HEAT CHOCK PROTEINS
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O que são Proteínas de Choque Térmico (Heat Shock)
Essas proteínas pertencem à uma classe de
chaperonas moleculares, as qu...
• São também chamadas de chaperonas
moleculares, que auxíliam no transporte de
proteínas ao longo de vários compartimentos...
• Sob condições de stress como choque térmico
ou hipóxia, a expressão aumentada das
proteínas de choque térmico protegem a...
• Várias proteínas de choque térmico atuam 
juntas em complexos co-chaperonas, como 
as Hsp70/Hsp40 (bacterial DnaK/DnaJ) ...
• Vários destes novos peptídeos são entregues 
a complexos contendo Hsp90, que possui 
papel crítico na estabilização e at...
Onde estão as proteínas de choque térmico?
• As proteínas de choque térmico estão presentes em células 
sob condições norm...
A função de uma Chaperona
• Em algumas proteínas dobradas, os grupos 
hidrofóbicos serão expostos, permitindo 
interações ...
Fatores ambientais que podem
desnaturar proteínas
• Estressores ambientais:
• Choque térmico
• METAIS PESADOS DE TRANSIÇÃO...
Por que as proteínas de choque
térmico são importantes?
• A função de uma proteína é determinada pela sua estrutura
tridim...
Diferentes tipos de proteínas de
choque térmico
• Humanos, moscas, frutas e plantas têm todos HSPs 
muito semelhantes em s...
HSP100 
• Função como acompanhantes 
-Solubiliza agregados de proteínas, assim,
elas dissociam-se
-Facilita a proteólise 
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 HSP 90 
• -Estabiliza proteínas antes da completa des-
dobragem ou da activação 
-Forma complexos estáveis com receptores...
 HSP70  
• Funções:
* Auxiliam no transporte de proteínas na mitocôndria e retículo endoplasmático 
* Protege proteínas so...
Hsp60 - família chaperonina 
• Inclui GroEL de bactérias, proteínas rubisco de ligação de cloroplastos,
HSP60 a partir da ...
Pequenas Proteínas de choque
térmico
• Melhores ligações de hidrogênio 
-Melhor Embalagem interna hidrofóbica 
-Enhanced E...
Por que as proteínas de choque térmico não
desnaturam com o calor?
• - Devido a sua conformação 
-SHSP monoméricas molecul...
 Bibliografia
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[1] Adhern, Mathews, VanHold. Edição Bioquímica Terceira. Nova York: Addison Wesley Longman, Inc., 
2000.
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Heat chock proteins 1

  1. 1. HEAT CHOCK PROTEINS • GRUPO 2 : • DISCIPLINA • DOCENTE
  2. 2. HISTÓRICO • HISTÓRICO
  3. 3. O que são Proteínas de Choque Térmico (Heat Shock) Essas proteínas pertencem à uma classe de chaperonas moleculares, as quais são proteínas responsáveis pelo correto dobramento de outras proteínas sintetizadas e pela prevenção da agregação protéica. São altamente conservadas e de grande importância evolutiva.
  4. 4. • São também chamadas de chaperonas moleculares, que auxíliam no transporte de proteínas ao longo de vários compartimentos da célula.
  5. 5. • Sob condições de stress como choque térmico ou hipóxia, a expressão aumentada das proteínas de choque térmico protegem a célula estabilizando os peptídeos com erro de enovelamento ou não enovelados, dando tempo a célula para reparo ou possibilitando novo enovelamento das proteínas danificadas.
  6. 6. • Várias proteínas de choque térmico atuam  juntas em complexos co-chaperonas, como  as Hsp70/Hsp40 (bacterial DnaK/DnaJ) que  juntamente com GrpE atuam como  um complexo controlador de ATP para novas  proteínas sintetisadas. 
  7. 7. • Vários destes novos peptídeos são entregues  a complexos contendo Hsp90, que possui  papel crítico na estabilização e ativação de  quinases de sinalização e receptores de  hormônios.
  8. 8. Onde estão as proteínas de choque térmico? • As proteínas de choque térmico estão presentes em células  sob condições normais em níveis baixos, mas são expressas  em níveis elevados quando expostas a um salto de  temperatura súbita ou outra forma de stress. Proteínas de  choque térmico estabilizam proteínas e estão envolvidos na  dobragem de proteínas desnaturadas. As altas temperaturas  e pressões, tais como pH alterado e privação de oxigênio,  tornam mais difícil para as proteínas para formar suas  estruturas adequadas e causam desdobramento de algumas  proteínas já estruturadas  formando agregados que podem,  eventualmente, matar a célula. Proteínas de choque de calor  são induzidas rapidamente em níveis elevados de lidar com  este problema. A expressão aumentada de HSPs é mediada  em múltiplos níveis: Síntese de mRNA, a estabilidade do  mRNA, e eficiência de tradução.
