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2011


   METABOLISMO DE
   LA BILLIRRUBINA Y
   LAS PROTEÍNAS
   TOTALES
   CONCEPTOS BASICOS Y REACCIONES




       AGUILAR FELIPE AUREA A.| CANCHE PACHECO FREDDY|
      GARDOZO VARGAS EMMANUEL| JUNCO GARCIA PERLA R.|
   MENDOZA BLAS ROBERTO A. |PATRACA RODRIGUEZ ROGELIO|
                                          Equipo 2 6 “AL”
                                                16/05/2011
INTRODUCCION

BILLIRRUBINAS Y PROTEÍNAS TOTALES

        En este trabajo se presenta la bioquímica de las porfirinas y de los pigmentosbiliares.
Estos tópicos se relacionan estrechamente, debido a que el HEM es sintetizado apartir de
porfirinas así como de hierro y los productos de su degradación son lospigmentos biliares y
el hierro.

El conocimiento de la bioquímica de las porfirinas y el HEM, es básico para lacomprensión
de las diversas funciones de las hemoproteinas en el organismo. Lasporfirinas son un
grupo de enfermedades causadas por anormalidades en la rutabiosintética de varias
porfirinas. Una manifestación clínica más común es la ictericia,ocasionada por la elevación
de la bilirrubina en el plasma. Esta elevación se debe a unaproducción excesiva de este
pigmento o a una deficiencia en su excreción y se observa ennumerosas enfermedades,
que van desde la hepatitis viral hasta cáncer de páncreas.

La degradación de las proteínas que contienen el anillo HEM varía según lasdistintas
especies de vertebrados. Los reptiles y la mayoría de los pájaros eliminan como catabolito
final la biliverdina. Los mamíferos dan un paso más en el metabolismo delgrupo HEM y
degradan la biliverdina a bilirrubina.



Las posibles ventajas biológicas de este último paso del metabolismo que poseen los mamíferos son
posiblemente dos:

       la bilirrubina no conjugada, pero no la biliverdina, puede ser eliminada de la circulación fetal
       gracias a la placenta. Probablemente si se acumularan los metabolitos del grupo HEM en el
       feto esos podrían ser tóxicos para el cerebro u otros órganos.
       La bilirrubina es un potente antioxidante que, aunque todavía no se ha demostrado su posible
       efecto beneficioso en el periodo neonatal, quizás lo tenga protegiendo de los daños
       ocasionados por los radicales libres, que cada vez se apuntan más como causantes de
       patologías neonatales.

La bilirrubina normal del adulto y del niño mayor es menor de 1mg/dl. La ictericia en los adultos
aparece con valores de bilirrubina mayores de 2mg/dl. Para que un recién nacido este ictérico la
bilirrubina debe ser mayor de 7mg/dl. Más del 50% de todos los recién nacidos y un porcentaje más
alto de prematuros desarrollan una ictericia. Mas del 5% de los recién nacidos a termino normales
presentan valores de bilirrubina mayores de 13mg/dl.

       Así como también veremos que las proteínas son biomóleculas formadas básicamente
por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.




      2
Las proteínas proporcionan estructuras, catalizan reacciones celulares y llevan a
 cabo multitud de tareas. Su papel central en la célula queda reflejado en el hecho que la
 información genética se expresa en forma de proteínas. Existe para cada proteína un
 segmento de ADN que codifica la información que especifica su secuencia de aminoácidos.

 Enzimas Proteínas variadas y altamente especializadas, con actividad catalítica para las
 reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas en forma específica.

 TransporteProteínas de transporte del plasma sanguíneo que fijan y transportan
 moléculas o iones específicos de un órgano a otro.

 - Hemoglobina: en los eritrocitos fija el O2 a medida que pasa la sangre pasa a través de
 los pulmones, lo transporta a los tejidos periféricos y allí lo libera para que participe en la
 oxidación de los nutrientes para la producción de energía.
 - Lipoproteínas: en el plasma transportan lípidos desde el hígado a otros órganos.
 - Proteínas de Membrana: adaptadas para fijar glucosa, aminoácidos u otras sustancias y
 transportarlas a través de la membrana.

 Nutrición y Reserva - Ovoalbúmina: proteína de la clara de huevo.

 - Caseína: proteína de la leche
 - Ferritina: en bacterias y en tejidos animales y vegetales almacenan hierro.

 Estructurales confieren la capacidad de moverse, contraerse, cambiar de forma.

 - Actina y Miosina: sist. contráctil del músculo esquelético y otras células no musculares.
 - Tubulina: forma los microtúbulos y estos actúan con la Dineina de los flagelos y cilios.
 Filamentos de soporte, que confieren fuerza o protección a las estructuras biológicas.
 - Colágeno: componente de tendones y cartílagos, posee una resistencia elevada a la
 tensión
 - Elastina: ligamentos, que se extienden en 2 dimensiones
 - Queratina: pelo, uñas, plumas

 Defensa contra la invasión por otras especies o protegen contra las heridas.

 - Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar
 o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras.
 - Fibrinógeno- Trombina (enzimas): coagulación, impiden pérdida de sangre al daño
vascular.

 RegulaciónHormonas: regulan la actividad celular o fisiológica.

 - Insulina: regula metabolismo glucocídico
 - Proteínas G: fijan GDPy facilitan la respuesta a muchas señales hormonales




       3
INDICE

1 BILLIRRUBINAS


    1.1   GENERALIDADES



    1.2   ORIGEN DE LA BILLIRRUBINA



    1.3   TRANSPORTE DE LA BILLIRRUBINA



    1.4   FUENTES DE LA BILLIRRUBINA



    1.5   CATABOLISMO DEL HEM



    1.6   METABOLISMO DE LA BILLIRRUBINA



    1.7   EXCRESION



    1.8   CATABOLISMO DE LA BILIRRUBINA POR RUTAS DIFERENTES A LA
          HEPÁTICA



    1.9   ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LOS PIGMENTOS BILLIARES
           1.9.1 TIPOS DE HIPERBILLIRRUBINEMIAS



    1.10 CONCLUSION




   4
2 PROTEINAS


   2.1   GENERALIDADES



   2.2   ORIGEN DE LAS PROTEINAS



   2.3   CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS



   2.4   PROTEINAS SANGUINEAS



   2.5   FUNCIONES PRINCIPALES



   2.6   TIPOS DE ENLACE



   2.7   REACCION DE PROTEINAS



   2.8   METABOLISMO



   2.9   PROCESOS ANALITICOS GENERALES



   2.10 DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS



   2.11 CONCLUSION




   5
BILLIRRUBINAS
GENERALIDADES

Las Porfirinas son compuestos cíclicos formados por la unión de cuatro anillos pirrólicos enlazados
por puentes metenilo (-HC=). Ejemplo son las ferroporfirinas tales como el HEM el cual se
encuentra conjugado a las proteínas formando las Hemoproteinas para formar muchos compuestos
importantes en los procesos biológicos.

Entre ellas están las          Hemoglobinas,         Mioglobinas,        Citocromos,   Catalasas,
Triptofanopirrolasa.



Hemoglobina:

Es una ferroporfirina unida a la proteína globina. Esta proteína conjugada posee la propiedad de
combinarse de manera reversible con el oxigeno. Sirve como medio de transporte del oxigeno en la
sangre.



Mioglobina:

Es un pigmento respiratorio que existe en las células musculares de los vertebrados e invertebrados.
Una molécula de mioglobina es semejante a una subunidad de hemoglobina.



Citocromos:

Son compuestos que actúan como agentes de transferencia de electrones en las reacciones
oxidorreducción.



Catalasa:

Enzima con porfirina férrica que degrada al peróxido de hidrógeno.



Triptofano pirrolasa:

Esta enzima cataliza la oxidación del triptófano a formil quinurenina.

      6
ORIGEN DE LA BILLIRRUBINA

La bilirrubina deriva de la degradación de las proteínas que contiene el complejo heme del
SER.

El RN normal produce 6 – 10 mg de bilirrubina /kg, en comparación con la producción de 3
– 4 mgkg/día en el adulto.
              Síntesis de                                 Víametabólica
              Hem



                                  Bilirrubina
                                  Hgb Citocromo
                                  Miogb etc...



       La liberación acelerada de HB a partir de los hematíes constituye la causa de la
       hiperbilirrubinemia en la isoinmunizacion (por ejemplo: Incompatibilidad Rh y ABO).
       Anomalías bioquímicas de los hematíes (Déficit de G-6-P-DH y de piruvatocinasa).
       Morfología anómala de los hematíes (esferocitosis hereditaria)
       Sangre secuestrada (hematomas, cefalohematoma)
       POLICITEMIA



TRANSPORTE DE LA BILLIRRUBINA

La B es no polar e insoluble en agua y se transporta hasta las células hepáticas unida a la
albúmina sérica.

La B unida a la albúmina no suele penetrar en el SNC y no se considera tóxica.

El desplazamiento de la B unida a la albúmina por fármacos tales como sulfonamidas o por
ácidos grasos libres, que se unirán a la albúmina, puede aumentar la toxicidad de la B

TRANSPORTE Y CAPTACIÓN POR LOS HEPATOCITOS

      Es transportada en sangre formando un complejo con la albúmina.
      Sólo los hepatocitos contienen los receptores específicos para bilirrubina.
      Receptor de membrana.
      PAC.
      Proteínas enlazantes Y y Z.
      Si se encuentra bilirrubina en la orina es patológico.



       7
Pequeñas cantidades de bilirrubina conjugada circulan por sangre.

La bilirrubina conjugada está normalmente confinada en los hepatocitos, desde donde se
elimina por las vías biliares.

Dado que la bilirrubina es un anión otras sustancias pueden competir por los sitios activos
de la albumina.

Ciertos fármacos aniónicos antes de ser eliminados experimentan transformaciones
metabólicas semejantes a la bilirrubina. Aumentan la captación hepática, la conjugación y
la excreción de bilirrubina




                                   Metronidazol

      8
FUENTES DE LA BILLIRRUBINA

     Derivado de hemoglobina.
     Fuente principal: hem.
     La producen las células reticuloendoteliales del hígado, bazo y médula ósea.
     La conversión del hem en bilirrubina consta de dos pasos: el sistema de hem
      oxigenasas microsómicas y la reacción de la biliverdina reductasa.




FORMACIÓN Y EXCRECIÓN DE GLUCURÓNIDOS

   Reacción general para formación:


      9
    BDG se forma en el REL, mediante la enzima glucoronil transferasa.
    Se vuelve hidrosoluble y masa molecular aumenta.
    Es eliminada por el sistema de excreción biliar.
    Se forman cálculos biliares cuando hay bilirrubina no conjugada precipitada.
    La bilirrubina puede determinarse mediante la reacción de Van der Bergh.
    Se distinguen 2 tipos: la de reacción directa y la de reacción indirecta.



    10
CATABOLISMO DEL GRUPO HEM

En condiciones funcionales, en el adulto humano se destruye 1 a 2*108 eritrocitos cada
hora. Cuando la hemoglobina es destruida en el cuerpo, la porción proteínica globina
puede ser usada de nuevo como tal o bajo la forma de sus aminoácidos constituyentes, y el
hierro del HEM entra a la fuente común de hierro para ser reutilizado también. Sin
embargo, la porción porfirinica es degradada.

Al envejecer los sistemas metabólicos de los hematíes se hacen menos activos y más
frágiles, en este momento la célula se rompe, al pasar a través de un punto estrecho de la
circulación, lo que ocurre principalmente en el bazo, y la hemoglobina liberada es
fagocitada casi de inmediato por los macrófagos en muchas partes del organismo,
especialmente en las células de kupffer hepáticas, en el bazo y medula ósea.

La HEM oxigenasa actúa sobre la hemoglobina formando cantidades equimolares de
monóxido de carbono hierro y biliverdina. El hierro resultante es liberado a la sangre, para
que sea transportado por la transferrina a la medula ósea para la producción de nuevos
hematíes, o al hígado y otros tejidos para él almacenarlo en forma de ferritina. El otro
resultado de la desintegración de la hemoglobina es la biliverdina la cual es convertida en
bilirrubina no conjugada gracias a la enzima biliverdina reductasa.

Se calcula que 1g de hemoglobina rinde 35mg de bilirrubina. La formación diaria de
bilirrubina en el ser humano adulto es aproximadamente de 250-350mg.



   Esquema del              Bilirrubina
                                                       Intesti-
   Catabolismo
     del HEM
                             Directa o
                            Conjugada                    nos                 Heces



        HEM                                        Urobilino-
    (Bazo, Medu              Hígado                   geno o
      la Ósea e
       Hígado)
                                                   Esterconbi-              Urobilina
                                                    linogeno                     o
                                                                            Estercobili
                                                                                -na



      Biliver-              Bilirrubi
       dina                    -na




     11
METABOLISMO DE LA BILLIRRUBINA

La razón biológica de la existencia de la bilirrubina obedece fundamentalmente a una necesidad del
organismo de excretar el grupo HEM después de que este ha sufrido una serie de transformaciones
bioquímicas absolutamente esenciales para su excreción. Si no existiera la bilirrubina y sus vías
metabólicas, la síntesis del grupo HEM y como consecuencia la síntesis de otras moléculas esenciales
tales como la hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc., no sería posible, ya que dicho grupo HEM
al acumularse ejerce un control inhibitorio de la síntesis de sus precursores.

