1. BENEMERITA
UNIVERSIDAD AUTONOMA
DE PUEBLA
Licenciatura en farmacia (FCQ)
Profesor: Eugenio Gaspar López
DHTIC
Enzimas
Alumna: Nancy González Cárcamo

2. CONTENIDO
Definición
Especificidad
clasificación tradicional y según la CIE
Cofactores
Iones metálicos
Coenzimas
Enzimas con interés farmacológico
ATPasa independiente de Na, K, Ca, Mg
Colinesterasa
Tirosina hidroxilasa
Glutamato descarboxilasa

3. CONTENIDO
Súper oxido dismutasa
Mono amino oxidas (MAO)
Di amino oxidasa (DAO)
Catecol orto- metil- transferasa ( COMT)
Acetil transferasa
Glutatión reductasa
Cinética enzimática
Efecto de pH y temperatura
Modelo de michaelis – menten

4. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de
catalizadores o enzimas. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato. Pasteur descubrió que la fermentación del azúcar mediante
levaduras, con su conversión en alcohol etílico y anhídrido carbónico es catalizada por fermentos o enzimas.
En 1897 Buchner logró extraer de las células de levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica. Sumner en 1926, aisló en forma
cristalina la enzima ureasa, a partir de extractos obtenidos de Cannavalia enzyformis (Fabaceae) la que hidroliza la urea según la siguiente reacción:
UREASA
(NH2)2 CO + H2O CO2 + 2 NH3
En 1930, Northrop aisló en forma cristalina las enzimas digestivas: pepsina, tripsina y quimotripsina. En la actualidad se conocen más de 2000
enzimas que han sido aisladas en forma cristalina.

5. DEFINICIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos, que incrementan la velocidad de
reacción en el organismo, de no existir los seres humanos no podríamos
sobrevivir.

6. ENZIMAS
• Son proteínas globulares
• Presentan residuos estructurales
• Tiene un lugar donde interaccionan con el sustrato( reactivo) denominado
sitio activo; en estos se encuentran los residuos catalíticos

7. SITIO ACTIVO
• Es una porción relativamente pequeña en el volumen total de la enzima.
• Es una hendidura que se forma al plegarse la proteína.
• Los aminoácidos que la conforman son polares con carga o sin carga.

9. ESPECIFICIDAD
Se define como la preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos sustratos
La especificidad de una enzima se debe por tres aspectos :
• Por la forma del sitio activo
• Por los residuos del sitio activo
• Y por medio electrónico del sitio activo

10. ESPECIFICIDAD
ABSOLUTA

11. ESPECIFICIDAD
RELATIVA

12. ESTEREOESPECIFICIDAD
ABSOLUTA

13. REACCIONES DE LAS
ENZIMAS
• Reacciones de oxido - reducción
Ruptura de transferencia de grupos
Ruptura de enlaces químicos con adición de agua
Ruptura de enlaces químicos sin participación de agua (adicción de dobles enlaces)
Reacciones de isomería
Reacciones que consiste en unir dos moléculas

14. CLASIFICACIÓN
TRADICIONAL DE LAS
ENZIMAS.
Deshidrogenasas
Oxidasas
Quinasas (cinasas)
transaminasas
Fosfatasas
Tioniquinasass (tiocinasas)
Mutasas
Transaldolasas y trancsetolasas
Epimerasas
Descarboxilasas
Sintetasas
Hidrolasas
Fosforilasas
Reductasas

15. NUMERO DE
CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
Consta de 4 dígitos separados por puntos :
A.B.C.D
El primer digito indica LA CLASE y tipo de reacción
El segundo es LA SUBCLASE , que indica el sustrato
El tercer digito es LA SUB SUBCLASE, indica el cosustrato
Y el cuarto digito es EL NUMERO DE ORDEN.

