que es el enlace peptidico, que molecula se elimina, encuentra un mini resumen de las proteinas como cuestionario.

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Proteínas
Las macromoléculas de la célula
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2. SITUACIÓN DE APRENDIZAJE SEMANA 5
PROTEINAS
¿Que son las proteínas?
Son las macromoléculas más abundantes de la célula, formados por repeticiones
de un número relativamente pequeño de monómeros.
¿Cómo se clasifican las proteínas?
Enzimas.
Proteínas estructurales.
Proteínas motoras.
Proteínas reguladoras.
Proteínas transportadoras.
Hormonas proteicas.
Receptores proteicos.
Proteínas de defensa.
Proteínas de almacenaje.
Realice un cuadro donde clasifique las proteínas según su función colocando un
ejemplo de cada una.
Proteína
Función
Ejemplo
Enzimas
Sirven como catalizadores
que incrementan la tasa de
miles de reacciones
químicas, de las que
depende la vida.
Enzimas digestivas,
catalizan la hidrolisis de las
macromoléculas de los
alimentos.
Estructurales
Confieren forma a la célula
y orgánulos, dándoles su
Las fibras de colágeno y
elástica forman la red de
soporte de los tejidos

3. apariencia característica.
conjuntivos; la queratina es
la proteína de los pelos,
astas, plumas y otras
faneras tegumentarias.
Motoras
Intervienen en la
contracción y en los
movimientos de las células
y estructuras intracelulares.
La actina y la miosina son
las responsables de la
contracción muscular, la
tubulina es el principal
constituyente de cilios y
flagelos.
Reguladoras
Son responsables del
control y organización de
las funciones celulares,
permitiendo que las
actividades estén en
consonancia con las
necesidades celulares.
Los factores de
transcripción, proteínas que
se unen al DNA, controlan
la lectura de la información
genética.
Transportadoras
Implicadas en la entrada y
salida de sustancias, tanto
en la célula como en los
orgánulos.
El transporte de glucosa y
de otras moléculas
pequeñas a través de las
membranas, esta mediado
por proteínas
transportadoras que se
residen en dichas
membranas.
Hormonas proteicas
Median en la comunicación
entre célula que están
alejadas dentro de un
organismo.
La insulina segregada por
el páncreas de vertebrados
regula la concentración de
glucosa en la sangre.
Receptores proteicos
Facultan a la célula para
responder a los estímulos
químicos del medio.
Los receptores de la
membrana de las neuronas
detectan señales químicas
emitidas por otras
neuronas.
Proteínas de defensa
Proveen protección frente a
enfermedades.
Los anticuerpos del sistema
circulatorio de vertebrados
reconocen y destruyen a
las bacterias y a los virus.

4. Proteínas de almacenaje
Sirven como reserva de
aminoácidos.
Las proteínas almacenadas
en las semillas, se
hidrolizan durante la
germinación, cediendo los
aminoácidos necesarios.
¿Qué son los aminoácidos?
Son los monómeros lineales que forman la proteína.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
Se clasifican por su grupo R que son:
No polares (hidrófobos).
Polares sin carga (hidrófilos).
Polares con carga (hidrófilos).
Ácidos.
Básicos
Agrupe los aminoácidos según sus características
Grupo A:
Aminoácidos no
polares (hidrófobos).
Grupo B: aminoácidos
polares sin carga
(hidrófilos)
Grupo C:
Aminoácidos
polares cargados
(hidrófilos)
Glicina.
Serina.
Ácidos:
Alanina.
Treonina.
Aspartato.
Valina.
Cisteína.
Glutamato.
Leucina.
Tirosina.
Básicos:
Isoleucina.
Asparagina.
Lisina.
Metionina.
Glutamina.
Arginina.

5. Fenilalanina.
Histidina.
Triptófano
Prolina.
¿Qué es el enlace peptídico y como se forma?
El enlace covalente entre un grupo carboxilo y otro amino se denomina enlace
amida, si bien en este caso, en el que los dos reactivos son aminoácidos, suele
denominarse enlace peptídico.
Como se forma: los grupos –H y –OH que se eliminan en forma de agua,
provienen del grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo amino del
otro.
A que se refiere la direccionalidad de la cadena de aminoácidos
La dirección brinda tanto energía como información, pues termina con un grupo
amino en un extremo y con un grupo carboxilo en el otro. El extremo con el grupo
amino se denomina N- o (amino) terminal y el extremo con el grupo carboxilo, C(o carboxilo) terminal.
¿Qué tipo de interacciones estabilizan el plegamiento de las proteínas?
1) Puentes disulfuro: se forma cuando los grupos sulfhidrilo de dos residuos de
cisteína reaccionan oxidativa mente, una vez formado, el puente disulfuro
confiere al péptido una estabilidad considerable, dada su naturaleza covalente.
2) Puentes de hidrogeno: se forma entre un átomo de hidrogeno unido
covalentemente de una molécula de agua y un par de electrones desapareados
del átomo de oxígeno en la otra molécula. En el caso de un péptido, los
puentes de hidrogeno son particularmente importantes en la estabilización de
las hélices y las estructuras laminares.
3) Enlaces iónicos: (interacciones electrostáticas), dado que los grupos R de
algunos aminoácidos están cargados positivamente y los grupos R de otros
están cargados negativamente, el plegamiento del péptido viene dictado, en
parte, por la tendencia de los grupos cargados a repeler a aquellos grupos de
igual carga y a atraer a los que tienen carga opuesta.
4) Interacciones de van der Waals: Cuando dos moléculas que presentan estos
dipolos transitorios están muy juntas y se orientan de forma apropiada, se
atraen mutuamente, si bien solo mientras la distribución asimétrica de los
electrones persista en ambas. Esta interacción es muy débil habitualmente de
0.1 a 0.2 kcal/mol.
5) Interacciones hidrofobicas: los aminoácidos con grupo R hidrófobo que son
esencialmente no polares, tienden a aparecer hacia el interior del poli péptido

