1. UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA
ESCUELA DE AGRONOMÍA
FACULTAD DE AGRONOMÍA
DEPARTAMENTO DE QUIMÍCA Y TECNOLOGÍA
CATEDRA DE QUIMÍCA IV (BIOQUÍMICA)
Proteínas

2. Importancia de las proteínas.
Son elementos indispensables para el
crecimiento y la construcción de tejidos y
órganos.
Permiten que las células mantenga su
integridad, se defiendan de agentes externos,
reparen daños. Además, controlar y regular
funciones vitales para la vida.

3. PROTEÍNAS
DEFINICIÓN
Es una macromolécula, formada
por unidades básicas llamadas
aminoácidos, unidos entre sí por
medio de enlaces peptídicos.
H Macromolécula
H H O R H O R
N C C
C N H C C
H
R O H2N H C C N
H COOH
O R H
Aminoácido
Enlaces peptídicos

4. AMINOÁCIDOS
H Características:
α
1-. Posee un carbono asimétrico
H2 N C COOH (carbono α) .
Grupo α - amino Grupo α - carboxilo
R 2-. Dos grupos funcionales: grupo
Cadena lateral H carboxilico y el grupo amino, y un
grupo R.
H
H O 3-. Pueden rotar el plano de luz
polarizada (actividad optica), con
N C C
excepción de la glicina.
H
R O
4-. Las propiedades de los aa difieren
de acuerdo al grupo R. Solo hay 20
tipos de aa que conforman las
proteínas.

5. Aminoácidos: Configuración
De acuerdo a su distribución espacial, los
aminoácidos pueden ser:
D- aminoácidos L- aminoácidos
Grupo amino a la Derecha Grupo amino a la izquierda
H H
HOOC C NH2 H 2N C COOH
R R
Todos los aminoácidos de las proteínas son L-aminoácidos

6. Forma disociada de los aminoácidos
A pH fisiológico (pH=7) el grupo amino y carboxílico se
encuentran disociados
H
α
H3N+ C COO-
Grupo α – amino ionizado Grupo α – carboxílico ionizado
R
Cadena lateral

7. Clasificación de los aminoácidos
H
α
H3N+ C COO-
R
Cadena lateral
(20 aminoácidos proteicos)
No polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Polares con carga positiva (aa. básicos).
Polares con carga negativa (aa. ácidos).

8. Grupo R No polares o hidrófobos.
COO- COO- H COO-
H
+ COO- H2N+
H3N+ C H H3 N+ C COO- H3N+ C H H3N C C H
CH2
H CH3 CH H2C CH2
CH CH3
H3C CH3 CH2
CH3
Glicina (Gli) Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Prolina (Pro)
COO- COO- H
COO-
H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C COO-
H3N+ C H
CH2 CH2 CH2
CH CH3
C CH2 HC C
CH2 HC CH HC C
S CH
HC CH C
CH3 HC
CH NH
CH CH3
Isoleucina (IIe) Fenilalanina (Fen) Metionina (Met) Triptófano (Trp)

9. Único iminoácido de las proteínas:
COO-
H2N+ C H
H2C CH2
Anillo pirrolidínico
CH2
Propilo
Prolina (Pro)

10. Grupo R Polar sin carga.
COO-
H
H3N+ C H COO-
CH2
H3N+ C COO- H3N+ C H
C
CH2 CH2
HC CH SH
HC CH OH
C Cisteina (Cis) Serina (Ser)
OH COO-
H
Tirosina (Tir)
H3N+ C COO- H3N+ C H
COO-
H3N+ C CH2 CH2
H
C CH2
CH
H3C O NH2
OH O NH2
Treonina (Tre) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)

11. Grupo R Polar con carga positiva (aa. básicos).
H
COO- H3N+ C COO-
COO-
H3N+ C H CH2 H3N+ C H
CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 C CH
H+N NH
CH2 NH
CH
CH2 C N+H2
N+H3 NH2
Lisina (Lis) Arginina (Arg) Histidina (His)

12. Grupo imidazol se ioniza a pH= 6.
COO-
H3N+ C H
CH2
C CH
H +N NH
CH
Histadina (His)

13. Grupo R Polar con carga negativa (aa. ácidos).
COO-
COO-
H3N+ C H
CH2
H3N+ C H
CH2 CH2
C
O O- C
O O-
Ácido glutámico (Glu) Ácido Aspártico (Asp)