La bilirrubina es el producto final del grupo HEM aproximadamente el 80% de la bilirrubina
proviene de la destrucción diaria de los glóbulos rojos, el otro 20% proviene de una eritropoyesis
inefectiva de la medula ósea y en el hígado de las enzimas microsómicas P-450 y citocromo B-5.

En el metabolismo de la Bilirrubina interviene varios procesos:

       1) Transporte de la bilirrubina.

La bilirrubina no conjugada (BNC) circula en la plasma unida a la albúmina.

Normalmente en estas condiciones no atraviesa la barrera hematoencefálica. Puede aparecer BNC
libre (no unida a la albúmina) en condiciones en que la cantidad de bilirrubina supera la capacidad de
unión de la albúmina. Esto puede ocurrir porque hay cifras muy altas de bilirrubina,
hipoalbuminemia o presencia de substancias y factores que desplazan o debilitan la unión de la
bilirrubina con la albúmina. La presencia de BNC libre es siempre anormal y resulta el paso de esta al
SNC y eventual daño del cerebro

Una vez formada la bilirrubina indirecta es captada por la albúmina para poder circular en el plasma.
Cada molécula de albúmina puede captar dos moléculas de bilirrubina, la primera molécula se une
fuertemente a la albúmina pero la segunda unión es muy lábil y puede afectarse en presencia de
deshidratación, acidosis, hipoxia, etc. La afinidad de los tejidos influye también en la facilidad con
que la bilirrubina se desprenda de la molécula de albúmina.



       2) Captación de la bilirrubina por las células del parénquima hepático.

La Bilirrubina es poco soluble en plasma y agua, pero en el plasma está ligada a proteínas como
Albúmina y Globulinas. Dicha sustancia es transportada a través de dos centros de fijación; uno de
alta afinidad y otra de baja afinidad. La bilirrubina es captada por receptores específicos del polo
sinusoidal del hepatocito. Ya en la célula hepática, el hepatocito toma la bilirrubina y la une a unas
enzimas (ligandinas & proteínas y-z), para ser transportada al retículo endoplasmático.



       3) Conjugación de la bilirrubina en el retículo endoplasmático liso.

La conjugación es el proceso en el cual se aumenta la solubilidad en agua o polaridad de la
Bilirrubina Aquí es conjugada con ácido glucurónico por acción de la enzima UDP- glucuronil

     12
transferasa. Se obtiene así la llamada bilirrubina conjugada(BC) que se caracteriza por ser
soluble en agua y no difundir a través de las membranas celulares. Bajo condiciones fisiológicas toda
la Bilirrubina secretada en la Bilis se encuentra conjugada. La actividad de la UDP-glucuronil
transferasa es más baja en los primeros días de vida El principal estímulo para aumentar su actividad
son los niveles séricos de Bilirrubina. También puede ser estimulada con fenobarbital. Se forma
monoglucoronido de bilirrubina (80%) y sulfato de bilirrubina (20%).

Existen defectos congénitos en la captación y conjugación de la bilirrubina de los cuales el más
frecuente es el síndrome de Gilbert y en los recién nacidos el Síndrome de Crigler-Najjar I y II.



       4) Excreción y recirculación de la Bilirrubina:

La Bilirrubina directa tomada por los lisosomas y el aparato de Golgi es sacada activamente hacia los
canículos biliares, de los canículos para la vesícula biliar y luego al intestino delgado en donde se
transforma en Urobilinógeno por la acción de las bacterias intestinales. En el neonato debido a la
ausencia de un flora bacteriana normal en los primeros días de vida parte de la Bilirrubina es
desconjudada por medio de la enzima ß-glucoromidasa de la pared intestinal. El producto final
de ésta desconjugación es Bilirrubina indirecta la cual es absorbida por el intestino y unida a la
albúmina, es llevada a través de la circulación antineopática hacia el hígado, para su nueva captación
y conjugación.



       5) Circulación enterohepática de la bilirrubina:

La Bilirrubina Conjugada que llega al duodeno es en parte eliminada por las deposiciones, previa
transformación en Urobilinógeno y similares, por la acción de las bacterias y en parte reabsorbida en
la mucosa intestinal pasando nuevamente a la circulación, la otra porción se vuelve a excretar de
nuevo por el hígado al intestino, pero un 10% la excretan los riñones a la orina.

La acumulación de Bilirrubina en sangre (por hemólisis excesiva u obstrucción de las vías biliares)
da lugar al síndrome llamado Ictericia, en el cual la piel y las mucosas adquieren un color amarillo
por el depósito de Bilirrubina en ellos.




     13
14
Representación esquemática de los tres procesos principales: Captación,
Conjugación y Secreción que intervienen en la transferencia de Bilirrubina desde la
sangre a la bilis.


                  SANGRE
                              Billirrubina-Albúmina



                                                   1) Captación



                  HEPATOCITO

                              Billirrubina
                                             2) Conjugación
                                             Ictericia neonatal
                                             Ictericia Toxica
                                             Síndrome de Crigler-Najjar
                                             Enfermedad de Gilbert

                              Diglucurónico de Billirrubina


                                                   3) Secreción

                                                   Síndrome de Dubin-Johnson
                                                   Síndrome de Rotor

                  DUCTULO BILLIAR

                              Diglucurónico de Billirrubina




    15
16
EXCRESION

                                                       La BC en el árbol biliar penetra
                                                       en el TGI y después el organismo
                                                       la elimina mediante las heces. La
                                                       BC      normalmente      no    es
                                                       reabsorbida a partir de los
                                                       intestinos a menos que se
                                                       transforme nuevamente en BNC
                                                       por acción de la enzima intestinal
                                                       betaglucuronidasa.

                                                       La resorción de B a través del TGI
                                                       y la nueva distribución hasta el
                                                       hígado para una reconjugación se
                                                       denomina                circulación
                                                       enterohepática.

Las bacterias intestinales pueden impedir la circulación enterohepática de la bilirrubina
convirtiendo la BC en urobilina

Los procesos patológicos que
conducen a una mayor C-E-H
incluyen: el ayuno o disminución de
la ingesta enteral, las atresias
intestinales, el íleo meconial y la
Enfermedad de Hirschprung.




     17
CATABOLISMO DE LA BILIRRUBINA POR RUTAS
DIFERENTES A LA HEPÁTICA

  Es fotolábil.
  En presencia de luz y oxígeno la bilirrubina se convierte en pigmentos tetrapirrólicos
   dioxigenados y se degrada luego como compuestos di y monopirrólicos.




  18
ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LOSPIGMENTOS
BILIARES.

HIPERBILIRRUBINEMIA


    Se caracterizan por niveles altos de bilirrubina que la albumina no es capaz de
     conjugar.
    Los pigmentos escapan y se acumulan en los tejidos.
    La acumulación de la bilirrubina en piel y en ojos, da lugar a una coloración amarilla
     denominada ictericia.

Cuando la cifra de Bilirrubina en la sangre excede de 1mg/dl, existe hiperbilirrubinemia. La
Bilirrubina se acumula en sangre, y cuando alcanza una cierta concentración se difunde dentro de los
tejidos, los cuales adquieren color amarillo. Este trastorno se denomina Ictericia.

La hiperbilirrubinemia puede darse a la producción de más de Bilirrubina de la que el hígado normal
puede excretar o puede resultar de la insuficiencia de un hígado dañado para excretar la Bilirrubina
producida en cantidades normales. La obstrucción de conductos excretorios del hígado, también
causara hiperbilirrubinemia.

Dependiendo del tipo de Bilirrubina presente en el plasma, es decir, no conjugada o conjugada, la
hiperbilirrubinemia puede clasificarse como:

- Hiperbilirrubinemia de retención:

       Es cuando la Bilirrubina no conjugada atraviesa la barrera hemoencefálica hasta el sistema
nervioso central produciendo una encefalopatía.

- Hiperbilirrubinemia de regurgitación

       Es cuando aparece Bilirrubina conjugada en la orina produciendo la ictericiacolúrica.


También puede ser consecuencia de una excesiva degradación de los eritrocitos, de la
obstrucción de las vías biliares o de modificaciones patológicas de los hepatocitos.

3 Causas principales:

    Hemólisis excesiva.
    Defectos en captación de bilirrubina por hepatocitos.
    Defectos de la reacción de conjugación.




     19
CONCLUSIÓN

Desórdenes del metabolismo de la bilirrubina.

Están relacionadas con las siguientes etapas de su metabolismo:

- La mayor parte de la bilirrubina proviene de las proteínas del grupo hem (la másimportante es la
hemoglobina; proveniente de glóbulos rojos senescentes mediante una reacción que se lleva a cabo
fundamentalmente en el bazo.

- El catabolismo del HEM es iniciado por la enzima hem oxigenasa

- La bilirrubina circula unida a la albúmina y se separa de la misma para entrar en la célula hepática.

- La Biliverdina es un producto inicial del catabolismo y su reducción genera Bilirrubina. Esta se
transporta por la albúmina desde tejidos periféricos al hígado, donde penetra a los hepatocitos. El
hierro del HEM y los aminoácidos de la globina se conservan y utilizan de nuevo. En el hígado, la
Bilirrubina se vuelve hidrosoluble por conjugación con dos moléculas de ácido glucurónico y es
secretada en la bilis.

- De los dos tipos de bilirrubina presentes en el suero un tipo corresponde a la bilirrubina llamada
directa, que corresponde a la fracción conjugada, y es normalmente mayor. La otra variedad es la
bilirrubina indirecta corresponde a la bilirrubina no conjugada. La bilirrubina conjugada se
transporta en la bilis desde el hígado, por los canales biliares, hasta el intestino.

- La ictericia se debe a la elevación de la concentración sanguínea de la Bilirrubina. Las causas de la
ictericia pueden clasificarse como prehepática (anemias hemólicas), hepática (hepatitis) y
posthepática (obstrucción del conducto biliar común).

- Las mediciones de Bilirrubina total y no conjugada de urobilinogeno urinario y de ciertas enzimas
plasmáticas ayuda a distinguir entre las causa de estas.




PROTEINAS TOTALES
     20
GENERALIDADES

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético,
ADN, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe
proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las
células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los
tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en
la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos
que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código
genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema
inmunitario.

Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus
elementos constitutivos propios: los aminoácidos.

Existen unos 20 aminoácidos distintos, que pueden combinarse en cualquier orden y
repetirse de cualquier manera. Una proteína media está formada por unos cien o
doscientos aminoácidos alineados, lo que da lugar a un número de posibles combinaciones
diferentes realmente abrumador (en teoría 20 200). Y por si esto fuera poco, según la
configuración espacial tridimensional que adopte una determinada secuencia de
aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes. Tanto los glúcidos como
los lípidos tienen una estructura relativamente simple comparada con la complejidad y
diversidad de las proteínas.

En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre proteínas de origen vegetal o de
origen animal. Las proteínas de origen animal están presentes en las carnes, pescados,
aves, huevos y productos lácteos en general. Las de origen vegetal se pueden encontrar
abundantemente en los frutos secos, la soja, las legumbres, los champiñones y los
cereales completos (con germen). Las proteínas de origen vegetal, tomadas en conjunto,
son menos complejas que las de origen animal.

Puesto que cada especie animal o vegetal está formada por su propio tipo de proteínas,
incompatibles con los de otras especies, para poder asimilar las proteínas de la dieta
previamente deben ser fraccionadas en sus diferentes aminoácidos. Esta descomposición
se realiza en el estómago e intestino, bajo la acción de los jugos gástricos y los diferentes
enzimas. Los aminoácidos obtenidos pasan a la sangre, y se distribuyen por los tejidos,
donde se combinan de nuevo formando las diferentes proteínas específicas de nuestra
especie.

El recambio proteico


     21
Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se
degradan hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos
junto con los obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las
necesidades del momento. A este mecanismo se le llama recambio proteico. Es
imprescindible para el mantenimiento de la vida, siendo la principal causa del consumo
energético en reposo.

También es importante el hecho de que en ausencia de glúcidos en la dieta de los que
obtener glucosa, es posible obtenerla a partir de la conversión de ciertos aminoácidos en el
hígado. Como el sistema nervioso y los leucocitos de la sangre no pueden consumir otro
nutriente que no sea glucosa, el organismo puede degradar las proteínas de nuestros
tejidos menos vitales para obtenerla.

Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o
para el reemplazo de las proteínas presentes en el organismo (función plástica). No
obstante, cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus
aminoácidos constituyentes pueden ser utilizados para obtener de ellos energía. Sin
embargo, la combustión de los aminoácidos tiene un grave inconveniente: la eliminación
del amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones químicas. Estos compuestos
son altamente tóxicos para el organismo, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se eliminan por la orina al filtrarse en los riñones.

A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente
preparados para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido
pronto detectaron la existencia de importantes dificultades neurológicas.




ORIGEN DE LAS PROTEINAS

    22
Fuentes básicas originales son las plantas y bacterias (el organismo animal no puede
sintetizar los aminoácidosesenciales) a partir del amoníaco del suelo.




El elemento formativo de las célulascorporales son las Proteínas específicas o derivados
proteicos Células especializadas.




CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

      Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizado.
      Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.:
      lactoalbumina de la leche).
      Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en
      cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de
      gluteninas y gliadinas con agua.
      Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del
      cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.
      Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
      nucleoproteínas.
      Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis



PROTEÍNAS SANGUÍNEAS


    23
PROTEÍNAS TOTALES

Se miden en suero como parte de casi todos los análisis de química sanguínea. Su rango
de referencia es de 6,4 a 8,2 g/dL. Su función es mantener la presión osmótica coloidal del
plasma. Esta presión evita las pérdidas de líquidos hacia los tejidos. El contenido en
proteínas totales del suero depende del estado nutricional, funcionamiento hepático,
funcionamiento renal, errores metabólicos y afecciones como mieloma múltiple.

La deshidratación hace que todas las fracciones de proteínas aumente dando lugar a
hiperproteinemia. La deshidratación puede ser resultado del descenso en el consumo o
aumento de la pérdida de líquidos en enfermedades como el mal de Addison, acidosis
diabética, diarrea grave o deshidratación por exposición a altas temperaturas.

La hipoproteinemia se debe a un aumento de las pérdidas proteicas o a un bajo consumo
de proteínas por inanición o malabsorción. Aumento de pérdidas: síndrome nefrótico
(pérdida de albúmina a través de los túmulos renales dañados), hemorragias por
traumatismos o extensas quemaduras.

      Son todas aquellas proteínas que están presentes en el plasma y que ejercen
presión osmótica, con lo que son parte importante en la distribución del agua entre el
plasma y los líquidos titulares.


                                      Función                      Proteína
                              Transporte                   Albúmina,
                                                           Apolipoproteína,
                                                           transferían
                              Inmunidad                    Inmunoglobulinas
                              Manutención Pº Osmótica      Todas, principalmente
                                                           Albúmina
                              Enzimas                      Renina,

                                                           Factores de
                                                           Coagulación
                               Inhibidores de proteasas    Antitripsina α1
ALBÚMINA                       Regulación del pH           Todas
                               (tampón)
    Constituye más de la mitad de todas las proteínas séricas y gran parte de la presión
oncótica depende de ella. Transporta sustancias menos solubles como ácidos grasos,
bilirrubina, hormonas, calcio, metales, fármacos y vitaminas. Su concentración de de 3,4-
5,0 g/dL.

  Sufre una reducción en procesos como afecciones hepáticas, glomerulonefritis o
nefrosis, afectaciones gastrointestinales e inanición. También existe analbuminemia
hereditaria, aunque se trata de un proceso poco común. Por su parte, su aumento puede
ser indicativo de deshidratación.



    24
ALFA-1-ANTITRIPSINA

   También llamada alfa-1-antiproteasa. Su función es inactivar proteasas como las
elastasas y colagenasas. Mediante este proceso evita la descomposición del tejido
conjuntivo. Su deficiencia provoca alteraciones hepáticas en el lactante y enfisema en
pacientes de 20 a 30 años.

   Se encuentra elevada en infecciones, infarto de miocardio, desarrollo de tumores,
intervenciones quirúrgicas o traumatismos.



CERULOPLASMINA

Proteína transportadora del cobre. Presenta un color ligeramente azulado. Sus
concentraciones pueden encontrarse elevadas durante procesos inflamatorios, cirrosis,
leucemias agudas, enfermedad de Hodking y artritis reumatoide. También se eleva durante
el embarazo y con los anticonceptivos. Por el contrario, sus concentraciones se reducen en
procesos como desnutrición y hepatitis crónica.

   Se encuentra íntimamente relacionada con la enfermedad de Wilson, donde su déficit
provoca cúmulos tóxicos de cobre en hígado, cerebro, riñón y eritrocitos.



TRANSFERRINA

Proteína encargada del transporte de hierro. Se encuentra disminuida en procesos como
quemaduras graves, infecciones, neoplasias, afecciones hepáticas y renales y en la
transferrinemia hereditaria. Se eleva durante el embarazo, debido a la mayor demanda de
hierro, y cuando se utilizan los estrógenos.



PROTEÍNA C REACTIVA

Denominada así por su reacción con el polisacárido C de la pared celular de los
neumococos. Se encuentra elevada en infecciones, daños agudos o necrosis celular
asociada con infarto y en enfermedades malignas.




FIBRINÓGENO



    25
Se fabrica en el hígado. Sirve de sustrato para la trombina, que es una enzima de
coagulación. Se reduce en la coagulación intravascular diseminada (CID), afecciones
hepáticas o en la afibrinogenemias hereditarias.



INMUNOGLOBULINAS

   Son el principal grupo de proteínas séricas no producidas en el hígado. Existen
diferentes tipos:

   • Ig G

   • Ig A

   • Ig M

   • Ig D

   • Ig E

  La mayor parte de ellas alcanza sus tasas completas en torno a los 16 años de edad.



FUNCIONES PRINCIPALES

   1. Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden
      sustituir, por no contener nitrógeno.
   2. Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
   3. Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas
      plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
   4. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos
      medios como el plasma.
   5. Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones
      químicas del metabolismo (Son las enzimas).
   6. Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre.
      (hemoglobina).
   7. Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra
      infecciones o agentes extraños.
   8. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles
      musculares).



   9. Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.



    26
TIPOS DE ENLACE


  27
COVALENTE

       Unión peptídica -NH-OC- 30 - 100 Kcal/mol(asociación de un grupo alfa amino de
      un AA y un alfa carboxilo de otro AA,para formar la estructura primaria).

      Unión disulfuro -S-S

Los enlaces covalentes son muy fuertes y su estabilidad poco se afecta por la presencia de
solventes. Un ejemplo típico de enlace covalente es el enlace Carbono-Carbono que se
presenta en gran número de compuestos orgánicos.

En la práctica, los orbitales compartidos no se encuentran repartidos de manera
equivalente, ya que los átomos más electroatractores (electronegativos) tienden a
mantener a los electrones en su cercanía y, por lo tanto, el orbital molecular de enlace
presenta mayor volumen en la vecindad del átomo electronegativo. Los enlaces covalentes
en los que ambos átomos participantes poseen una electronegatividad semejante (como en
los enlaces C-C), no presentan diferencias en la carga electrónica a lo largo de la molécula,
por tanto su carga eléctrica es también uniforme y se dice que no poseen polaridad.

Sin embargo, en muchos casos el enlace covalente se forma entre átomos de distinta
electronegatividad y en consecuencia los electrones se agrupan más cerca de aquel átomo
electronegativo, como consecuencia un lado de la molécula es electrodeficiente (posee
carga parcial positiva) y el otro es electrodenso (posee carga parcial negativa). Este tipo de
enlaces se designan como enlaces covalentes polares y las moléculas con este desbalance
de cargas se designan como dipolos.



ENLACE DE ESTERIFICACIÓN

 En Química Orgánica es el resultado de la reacción de condensación entre un ácido
 carboxílico y un alcohol.

 En bioquímica son el producto de la reacción entre los ácidos grasos y los alcoholes.

 En la formación de ésteres, cada radical OH (grupo
 hidroxilo) del radical del alcohol se sustituye por la
 cadena -COO del ácido graso. El H sobrante del
 grupo carboxilo, se combina con el OH sustituido
 formando agua.

 En química orgánica y bioquímica los ésteres son un grupo funcional compuesto de un
 radical orgánico unido al residuo de cualquier ácido oxigenado, orgánico o inorgánico.

 Los ésteres más comúnmente encontrados en la naturaleza son las grasas, que son
 ésteres de glicerina y ácidos grasos, oleico, etcétera.



    28
En algún tiempo se pensó que la esterificación fue análoga a la neutralización, y los
 ésteres fueron aún nombrados como "sales alquil" de ácidos carboxílicos, como se
 muestra     en    los                                          siguientes ejemplos:




p.ej. Ester fosfórico -O-P-OOOH



ATRACCIONES COULÓMBICAS (IÓNICAS)

     a) Se supone que no hay distorsión de las densidades atómicas correspondientes,
        que aparecen cuando interactúan dos átomos entre sí. Luego, la densidad
        electrónica total de ambos átomos interactuantes es la suma de ambas.

     b)      Las interacciones de Coulomb entre las cargas (electrones y núcleos) se
          calculan usando las densidades electrónicas. El resto de las contribuciones a la
          energía son los efectos del intercambio electrónico, la correlación electrónica y la
          energía cinética, cuyos efectos se evalúan en términos de la densidad electrónica
          mediante una aproximación de un gas de electrones libres. Luego, la densidad de
          energía tomada en un punto dado, será igual a la densidad de un gas de
          electrones uniforme, correspondiente al punto de interés. El modelo trabaja con
          una densidad electrónica local relativamente uniforme, lo que es razonablemente
          exacto en las partes más externas de los átomos, aunque no en las cercanías de
          los núcleos.

     c)     Para la descripción de las densidades electrónicas de cada átomo se eligen las
          funcionas de onda de Hartree-Fock, debido a que sus predicciones para las
          propiedades de un electrón son exactas.



Recordemos que la teoría de Hartree-Fock se basa en el supuesto de que para sistemas
de muchos electrones, es posible simplificar el cálculo de la función de onda de cada
electrón suponiendo que esta es igual a la función onda calculada para el átomo con un
electrón (átomo de hidrógeno) pero bajo la influencia de un potencial efectivo, es decir cada
electrón se mueve en un campo eléctrico generado por los núcleos estacionarios y el
promedio de la distribución espacial de los demás electrones.

Ejep. -COO- ....+H3N- 10 - 20 Kcal/mol

PUENTES DE HIDRÓGENO


    29
Entre los enlaces que generan un mayor carácter dipolar, sin que necesariamente se llegue
al estado iónico, se encuentran aquellos que son formados por un átomo electronegativo y
el hidrógeno. Por ser el átomo más pequeño, el único electrón en su capa de valencia
ocupa un nivel cercano al núcleo y cuando el electrón es redistribuido hacia el átomo
electronegativo (O, N, S) el dipolo resultante es muy marcado. Adicionalmente, debido a su
pequeño radio atómico el hidrógeno permite una mayor proximidad entre las moléculas. Por
ello, de entre todas las interacciones electrostáticas que no involucran la formación de
iones, aquellas en las que participa el hidrógeno son las más fuertes.

Para que un puente de hidrógeno se forme se requiere de una molécula que posea un
hidrógeno unido a un átomo de elevada electronegatividad y otra molécula que posea otro
átomo electronegativo con alta densidad electrónica (es decir carga parcial negativa).
Cuando ambas moléculas se aproximan por el hidrógeno, se genera un enlace débil
denominado puente de hidrógeno. En un puente de hidrógeno la molécula que posee el
hidrógeno que participa en el puente se denomina donadora y aquella que porta el átomo
electronegativo complementario se denomina aceptora. Una misma molécula puede actuar
como donadora y aceptora formando dos o más puentes de hidrógeno simultáneamente.
Tal es el caso de las moléculas de agua.

A pesar de ser un enlace débil, el puente de hidrógeno puede llegar a alcanzar una energía
equivalente a 1/10 de la contenida en los enlaces covalentes C-C, por ello, se les considera
los más fuertes de entre los enlaces débiles.

La fuerza del puente de hidrógeno depende también de varios factores, a saber: la
electronegatividad de los átomo donador y aceptor, la polaridad del medio circundante, la
orientación de los tres átomos X-H: Y en una misma línea y la distancia entre el donador y
el aceptor.

H|-C=O .....H-N- 2 - 10 Kcal/mol




OTROS (Van Der Waals, etc.)

Las fuerzas de Van de Walls son las interacciones más débiles entre las fuerzas débiles.
Su existencia es casi siempre transitoria y el hecho de que puedan explicar la cohesividad
de ciertos solventes y sólidos, tales comola gasolina yla parafina, sólo puede comprenderse
cuando se cuantifica el enorme número de interacciones de este tipo que pueden ocurrir en
el seno de la masa la substancia en cuestión.

