1. AMINOACIDOS
BLGA. OLINDA BUSTAMANTE CANELO

2. EL AMINOACIDO
La formula general de un aminoácido es
H
NH2 C COOH
R
átomo carbono α
grupo amino
grupo carboxilo
grupo cadena lateral
R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.
A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están
ionizados
H
NH3 C COO
R
+ −

3. Aminoácido: Alanina

4. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

6. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez
aminoácidos
esenciales.
Estos aminoácidos
no pueden ser
sintetizados por las
células animales y
deben ser
suministrados por
la dieta
TREONINA
METIONINA
LISINA
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
* HISTIDINA
FENILALANINA
TRIPTOFANO
* ARGININA

7. Arginina: Función: Está implicada en la conservación del
equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También
tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
Histidina: Función: En combinación con la hormona
de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos
asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de
los tejidos con un papel específicamente relacionado
con el sistema cardio-vascular.

8. Alanina
Acido aspártico
Glicina
Serina
Asparragina
Acido glutámico
Arginina
Cistina
Tirosina
Cisteina
Glutamina
Prolina
Aminoácidos No Esenciales

9. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
•A pHneutro: iones dipolares (zwitterion)
–El grupo amino: NH3+
–El grupo ácido: COO-
•Son ANFÓTEROS: según el pH del medio
• Punto Isoeléctrico:
Hay un valor de pH, característico para cada aa, en el cual la
disociación de cargas positivas y negativas se iguala y por lo
tanto la carga total del aa es cero. A este valor de pH en el
cual la carga del aa es nula se denomina punto isoeléctrico

10. Formación de un péptido

11. CLASIFICACIÓN: según número de aminoácidos
•Dipéptido: 2 aminoácidos.
•Oligopéptido: menos de 10 aa.
•Polipéptidos: cadenas más largas. Más de 10 aa
• Proteínas : más de 50 aa
• El enlace peptídico es RÍGIDO, pues tiene naturaleza de doble
enlace.
•Consecuencia: Los átomos que intervienen están en el mismo plano.
Los átomos C-N no giran.
• Se trata de un enlace covalente tipo AMIDA.
• Se da entre:
–A1-COOH (COO-)
–H2N -A2(NH3+)

14. Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen
un papel fundamental en la estructura y función de las células tanto
animales como vegetales.
Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su
carácter específico, tanto genético como inmunológico.
La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el
primero, ya que forma parte básica de la estructura corporal. Este
término fue sugerido por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para
designar el componente universal de todos los tejidos vegetales y
animales.
PROTEINAS

15. CLASIFICACIÓN GENERAL:
Catalíticas: enzimas (aceleran una reacción química)
Transporte: llevar y traer moléculas, como la hemoglobina
Estructurales: proteínas a nivel de membrana celular (transporte
activo)
Protección: sistema inmunológico como las inmunoglobulinas,
precursoras de plaquetas
Reguladoras: Se fijan en la parte externa de la membrana de las
moléculas como sitios de reconocimiento.

16. Clasificación de las proteínas
Por su origen:
1) Proteínas de origen animal:
a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la elastina del
músculo y colágeno del tejido conjuntivo. Estas proteínas son
insolubles debido a su estructura molecular, y desempeñan
funciones de protección y soporte de tejidos.
b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son constituyentes
de líquidos orgánicos, como la caseína de la leche, la albúmina
de la clara del huevo y las globulinas del plasma sanguíneo.
Este tipo de proteínas en general, son solubles en agua, se
digieren fácilmente y contienen una buena proporción de
aminoácidos esenciales.
c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos
moleculares no muy elevados. Se encuentran en los huevos de
pescados.

17. 2) Proteínas de origen vegetal:
a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales,
especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo,
ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El
compuesto denominado gluten es una mezcla de gliadina
más glutenina.
Por su estructura:
1) Simples u holoproteínas: son las compuestas solo por
aminoácidos. Por ejemplo albúmina.
2) Complejas o heteroproteínas: son las que se encuentran
unidas a un grupo no proteico llamado grupo prostético. Por ej.
lipoproteínas y nucleoproteínas.

