓN DAS PROTEÍNAS
Atendendo á súa forma podemos clasificalas en:
• globulares
• filamentosas
Atendendo á súa composición:
• Simples ou holoproteínas
• composta só por aminoácidos
• exemplo: albuminas (ovos, sangue, leite), coláxeno, queratinas, histonas e protaminas
• Conxugadas, heteroproteínas ou proteidos:
• Formadas por unha cadea proteica e unha parte non proteica chamada un grupo
prostético
• Atendendo ó grupo prostético temos:
• hemoproteínas (hemoglobina)
• lipoproteínas (lipoproteínas do sangue)
• glicoproteínas (γ globulinas do sangue)
• fosfoproteínas (caseína do leite)
FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS:
• Función estrutural:
• glicoproteínas das membranas
• α-queratinas (pelos, plumas, etc.)
• β-queratinas (fibroína da seda, tela de araña)
• coláxeno
• histonas
• Función hormonal:
• insulina
• tiroxina
• Función de transporte:
• hemoglobina
• lipoproteínas
• Función inmunolóxica ou defensiva:
• inmunoglobulinas
• Función contráctil:
• actina
• miosina
• Función de reserva:
• ovoalbúmina
• caseína
• Función homeostática:
• As proteínas intracelulares e do medio interno interveñen no equilibrio
osmótica e manteñen o pH constante.
• Función catalítica ou enzimática.