3. 09/22/13 3
CATALIZADORES
Sustancias o compuestos que aceleran las reacciones
químicas
ASPECTOS GENERALES
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
4. 09/22/13 4
REACCIÓN QUÍMICA
Proceso mediante el cual uno o mas compuestos son
transformados en uno o mas compuestos diferentes
ASPECTOS FUNDAMENTALES DE UNA REACCIÓN
QUÍMICA
1- velocidad de la reacción
2- alcance de la reacción
5. 09/22/13 5
ENERGETICA DE LAS REACCIONES
Toda reacción química va acompañada de un cambio de
energía del sistema reaccionante
Esto determina la dirección, velocidad y alcance de la
reacción
TIPOS DE ENERGIA
Cinética. (del movimiento, el calor)
Potencial. (almacenada en las estructuras de las
biomoléculas)
6. 09/22/13 6
VELOCIDAD DE REACCION
Nos da una idea de como se lleva a cabo la reacción
química
Se determina de acuerdo a la concentración de producto
por unidad de tiempo o mediante la desaparición del
sustrato
La velocidad de la reacción depende de la concentración
de reactantes a cada momento
La velocidad se verá afectada por varios factores como
son la temperatura, la presión, etc.
7. 09/22/13 7
ORDEN DE LA REACCION
Si la velocidad es directamente proporcional a la
concentración del reactante( primer orden)
Si la velocidad es proporcional al cuadrado de la
concentración de los reactantes o al producto de la
concentración de 2 reactantes( segundo orden)
Cuando la velocidad de la reacción es independiente
de la concentración de los reactantes decimos que es
de orden cero
8. 09/22/13 8
REVERSIBILIDAD Y EQUILIBRIO DE LAS REACCIONES
Una reacción es reversible cuando puede realizarse en
ambos sentidos
REACTANTE PRODUCTO
PRODUCTO REACTANTE
A B
9. 09/22/13 9
La relación entre la concentración de reactantes
y la concentración de productos en un momento
del equilibrio depende de la naturaleza de los
compuestos, la temperatura y la presión
Ke = [DHCP] = 22,2
[GAD3P]
Mientras mayor sea la Ke, mayor es la tendencia
a la espontaneidad
10. 09/22/13 10
ENERGIA DE ACTIVACION
Es la diferencia entre la energía que poseen los
reactantes y la que deben poseer para poder reaccionar
Mientras mayor es ese valor menor será la velocidad
de la reacción
Es una barrera energética que los reactantes deben
superar en el desarrollo de la reacción en su camino
hacia el producto
11. 09/22/13 11
Si la energía del reactante esta muy lejos de la que debe
alcanzar para reaccionar entonces la reacción será lenta
Los catalizadores disminuyen la energía de activación
por lo que aumentan la velocidad de la reacción
12. 09/22/13 12
El Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la
unidad de actividad enzimática como la cantidad de
enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
Esta unidad se llama katal
Unidad de actividad enzimática
13. 09/22/13 13
EN LA CONVERSIÓN DEL REACTANTE EN PRODUCTO OCURRE UNA
VARIACIÓN DEL CONTENIDO ENERGÉTICO DEL SISTEMA
Si la energía de los productos es igual a la de los
reactantes la reacción es isoergonica
Si la energía de los productos es mayor a la de los
reactantes la reacción es endergonica
Si la energía de los productos es menor que la de los
reactantes la reacción es exergonica
14. 09/22/13 14
TIPOS DE CATALIZADORES
BIOTICOS: catalizan reacciones en sistemas vivos
ABIOTICOS: su actividad catalítica no esta
relacionada necesariamente con sistemas vivos
15. 09/22/13 15
CATALIZADORES CLASIFICACION
ORGANICOS INORGANICOS
Enzimas Metales
Ribozimas Ácidos, sales
ALGUNAS DIFERENCIAS ENTRE ESTOS:
Especificidad de sustrato y/o de reacción
Velocidad de reacción
Capacidad de realizar varias reacciones sin alterar su estructura
18. 09/22/13 18
CENTRO ACTIVO
Esqueleto peptídico
Grupos de orientación y fijación
Grupos catalíticos
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
22. 09/22/13 22
SECUENCIAS CONSERVADAS EN LOS CENTROS
ACTIVOS DE DIFERENTES PROTEASAS
