6. Según su acción catalítica específica: 6 grupos o clases: OXIDOREDUCTASAS TRANSFERASAS HIDROLASAS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS
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8. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Reacción: Ejemplo: glucoquinasa A-B + C A + C-B glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
9. Catalizan las reacciones de hidrólisis: Ruptura de enlaces en presencia de agua A-B + H 2 O AH + B-OH H 2 O
10. Catalizan reacciones de ruptura y/o formación de enlaces covalentes en un sustrato. NH2 A-B A + B
12. A + B + XTP A-B + XDP + P i Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): Ej: Piruvato carboxilasa: piruvato + CO 2 + ATP oxaloacetato + ADP + P i
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14. UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO. MODELOS Forma en que el sustrato se une al sitio activo de la enzima: Llave-cerradura Estructuras del sustrato y sitio activo de la enzima: Complementarias y rígidas http://enzimass.blogspot.com/2011/06/mecanismos-de-accion-enzimatica.html
15. Ajuste inducido Sitio activo de la enzima sufre cambio conformacional: En presencia del sustrato UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO http://bioquimicafariusblackwolf.blogspot.com/2009/05/bases-de-la-accion-enzimatica-energia.html
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18. MODO DE ACCIÓN Perfil energético de una reacción espontánea Perfil energético de una reacción catalizada por enzimas
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21. ECUACIÓN DE DE MICHAELIS-MENTEN V1= k1 E ES V2= k2 ES V3= k3 ES Velocidad de formación y disociación del complejo E-S es CONSTANTE = velocidad de la reacci ó n enzim á tica. Vmax= Velocidad máxima S = Concentraci ó n del sustrato. K M = Constante de Michaelis
22. REPRESENTACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN K M :Concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax Vmax: Valor máximo al que tiende la curva.
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27. Temperatura óptima : la actividad catalítica es máxima. Por encima de la temperatura óptima: pérdida de actividad catalítica debido a la desnaturalización. La actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse EFECTO DE LA TEMPERATURA
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29. Moléculas que inhiben acción catalítica de una enzima. Pueden ocupar temporalmente el sitio activo por semejanza estructural con el sustrato original ( inhibidor competitivo ). Alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato ( inhibidor no competitivo ). INHIBIDORES
30. Se alcanza la Vmax El K M se altera (aumenta) INHIBICIÓN COMPETITIVA Inhibidor estructuralmente similar a estructura del sustrato (isostérico). Competencia por el sitio activo
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32. El inhibidor se une al complejo E-S Sitio alostérico: diferente al sitio activo INHIBICIÓN ACOMPETITIVA Vmax no se alcanza K M disminuye
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35. VITAMINAS HIDROSOLUBLES Y SU FORMA COENZIMÁTICA Desconocida Ácido ascórbico ( Vit C) Pirofosfato de Tiamina (PPT) Tiamina (B1) Coenzimas de Flavina (FAD, FMN) Riboflavina ( B2) Fosfato de piriridoxal Piridoxina (B6) Coenzima A (CoA) Ácido pantoténico Coenzimas de nicotinamida (NAD+ y NADP) Ácido nicotínico (niacina) Ácido Tetrahidrofólico (THF) Ácido Fólico Coenzimas de cobalamina: Desoxiadenosilcobalamina Metilcobalamina Cobalamina ( B12) Biocitina Biotina Coenzima Vitaminas Hidrosolubles
36. VITAMINAS LIPOSOLUBLES Y SU FORMA COENZIMÁTICA Desconocida Vitamina K Desconocida Vitamina E 1, 25-Dihidroxicolecalciferol Vitamina D Retinal Vitamina A Coenzima Vitaminas Liposolubless