Las fuerzas de Van der Walls incluyen a un número significaivo de interacciones que
ocurren entre moléculas, o regiones moleculares unidas por enlaces covalentes de baja o
nula polaridad. Contra lo que pudiera esperanse, las fuerzas de Van de Walls si poseen un
componente electrostático, además de otros efectos electroactractores que se explican
mediante la mecánica cuántica. Obviamente, la atracción electrostática débil de dos
regiones de una molécula que poseen un pequeño, pero apreciable, carácter dipolar, se

    30
incluye en estas fuerzas. Pero además, a pesar de que un enlace covalente sea totalmente
apolar, esto no significa que los electrones estén permanentemente repartidos de modo
uniforme dentro de su orbital molecular. Es perfectamente lógico esperar que, dada la gran
movilidad de los electrones, estos pueden quedar por un instante cargados en un lado de la
molécula. En ese instante, la molécula adquiere carácter dipolar y esto se conoce como un
dipolo instantáneo.

Cuando dos regiones moleculares apolares se encuentran suficientemente cerca, los
dipolos instantáneos o los dipolos débiles que aparecen en una de ellas producen un
campo eléctrico, el cual induce, a su vez, una distribución inequitativa de los electrones,
con dirección opuesta al dipolo que originó el desbalance. El dipolo que se genera por este
método se conoce como un dipolo inducido. Aún cuando la duración de un dipolo
instantáneo y su correspondiente dipolo inducido es corta, la cercanía de ambos produce
que los electrones de los orbitales moleculares involucrados mantengan una cierta
sincronía al moverse, en consecuencia, la carga oscila sincrónicamente manteniendo las
fuerzas electroatractoras por tiempos más prolongados que los que podría durar un dipolo
instantáneo (del orden de 10-15s).

Debido a que la existencia de las fuerzas de Van de Walls depende de la aproximación de
dos moléculas, la fuerza del enlace será mayor si al aproximarse ambas moléculas se
producen múltiples contactos entre ellas. Para que dos moléculas que se aproximan
puedan establecer suficientes contactos entre ellas, se requiere que sus geometrías sean
complementarias; es decir, que encajen de manera similar a una pieza de plástico y el
molde en que se formó.

Las interacciones intermoleculares basadas en la atracción electrostática serán más fuertes
entre aquellas moléculas que posean mayor carácter dipolar. Evidentemente, dos
moléculas con marcado carácter dipolar podrán establecer interacciones más estables
entre si, que con otras moléculas apolares. La preferencia a interactuar entre si es lo que
explica aquella famosa regla que dice "lo semejante disuelve a lo semejante". Es decir
polar prefiere a lo polar y lo no polar será segregado, en consecuencia las moléculas no
polares se ven forzadas a interactuar entre sí.



-CH3...... H3C (enlace hidrófobo)




REACCIONES DE PROTEINAS
     31
En esta breve experiencia el objetivo fundamental es saber como reacciona la albúmina
ante las sustancias respectivas y analizar sus resultados.

La primera reacción fue en un tubo de ensayo colocamos 1 ml de la muestra ósea la
albúmina previamente filtrada y a continuación le agregamos 1 ml de ácido nítrico
concentrado y luego lo sometemos a calentamiento ósea baño maría y anotamos las
observaciones respectivas.

En la segunda reacción análogamente utilizaremos 1 ml de albúmina con 1 ml de reactivo
de millón que previamente se ha preparado con mercurio metálico mas ácido sulfúrico en la
cual se agita; a continuación se somete a calentamiento o a baño maria durante 10
minutos aproximadamente.

En la tercera experiencia haremos una reacción de coloración de la proteína en esta
utilizaremos 1 ml de albúmina en un tubo de ensayo mas 1 ml de ninhidrina en la cual fue
preparada de la siguiente manera partimos de la ninhidrina de cromatografía mas ácido
mas butanol ya que es el mas efectivo entonces llevamos el tubo a baño maría por 10
minutos y anotamos las observaciones respectivas.

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

En estas experiencias el objetivo es analizar la solubilidad de la proteína dada para saber si
se disuelve o no.

En un primer tubo colocamos 1 ml de butanol más 1 ml de albúmina y observamos el
suceso.

En un segundo tubo colocamos 1 ml de ácido clorhídrico mas 1 ml de albúmina y
observamos análogamente al igual que el primer tubo todo a temperatura ambiente.

En un tercer tubo colocamos 1ml de albúmina mas 1ml de hidróxido de sodio acuoso y
repetimos lo mismo que lo anterior ose analizar que pasa.

En un último tubo colocamos de 1 a 2 ml de albúmina y lo llevamos a baño maria en las
parte superior colocamos un termómetro para anotar la temperatura en la que precipita la
proteína.

Ahora realizaremos una serie de reacciones de la proteína                en dos fases; una
precipitación frente a cationes y la otra frente a aniones:




PRECIPITACION FRENTE A CATIONES


    32
Primero en un tubo de ensayo colocamos 1 ml de agua mas 1 ml de albúmina mas 2 ml
de sulfato de cobre en la cual en esta sal actuara el cation cobre y anotar sus respectiva
observación, en otro tubo colocamos 2 ml de agua mas 2 ml de sulfato de cobre y análogo
a la primera anotar su observación.

Ahora en dos tubos de ensayo colocamos 2 ml de sulfato de cobre y 1 m de acido
clorhídrico pero en cada tubo le agregamos a ml de albúmina y al otro 1 ml de agua y
observar su resultado.

En otros dos tubos colocamos 2 ml de sulfato de cobre mas 1 ml de hidróxido de sodio pero
a cada tubo le agregamos 1 ml de albúmina y al otro 1 ml de agua y anotar sus
observaciones ya que es muy importante.

Nota: en todos estos 6 tubos tenemos que haber agitado y dejado en reposo a temperatura
ambiente.



PRECIPITACION FRENTE ANIONES

Ahora en esta parte utilizaremos él una solución de ferro cianato en la cual actuara el Ion
cianato.

En un tubo de ensayo colocamos 2 ml de la solución mas 1 ml de agua mas 1 ml de
albúmina y observamos.

En otro tubo colocamos 2 ml se solución más 1 ml de acido clorhídrico mas 1 ml de
albúmina y anotamos sus observaciones.

En un último tubo colocamos 2 ml de solución mas 1 ml de hidróxido de sodio mas 1 ml de
albúmina y anotamos las observaciones respectivas.




      METALES PESADOS


    33
A)    En dos tubos de ensayo agregamos en uno caseína y en otro albúmina Le
Agregamos AgNO3 luego lo calentamos en baño María durante dos minutos.




                         Observación: En este tubo se encuentra la caseína y aparece
                         un precipitado amarillo.




-ALBUMINA




Observación: En este tubo se encuentra la albúmina aparece
un precipitado blanquecino.




    34
B)    En dos tubos de ensayo agregamos en uno caseína y en otro albúmina le
      agregamos CuSO4 luego lo calentamos en baño María durante dos minutos.




Observación: En este tubo se encuentra la caseína y
observamos un precipitado color verdoso.




                                Observación: En este tubo se encuentra la albúmina y
                                observamos un precipitado color blanco celeste.




    35
1.     REACCION DE BIURET

En dos tubos de ensayo se agrega en uno la caseína y en otro la albúmina después
agregamos el reactivo felling.




Observación: En este tubo se encuentra la albúmina y cambia de coloración a una violeta lo
                          que nos indica que es un aminoácido




Observación: En este tubo se encuentra la caseína y cambia de coloración a un celeste
lechoso.




    36
2.    REACCION DE XANTOPROTEICA

 En dos tubos de ensayo se agrega en uno la caseína y en otro la albúmina, después le
agregamos HNO3 y luego agregamos NaOH después lo calentamos en baño María.




                          Observación: En este tubo esta la caseína y aparece un
                          precipitado amarillo claro existe anillo bencénicos.




Observación: En este tubo esta la albúmina y aparece abundante
precipitado amarillento lo cual nos indica que hay anillos
bencénicos.




    37
3.     REACCION DE MILLON

En dos tubos de ensayo agrega en uno la caseína y en otro la albúmina, le agregamos
reactivo de millón y lo llevamos a baño María durante dos
minutos.




Observación: En este tubo se encuentra la caseína y observamos que parece un
precipitado rosado una solución amarillo claro lo cual nos indica que tiene grupos fenólicos.




Observación: En este tubo se encuentra la caseína y observamos que parece un
precipitado amarillo si se le agrega NaOH se pondrá rosado claro lo cual nos indica que
tiene grupos fenólicos.




    38
METABOLISMO


   La digestión de proteínas se inicia en el estómago, inmediatamente después de la
ingestión, por acción de las secreciones gástricas, incluyendo el ácido clorhídrico y la
pepsina. El ácido desnaturaliza y rompe los enlaces de la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria, exponiendo los enlaces peptídicos a la acción de la pepsina, que es liberada
como pepsinógeno y activada por el ácido clorhídrica a su forma de pepsina.

   A medida que el polipéptido pasa al intestino delgado el pH cambia, haciéndose alcalino
e inactivando a la pepsina. El páncreas, por su parte, secreta y libera zimógenos
(precursores inactivos o proenzimas) denominados tripsinógeno, quimotripsinógeno,
proelastasa y procarboxipeptidas al intestino delgado. En este tramo de tracto digestivo, los
zimógenos son activados a: tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa. Una vez
finalizada la digestión, los aminoácidos libres se absorben a través de la pared intestinal,
proceso que requiere de un transporte activo y un gasto energético.

    En un proceso similar a la digestión, las proteínas de las células vivas se degradan
constantemente y se resintetizan. Este proceso denominado recambio de proteínas es
utilizado por el 1-2 % de las proteínas totales del organismo diariamente. Han sido
observadas altas tasas de recambio en los lactantes y durante periodos de desarrollo
acelerado.

   El exceso de aminoácidos que se consume durante la dieta o se produce durante el
recambio de proteínas, sufre la eliminación de su grupo amino (por enzimas específicas
para cada aminoácido). Asimismo, el amoniaco que se produce por la desaminación
oxidativa es transformado en urea en el hígado y posteriormente excretado al exterior a
través del sistema uro-excretor. La cadena de carbonos restante es transformada en grasa
o utilizada para producir energía mediante procesos análogos a los utilizados en el
metabolismo de los hidratos de carbono.

El metabolismo de las proteínas se encuentra regulado de forma parcial por diferentes
hormonas:

   • Tiroxina

   • Triyodotironina

   • Cortisol

   • Aldosterona

   • Somatotropina

   • Hormona del crecimiento (GH)



    39
40
PROCESOS ANALÍTICOS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas pueden ser estudiadas por diversos y muy diferentes métodos analíticos,
algunos de los cuales se citan a continuación:



   • Turbidimetría

   • Nefelometría

   • Electroforesis

   • Electroforesis bidimensional

   • Electroforesis capilar

   • Cromatografía

   • Enfoque isoeléctrico

   • Inmunoelectroforesis

   • SDS PAGE



  La mayoría de las proteínas plasmáticas son sintetizadas en el hígado y la principal
excepción son las inmunoglobulinas, que son producidas por las células plasmáticas.



DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor);
pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una
pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la
desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. Y en
realidad no afecta a los enlaces peptidicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo
al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.



En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de
una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. Puede existir
una desnaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la
desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del
cabello, etc.).
     41
CONCLUSIÓN

Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel
fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales.

Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico,
tanto genético como inmunológico.

La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya que forma
parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido por Mulder, químico
Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal de todos los tejidos
vegetales y animales. “Sin proteínas no hay vida posible en nuestro planeta”. A través de
ellas se producen los principalesfenómenos de la vida.

El principal papel de las proteínas de la dieta es servir como fuente principal de
aminoácidos, los cuales son utilizados para la síntesis de proteínas nuevas en nuestro
organismo.

Las alteraciones que presentan el estudio de las proteínas plasmáticas se conocen con el
nombre genérico de disproteinemias. En el laboratorio bioquímico clínico el método de
elección para su estudio es el proteinograma electroforético es por eso que estuvimos
viendo las distintas fracciones que lo componen.

Centrando la observación en la zona de las gammas globulinas las disproteinemias se
clasifican en policlonales, monoclonales y oligoclonales.

• Las policlonales, como su nombre lo indica, están producidas por numerosos clones de
células plasmáticas que dan una imagen heterogénea de mayor o menor intensidad de
acuerdo a la patología del paciente.

• Las oligoclonales presentan una imagen no del todo clara y que en algunos casos puede
confundirse con una gammapatía monoclonal. Su identificación es muy importante por
cuanto el origen de las mismas es distinto al de las gammapatías monoclonales y por lo
tanto su tratamiento. Actualmente a la oligoclonalidad se la relaciona con la presencia de
inmunocomplejos. En general están asociadas con diversas patologías; las pueden
presentar las infecciones crónicas, enfermedades autoinmunes, hepatitis crónicas y alguno
de los estadios de los pacientes HIV positivos.

• Las monoclonales como su nombre lo indica están producidas por un solo clon de células
y corresponderá siempre a una clase y subclase de una cadena pesada de una
inmunoglobulina y a un solo tipo de cadena liviana.

