2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Todas las proteínas poseen una misma
estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos.
• Lo que hace distinta a una proteína de otra es
la secuencia de aminoácidos de que está
hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura de la proteína.
• Sin embargo, la secuencia lineal de
aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma
mediante el plegamiento del polímero lineal.
3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Tal plegamiento se desarrolla en parte
espontáneamente:
• por la repulsión de los aminoácidos
hidrófobos por el agua,
• la atracción de aminoácidos cargados
• y la formación de puentes de disulfuro.
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
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7. ESTRUCTURA PROTEÍCA
• Los enlaces que determinan la estructura primaria
son covalentes (enlace amida o enlace peptídico)
• Mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras
secundaria y terciaria)
• Y la (estructura cuaternaria) son de tipo no
covalente.
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20. HÉLICE DE COLÁGENO
• Es una variedad particular de la estructura
secundaria, característica del colágeno.
• El colágeno es una importante proteína fibrosa
presente en tendones y tejido conectivo con
función estructural ya que es particularmente
rígida.
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22. ENFERMEDADES DEL COLAGENO
• Escorbuto: fragilidad capilar, hemorragias, lesiones
cutáneas. Déficit de Vitamina C.
• Síndrome de osteogénesis imperfecta.
• Síndrome de Ehler-Danlos. Piel hiperextensible,
exceso de movilidad en las articulaciones. Rotura
de arterias y vejiga (más graves).
• Latirismo. Inhibición de la lisil oxidasa. Deformación
de la columna vertebral, luxación de
articulaciones, desmineralización de huesos,
hemorragias articulares.
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27. DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido implicados
en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.
28. Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalización de la estructura
trimimensional
con
urea
y
reducción de puentes disulfuro
con 2-mercaptoetanol.
29. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Esta estructura informa de la unión , mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero.
30. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• El número de protómeros varía desde dos como en
la hexoquinasa,
• cuatro como en la hemoglobina,
• o muchos como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
31. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA.
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de
hierro. La mioglobina es el pigmento que aparece
en el músculo esquelético de los animales, mientras
que la hemoglobina aparece en la sangre.
• Las estudiamos conjuntamente porque ambas
tienen la misión de transportar oxígeno y por ello
tienen similitudes estructurales.
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34. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA.
• La función principal de la hemoglobina es
trasportar por la sangre el oxígeno capturado en
los pulmones.
• La mioglobina, que tiene una afinidad por el
oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita”
cuando la sangre llega al músculo, actuando
como aceptor y reserva de oxígeno del músculo
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