16. No. De Nombre Reacción que catalizan
clase
1 OXIDORREDUCTASAS Catalizan raciones de oxido
reducción
2 TRANSFERASAS Catalizan reacciones de
transferencia de grupos
3 HIDROLASAS Cataliza ruptura de enlaces
con adición de agua
4 LIASAS Catalizan la ruptura de
enlaces sin la participación de
agua
5 ISOMERASAS Catalizan reacciones de
isomerización
6 LIGASA O Catalizan reacciones que
SINTETASAS consisten en unir moléculas

17. COFACTORES
Es un componente no proteico que complementa a una enzima (que es una sustancia
proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la enzima
pueda actuar, catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las coenzimas y los
iones metálicos.
Los cuales son enzimas especificas.
Cu, Zn, Mg, Mn

18. MOLÉCULAS ORGÁNICAS
Tienen unión covalente y no covalente con la enzima.
Al a unión covalente se le nombra grupo prostético
Y al no covalente se le llama coenzimas

19. GRUPO PROSTÉTICO
Esta constituido por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico.
El grupo prostético se enlaza de forma covalente a la estructura proteica y puede ser un
lípido, carbohidrato, grupo fosfato, hemo o ion metálico de hierro, zinc, calcio, molibdeno o cobre.
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Fosfoproteínas
Etc.

20. COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustrato.
Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de
la estructura enzimática.

21. COENZIMAS (VITAMINAS Y
DERIVADOS)
Coenzima Vitamina Componente adicional Grupo químico transferido Distribución
NAD+ y NADP+ Niacina (B3) ADP Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima A Ácido pantoténico (B5) ADP Grupo acetilo y otros grupos acilo Bacterias, arqueas y eucariotas
Grupos metilo, formilo, metileno y
Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico (B9) Residuos de glutamato Bacterias, arqueas y eucariotas
formimino
Filoquinona (K1)
Bacterias, arqueas y eucariotas
Menaquinona (K2) Vitamina K Ninguno Grupo carbonilo y electrones
* Sintética
Menadiona(K3)*
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima F420 Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metanógenos y algunas bacterias

22. COENZIMAS(NO
VITAMINAS)
Coenzima Grupo químico transferido Distribución
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotas
S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Tetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Citidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos lipídicos Bacterias, arqueas y eucariotas
Azúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y eucariotas
Glutatión Electrones Algunas bacterias y la mayoría de eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos

23. ENZIMAS CON VALOR
FARCOLOGICO.
La inmovilización es una tecnología que permite la obtención de derivados enzimáticos más estables que la enzima
en solución, y que pueden ser reutilizados varias veces. También permiten el diseño de reactores de fácil manejo y
control. La novedad es la utilización de soportes activados que permiten la inmovilización covalente multipuntual de
las enzimas, lo que supone un incremento muy notable de su estabilidad, así como el mantenimiento de la actividad
tras sucesivos ciclos puesto que no se produce su desorción.
Las enzimas son biocatalizadores muy específicos, presentan una elevada actividad catalítica y actúan a
temperaturas moderadas y presión atmosférica. Además, las reacciones en medios orgánicos presentan numerosas
ventajas frente a los medios acuosos: aumentan la solubilidad de algunos reactivos, los productos se pueden aislar
con mayor facilidad, la estabilidad enzimática puede estar incrementada, no hay contaminación bacteriana, etc.

24. ATPasa dependiente de Na, K, Ca, Mg.
También nombrada como BOMBA DE SODIO POTASIO o ATPasa Na/K.
Es un intercambio en el cual entran a la célula por medio de la osmosis dos moléculas de K
y se obtienen tres de Na.
Otro ejemplo es la ATPasa Ca/Mg cuya actividad se detona en la concentración
muscular

26. COLINESTERASA
La colinesterasa (acetyl cholinesterase) es una enzima que remueve el
neurotransmisor químico, acetilcolina (acetylcholine) de las uniones entre las
células nerviosas. La colinesterasa funciona como el “apagador” del sistema
nervioso y es esencial para que el sistema nervioso funcione correctamente.

27. TIROSINA HIDROXILASA
La tirosina hidroxilasa o tirosina 3-monooxigenasa (EC 1.14.16.2) es la
enzima responsable de catalizar la conversión del aminoácido L-tirosina a
dihidroxifenilalanina (DOPA). La DOPA es el precursor de la dopamina, que
a su vez es también el precursor de la noradrenalina y la adrenalina.

28. FUNCIÓN E IMPORTANCIA
DE LA TIROSINA
HIDROXILASA
La hidroxilacion del triptófano a 5- hidroxitriptofano se cataliza por la enzima
hidroxilasa hepática. La descarboxilacion subsecuente forma serotonina (5-
hidroxitriptamina), un potente vasoconstrictor y estimulante de la concentración del
musculo liso. El catabolismo de la serotonina se inicia con la desanimación oxidativa a
5- hidroxiindolacelato cataliza catalizada por monoaminaoxidasa.