La mayoría de las proteínas plasmáticas sufren alteraciones por exceso o disminución de
las mismas, debemos aclarar que la excepción es la albúmina, cuya única patología
corresponde a una disminución, siendo los principales órganos involucrados el hígado (por
disminución de la síntesis) y el riñón (por aumento en la eliminación).



    42
BIBLIOGRAFÍA

Murray, Robert K., Mayes, Meter A. Bioquímica de Harper: Porfirinas y Pigmentos
Biliares; Manual Moderno, 13va edicion. Mexico, D.F. pags. 393-409
Martin, Dra. Genoveva. Apuntes de Bioquímica No. 4. Manual Complementario de
Procesos Bioquímicos del Organismo II: Bilirrubina en Suero. Editora UASD, Mayo
1998. pags. 19-34.


http://www.ut.edu.co/fcs/1002/cursos/so_1/trabajos_estudiantes/ictericia/ictericia.htm

http://www.aibarra.org/enfermeria/Profesional/planes/tema02.htm

http://bioweb.uv.es/bioquimica/Documentos/JVCastell/Acidosbiliaresybilirrubina.pdf

http://escuela.med.puc.cl/paginas/publicaciones/ManualPed/RNIctericia.html

http://abcmedicus.com/articulo/id/202/pagina/1/ictericia.html

http://www.bondisalud.com.ar/38.html



http://es.scribd.com/doc/52421830/PROTEINAS

http://www.cyrlab.com.mx/Portals/0/Insertos/Licon/proteinas-totales.pdf

http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

http://www.plantasquimicas.com/Procesunit/Ester.htm

http://es.scribd.com/doc/2309987/Proteinas-y-sus-reacciones




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Metabolismo de las proteinas y la billirrubina