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
Enzima Sec. alrededor de la Serina Sec. alrededor de la Histidina
Tripsina DSCQDGSGGPVVCSGK VVSAAHCYKSG
Quimotripsina SSCMGDSGGPLVCKKN VVTAAHGGVTT
Trombina DACEGDSGGPFVMKSP VLTAAHCLLYP
23. 09/22/13 23
CARACTERISTICAS CONFORMACIONALES DE LOS
CENTROS ACTIVOS DE SERIN PROTEASAS
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
Enzima Conformación de su centro activo
Quimotripsina
Cavidad hidrofóbica que une las cadenas laterales de los
aminoácidos aromáticos
Tripsina En el fondo de su centro activo hay un Aspartato, que limita
la unión de residuos cargados positivamente
Elastasa Su centro activo esta ocupado por residuos de aminoácidos
con cadenas laterales voluminosas
26. 09/22/13 26
GRUPOS FUNCIONALES ESENCIALES PARA LA
CATALISIS EN EL CENTRO ACTIVO DE ALGUNAS
ENZIMAS
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
Enzima GRUPOS CATALITICOS
Ribonucleasa Ser 112, His 119
Quimotripsina Ser 195, His 57, Asp 102
Lisozima Asp 52, Glu 35
Fructosa 1, 6
bisfosfatasa
Glu 327, His 258, His 392
Carboxipeptidasa A Zinc , His 196, His 69, Glu 72
29. 09/22/13 29
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
SITIO ALOSTÉRICO
Sitio en la enzima diferente al sitio activo o
catalítico.
Sitio de regulación.
Une moduladores o efectores que aumentan o
disminuyen la actividad de la enzima.
Enzimas reguladoras o alostéricas.
30. 09/22/13 30
ETAPAS DE LA ACCIÓN CATALITÍCA
1-Unión física entre el sustrato y el
centro activo de la enzima que da
origen al complejo enzima sustrato
(reversible)
2-Transformación del sustrato
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
31. 09/22/13 31
TEORIAS DE UNION ENZIMA SUSTRATO
Teoría de la llave y la cerradura (fischer)
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
32. 09/22/13 32
Teoría de la llave y la cerradura (fischer)
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
33. 09/22/13 33
TEORIAS DE UNION ENZIMA SUSTRATO
Teoría del ajuste inducido (Koshland)
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
LYS
P P
MET
MET
HS
HS
LYS
LYS
37. NOMENCLATURA DE LAS
ENZIMAS
en zymc “en fermento”
Nombre Trivial o Antiguo
Sustrato + asa
Procedencia o Sitio de Acción + asa
Nombre Sistemático
Número Clave
Nombre Recomendado
Sustrato + Acción + asa
38. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Nombre Trivial o Antiguo
Sustrato + asa
• Amilasa Almidón
• Lipasa Lípidos
• Ureasa Urea
Procedencia o Sitio de Acción + asa
• Ptialina (Ptyalos = Saliva)
• Tripsina (Triptus = Páncreas)
• Pepsina (Pepsus = Estómago)
• Renina (Riñón)
40. NOMENCLATURA DE LAS
ENZIMAS
Todas las enzimas deben llevar:
1. El nombre del sustrato.
2. El nombre de la reacción química
catalizada.
3. Terminación asa.
Ejemplo: Glucosa oxidasa
3. Información adicional, si es necesario
aclarar la reacción, puede seguir al
paréntesis.
41. 09/22/13 41
CATALIZADORESNombre Sistemático
Número Clave:
E.C. + 4 dígitos
E.C. 2.7.1.1
El primer dígito clase de enzima.
El segundo dígito subclase de enzima.
El tercer dígito sub-subclase.
El cuarto dígito el número progresivo de
orden para la enzima específica.
42. 09/22/13 42COMISIÓN ENZIMÁTICA
CÓDIGO NUMÉRICO
E C
CUATRO NUMEROS SEPARADOS POR PUNTOS
NUM 1: CLASE
NUM 2: SUBCLASE
NUMS 3 Y 4: GRUPOS QUÍMICOS QUE INTERVIENEN
EN LA REACCIÓN
44. E. C. 2 .7.1.1
2 denota la clase (una transferasa)
7 subclase (transferencia de fosfato)
1 sub-subclase (una función alcohol como
aceptor de fosfato)
1 enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-
fosfotransferasa
Enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde
el ATP al grupo hidroxilo del carbono 6 de la glucosa.
45. CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
Las reacciones y las enzimas que las catalizan se
dividen en 6 clases principales, cada una con
subclases y sub-subclases.