18. Proteína Características Ejemplos
ALBUMINAS Son solubles en agua, pueden ser precipitadas
de la solución por el agregado de sales a alta
concentración. Son ricas en S.
Ovoalbúmina
Lactoalbúmin
a
GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero se disuelven en
soluciones salinas diluidas. Precipitan más
fácilmente que las albúminas por adición de
sales.
Ovoglobulina
Lactoglobulin
a
HISTONAS Son solubles en soluciones salinas, fuertemente
básicas, con gran proporción de aminoácidos
como lisina, argininae histidina. Están unidas al
DNA.
H1, H2A,
H2B,
H3, H4
ESCLERO-
PROTEINAS
Son muy insolubles. Son moléculas largas y
fibrosas que se agregan para formar fibras
grandes. Forman parte de tejidos de sostén y
estructuras de gran resistencia física
Colágeno
Elastina
Queratina
PROTEINAS
SIMPLES

19. PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS
NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas
LIPOPROTEINAS Fosfolípidos, colesterol,
lípidos neutros
β- Lipoproteinas
GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa,
manosa, ác. siálico
γ -Globulinas
FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos
de serina
Caseína, Vitelina
FLAVOPROTEINAS Flavín nucelótido Succinato Dhasa
METALOPROTEINAS Fe (OH)3
Fe y Cu
Zn
D-aminoácido
oxidasa
Citocromo oxidasa
Alcohol
deshidrogenasa
PROTEINAS
CONJUGADAS

20. Funciones de las proteínas en el organismo
• Son parte estructural de las células.
• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y
Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y
sistema de complemento.
• Participan en la contracción muscular.
• Proteínas asociadas a sistemas buffer.
• Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Proteínas de coagulación.
• Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas
• Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.

21. A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros
lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces
peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos
puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de
sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre
desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

23. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre
el -C=O de un aminoácido y el -NH- del aminoácido
que le sigue.

24. ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres
dimensiones de la cadena polipeptídica.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la
mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula,
además, determina su función.

25. Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

27. Los cuatro niveles estructurales de las proteínas

28. • Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria por romperse los puentes que
forman dicha estructura.
Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Congelamientos repetidos
- Solventes orgánicos, etc

29. La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en
altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de
O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte
de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones
para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/
dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
HEMOGLOBINA

30. ESTRUCTURA DE LA
HEMOGLOBINA
• 4 grupos
hemo
• 4 moléculas
de globina

31. GRUPO HEMO
• No proteico.
• Color rojo a la sangre.
• 4 ferroporfirinas:
– Una protoporfirina IX
– Un átomo de hierro en
estado ferroso Fe++
• La protoporfirina IX:
– Está formada por 4
pirroles
Anillo Pirrólico

32. GLOBINA
• 4 cadenas
polipeptídicas.
• Iguales dos a dos.
• Cadenas alfa,
beta, gamma, delta
y epsilon.

33. SÍNTESIS DE LA
HEMOGLOBINA
• 95% del hematíe.
• Empieza en el eritoblasto
policromatófilo y es máxima en el
recitulocito.
• La protopofirina IX se sintetiza en las
mitocondrias.
• La globina en los ribosomas.

34. PRINCIPALES TIPOS DE
HEMOGLOBINA
• Hemoglobina A:
–La mayoritaria en el adulto (97%).
• Hemoglobina A2:
–2,5% de la total.
• Hemoglobina Fetal:
–Entre los 4 meses de embarazo a 6
meses de edad
• Hemoglobina Gowers:
- Entre 1 y 3 meses de embarazo

35. FUNCIÓN DE LA
HEMOGLOBINA (I)
• Transportar oxigeno.
• Oxihemoglobina-desoxihemoglobina
• 1Hb puede transportar hasta 4 O2.
• La afinidad de la Hb por el O2 es baja.

36. FUNCIÓN DE LA
HEMOGLOBINA (II)
• Metahemoglobina (Fe+++
) no O2.
• Si hay metahemoglobina ▲hay cianosis.
• La Hb también transporta CO2
(carbaminohemoglobina) = color oscuro.
• Si la Hb transporta CO es
carboxihemoglobina y puede ocasionar la
muerte, con un color sonrosado de la
persona.

37. CATABOLISMO DE LA
HEMOGLOBINA
• La globina ► AA y reutilizado.
• El hierro ► ferritina ► transferrina ►
M.O y reutilizado.
• La protoporfirina IX ► bilirrubina ►
plasma ► hígado ► bilis ► luz
intestinal.

39. • El plasma, fracción de proteínas solubles de la sangre
• El suero, fracción de proteínas solubles que aparecen tras la retracción
del coágulo sanguíneo. Carece de fibrinógeno
Funciones:
•Regulación de la presión oncótica y el balance intra/extrabasal
de agua.
• Respuesta inflamatoria y control de la infección.
•Transporte y Almacenamiento
• Balance de Fluídos (Agua y electrolitos)
• Regulación del equilibrio ácido/base
• Respuesta de fase aguda/Anticuerpos/Sistema inmune/complemento
• Construcción y reparación de tejidos
• Enzimas
• Hormonas
• Coagulación
PROTEINAS PLASMATICAS
¿Diferencia entre plasma y suero?
Suero = plasma - Fibrinógeno
(que se transforma en fibrina con la coagulación)