  • 1. 2011 METABOLISMO DE LA BILLIRRUBINA Y LAS PROTEÍNAS TOTALES CONCEPTOS BASICOS Y REACCIONES AGUILAR FELIPE AUREA A.| CANCHE PACHECO FREDDY| GARDOZO VARGAS EMMANUEL| JUNCO GARCIA PERLA R.| MENDOZA BLAS ROBERTO A. |PATRACA RODRIGUEZ ROGELIO| Equipo 2 6 “AL” 16/05/2011
  • 2. INTRODUCCION BILLIRRUBINAS Y PROTEÍNAS TOTALES En este trabajo se presenta la bioquímica de las porfirinas y de los pigmentosbiliares. Estos tópicos se relacionan estrechamente, debido a que el HEM es sintetizado apartir de porfirinas así como de hierro y los productos de su degradación son lospigmentos biliares y el hierro. El conocimiento de la bioquímica de las porfirinas y el HEM, es básico para lacomprensión de las diversas funciones de las hemoproteinas en el organismo. Lasporfirinas son un grupo de enfermedades causadas por anormalidades en la rutabiosintética de varias porfirinas. Una manifestación clínica más común es la ictericia,ocasionada por la elevación de la bilirrubina en el plasma. Esta elevación se debe a unaproducción excesiva de este pigmento o a una deficiencia en su excreción y se observa ennumerosas enfermedades, que van desde la hepatitis viral hasta cáncer de páncreas. La degradación de las proteínas que contienen el anillo HEM varía según lasdistintas especies de vertebrados. Los reptiles y la mayoría de los pájaros eliminan como catabolito final la biliverdina. Los mamíferos dan un paso más en el metabolismo delgrupo HEM y degradan la biliverdina a bilirrubina. Las posibles ventajas biológicas de este último paso del metabolismo que poseen los mamíferos son posiblemente dos: la bilirrubina no conjugada, pero no la biliverdina, puede ser eliminada de la circulación fetal gracias a la placenta. Probablemente si se acumularan los metabolitos del grupo HEM en el feto esos podrían ser tóxicos para el cerebro u otros órganos. La bilirrubina es un potente antioxidante que, aunque todavía no se ha demostrado su posible efecto beneficioso en el periodo neonatal, quizás lo tenga protegiendo de los daños ocasionados por los radicales libres, que cada vez se apuntan más como causantes de patologías neonatales. La bilirrubina normal del adulto y del niño mayor es menor de 1mg/dl. La ictericia en los adultos aparece con valores de bilirrubina mayores de 2mg/dl. Para que un recién nacido este ictérico la bilirrubina debe ser mayor de 7mg/dl. Más del 50% de todos los recién nacidos y un porcentaje más alto de prematuros desarrollan una ictericia. Mas del 5% de los recién nacidos a termino normales presentan valores de bilirrubina mayores de 13mg/dl. Así como también veremos que las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. 2
  • 3. Las proteínas proporcionan estructuras, catalizan reacciones celulares y llevan a cabo multitud de tareas. Su papel central en la célula queda reflejado en el hecho que la información genética se expresa en forma de proteínas. Existe para cada proteína un segmento de ADN que codifica la información que especifica su secuencia de aminoácidos. Enzimas Proteínas variadas y altamente especializadas, con actividad catalítica para las reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas en forma específica. TransporteProteínas de transporte del plasma sanguíneo que fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro. - Hemoglobina: en los eritrocitos fija el O2 a medida que pasa la sangre pasa a través de los pulmones, lo transporta a los tejidos periféricos y allí lo libera para que participe en la oxidación de los nutrientes para la producción de energía. - Lipoproteínas: en el plasma transportan lípidos desde el hígado a otros órganos. - Proteínas de Membrana: adaptadas para fijar glucosa, aminoácidos u otras sustancias y transportarlas a través de la membrana. Nutrición y Reserva - Ovoalbúmina: proteína de la clara de huevo. - Caseína: proteína de la leche - Ferritina: en bacterias y en tejidos animales y vegetales almacenan hierro. Estructurales confieren la capacidad de moverse, contraerse, cambiar de forma. - Actina y Miosina: sist. contráctil del músculo esquelético y otras células no musculares. - Tubulina: forma los microtúbulos y estos actúan con la Dineina de los flagelos y cilios. Filamentos de soporte, que confieren fuerza o protección a las estructuras biológicas. - Colágeno: componente de tendones y cartílagos, posee una resistencia elevada a la tensión - Elastina: ligamentos, que se extienden en 2 dimensiones - Queratina: pelo, uñas, plumas Defensa contra la invasión por otras especies o protegen contra las heridas. - Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras. - Fibrinógeno- Trombina (enzimas): coagulación, impiden pérdida de sangre al daño vascular. RegulaciónHormonas: regulan la actividad celular o fisiológica. - Insulina: regula metabolismo glucocídico - Proteínas G: fijan GDPy facilitan la respuesta a muchas señales hormonales 3
  • 4. INDICE 1 BILLIRRUBINAS 1.1 GENERALIDADES 1.2 ORIGEN DE LA BILLIRRUBINA 1.3 TRANSPORTE DE LA BILLIRRUBINA 1.4 FUENTES DE LA BILLIRRUBINA 1.5 CATABOLISMO DEL HEM 1.6 METABOLISMO DE LA BILLIRRUBINA 1.7 EXCRESION 1.8 CATABOLISMO DE LA BILIRRUBINA POR RUTAS DIFERENTES A LA HEPÁTICA 1.9 ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LOS PIGMENTOS BILLIARES 1.9.1 TIPOS DE HIPERBILLIRRUBINEMIAS 1.10 CONCLUSION 4
  • 5. 2 PROTEINAS 2.1 GENERALIDADES 2.2 ORIGEN DE LAS PROTEINAS 2.3 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS 2.4 PROTEINAS SANGUINEAS 2.5 FUNCIONES PRINCIPALES 2.6 TIPOS DE ENLACE 2.7 REACCION DE PROTEINAS 2.8 METABOLISMO 2.9 PROCESOS ANALITICOS GENERALES 2.10 DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS 2.11 CONCLUSION 5
  • 6. BILLIRRUBINAS GENERALIDADES Las Porfirinas son compuestos cíclicos formados por la unión de cuatro anillos pirrólicos enlazados por puentes metenilo (-HC=). Ejemplo son las ferroporfirinas tales como el HEM el cual se encuentra conjugado a las proteínas formando las Hemoproteinas para formar muchos compuestos importantes en los procesos biológicos. Entre ellas están las Hemoglobinas, Mioglobinas, Citocromos, Catalasas, Triptofanopirrolasa. Hemoglobina: Es una ferroporfirina unida a la proteína globina. Esta proteína conjugada posee la propiedad de combinarse de manera reversible con el oxigeno. Sirve como medio de transporte del oxigeno en la sangre. Mioglobina: Es un pigmento respiratorio que existe en las células musculares de los vertebrados e invertebrados. Una molécula de mioglobina es semejante a una subunidad de hemoglobina. Citocromos: Son compuestos que actúan como agentes de transferencia de electrones en las reacciones oxidorreducción. Catalasa: Enzima con porfirina férrica que degrada al peróxido de hidrógeno. Triptofano pirrolasa: Esta enzima cataliza la oxidación del triptófano a formil quinurenina. 6
  • 7. ORIGEN DE LA BILLIRRUBINA La bilirrubina deriva de la degradación de las proteínas que contiene el complejo heme del SER. El RN normal produce 6 – 10 mg de bilirrubina /kg, en comparación con la producción de 3 – 4 mgkg/día en el adulto. Síntesis de Víametabólica Hem Bilirrubina Hgb Citocromo Miogb etc... La liberación acelerada de HB a partir de los hematíes constituye la causa de la hiperbilirrubinemia en la isoinmunizacion (por ejemplo: Incompatibilidad Rh y ABO). Anomalías bioquímicas de los hematíes (Déficit de G-6-P-DH y de piruvatocinasa). Morfología anómala de los hematíes (esferocitosis hereditaria) Sangre secuestrada (hematomas, cefalohematoma) POLICITEMIA TRANSPORTE DE LA BILLIRRUBINA La B es no polar e insoluble en agua y se transporta hasta las células hepáticas unida a la albúmina sérica. La B unida a la albúmina no suele penetrar en el SNC y no se considera tóxica. El desplazamiento de la B unida a la albúmina por fármacos tales como sulfonamidas o por ácidos grasos libres, que se unirán a la albúmina, puede aumentar la toxicidad de la B TRANSPORTE Y CAPTACIÓN POR LOS HEPATOCITOS  Es transportada en sangre formando un complejo con la albúmina.  Sólo los hepatocitos contienen los receptores específicos para bilirrubina.  Receptor de membrana.  PAC.  Proteínas enlazantes Y y Z.  Si se encuentra bilirrubina en la orina es patológico. 7
  • 8. Pequeñas cantidades de bilirrubina conjugada circulan por sangre. La bilirrubina conjugada está normalmente confinada en los hepatocitos, desde donde se elimina por las vías biliares. Dado que la bilirrubina es un anión otras sustancias pueden competir por los sitios activos de la albumina. Ciertos fármacos aniónicos antes de ser eliminados experimentan transformaciones metabólicas semejantes a la bilirrubina. Aumentan la captación hepática, la conjugación y la excreción de bilirrubina Metronidazol 8
  • 9. FUENTES DE LA BILLIRRUBINA  Derivado de hemoglobina.  Fuente principal: hem.  La producen las células reticuloendoteliales del hígado, bazo y médula ósea.  La conversión del hem en bilirrubina consta de dos pasos: el sistema de hem oxigenasas microsómicas y la reacción de la biliverdina reductasa. FORMACIÓN Y EXCRECIÓN DE GLUCURÓNIDOS  Reacción general para formación: 9
  • 10. BDG se forma en el REL, mediante la enzima glucoronil transferasa.  Se vuelve hidrosoluble y masa molecular aumenta.  Es eliminada por el sistema de excreción biliar.  Se forman cálculos biliares cuando hay bilirrubina no conjugada precipitada.  La bilirrubina puede determinarse mediante la reacción de Van der Bergh.  Se distinguen 2 tipos: la de reacción directa y la de reacción indirecta. 10
  • 11. CATABOLISMO DEL GRUPO HEM En condiciones funcionales, en el adulto humano se destruye 1 a 2*108 eritrocitos cada hora. Cuando la hemoglobina es destruida en el cuerpo, la porción proteínica globina puede ser usada de nuevo como tal o bajo la forma de sus aminoácidos constituyentes, y el hierro del HEM entra a la fuente común de hierro para ser reutilizado también. Sin embargo, la porción porfirinica es degradada. Al envejecer los sistemas metabólicos de los hematíes se hacen menos activos y más frágiles, en este momento la célula se rompe, al pasar a través de un punto estrecho de la circulación, lo que ocurre principalmente en el bazo, y la hemoglobina liberada es fagocitada casi de inmediato por los macrófagos en muchas partes del organismo, especialmente en las células de kupffer hepáticas, en el bazo y medula ósea. La HEM oxigenasa actúa sobre la hemoglobina formando cantidades equimolares de monóxido de carbono hierro y biliverdina. El hierro resultante es liberado a la sangre, para que sea transportado por la transferrina a la medula ósea para la producción de nuevos hematíes, o al hígado y otros tejidos para él almacenarlo en forma de ferritina. El otro resultado de la desintegración de la hemoglobina es la biliverdina la cual es convertida en bilirrubina no conjugada gracias a la enzima biliverdina reductasa. Se calcula que 1g de hemoglobina rinde 35mg de bilirrubina. La formación diaria de bilirrubina en el ser humano adulto es aproximadamente de 250-350mg. Esquema del Bilirrubina Intesti- Catabolismo del HEM Directa o Conjugada nos Heces HEM Urobilino- (Bazo, Medu Hígado geno o la Ósea e Hígado) Esterconbi- Urobilina linogeno o Estercobili -na Biliver- Bilirrubi dina -na 11
  • 12. METABOLISMO DE LA BILLIRRUBINA La razón biológica de la existencia de la bilirrubina obedece fundamentalmente a una necesidad del organismo de excretar el grupo HEM después de que este ha sufrido una serie de transformaciones bioquímicas absolutamente esenciales para su excreción. Si no existiera la bilirrubina y sus vías metabólicas, la síntesis del grupo HEM y como consecuencia la síntesis de otras moléculas esenciales tales como la hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc., no sería posible, ya que dicho grupo HEM al acumularse ejerce un control inhibitorio de la síntesis de sus precursores. La bilirrubina es el producto final del grupo HEM aproximadamente el 80% de la bilirrubina proviene de la destrucción diaria de los glóbulos rojos, el otro 20% proviene de una eritropoyesis inefectiva de la medula ósea y en el hígado de las enzimas microsómicas P-450 y citocromo B-5. En el metabolismo de la Bilirrubina interviene varios procesos: 1) Transporte de la bilirrubina. La bilirrubina no conjugada (BNC) circula en la plasma unida a la albúmina. Normalmente en estas condiciones no atraviesa la barrera hematoencefálica. Puede aparecer BNC libre (no unida a la albúmina) en condiciones en que la cantidad de bilirrubina supera la capacidad de unión de la albúmina. Esto puede ocurrir porque hay cifras muy altas de bilirrubina, hipoalbuminemia o presencia de substancias y factores que desplazan o debilitan la unión de la bilirrubina con la albúmina. La presencia de BNC libre es siempre anormal y resulta el paso de esta al SNC y eventual daño del cerebro Una vez formada la bilirrubina indirecta es captada por la albúmina para poder circular en el plasma. Cada molécula de albúmina puede captar dos moléculas de bilirrubina, la primera molécula se une fuertemente a la albúmina pero la segunda unión es muy lábil y puede afectarse en presencia de deshidratación, acidosis, hipoxia, etc. La afinidad de los tejidos influye también en la facilidad con que la bilirrubina se desprenda de la molécula de albúmina. 2) Captación de la bilirrubina por las células del parénquima hepático. La Bilirrubina es poco soluble en plasma y agua, pero en el plasma está ligada a proteínas como Albúmina y Globulinas. Dicha sustancia es transportada a través de dos centros de fijación; uno de alta afinidad y otra de baja afinidad. La bilirrubina es captada por receptores específicos del polo sinusoidal del hepatocito. Ya en la célula hepática, el hepatocito toma la bilirrubina y la une a unas enzimas (ligandinas & proteínas y-z), para ser transportada al retículo endoplasmático. 3) Conjugación de la bilirrubina en el retículo endoplasmático liso. La conjugación es el proceso en el cual se aumenta la solubilidad en agua o polaridad de la Bilirrubina Aquí es conjugada con ácido glucurónico por acción de la enzima UDP- glucuronil 12
  • 13. transferasa. Se obtiene así la llamada bilirrubina conjugada(BC) que se caracteriza por ser soluble en agua y no difundir a través de las membranas celulares. Bajo condiciones fisiológicas toda la Bilirrubina secretada en la Bilis se encuentra conjugada. La actividad de la UDP-glucuronil transferasa es más baja en los primeros días de vida El principal estímulo para aumentar su actividad son los niveles séricos de Bilirrubina. También puede ser estimulada con fenobarbital. Se forma monoglucoronido de bilirrubina (80%) y sulfato de bilirrubina (20%). Existen defectos congénitos en la captación y conjugación de la bilirrubina de los cuales el más frecuente es el síndrome de Gilbert y en los recién nacidos el Síndrome de Crigler-Najjar I y II. 4) Excreción y recirculación de la Bilirrubina: La Bilirrubina directa tomada por los lisosomas y el aparato de Golgi es sacada activamente hacia los canículos biliares, de los canículos para la vesícula biliar y luego al intestino delgado en donde se transforma en Urobilinógeno por la acción de las bacterias intestinales. En el neonato debido a la ausencia de un flora bacteriana normal en los primeros días de vida parte de la Bilirrubina es desconjudada por medio de la enzima ß-glucoromidasa de la pared intestinal. El producto final de ésta desconjugación es Bilirrubina indirecta la cual es absorbida por el intestino y unida a la albúmina, es llevada a través de la circulación antineopática hacia el hígado, para su nueva captación y conjugación. 5) Circulación enterohepática de la bilirrubina: La Bilirrubina Conjugada que llega al duodeno es en parte eliminada por las deposiciones, previa transformación en Urobilinógeno y similares, por la acción de las bacterias y en parte reabsorbida en la mucosa intestinal pasando nuevamente a la circulación, la otra porción se vuelve a excretar de nuevo por el hígado al intestino, pero un 10% la excretan los riñones a la orina. La acumulación de Bilirrubina en sangre (por hemólisis excesiva u obstrucción de las vías biliares) da lugar al síndrome llamado Ictericia, en el cual la piel y las mucosas adquieren un color amarillo por el depósito de Bilirrubina en ellos. 13
  • 14. 14
  • 15. Representación esquemática de los tres procesos principales: Captación, Conjugación y Secreción que intervienen en la transferencia de Bilirrubina desde la sangre a la bilis. SANGRE Billirrubina-Albúmina 1) Captación HEPATOCITO Billirrubina 2) Conjugación Ictericia neonatal Ictericia Toxica Síndrome de Crigler-Najjar Enfermedad de Gilbert Diglucurónico de Billirrubina 3) Secreción Síndrome de Dubin-Johnson Síndrome de Rotor DUCTULO BILLIAR Diglucurónico de Billirrubina 15
  • 16. 16