14. Nomenclatura de los aminoácidos.

15. El enlace peptídico
Definición
Enlace químico, de naturaleza covalente, que se forma
al reaccionar el grupo amino de un aa con el grupo
carboxílico de otro, con pérdida de agua.
H Pierde Dos H H
H O H O
+
H N+ C C O- H N+ C C O-
Pierde un O
H H
R1 H2O R2
H H
H O O
N-Terminal C-Terminal
H N+ C C N C C O-
H H
R1 R2
Enlace peptídico

16. Formación del enlace peptídico
Formemos enlaces peptídicos entre Alanina, Cisteína y Alanina
Alanina Cisteína Alanina
H H
H
+
H 3N C COO - H 3N +
C COO - H 3N+ C COO-
CH 3 CH 2 CH 3
SH
H
N-Terminal H O O H C-Terminal
H 3N+ C C N C C N C COO-
CH 3 H CH 2 H CH 3
SH
Residuos de aa
PÉPTIDO

17. PEPTIDOS
Dipéptido aa1 aa2
Tripeptido aa1 aa2 aa3
Tetrapeptido aa1 aa2 aa3 aa4
Polipeptido aa1 aa2 aa3 ... aan
Nº menor de 50 aminoácidos unidos= POLIPÉPTIDO
Nº mayor de 50 aminoácidos unidos = PROTEÍNA.

18. Características del enlace peptídico
Rotación Doble enlace parcial
posible
El enlace es coplanar
Alternancia en los enlaces
peptidicos
Secuencia en zig zag
Enlace rígido

19. Clasificación de las Proteínas
Según su Según la Según la
composición. estructura función
tridimensional o biológica.
conformación.

20. Hidrólisis
Proteínas Simple. aa
aa aa
aa aa aa aa aa aa aa
aa aa
aa aa
aa aa aa aa aa
aa
Según su
composición. Proteínas Conjugadas.
aa
aa aa
Hidrólisis aa
aa aa
aa aa aa aa aa aa aa
aa aa
aa aa
aa aa aa +
Parte no
proteica Parte no
proteica

21. Parte no
Proteica
(Grupo prostético)
Orgánica Inorgánica
Glucoproteína Carbohidratos+a.á. Metal Metaloproteínas
(P, Fe, Zn, Cu)
Lipoproteínas Lípido+a.á.
Nucleoproteína Ác. nucleico+a.á.

22. Ejemplos
Proteínas
Conjugadas
Insulina Ovoalbúmina
Proteínas Simples
hemoglobina

23. Según la estructura
tridimensional o conformación.
Fibrosas Globulares Intermedias o Mixtas
Enzima,
Colágeno, α- Hormonas, Actina,
queratina, Fibrinógeno.
Hemoglobina.
Elastina.

24. Proteínas Fibrosas.
Cadenas polipétidicas largas.
Ordenadas de forma paralelo.
Forman fibras o laminas largas.
Son insolubles en agua y resistente.

25. Proteínas Globulares.
Cadena polipetidica plegada.
Forma compacta, semejante a un
esferoide.
La mayoría son solubles en agua.

26. Proteínas Intermedia o mixtas.
Son largas y de estructura
cilíndricas. Fibrinógeno.
Son solubles en agua.
Misiona

27. Según su función
Trasporte.
Protección.
Regulación.
Toxinas.
Reserva. Funciones de
las proteínas
Contracción Estructura.
y relajación.
Catalítica
(enzimas).

28. Mioglobina
Resumen.
Según la
estructura
tridimensional o
conformación.
Globular Según la
Según su función
composición. biológica.
Conjugada Almacenar y
trasportar O2

29. Estructuras De Las Proteínas:
Primaria.
Secundaria.
Terciaria.
Cuaternaria.
Supramoleculares.

30. Estructura Primaria:
Secuencia u ordenamiento de los aa en el
esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica.
1.- Número
2.- Identidad
3.- Secuencia
Fuerza estabilizante: Enlaces peptídico.

31. Estructuras Secundarias:
Describe la orientación regular y
periódica en el espacio de la cadena
polipeptídica.
Hoja plegada
Alfa hélice.