  9. 9. A função de uma Chaperona • Em algumas proteínas dobradas, os grupos  hidrofóbicos serão expostos, permitindo  interações hidrofóbicas com outras vertentes  de peptídeos poli e, assim,  se agregarem    Chaperoninas fornecer "abrigos" em que as  cadeias de proteínas novas podem ser  "incubadas" até que tenham dobrado de  forma adequada. 
  10. 10. Fatores ambientais que podem desnaturar proteínas • Estressores ambientais: • Choque térmico • METAIS PESADOS DE TRANSIÇÃO •  INIBIDORES de metabolismos •  agentes quimioterápicos •  ESTADOS DE DOENÇA • INFECÇÃO VIRAL •  FEBRE •  INFLAMAÇÃO  • ISQUEMIA •  HIPERTROFIA •  LESÃO COMBURENTE  • MALIGNIDADE  • FATORES DE CRESCIMENTO 
  11. 11. Por que as proteínas de choque térmico são importantes? • A função de uma proteína é determinada pela sua estrutura tridimensional. Quando o calor excessivo é aplicado a proteínas, as cadeias de aminoácidos que são dobradas em espirais, loops e folhas começam a perder as suas formas. Quando o interior dessas proteínas fica exposto, as proteínas podem aderir e formar grumos. Isto pode torná-las disfuncionais. Defeitos conformacionais de proteína são responsáveis por uma série de patologias, que vão desde a​​ doença de Alzheimer e transformação oncogénica em seres humanos ao calor e susceptibilidade seca em plantas. Chaperonas protegem contra desnaturação. Proteínas de choque de calor se ligam a proteínas desnaturadas para evitar a agregação. Algumas proteínas de choque térmico, como Hsp104, têm a capacidade de resgatar proteínas já agregadas. 
  12. 12. Diferentes tipos de proteínas de choque térmico • Humanos, moscas, frutas e plantas têm todos HSPs  muito semelhantes em sequência e estrutura.  Proteínas de choque de calor são classificados pelo seu  peso molecular, tamanho, estrutura e função.  Eles são divididos em várias famílias, a saber:  HSP100  HSP90  HSP70  HSP60 (chaperonina)  Pequenas proteínas de choque térmico / (alfa)-crystallin proteínas
  13. 13. HSP100  • Função como acompanhantes  -Solubiliza agregados de proteínas, assim, elas dissociam-se -Facilita a proteólise  -Essencial em levedura para termotolerância adquirida   
  14. 14.  HSP 90  • -Estabiliza proteínas antes da completa des- dobragem ou da activação  -Forma complexos estáveis com receptores​​ de glucocorticóides inactivos e outros factores de transcrição 
  15. 15.  HSP70   • Funções: * Auxiliam no transporte de proteínas na mitocôndria e retículo endoplasmático  * Protege proteínas sob estresse  * Estabiliza proteínas antes de completar dobramento * Os transportes através das membranas e proteólise • Estrutura • -C-terminal, o fragmento de ligação de substrato  2 domínios: (1) beta sanduíche-: 8 cordões em 2 folhas (?) (2); feixe alfa-helicoidal  -Conter um domínio ATPase amino-terminal e um terminal carboxi- péptido domínio de  ligação  -2ndary e estrutura 3ary semelhante à actina  - Péptido domínio de ligação liga-se um péptido resíduo de sete em uma conformação  estendida  entre um subdomínio beta folhas e alfa-helicoidal subdomínio  -Hidrofóbicos resíduos do péptido são enterrados no subdomínio beta  Peptídeo backbone NH e grupos CO formam pontes de hidrogênio com cadeia lateral e  grupos de backbone no subdomínio beta.  -As extremidades do péptido substrato estendem para fora a partir de ambos os lados do  domínio de ligação de péptido.  -O domínio alfa detém o péptido no lugar. 
