Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas. Se caracterizan por tener un alto poder catalítico, sitios activos específicos, y requerir moléculas externas como cofactores o coenzimas para funcionar de manera regulada a temperaturas y pH precisos. Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan y algunas como las fosfatasas y aminotransferasas son importantes marcadores clínicos. Los déficits enzimáticos pueden causar enfer
4. Características de las enzimas
1. Poder catalítico
2. Poseen un sitio activo
3. Necesitan de moléculas externas para su
funcionamiento.
4. Alta especificidad
5. Funcionan en condiciones altamente reguladas de
temperatura y pH
6. Actúan secuencialmente
5. 1. Poder catalítico
Reacciones bioquímicas Velocidad de
la reacción
AB A + B Años
AB Catalizador
Enzima A + B Segundos
Sustrato Productos
Paso de sucrosa a CO2 y H2O
6. 1. Poder catalítico
Catalizador:
Sustancia que en un proceso químico, esta
en contacto físico con los reactantes y
modifica la velocidad de la reacción.
Las enzimas no se consumen en
el proceso de catálisis.
10. 3. Moléculas externas
Grupo prostético:
Es una coenzima o un ión metálico que se une
fuerte o covalentemente a la parte proteica de la
enzima
Apoenzima o apoproteína
Parte protéica de la enzima
Holoenzima:
Enzima catalíticamente activa con sus cofactores
o coenzimas unidas
12. 4. Especificidad
•Específicas para la reacción
catalizada
•Específica para un solo
sustrato o un pequeño
grupo de sustratos
•Son esteroespecíficas:
actuán sobre D-azúcares y
no sobre L-azúcares; actuán
sobre L-aminoácidos y no
sobre D-aminoácidos
13. 4. Condiciones reguladas
Actúan en rangos de
temperatura y de pH
muy pequeños, esto
ayuda también a la
especificidad de la
reacción.
17. Clasificación
4. Liasas
Catalizan el clivaje de C-C, C-O, C-N, llevando a
la formación de dobles enlaces o a la adición de
grupos a los dobles enlaces
18. Clasificación
5. Ligasas
Catalizan la unión de dos moléculas por la
acoplado a la hidrólisis de un grupo pirofosforil
del ATP u otro nulceótido trifosfatado
20. Isoenzimas
Versiones físicamente
distintas de una
Creatin cinasa (CK)
misma enzima que
cataliza una única
reacción. CK3 o CKMM
CK1 o CKBB
Cerebro Músculo
Pueden diferir en la esquelético
afinidad,
CK2 o CKMB
susceptibilidad a Miocárdio
inhibidores
21. Enzimas de importancia clínica
Fosfatasas:
Fosfatasa alcalina:
Ütil para estudiar enfermedades hepáticas y de
los huesos
Fosfatasa ácida:
Se vee elvada en pacientes con carcinoma
prostático
22. Enzimas de importancia clínica
Aminotransferasas:
ASAT / GOT:
Se encuentra elevada cuando se ven afectados el
corazón, hígado, músculo esquelético
ALAT / GPT:
Diagnóstico de desctrucción hepatocelular.
23. Enzimas de importancia clínica
Enzimas pancreáticas
Amilasa:
Se encuentra elevada en pancreatitis, úlceras
pépticas, apendiciti
Lipasa:
Se encuentra elevada en pancreatitis aguda y
crónica
24. Enfermedades relacionadas con
deficit enzimático
Anemia hemolítica secundaria
Deficiencia en la piruvato kinasa, G6PD u otras
enzimas eritrocíticas y por tanto incapacidad
para mantener los niveles de ATP lo que origina
defectos en la membrana del glóbulo rojo
25. Enfermedades relacionadas con
deficit enzimático
Síndrome de Leichs Nyhan
Les falta o carecen gravemente de una enzima
llamada hipoxantina guanina
fosforribosiltransferasa (HGP, por sus siglas en
inglés)