29. GLUTAMATO
DESCARBOXILASA
El γ- aminobutirato (GABA) se forma mediante la descarboxilacion del L-
glutamato, una reacción catalizada por la L- glutamato descarboxilasa,
enzima dependiente del fosfato de piridoxal presente en los tejidos del sistema
nervioso central .

31. SÚPER OXIDO
DISMUTASA
La enzima superóxido dismutasa (SOD) cataliza la disimutación de superóxido
en oxígeno y peróxido de hidrógeno. Debido a esto es una importante defensa
antioxidante en la mayoría de las células expuestas al oxígeno. Una de las
excepciones se da en Lactobacillus plantarum y en lactobacilli relacionados que
poseen un mecanismo diferente.

32. MONOAMINOOXIDASA
La monoaminooxidasa es importante en la regulación de la degradación
metabólica de catecolaminas y serotonina en el tejido nervioso o en tejidos dianas.
La monoaminooxidasa hepática tiene un papel defensivo crucial en la
desactivación de las monoaminas circulantes o aquellas que, como la tiramina, se
originan en el intestino y son absorbidas por la circulación portal.

34. CATECOL ORTO –
METIL- TRANSFERASA
Enzima que participa en una de las vías de metabolización de la Dopamina
al transformarla en 3-methoxytyramina y esta, por acción de la MAO-B, en
ácido homovanílico.

35. ACETIL TRANSFERASA
La acetiltransferasa (o transacetilasa) es una enzima de tipo transferasa
cuya actividad catalítica consiste en transferir un grupo acetilo,
normalmente utilizando como sustrato una molécula de acetil-CoA.

36. GLUTATIÓN REDUCTASA
La glutatión reductasa es una enzima que cataliza la reducción del glutatión
oxidado a glutatión reducido el cual será utilizado por la glutatión peroxidasa
para la reducción del peróxido y de lipoperóxidos, los cuales son especies reactivas
del oxígeno.

37. ENZIMAS RELACIONADAS
CON LA TRANSFORMACION
DE FARMACOS
El metabolismo de los fármacos detona el proceso por el cual los medicamentos
administrados son modificados por el organismo, los metabolitos formados
pueden ser los que contengan la mayor actividad farmacológica o tener el destino
de la excreción. Las reacciones metabólicas se clasifican en cuatro categorías:

38. Metabolismo de los fármacos por dos fases I y II
•Reacciones de fase I: reacciones no sintéticas. Oxidación, reducción, hidrólisis. Provoca :
inactivación del fármaco, activación de unprofármaco y formación de metabolitos activos.
Reacciones de fase II o sintéticas
•Conjugación de fármaco o metabolito común compuesto endógeno.•+ tamaño•+polares•+
fácilmente excretados por el riñón e hígado.

39. Oxidación: retículo E. L. Del hígado y otros tejidos.- mitocondrias.
•Reducción: microsoma
•Hidrólisis. Plasma y diversos tejidos.
•Conjugación hígado y otros tejidos.

40. CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de
la reacción catalítica y de la especificad del enzima.

41. VARIABLES QUE INFLUYEN
EN LA REACCIÓN
ENZIMÁTICA
1. concentración de la enzima
2. Temperatura
3. pH
4. Concentración del sustrato
5. Efectores ( activadores o inhibidores

42. EFECTO DE LA
CONCENTRACIÓN DE LA
ENZIMA
manteniendo [S] , T , pH = constantes

43. EFECTO DE LA
TEMPERATURA
Manteniendo [S], [E], pH = constantes

44. EFECTO DEL PH

45. ECUACIÓN DE
MICHAELIS - MENTEN
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y
propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los
enzimas.
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración
inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones
catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el
complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima libre:

46. Relacionado con la velocidad con las concentraciones de sustrato – enzima y
complejo enzima sustrato
Velocidad f = k [E0 – ES] [S] forma [ES]
Velocidad = k [ES] descomposición del [ES]
Velocidad p = k [ES] formación del producto
Donde E0 = concentración inicial de enzima

47. ECUACIÓN MICHAELIS -
MENTEN

49. CONSTANTE DE
MICHAELIS