  • 17. EXCRESION La BC en el árbol biliar penetra en el TGI y después el organismo la elimina mediante las heces. La BC normalmente no es reabsorbida a partir de los intestinos a menos que se transforme nuevamente en BNC por acción de la enzima intestinal betaglucuronidasa. La resorción de B a través del TGI y la nueva distribución hasta el hígado para una reconjugación se denomina circulación enterohepática. Las bacterias intestinales pueden impedir la circulación enterohepática de la bilirrubina convirtiendo la BC en urobilina Los procesos patológicos que conducen a una mayor C-E-H incluyen: el ayuno o disminución de la ingesta enteral, las atresias intestinales, el íleo meconial y la Enfermedad de Hirschprung. 17
  • 18. CATABOLISMO DE LA BILIRRUBINA POR RUTAS DIFERENTES A LA HEPÁTICA  Es fotolábil.  En presencia de luz y oxígeno la bilirrubina se convierte en pigmentos tetrapirrólicos dioxigenados y se degrada luego como compuestos di y monopirrólicos. 18
  • 19. ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LOSPIGMENTOS BILIARES. HIPERBILIRRUBINEMIA  Se caracterizan por niveles altos de bilirrubina que la albumina no es capaz de conjugar.  Los pigmentos escapan y se acumulan en los tejidos.  La acumulación de la bilirrubina en piel y en ojos, da lugar a una coloración amarilla denominada ictericia. Cuando la cifra de Bilirrubina en la sangre excede de 1mg/dl, existe hiperbilirrubinemia. La Bilirrubina se acumula en sangre, y cuando alcanza una cierta concentración se difunde dentro de los tejidos, los cuales adquieren color amarillo. Este trastorno se denomina Ictericia. La hiperbilirrubinemia puede darse a la producción de más de Bilirrubina de la que el hígado normal puede excretar o puede resultar de la insuficiencia de un hígado dañado para excretar la Bilirrubina producida en cantidades normales. La obstrucción de conductos excretorios del hígado, también causara hiperbilirrubinemia. Dependiendo del tipo de Bilirrubina presente en el plasma, es decir, no conjugada o conjugada, la hiperbilirrubinemia puede clasificarse como: - Hiperbilirrubinemia de retención: Es cuando la Bilirrubina no conjugada atraviesa la barrera hemoencefálica hasta el sistema nervioso central produciendo una encefalopatía. - Hiperbilirrubinemia de regurgitación Es cuando aparece Bilirrubina conjugada en la orina produciendo la ictericiacolúrica. También puede ser consecuencia de una excesiva degradación de los eritrocitos, de la obstrucción de las vías biliares o de modificaciones patológicas de los hepatocitos. 3 Causas principales:  Hemólisis excesiva.  Defectos en captación de bilirrubina por hepatocitos.  Defectos de la reacción de conjugación. 19
  • 20. CONCLUSIÓN Desórdenes del metabolismo de la bilirrubina. Están relacionadas con las siguientes etapas de su metabolismo: - La mayor parte de la bilirrubina proviene de las proteínas del grupo hem (la másimportante es la hemoglobina; proveniente de glóbulos rojos senescentes mediante una reacción que se lleva a cabo fundamentalmente en el bazo. - El catabolismo del HEM es iniciado por la enzima hem oxigenasa - La bilirrubina circula unida a la albúmina y se separa de la misma para entrar en la célula hepática. - La Biliverdina es un producto inicial del catabolismo y su reducción genera Bilirrubina. Esta se transporta por la albúmina desde tejidos periféricos al hígado, donde penetra a los hepatocitos. El hierro del HEM y los aminoácidos de la globina se conservan y utilizan de nuevo. En el hígado, la Bilirrubina se vuelve hidrosoluble por conjugación con dos moléculas de ácido glucurónico y es secretada en la bilis. - De los dos tipos de bilirrubina presentes en el suero un tipo corresponde a la bilirrubina llamada directa, que corresponde a la fracción conjugada, y es normalmente mayor. La otra variedad es la bilirrubina indirecta corresponde a la bilirrubina no conjugada. La bilirrubina conjugada se transporta en la bilis desde el hígado, por los canales biliares, hasta el intestino. - La ictericia se debe a la elevación de la concentración sanguínea de la Bilirrubina. Las causas de la ictericia pueden clasificarse como prehepática (anemias hemólicas), hepática (hepatitis) y posthepática (obstrucción del conducto biliar común). - Las mediciones de Bilirrubina total y no conjugada de urobilinogeno urinario y de ciertas enzimas plasmáticas ayuda a distinguir entre las causa de estas. PROTEINAS TOTALES 20
  • 21. GENERALIDADES Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona. Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus elementos constitutivos propios: los aminoácidos. Existen unos 20 aminoácidos distintos, que pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera. Una proteína media está formada por unos cien o doscientos aminoácidos alineados, lo que da lugar a un número de posibles combinaciones diferentes realmente abrumador (en teoría 20 200). Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial tridimensional que adopte una determinada secuencia de aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes. Tanto los glúcidos como los lípidos tienen una estructura relativamente simple comparada con la complejidad y diversidad de las proteínas. En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre proteínas de origen vegetal o de origen animal. Las proteínas de origen animal están presentes en las carnes, pescados, aves, huevos y productos lácteos en general. Las de origen vegetal se pueden encontrar abundantemente en los frutos secos, la soja, las legumbres, los champiñones y los cereales completos (con germen). Las proteínas de origen vegetal, tomadas en conjunto, son menos complejas que las de origen animal. Puesto que cada especie animal o vegetal está formada por su propio tipo de proteínas, incompatibles con los de otras especies, para poder asimilar las proteínas de la dieta previamente deben ser fraccionadas en sus diferentes aminoácidos. Esta descomposición se realiza en el estómago e intestino, bajo la acción de los jugos gástricos y los diferentes enzimas. Los aminoácidos obtenidos pasan a la sangre, y se distribuyen por los tejidos, donde se combinan de nuevo formando las diferentes proteínas específicas de nuestra especie. El recambio proteico 21
  • 22. Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A este mecanismo se le llama recambio proteico. Es imprescindible para el mantenimiento de la vida, siendo la principal causa del consumo energético en reposo. También es importante el hecho de que en ausencia de glúcidos en la dieta de los que obtener glucosa, es posible obtenerla a partir de la conversión de ciertos aminoácidos en el hígado. Como el sistema nervioso y los leucocitos de la sangre no pueden consumir otro nutriente que no sea glucosa, el organismo puede degradar las proteínas de nuestros tejidos menos vitales para obtenerla. Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo de las proteínas presentes en el organismo (función plástica). No obstante, cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos constituyentes pueden ser utilizados para obtener de ellos energía. Sin embargo, la combustión de los aminoácidos tiene un grave inconveniente: la eliminación del amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones químicas. Estos compuestos son altamente tóxicos para el organismo, por lo que se transforman en urea en el hígado y se eliminan por la orina al filtrarse en los riñones. A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente preparados para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido pronto detectaron la existencia de importantes dificultades neurológicas. ORIGEN DE LAS PROTEINAS 22
  • 23. Fuentes básicas originales son las plantas y bacterias (el organismo animal no puede sintetizar los aminoácidosesenciales) a partir del amoníaco del suelo. El elemento formativo de las célulascorporales son las Proteínas específicas o derivados proteicos Células especializadas. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Las proteínas son clasificables según su estructura química en: Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizado. Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche). Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua. Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo. Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas. Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis PROTEÍNAS SANGUÍNEAS 23
  • 24. PROTEÍNAS TOTALES Se miden en suero como parte de casi todos los análisis de química sanguínea. Su rango de referencia es de 6,4 a 8,2 g/dL. Su función es mantener la presión osmótica coloidal del plasma. Esta presión evita las pérdidas de líquidos hacia los tejidos. El contenido en proteínas totales del suero depende del estado nutricional, funcionamiento hepático, funcionamiento renal, errores metabólicos y afecciones como mieloma múltiple. La deshidratación hace que todas las fracciones de proteínas aumente dando lugar a hiperproteinemia. La deshidratación puede ser resultado del descenso en el consumo o aumento de la pérdida de líquidos en enfermedades como el mal de Addison, acidosis diabética, diarrea grave o deshidratación por exposición a altas temperaturas. La hipoproteinemia se debe a un aumento de las pérdidas proteicas o a un bajo consumo de proteínas por inanición o malabsorción. Aumento de pérdidas: síndrome nefrótico (pérdida de albúmina a través de los túmulos renales dañados), hemorragias por traumatismos o extensas quemaduras. Son todas aquellas proteínas que están presentes en el plasma y que ejercen presión osmótica, con lo que son parte importante en la distribución del agua entre el plasma y los líquidos titulares. Función Proteína Transporte Albúmina, Apolipoproteína, transferían Inmunidad Inmunoglobulinas Manutención Pº Osmótica Todas, principalmente Albúmina Enzimas Renina, Factores de Coagulación Inhibidores de proteasas Antitripsina α1 ALBÚMINA Regulación del pH Todas (tampón) Constituye más de la mitad de todas las proteínas séricas y gran parte de la presión oncótica depende de ella. Transporta sustancias menos solubles como ácidos grasos, bilirrubina, hormonas, calcio, metales, fármacos y vitaminas. Su concentración de de 3,4- 5,0 g/dL. Sufre una reducción en procesos como afecciones hepáticas, glomerulonefritis o nefrosis, afectaciones gastrointestinales e inanición. También existe analbuminemia hereditaria, aunque se trata de un proceso poco común. Por su parte, su aumento puede ser indicativo de deshidratación. 24
  • 25. ALFA-1-ANTITRIPSINA También llamada alfa-1-antiproteasa. Su función es inactivar proteasas como las elastasas y colagenasas. Mediante este proceso evita la descomposición del tejido conjuntivo. Su deficiencia provoca alteraciones hepáticas en el lactante y enfisema en pacientes de 20 a 30 años. Se encuentra elevada en infecciones, infarto de miocardio, desarrollo de tumores, intervenciones quirúrgicas o traumatismos. CERULOPLASMINA Proteína transportadora del cobre. Presenta un color ligeramente azulado. Sus concentraciones pueden encontrarse elevadas durante procesos inflamatorios, cirrosis, leucemias agudas, enfermedad de Hodking y artritis reumatoide. También se eleva durante el embarazo y con los anticonceptivos. Por el contrario, sus concentraciones se reducen en procesos como desnutrición y hepatitis crónica. Se encuentra íntimamente relacionada con la enfermedad de Wilson, donde su déficit provoca cúmulos tóxicos de cobre en hígado, cerebro, riñón y eritrocitos. TRANSFERRINA Proteína encargada del transporte de hierro. Se encuentra disminuida en procesos como quemaduras graves, infecciones, neoplasias, afecciones hepáticas y renales y en la transferrinemia hereditaria. Se eleva durante el embarazo, debido a la mayor demanda de hierro, y cuando se utilizan los estrógenos. PROTEÍNA C REACTIVA Denominada así por su reacción con el polisacárido C de la pared celular de los neumococos. Se encuentra elevada en infecciones, daños agudos o necrosis celular asociada con infarto y en enfermedades malignas. FIBRINÓGENO 25
  • 26. Se fabrica en el hígado. Sirve de sustrato para la trombina, que es una enzima de coagulación. Se reduce en la coagulación intravascular diseminada (CID), afecciones hepáticas o en la afibrinogenemias hereditarias. INMUNOGLOBULINAS Son el principal grupo de proteínas séricas no producidas en el hígado. Existen diferentes tipos: • Ig G • Ig A • Ig M • Ig D • Ig E La mayor parte de ellas alcanza sus tasas completas en torno a los 16 años de edad. FUNCIONES PRINCIPALES 1. Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno. 2. Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular. 3. Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. 4. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma. 5. Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo (Son las enzimas). 6. Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina). 7. Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. 8. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares). 9. Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén. 26
  • 28. COVALENTE Unión peptídica -NH-OC- 30 - 100 Kcal/mol(asociación de un grupo alfa amino de un AA y un alfa carboxilo de otro AA,para formar la estructura primaria). Unión disulfuro -S-S Los enlaces covalentes son muy fuertes y su estabilidad poco se afecta por la presencia de solventes. Un ejemplo típico de enlace covalente es el enlace Carbono-Carbono que se presenta en gran número de compuestos orgánicos. En la práctica, los orbitales compartidos no se encuentran repartidos de manera equivalente, ya que los átomos más electroatractores (electronegativos) tienden a mantener a los electrones en su cercanía y, por lo tanto, el orbital molecular de enlace presenta mayor volumen en la vecindad del átomo electronegativo. Los enlaces covalentes en los que ambos átomos participantes poseen una electronegatividad semejante (como en los enlaces C-C), no presentan diferencias en la carga electrónica a lo largo de la molécula, por tanto su carga eléctrica es también uniforme y se dice que no poseen polaridad. Sin embargo, en muchos casos el enlace covalente se forma entre átomos de distinta electronegatividad y en consecuencia los electrones se agrupan más cerca de aquel átomo electronegativo, como consecuencia un lado de la molécula es electrodeficiente (posee carga parcial positiva) y el otro es electrodenso (posee carga parcial negativa). Este tipo de enlaces se designan como enlaces covalentes polares y las moléculas con este desbalance de cargas se designan como dipolos. ENLACE DE ESTERIFICACIÓN En Química Orgánica es el resultado de la reacción de condensación entre un ácido carboxílico y un alcohol. En bioquímica son el producto de la reacción entre los ácidos grasos y los alcoholes. En la formación de ésteres, cada radical OH (grupo hidroxilo) del radical del alcohol se sustituye por la cadena -COO del ácido graso. El H sobrante del grupo carboxilo, se combina con el OH sustituido formando agua. En química orgánica y bioquímica los ésteres son un grupo funcional compuesto de un radical orgánico unido al residuo de cualquier ácido oxigenado, orgánico o inorgánico. Los ésteres más comúnmente encontrados en la naturaleza son las grasas, que son ésteres de glicerina y ácidos grasos, oleico, etcétera. 28
  • 29. En algún tiempo se pensó que la esterificación fue análoga a la neutralización, y los ésteres fueron aún nombrados como "sales alquil" de ácidos carboxílicos, como se muestra en los siguientes ejemplos: p.ej. Ester fosfórico -O-P-OOOH ATRACCIONES COULÓMBICAS (IÓNICAS) a) Se supone que no hay distorsión de las densidades atómicas correspondientes, que aparecen cuando interactúan dos átomos entre sí. Luego, la densidad electrónica total de ambos átomos interactuantes es la suma de ambas. b) Las interacciones de Coulomb entre las cargas (electrones y núcleos) se calculan usando las densidades electrónicas. El resto de las contribuciones a la energía son los efectos del intercambio electrónico, la correlación electrónica y la energía cinética, cuyos efectos se evalúan en términos de la densidad electrónica mediante una aproximación de un gas de electrones libres. Luego, la densidad de energía tomada en un punto dado, será igual a la densidad de un gas de electrones uniforme, correspondiente al punto de interés. El modelo trabaja con una densidad electrónica local relativamente uniforme, lo que es razonablemente exacto en las partes más externas de los átomos, aunque no en las cercanías de los núcleos. c) Para la descripción de las densidades electrónicas de cada átomo se eligen las funcionas de onda de Hartree-Fock, debido a que sus predicciones para las propiedades de un electrón son exactas. Recordemos que la teoría de Hartree-Fock se basa en el supuesto de que para sistemas de muchos electrones, es posible simplificar el cálculo de la función de onda de cada electrón suponiendo que esta es igual a la función onda calculada para el átomo con un electrón (átomo de hidrógeno) pero bajo la influencia de un potencial efectivo, es decir cada electrón se mueve en un campo eléctrico generado por los núcleos estacionarios y el promedio de la distribución espacial de los demás electrones. Ejep. -COO- ....+H3N- 10 - 20 Kcal/mol PUENTES DE HIDRÓGENO 29