  16. 16. Hsp60 - família chaperonina  • Inclui GroEL de bactérias, proteínas rubisco de ligação de cloroplastos, HSP60 a partir da mitocôndria, e 1 t-complexo polipeptídeo de cystosol eucarióticaOligomérica-estrutura crítica  -Constituído por 14 C dispostos em duas subunidades empilhados em 7- membros anéis  Distinta-anel-forma, ou de rosca dupla estrutura quaternária • * Importante função de mediar a dobra nativa de proteínas através da  cooperação de HSP70 e 60 • Escherichia coli e GroEL GroES são a chaperonina prototípico e co- chaperonina.  Essencial para o dobramento de proteínas e proteção contra o estresse  -Tanto a chaperonina e co-chaperonina são oligómeros de dobragem 7- simétricos. • -GroEL é composto de catorze idênticos 60 kDa subunidades dispostas em  dois anéis empilhados 
  17. 17. Pequenas Proteínas de choque térmico • Melhores ligações de hidrogênio  -Melhor Embalagem interna hidrofóbica  -Enhanced Estrutura Secundária  -Helix Estabilização Dipolo
  18. 18. Por que as proteínas de choque térmico não desnaturam com o calor? • - Devido a sua conformação  -SHSP monoméricas molecular varia de massa de 15-40 kDa  - Encontrado como oligômeros que consistem em 9-32 subunidades  no seu estado nativo  -Todos os sHsps tem  resíduo 100, C-terminal do domínio (o "a- crystallin ou domínio de choque térmico") com a assinatura  motivos de aminoácidos e similaridade de estrutura secundária  prevista.* Atividade chaperone exposição in vitro e in vivo  thermoprotection  * Produzida em níveis significativos em células que experimentam  estresse por calor  * A maioria são induzível de calor, mas alguns são sintetizados em  condições de tal átonas como para o desenvolvimento de células 
  19. 19.  Bibliografia • [1] Adhern, Mathews, VanHold. Edição Bioquímica Terceira. Nova York: Addison Wesley Longman, Inc.,  2000. • [2] Antigenetics, LLC. 20 de outubro de 2000. http://www.antigenics.com/tech/f_why.html  Define a importância das proteínas de choque térmico. • [3] Jaritz, Markus. Por donít Heat Shock desnaturar proteínas? 24 de junho de 1997. A Rede de cientista  louco. 20 de outubro de 2000. http://www.madsci.org/posts/archives/aug97/867270925.Bc.r.html  Explica porque HSPs em si não são desnaturadas. • [4] Landry. Groes loop Mobile. 1 de dezembro de 1997. Tulane University. 15 de outubro de 2000.  http://homeport.tcs.tulane.edu/ ~ bioquímica / sam / billboard.htm  Fotos e detalhes da estrutura de GroEL e complexo Groes. • [5] Landry. Choque térmico e chaperones moleculares. 01 de setembro de 1998. Tulane University. 15 de  outubro de 2000. http://www.tulane.edu/ ~ bioquímica / med / hsp.htm  Define proteínas de choque térmico. Inclui funções e imagens de diferentes tipos de HSPs. • [6] Liang, P. e TH MacRae. Chaperones ìMolecular And The Cytoskeletonî. Journal of Cell Science. Volume  110 (13) (1997): 1431-1140. 5 de outubro de 2000. http://www.biologists.com/JCS/110/13/jcs8125.html  Livro sobre os diferentes tipos de HSPs, incluindo detalhes estruturais e funcionais. Também discute  recente descoberta em proteínas de choque térmico. • [7] Pettitt, Jonathan. Aqueça proteínas de choque. 01 de novembro de 2000.  http://mcb1.ims.abdn.ac.uk/Jpet/teaching/Gde/sowhat/index.htm  Inclui uma apresentação de slides da pesquisa sobre proteínas de choque térmico. • [8] Seale, Jeff. A Home Page chaperonina. 17 de agosto de 1998. BiomedNet. 10 de outubro de  2000. http://bioc02.uthscsa.edu/ ~ seale / cap / chap.html  Discute complexos GroEL e Groes em detalhe. Referido em muitos sites visitados. • [9] Vierling Lab. A Universidade do Arizona. 01 de novembro de  2000. http://www.biochem.arizona.edu/vierling/research.html  Discute sHsps em detalhe e inclui os resultados de laboratório de pesquisa em Vierling sHsps. • Todas as estruturas da fita foram encontrados através do Protein Data Bank  http://server.cs.stedwards.edu/chem/Chemistry/CHEM43/CHEM43/Chem43.html 

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