1. LAS PROTEÍNAS

4. Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los AMINOÁCIDOS son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA

5. Formas ionizadas de un aminoácido según los valores del pH.

6. Fórmula no ionizada o no disociada de un aminoácido

7. AMINOÁCIDOS Los aminoácidos más comunes en las proteínas son los  -aminoácidos CARBONO  GRUPO R: RESTO DE LA CADENA GRUPO ÁCIDO GRUPO AMINO

9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

11. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

12. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

14. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

17. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

18. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

19. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

20. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

21. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y aminoácidos

24. COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa como ácido, cede protones.

25. Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2

26. Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100% Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%

27. Curva de valoración de glutámico Ac. Glutámico

29. Curva de valoración de la lisina Lisina

30. Curva de valoración de la histidina Histidina

40. Un tetrapéptido:

42. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

43. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

44. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

45. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

46. PÉPTIDOS NO PROTEICOS O

49. ESTRUCTURA SECUNDARIA

50. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

51. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

52. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

53. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

55. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL

56. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

57. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

58. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

59. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

62. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

63. La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un aa en la molécula de hemoglobina produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA

64. ESTRUCTURA PRIMARIA

65. ESTRUCTURA PRIMARIA

67. ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling (1901-1994) premio nobel de química en 1954 y premio nobel de la paz en 1962 Dr. Robert Corey (1897-1971)

68. Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del modelo molecular de la estructura secundaria de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA

69. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

71. Puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno unidos a los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos y los átomos de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado amino-terminal de este polipéptido. Cada vuelta se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro puentes de hidrógeno . Amino - terminal Carboxilo - terminal Grupos R Eje imaginario

73. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

74. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

75. ESTRUCTURA SECUNDARIA

76. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

77. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

78. ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Vista lateral En la conformación  la cadena polipeptídica está extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una serie de pliegues . La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas que discurren paralelas. Los grupos R de los aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma antiparalela Puentes de hidrógeno Grupos R

79. Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación 

80. Estructura de los giros  . Los giros  tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de conformaciones  ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Tipo I Tipo II

81. ESTRUCTURA SECUNDARIA

82. ESTRUCTURA SECUNDARIA

83. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena  del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se encuentra en esta proteína. Es una secuencia repetitiva tripeptídica (Gly-x-Pro o Gly-x-4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta.

84. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La misma cadena  del colágeno en un modelo de esferas.

85. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Tres de las hélices representadas aquí en gris, azul y azul oscuro se enrollan aquí de forma dextrógira

86. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno

89. Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno

97. ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama conformación a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las conformaciones que puede adoptar sin romper los enlaces covalentes, hay una o, más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones biológicas. Son las más estables a esas condiciones. Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas se denominan proteínas nativas . La tendencia de una proteína a mantener la conformación nativa se denomina estabilidad . La molécula proteica, según las condiciones físicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica. Esta disposición tridimensional global de los átomso de una proteína se conoce como estructura terciaria .

98. Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara extendida en la conformación extendida  o en hélice  . Támbién se muestra el tamaño real de la proteína en su forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA

99. ESTRUCTURA TERCIARIA

100. ESTRUCTURA TERCIARIA

103. QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

104. COLÁGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

105. Friboina de la seda (conformación  ) ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

106. ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

107. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

108. Estructura terciaria.  y   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

109. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

110. ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. Cada cadena polipeptídica se llama monómero y el conjunto, en este caso las proteínas con estructura cuaternaria se llaman dímeros, trímeros, tetrámeros...polímeros. También se considera estructura cuaternaria, la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.

111. ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero

112. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

113. ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico del tabaco

114. ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero

115. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

116. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

117. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

118. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

119. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

120. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

121. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

122. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

123. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

125. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

126. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

132. DESNATURALIZACIÓN

136. COLÁGENO

137. QUERATINAS

138. ELASTINAS - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas

139. FIBROÍNAS

142. ALBÚMINAS

143. GLOBULINAS

144. PROTAMINAS

145. HISTONAS

148. CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico. Hemoglobina (Fe ++ ) Vitamina B 12 (Co 2+ )

149. 2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos

150. GLUCOPROTEÍNAS El grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido. Ribonucleasas

151. LIPOPROTEÍNAS El grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.

152. NUCLEOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido nucleico.

153. FOSFOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido fosfórico.

154. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCÓN

155. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA

156. FUNCIÓN ENZIMÁTICA TRIPSINA

157. FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA

158. FUNCIÓN DE RESERVA OVOALBÚMINA FERRITINA

159. FUNCIÓN TRANSPORTADORA

160. FUNCIÓN ESTRUCTURAL

161. FUNCIÓN DE CONTRÁCTIL

162. FUNCIÓN HORMONAL

163. FUNCIÓN INMUNOLÓGICA

168. Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino está libre; el otro es el extremo carboxilo terminal (C-teminal)