  • 30. Entre los enlaces que generan un mayor carácter dipolar, sin que necesariamente se llegue al estado iónico, se encuentran aquellos que son formados por un átomo electronegativo y el hidrógeno. Por ser el átomo más pequeño, el único electrón en su capa de valencia ocupa un nivel cercano al núcleo y cuando el electrón es redistribuido hacia el átomo electronegativo (O, N, S) el dipolo resultante es muy marcado. Adicionalmente, debido a su pequeño radio atómico el hidrógeno permite una mayor proximidad entre las moléculas. Por ello, de entre todas las interacciones electrostáticas que no involucran la formación de iones, aquellas en las que participa el hidrógeno son las más fuertes. Para que un puente de hidrógeno se forme se requiere de una molécula que posea un hidrógeno unido a un átomo de elevada electronegatividad y otra molécula que posea otro átomo electronegativo con alta densidad electrónica (es decir carga parcial negativa). Cuando ambas moléculas se aproximan por el hidrógeno, se genera un enlace débil denominado puente de hidrógeno. En un puente de hidrógeno la molécula que posee el hidrógeno que participa en el puente se denomina donadora y aquella que porta el átomo electronegativo complementario se denomina aceptora. Una misma molécula puede actuar como donadora y aceptora formando dos o más puentes de hidrógeno simultáneamente. Tal es el caso de las moléculas de agua. A pesar de ser un enlace débil, el puente de hidrógeno puede llegar a alcanzar una energía equivalente a 1/10 de la contenida en los enlaces covalentes C-C, por ello, se les considera los más fuertes de entre los enlaces débiles. La fuerza del puente de hidrógeno depende también de varios factores, a saber: la electronegatividad de los átomo donador y aceptor, la polaridad del medio circundante, la orientación de los tres átomos X-H: Y en una misma línea y la distancia entre el donador y el aceptor. H|-C=O .....H-N- 2 - 10 Kcal/mol OTROS (Van Der Waals, etc.) Las fuerzas de Van de Walls son las interacciones más débiles entre las fuerzas débiles. Su existencia es casi siempre transitoria y el hecho de que puedan explicar la cohesividad de ciertos solventes y sólidos, tales comola gasolina yla parafina, sólo puede comprenderse cuando se cuantifica el enorme número de interacciones de este tipo que pueden ocurrir en el seno de la masa la substancia en cuestión. Las fuerzas de Van der Walls incluyen a un número significaivo de interacciones que ocurren entre moléculas, o regiones moleculares unidas por enlaces covalentes de baja o nula polaridad. Contra lo que pudiera esperanse, las fuerzas de Van de Walls si poseen un componente electrostático, además de otros efectos electroactractores que se explican mediante la mecánica cuántica. Obviamente, la atracción electrostática débil de dos regiones de una molécula que poseen un pequeño, pero apreciable, carácter dipolar, se 30
  • 31. incluye en estas fuerzas. Pero además, a pesar de que un enlace covalente sea totalmente apolar, esto no significa que los electrones estén permanentemente repartidos de modo uniforme dentro de su orbital molecular. Es perfectamente lógico esperar que, dada la gran movilidad de los electrones, estos pueden quedar por un instante cargados en un lado de la molécula. En ese instante, la molécula adquiere carácter dipolar y esto se conoce como un dipolo instantáneo. Cuando dos regiones moleculares apolares se encuentran suficientemente cerca, los dipolos instantáneos o los dipolos débiles que aparecen en una de ellas producen un campo eléctrico, el cual induce, a su vez, una distribución inequitativa de los electrones, con dirección opuesta al dipolo que originó el desbalance. El dipolo que se genera por este método se conoce como un dipolo inducido. Aún cuando la duración de un dipolo instantáneo y su correspondiente dipolo inducido es corta, la cercanía de ambos produce que los electrones de los orbitales moleculares involucrados mantengan una cierta sincronía al moverse, en consecuencia, la carga oscila sincrónicamente manteniendo las fuerzas electroatractoras por tiempos más prolongados que los que podría durar un dipolo instantáneo (del orden de 10-15s). Debido a que la existencia de las fuerzas de Van de Walls depende de la aproximación de dos moléculas, la fuerza del enlace será mayor si al aproximarse ambas moléculas se producen múltiples contactos entre ellas. Para que dos moléculas que se aproximan puedan establecer suficientes contactos entre ellas, se requiere que sus geometrías sean complementarias; es decir, que encajen de manera similar a una pieza de plástico y el molde en que se formó. Las interacciones intermoleculares basadas en la atracción electrostática serán más fuertes entre aquellas moléculas que posean mayor carácter dipolar. Evidentemente, dos moléculas con marcado carácter dipolar podrán establecer interacciones más estables entre si, que con otras moléculas apolares. La preferencia a interactuar entre si es lo que explica aquella famosa regla que dice "lo semejante disuelve a lo semejante". Es decir polar prefiere a lo polar y lo no polar será segregado, en consecuencia las moléculas no polares se ven forzadas a interactuar entre sí. -CH3...... H3C (enlace hidrófobo) REACCIONES DE PROTEINAS 31
  • 32. En esta breve experiencia el objetivo fundamental es saber como reacciona la albúmina ante las sustancias respectivas y analizar sus resultados. La primera reacción fue en un tubo de ensayo colocamos 1 ml de la muestra ósea la albúmina previamente filtrada y a continuación le agregamos 1 ml de ácido nítrico concentrado y luego lo sometemos a calentamiento ósea baño maría y anotamos las observaciones respectivas. En la segunda reacción análogamente utilizaremos 1 ml de albúmina con 1 ml de reactivo de millón que previamente se ha preparado con mercurio metálico mas ácido sulfúrico en la cual se agita; a continuación se somete a calentamiento o a baño maria durante 10 minutos aproximadamente. En la tercera experiencia haremos una reacción de coloración de la proteína en esta utilizaremos 1 ml de albúmina en un tubo de ensayo mas 1 ml de ninhidrina en la cual fue preparada de la siguiente manera partimos de la ninhidrina de cromatografía mas ácido mas butanol ya que es el mas efectivo entonces llevamos el tubo a baño maría por 10 minutos y anotamos las observaciones respectivas. SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS En estas experiencias el objetivo es analizar la solubilidad de la proteína dada para saber si se disuelve o no. En un primer tubo colocamos 1 ml de butanol más 1 ml de albúmina y observamos el suceso. En un segundo tubo colocamos 1 ml de ácido clorhídrico mas 1 ml de albúmina y observamos análogamente al igual que el primer tubo todo a temperatura ambiente. En un tercer tubo colocamos 1ml de albúmina mas 1ml de hidróxido de sodio acuoso y repetimos lo mismo que lo anterior ose analizar que pasa. En un último tubo colocamos de 1 a 2 ml de albúmina y lo llevamos a baño maria en las parte superior colocamos un termómetro para anotar la temperatura en la que precipita la proteína. Ahora realizaremos una serie de reacciones de la proteína en dos fases; una precipitación frente a cationes y la otra frente a aniones: PRECIPITACION FRENTE A CATIONES 32
  • 33. Primero en un tubo de ensayo colocamos 1 ml de agua mas 1 ml de albúmina mas 2 ml de sulfato de cobre en la cual en esta sal actuara el cation cobre y anotar sus respectiva observación, en otro tubo colocamos 2 ml de agua mas 2 ml de sulfato de cobre y análogo a la primera anotar su observación. Ahora en dos tubos de ensayo colocamos 2 ml de sulfato de cobre y 1 m de acido clorhídrico pero en cada tubo le agregamos a ml de albúmina y al otro 1 ml de agua y observar su resultado. En otros dos tubos colocamos 2 ml de sulfato de cobre mas 1 ml de hidróxido de sodio pero a cada tubo le agregamos 1 ml de albúmina y al otro 1 ml de agua y anotar sus observaciones ya que es muy importante. Nota: en todos estos 6 tubos tenemos que haber agitado y dejado en reposo a temperatura ambiente. PRECIPITACION FRENTE ANIONES Ahora en esta parte utilizaremos él una solución de ferro cianato en la cual actuara el Ion cianato. En un tubo de ensayo colocamos 2 ml de la solución mas 1 ml de agua mas 1 ml de albúmina y observamos. En otro tubo colocamos 2 ml se solución más 1 ml de acido clorhídrico mas 1 ml de albúmina y anotamos sus observaciones. En un último tubo colocamos 2 ml de solución mas 1 ml de hidróxido de sodio mas 1 ml de albúmina y anotamos las observaciones respectivas. METALES PESADOS 33
  • 34. A) En dos tubos de ensayo agregamos en uno caseína y en otro albúmina Le Agregamos AgNO3 luego lo calentamos en baño María durante dos minutos. Observación: En este tubo se encuentra la caseína y aparece un precipitado amarillo. -ALBUMINA Observación: En este tubo se encuentra la albúmina aparece un precipitado blanquecino. 34
  • 35. B) En dos tubos de ensayo agregamos en uno caseína y en otro albúmina le agregamos CuSO4 luego lo calentamos en baño María durante dos minutos. Observación: En este tubo se encuentra la caseína y observamos un precipitado color verdoso. Observación: En este tubo se encuentra la albúmina y observamos un precipitado color blanco celeste. 35
  • 36. 1. REACCION DE BIURET En dos tubos de ensayo se agrega en uno la caseína y en otro la albúmina después agregamos el reactivo felling. Observación: En este tubo se encuentra la albúmina y cambia de coloración a una violeta lo que nos indica que es un aminoácido Observación: En este tubo se encuentra la caseína y cambia de coloración a un celeste lechoso. 36
  • 37. 2. REACCION DE XANTOPROTEICA En dos tubos de ensayo se agrega en uno la caseína y en otro la albúmina, después le agregamos HNO3 y luego agregamos NaOH después lo calentamos en baño María. Observación: En este tubo esta la caseína y aparece un precipitado amarillo claro existe anillo bencénicos. Observación: En este tubo esta la albúmina y aparece abundante precipitado amarillento lo cual nos indica que hay anillos bencénicos. 37
  • 38. 3. REACCION DE MILLON En dos tubos de ensayo agrega en uno la caseína y en otro la albúmina, le agregamos reactivo de millón y lo llevamos a baño María durante dos minutos. Observación: En este tubo se encuentra la caseína y observamos que parece un precipitado rosado una solución amarillo claro lo cual nos indica que tiene grupos fenólicos. Observación: En este tubo se encuentra la caseína y observamos que parece un precipitado amarillo si se le agrega NaOH se pondrá rosado claro lo cual nos indica que tiene grupos fenólicos. 38
  • 39. METABOLISMO La digestión de proteínas se inicia en el estómago, inmediatamente después de la ingestión, por acción de las secreciones gástricas, incluyendo el ácido clorhídrico y la pepsina. El ácido desnaturaliza y rompe los enlaces de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, exponiendo los enlaces peptídicos a la acción de la pepsina, que es liberada como pepsinógeno y activada por el ácido clorhídrica a su forma de pepsina. A medida que el polipéptido pasa al intestino delgado el pH cambia, haciéndose alcalino e inactivando a la pepsina. El páncreas, por su parte, secreta y libera zimógenos (precursores inactivos o proenzimas) denominados tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidas al intestino delgado. En este tramo de tracto digestivo, los zimógenos son activados a: tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa. Una vez finalizada la digestión, los aminoácidos libres se absorben a través de la pared intestinal, proceso que requiere de un transporte activo y un gasto energético. En un proceso similar a la digestión, las proteínas de las células vivas se degradan constantemente y se resintetizan. Este proceso denominado recambio de proteínas es utilizado por el 1-2 % de las proteínas totales del organismo diariamente. Han sido observadas altas tasas de recambio en los lactantes y durante periodos de desarrollo acelerado. El exceso de aminoácidos que se consume durante la dieta o se produce durante el recambio de proteínas, sufre la eliminación de su grupo amino (por enzimas específicas para cada aminoácido). Asimismo, el amoniaco que se produce por la desaminación oxidativa es transformado en urea en el hígado y posteriormente excretado al exterior a través del sistema uro-excretor. La cadena de carbonos restante es transformada en grasa o utilizada para producir energía mediante procesos análogos a los utilizados en el metabolismo de los hidratos de carbono. El metabolismo de las proteínas se encuentra regulado de forma parcial por diferentes hormonas: • Tiroxina • Triyodotironina • Cortisol • Aldosterona • Somatotropina • Hormona del crecimiento (GH) 39
  • 40. 40
  • 41. PROCESOS ANALÍTICOS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas pueden ser estudiadas por diversos y muy diferentes métodos analíticos, algunos de los cuales se citan a continuación: • Turbidimetría • Nefelometría • Electroforesis • Electroforesis bidimensional • Electroforesis capilar • Cromatografía • Enfoque isoeléctrico • Inmunoelectroforesis • SDS PAGE La mayoría de las proteínas plasmáticas son sintetizadas en el hígado y la principal excepción son las inmunoglobulinas, que son producidas por las células plasmáticas. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. Y en realidad no afecta a los enlaces peptidicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. Puede existir una desnaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.). 41
  • 42. CONCLUSIÓN Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales. Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto genético como inmunológico. La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya que forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal de todos los tejidos vegetales y animales. “Sin proteínas no hay vida posible en nuestro planeta”. A través de ellas se producen los principalesfenómenos de la vida. El principal papel de las proteínas de la dieta es servir como fuente principal de aminoácidos, los cuales son utilizados para la síntesis de proteínas nuevas en nuestro organismo. Las alteraciones que presentan el estudio de las proteínas plasmáticas se conocen con el nombre genérico de disproteinemias. En el laboratorio bioquímico clínico el método de elección para su estudio es el proteinograma electroforético es por eso que estuvimos viendo las distintas fracciones que lo componen. Centrando la observación en la zona de las gammas globulinas las disproteinemias se clasifican en policlonales, monoclonales y oligoclonales. • Las policlonales, como su nombre lo indica, están producidas por numerosos clones de células plasmáticas que dan una imagen heterogénea de mayor o menor intensidad de acuerdo a la patología del paciente. • Las oligoclonales presentan una imagen no del todo clara y que en algunos casos puede confundirse con una gammapatía monoclonal. Su identificación es muy importante por cuanto el origen de las mismas es distinto al de las gammapatías monoclonales y por lo tanto su tratamiento. Actualmente a la oligoclonalidad se la relaciona con la presencia de inmunocomplejos. En general están asociadas con diversas patologías; las pueden presentar las infecciones crónicas, enfermedades autoinmunes, hepatitis crónicas y alguno de los estadios de los pacientes HIV positivos. • Las monoclonales como su nombre lo indica están producidas por un solo clon de células y corresponderá siempre a una clase y subclase de una cadena pesada de una inmunoglobulina y a un solo tipo de cadena liviana. La mayoría de las proteínas plasmáticas sufren alteraciones por exceso o disminución de las mismas, debemos aclarar que la excepción es la albúmina, cuya única patología corresponde a una disminución, siendo los principales órganos involucrados el hígado (por disminución de la síntesis) y el riñón (por aumento en la eliminación). 42
  • 43. BIBLIOGRAFÍA Murray, Robert K., Mayes, Meter A. Bioquímica de Harper: Porfirinas y Pigmentos Biliares; Manual Moderno, 13va edicion. Mexico, D.F. pags. 393-409 Martin, Dra. Genoveva. Apuntes de Bioquímica No. 4. Manual Complementario de Procesos Bioquímicos del Organismo II: Bilirrubina en Suero. Editora UASD, Mayo 1998. pags. 19-34. http://www.ut.edu.co/fcs/1002/cursos/so_1/trabajos_estudiantes/ictericia/ictericia.htm http://www.aibarra.org/enfermeria/Profesional/planes/tema02.htm http://bioweb.uv.es/bioquimica/Documentos/JVCastell/Acidosbiliaresybilirrubina.pdf http://escuela.med.puc.cl/paginas/publicaciones/ManualPed/RNIctericia.html http://abcmedicus.com/articulo/id/202/pagina/1/ictericia.html http://www.bondisalud.com.ar/38.html http://es.scribd.com/doc/52421830/PROTEINAS http://www.cyrlab.com.mx/Portals/0/Insertos/Licon/proteinas-totales.pdf http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html http://www.plantasquimicas.com/Procesunit/Ester.htm http://es.scribd.com/doc/2309987/Proteinas-y-sus-reacciones 43