32. Estructura α-hélice de una proteína.
Hélice alfa:
1-. Cadena polipeptídica enrollada a lo
largo de un eje.
2-. Una vuelta completa de la hélice
cubre una distancia de 0,54 nm.
3-. Existen 3,6 aa por vuelta de hélice.
4-. Las cadenas laterales de los residuos
de aa quedan hacia fuera (perpendicular
el eje).
5-. La estructura se mantiene por
puentes de hidrógenos entre el oxigeno
del grupo carbonilo y el hidrogeno del
grupo amino.
Estabilización: Puentes de hidrógenos.

33. Estructura lámina plegada de una proteína.
Lámina plegada:
1-. Cadena polipeptidica se encuentra
extendida.
2-. Cada residuo de aa ocupa un espacio de
0,35 nm.
3-. Cuando dos cadenas polipeptídicas se
aparean pueden establecerse puentes de
hidrogeno.
4-. La cadenas adquieren una forma de
laminas con plegamiento en forma de zigzag.
5-. Los grupos R se hallan por encima o
debajo de las laminas.
Estabilización: Puentes de hidrógenos

34. Tipos de estructuras en lámina plegada de una
proteína.
Paralela
N-terminal N-terminal
C-terminal C-terminal

35. Tipos de estructuras en lámina plegada de una
proteína.
Antiparalela
N-terminal C-terminal
C-terminal N-terminal

36. Estructuras Terciaria.
Se refiere a la disposición tridimensional de las
cadenas polipetidicas estabilizadas por interacciones
débiles, que se establecen entre los grupos R de los
residuos aa y por el enlace covalente di sulfuro.

37. Fuerzas estabilizadora de las estructuras terciarias:
Tipos de enlace que estabilizan la
estructura terciaria de una
proteína:
Covalentes (-S-S- disulfuro).
Iónicos.
Hidrófobos.
Puentes de hidrógeno.
Fuerzas de Van der Waals.

38. Ubicación de los Aminoácidos en la Estructuras
Terciaria.
-
O O
-
C
CH2
CH3 H3C S
CH
CH2 NH3
O
Zona exterior
Zona interior o o hidrofílica.
NH2
hidrofóbica. Aminoácidos
Aminoácidos hidrofílicos.
hidrofóbicos.

39. Estructuras Cuaternaria.
Asociación no covalente de dos o más
cadenas polipeptídicas.
Los ejemplos más habituales son:
Hemoglobina: dos cadenas α y dos β.
Colágeno: tres hélices de colágeno.

40. Estructuras Supramolecular.
Asociación de proteínas diferentes que
cumples una función biológica y están
ubicadas en los organelos ó estructuras
celulares.

41. Niveles de Estructura
Supra-
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
moleculares
Enlace Enlaces no Enlaces Enlace no Enlaces no
covalente: covalentes: covalentes: covalente: covalentes.
Peptídico. Puentes de Enlaces -Puentes de
hidrógenos que disulfuro. hidrogeno entre
involucran al Enlaces no las cadenas
enlace peptídico covalentes: polipeptídicas.
-Puentes de -Atracciones
hidrógeno. electrostáticas
-Atracciones entre las cadenas
electrostáticas. polipeptídicas.
-Interacciones
hidrofóbicas.

42. ESTRUTURAS DE LAS PROTEÍNAS

43. • Desnaturalización.
• Propiedades ácido básicas.
• Solubilidad.
• Especificidad.

44. Estructura nativa de una proteína y su
desnaturalización
Estructura nativa
Es la estructura tridimendisional natural que
presentan las proteínas, que les permite tener
una actividad biológica.
Desnaturalización de las proteínas
Proceso que consiste en el despagamiento
de la estructura nativa, producido por
agentes externos, generando una cadena
desenrollada sin actividad biológica.