6. plegado, donde interaccionan unos con otros en un medio esencialmente no
acuoso, es por ello que son excluidos de la superficie acuosa de los poli
péptidos.
¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas?
Nivel estructural
Estructura basada en
Tipos de enlaces e
interacciones implicadas
Primaria
Secuencia aminoacilica
Enlace covalente peptídico.
Secundaria
Plegamientos en hélices
(alfa), laminas (beta) o al
azar.
Puentes de hidrogeno.
Terciaria
Pliegues tridimensionales
de una cadena poli
peptídica.
Puentes disulfuro, puentes
de hidrogeno, enlaces
iónicos, fuerzas de van der
Waals, interacciones
hidrofobicas.
Cuaternaria
Asociación de dos o más
poli péptidos plegados para
formar una proteína
multimérica.
El mismo que para la
estructura terciaria.
Describa en que consiste la estructura primaria de las proteínas. Escriba ejemplos
de proteínas con solo estructura primaria
Es simplemente una designación formal de la secuencia de aminoácidos de un
poli péptido, el nivel primario especifica el orden en el que aparecen los
aminoácidos desde un extremo al otro de la molécula. La estructura primaria es el
resultado inevitable del orden de los nucleótidos del DNA en el gen.
Ejemplos: cisteína, glicina, valina.
Describa en que consiste la estructura secundaria de las proteínas. Escriba
ejemplos de proteínas con estructura secundaria.
La estructura secundaria de una proteína surge de la existencia de patrones
repetitivos de una estructura local. Estos patrones son el resultado de la
existencia de puentes de hidrogeno entre los átomos implicados en el enlace
peptídico, a lo largo del esqueleto del poli péptido. Las interacciones locales son

7. las responsables de las dos principales conformaciones secundarias,
denominada hélice (alfa) y lamina (beta).



Hélice alfa: tiene forma de espiral, con los enlaces peptídicos formando el eje
y los grupos R de los aminoácidos proyectándose hacia el exterior. Hay 3.6
aminoácidos por cada vuelta, por lo que los enlaces peptídicos de cada cuatro
aminoácidos, aparecen muy próximos entre sí.
Hélice beta: Como una lámina corrugada, con los sucesivos átomos de la cadena
polipetidica ocupando las crestas y los valles, Los grupos R de los aminoácidos
se proyectan, de forma alternante, a ambos lados de la lámina. La lamina beta, al
igual que la hélice alfa, se caracteriza por la abundancia de puentes de hidrogeno,
en ambos casos aparecen implicados todos los grupos amino y carboxilo de los
enlaces peptídicos. Los puentes de hidrogeno en la lámina beta pueden ser, tanto
intermoleculares (entre los segmentos yuxtapuestos de un mismo poli péptido),
como intermoleculares (uniendo enlaces peptídicos de dos péptidos adyacentes).
Ejemplos: DNA, RNA
Describa en que consiste la estructura terciaria de las proteínas. Escriba ejemplos
de proteínas con solo estructura terciaria
Se forma por la variedad de aminoácidos presentes en las proteínas y diferencias
existentes entre sus grupos R. De hecho, la estructura terciaria depende
esencialmente de las interacciones entre estos grupos R, con independencia de
su posición en la estructura primaria. No es repetitiva ni predecible, como
resultado, la cadena polipetidica se plegara, enrollara y girara en su conformación
nativa, que es la forma más estable para una determinada secuencia de
aminoácidos.


Proteínas fibrilares: presentan estructuras secundarias definidas (hélice alfa o
lamina beta), repetitivas y altamente ordenadas. Como ejemplo de proteínas
fibrilares están la fibrina de la seda, las queratinas de la piel y la lana,
colágeno (presente en los tendones y en la piel) y la elastina (propia de
ligamentos y vasos sanguíneos).
Proteínas globulares: Sus cadenas polipetidica se pliegan formando
estructuras compactas. La cadena polipetidica de una proteína globular se
dobla, generalmente, en regiones con estructura en hélice alfa o lamina beta,
que a su vez se repliegan sobre si misma dando lugar a la forma compacta y
globular característica.
Describa en que consiste la estructura cuaternaria de las proteínas. Escriba
ejemplos de proteínas con solo estructura cuaternaria.
Concierne al nivel de organización que concierne a las interacciones y
ensamblaje de sus subunidades. La estructura cuaternaria solo puede aplicarse a
proteínas multimérica. En esta categoría se incluyen muchas proteínas,
principalmente aquellas cuyo peso molecular supera los 50,000.

8. Ejemplo: la hemoglobina, es una proteína multimérica, es decir tiene dos o más
poli péptidos diferentes.
GLOSARIO
1. Péptido: es la unión de un bajo número de aminoácidos.
2. Poli péptido: es la unión de una gran cantidad de aminoácidos mayor de 50
aminoácidos.
3. Proteína monomérica: proteína formada por un único poli péptido, y por tanto, su forma
final depende de los plegamientos y enrollamientos que tiene lugar, de forma
espontánea, mientras crece la cadena.
4. Proteína multimérica: Están formadas por dos o más subunidades polipetidica.
5. Proteína homomérica: Es cuando sus subunidades son idénticas.
6. Proteína heteromérica: Están formadas por dos o más subunidades diferentes.
7. Dominio: Es un territorio discreto de estructura terciaria, que a menudo contiene
regiones en hélice ἀ, y lamina β empaquetadas en forma compacta. Un dominio típico
está formado por unos 50-350 aminoácidos y tiene una función específica. Las
proteínas globulares pequeñas tienden a plegarse en un único dominio.