40. Tipos de proteínas plasmáticas y su abundancia relativa
Un ser humano adulto contiene de promedio unos 2.5 litros de plasma en el que
hay 250 g de proteínas plasmáticas aproximadamente
1. ALBÚMINA (~60%)
2. GLOBULINAS (~18%)
Alfa -globulinas
Beta -globulinas
Gama -globulinas
3. FIBRINÓGENO (~4%)

41. • Proteína predominante en plasma ~50% (40-60%) de la proteína total
plasmática
• Presente a una concentración de 4-5 g/kg de peso, 35- 45 g/L
• Su concentración es función del estado nutricional, en particular es sensible a
deficiencias de aminoácidos.
• Da cuenta del 50% de toda la proteína que sintetiza el hígado
• Velocidad de síntesis = 14-15 g diarios, vida media unos 20 días
ALBÚMINA
Funciones de la albúmina
• Reserva de proteínas en la deprivación nutricional
• Transporte de ácidos grasos de cadena larga y esteroles
• Transporte de Bilirubina, hormonas, esteroides, fármacos, etc.
• Unión y solubilización de drogas
• Regulador de la presión coloidal

42. Causas de la disminución de albúmina en plasma
Disminución de la síntesis
A. Malnutrición, Ayuno
B. Malabsorción alimentaria
C. Enfermedad hepática crónica avanzada
[Como la vida media de la albúmina es larga (20 días),una dismunicín
significativa de albúmina en plasma aparece muy lentamente por
reducción de la síntesis.]
Distribución anormal o dilución
A. Sobrehidratación
B. Aumento de permeabilidad capilar como en septicemia, quemados
Excreción anormal o degradación
A. Síndrome nefrótico
B. Quemados
C. Hemorragias
D. Enteropatias con pérdidas proteícas

43. Globulinas
En general, las globulinas contienen proteínas conjugadas de 2 tipos
principales:
-Glucoproteínas
- Lipoproteínas
1. La fracción globulinas alfa-1 se encuentran entre otras, las siguientes
glucoproteínas:
Antitripsina
Función: neutralización de proteasas de la familia de la tripsina y plasmina.
Al parecer, su papel es el de proteger a los tejidos, especialmente al pulmonar,
de la acción de proteasas que puedan ser liberadas por granulocitos PMN
Aumentada: en reacciones inflamatorias.
Disminuida: enfermedad pulmonar, enfisema.
Pacientes con deficiencia en alfa-1-antitripsina desarrollan enfisema

44. Protrombina ( 72 kDa)
Es el precursor de la trombina, enzima que cataliza la conversión del fibrinógeno
en fibrina, etapa final de la coagulación de la sangre.
Producida por hígado
Disminuida: Enfermedad hepática
Alfa-2:
Haptoglobina ( 85-1000 kDa)
Función: unión a hemoglobina que eventualmente pueda existir en el plasma.
Los complejos Hb-haptoglobina preservan las reservas de hierro, impidiendo que
la pequeña cantidad de Hb que se libera por hemólisis intravascular en
condiciones normales, sea excretada por orina
Producida por hígado
Aumentada: Inflamación aguda y crónica, neoplasias, infarto de miocardio, Enf.
Hodgkin
Disminuida: Enfermedad hepática, anemia hemolitica y megalobástica.

45. Ceruloplasmina ( 132 kDa)
Proteína mayoritaria para el transporte de cobre, exportada
desde el hígado al resto de tejidos
• Regula los procesos de oxidorreducción, transporte y utilización
del hierro
• Aumentada en enfermedad hepática activa o en daños tisulares,
embarazo,
• Disminuida en enfermedad de Wilson en la cual se acumula cobre en
el cerebro e hígado, lo cual provoca graves alteraciones.
Eritropoyetina (30 kDa)
Hormona que controla la eritropoyesis normal
Producida por riñón
Aumentada: Anemia
Disminuida: Enfermedades renales, Enfermedades autoinmunes

46. 2. Región Beta:
Transferrina
Cada molécula de esta proteína ija 2 átomos de hierro y sirve como
transportadora en el plasma.
En estados de deficiencia de hierro, o durante el embarazo normal, hay un
aumento significativo de transferrina.
En la anemia perniciosa, en infecciones crónicas y en la insuficiencia
hepática está disminuida.
Región Gamma:
Esta región contiene la mayor parte de las Inmunoglobulinas: IgG,
IgM, IgA, IgD, e IgE
Producidas: por linfocitos B-- plasmáticas.
Aumentada: Hipergammaglobulinemia, enfermedad hepática,
infección crónica, lupus, mieloma, linfomas
Disminuida: Envejecimiento, drogas, leucemia linfocitica crónica,
agammaglobulinemias, etc

47. 3. FIBRINOGENO
Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando se
produce una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno
en fibrina gracias a la actividad de plaquetas, sustancia que forma la
red que aprisiona a los elementos formes.