45. Físicos.
Temperatura
Agitación Rayos X
Químicos.
Ácidos Detergentes
Bases

46. Reversible
Proteína Inactiva Proteína activa
Proteína activa
Irreversible
Proteína Inactiva Proteína Inactiva

47. Comportamiento ácido-básico de los aminoácidos.
H
α
OH- H3N+ C COO- H+
H 2O R
pH~7
H H
α α
H2N C COO- H3N+ C COOH
R R
Ácido (cede protones H+) Base (acepta protones H+)
ANFOTERO

48. Disociación Alanina.
H El pKa me da el orden de disociación de los
grupos disociables.
H3N+ C COO-
Orden de disociación
pKa=9,69 CH3 pKa=2,35 Desde Menor pKa hasta mayor pKa
OH- OH-
H3N+
O-
CH3 CH3 CH3
CN=+1 CN=0 CN=-1
A pH muy ácido todos
los grupos ionizables
están protonados.

49. Curva de titulación de la alanina
Tiene menor solubilidad
Carga -1
Punto isoeléctrico
Carga 0 Es el valor del pH donde la
molécula tiene una carga neta
Ion Dipolar
igual a cero.
Carga +1 pKa1  pKa2
pI 
2

50. Comportamiento ácido-básico de las proteínas.
H3N+- -COO-
H3N+- -COO-
H+ H3N+- -COO- OH-
H2O
pH~7
Carga neta=0
H3N+- -COOH H2N- -COO-
H3N+- -COOH H2N- -COO-
H3N+- -COOH H2N- -COO-
Base Ácido
Carga neta= +3 Carga neta= - 3
pH<7 pH>7

51. Solubilidad: factores que la afectam
 pH.
 Fuerza Iónica (µ):
I. Solubilidad por salado.
II. Precipitación por salado.
 Constante Dieléctrica (D).
 Temperatura.

52. Manifestación termodinámica.
Interacciones:
Proteína-Proteína.
Proteína-Disolvente.

53.  pH.
 Fuerza Iónica (µ):
I. Solubilidad por salado.
II. Precipitación por salado.
 Constante Dieléctrica (D).
 Temperatura.

54. Efecto de pH sobre Solubilidad :
Menor posibilidad de formar
puentes de hidrógenos
Solubilidad
- +
- +
+
-
- +
+
- -
+
pH
Repulsión Repulsión
pHi

55. Solubilidad Fuerza Iónica (µ):
Solubilidad
I. Solubilidad por salado.
II. Precipitación por salado.
I II
µ Fuerza iónica

56. Fuerza Iónica (µ)
I. Solubilidad por Salado:
Cl- Cl-
Y- X+ Na+ Y- X+
Y- X+ XY
H2O XY Y-
NaCl H2O X+ XY X+
X+ XY H2O X+
YX Y- Y-
YX Y- X+
Y- X+ Y- X+
Y- X+
Na+
Na+
Na+

57. Solubilidad Fuerza Iónica (µ):
Solubilidad
I. Solubilidad por salado.
II. Precipitación por salado.
I II
µ Fuerza iónica

58. Fuerza Iónica (µ)
II. Precipitación por Salado:
Na+ Cl-
Cl- Na+ Cl-
Cl-
µ Na+ Cl- Na+ Na+ Cl-
Cl-
Y- X+ Cl-
Y- Na+ Y- X+
H2O X+ X+ Y- Na+
Cl- H2O X+ X+
X+ Y-
Y- X+ Y- Cl-
Na+ X+
Na+ Y- X+ Cl-
Na+
Cl- Na+ Cl-
Na+ Na+
Na+
Na+
Cl-
Cl- Na+ Cl- Na+

59. Fuerza Iónica (µ)
II. Precipitación por Salado:
Na+ Cl-
Cl- Na+ Cl-
Na+ Cl- Na+ Na+ Cl-
Cl-
Cl-
Na+ Y- X+
Y- Na+
Cl- H2O X+ X+
Cl- H+ - Na+
Na+ X+ Y- Cl- OH
Na+ Y- X+ Cl- +
+ - H
OH- Na Cl
Cl- Na+ Cl-
Na+ Na+
Na+
Cl-
Cl- Na+ Cl- Na+

60. Solubilidad Constante Dieléctrica (D):
Solubilidad
D
1,9 80
Hexano Agua

61. Hexano Agua

62. Solubilidad Temperatura:
Desestabilización de fuerzas
Solubilidad
Desnaturalización
TºC
40ºC-45ºC 60ºC

64. Compatibilidad o no de transplante de órganos.
Injertos biológicos.
Infecciones.
Sueros sanguíneos, entre otros.