CLASES DE ENZIMAS:
1- OXIDORREDUCTASAS
2- TRANSFERASAS
3- HIDROLASAS
4- LIASAS
5- ISOMERASAS
6- LIGASAS
46. Grupo Acción ejemplos
1- ÓXIDO-
REDUCTASAS
Reacciones de
Oxidorreducción de todo
tipo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasas
Desaminasas
Catalasas
2- TRANSFERA-
SAS
Transfieren grupos
activos
(obtenidos de la ruptura
de ciertas moléculas) a
otras sustancias
receptoras. Suelen actuar
en procesos de inter -
conversión de azúcares,
de aminoácidos, etc.
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
47. Grupo Acción ejemplos
3- HIDROLASAS
Rompimiento hidrolítico de
enlaces con la consiguiente
obtención de monómeros a
partir de polímeros.
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4- LIASAS
Degradación de los
enlaces C-C, C-O, C-N,
sin ir acoplados a
sustancias de alto valor
energético. Se incluyen
la eliminación de H2O
dejando un doble enlace.
Aldolasas
Descarboxilasa
s
Hidratasas
48. Grupo Acción ejemplos
5. ISOMERASAS
Actúan sobre determinadas
moléculas obteniendo de
ellas sus isómeros de función
o de posición.
Ej: Cis Trans
L D
Aldehído Cetona
Isomerasas de
azúcar
Epimerasas
Mutasas
6. LIGASAS
Realizan la síntesis de los
enlaces fuertes mediante
el acoplamiento a
sustancias ricas en
energía como los
nucleósidos del ATP.
Carboxilasas
Péptidosintetasas
51. 09/22/13 51
3.HIDROLASAS
Rotura de enlaces químicos con la
participación de las moléculas de agua
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
52. 09/22/13 52
4. LIASAS
Reacciones en las cuales se produce la adición o
sustracción de grupos químicos a dobles enlaces
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
54. 09/22/13 54
6. LIGASAS
Unión covalente de dos sustratos mediante la energía de
hidrólisis de nucleósidos trifosfatados (generalmente el ATP)
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
55. 09/22/13 55
¿COMO TRABAJAN LAS ENZIMAS?
Las enzimas aumentan la velocidad de las
reacciones químicas reduciendo la energía de
activación (concepto)
Estado de transición (concepto)
ENZIMAS:
ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN, FUNCIÓN
59. 09/22/13 59
IONES METALICOS EN LA FIJACION
DEL SUSTRATO Y LA CATALISIS
ENZIMATICA
Metaloenzimas
Enzimas activadas por metales
Como activadores de nucleofilos
Como activadores de electrofilos
Enmascaramiento de nucleofilos
Moldes de coordinación
65. 09/22/13 65
FACTORES CINETICOS ENZIMATICOS
pH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos
-COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la
más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH
óptimo.
CATALIZADORES
69. 09/22/13 69
FACTORES CINETICOS
ENZIMATICOS
Inhibidores
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un
enzima: son los inhibidores.
Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el
centro activo por semejanza estructural con el sustrato
original (inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al
sustrato (inhibidor no competitivo) .Inhibidor
competitivoInhibidor no competitivo
CATALIZADORES
77. 09/22/13 77
El allostérie (de griego ἄλλως , allos: otro y στερεός, stereós:
forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la
fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalítico)
modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra
ubicación distante de la proteína.
La fijación de la molécula induce un cambio de conformación
espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición
espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En el marco
del allostérie, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación
del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el
78. 09/22/13 78
Los enzimas alostéricos son aquellos cuya actividad es
alterada por la unión de ligandos a sitios distintos a los de
unión al sustrato (sitio alostérico). El ligando puede
activar (efector positivo) o inhibir
(efector negativo) la actividad del enzima.
La unión del efector al sitio alostérico induce un cambio
conformacional que facilita/inhibe la actividad enzimática
79. 09/22/13 79
Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
Poseen por lo menos un eje de simetría.
Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T,
para (tensa), designando convencionalmente la forma de
afinidad débil para el substrato, la otra R, para liberada
(relajada), de afinidad fuerte para el substrato.
En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma
configuración, R o T (transición concertada). En otros términos,
no existe híbrido R/T
82. 09/22/13 82
La cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación
de una molécula de substrato favorece la fijación del
Siguiente, y así hasta ocuparse toda la molécula
s s s ss s
s
s
s s
+ + +
1 2 3
Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación
de una molécula de substrato dificulta la fijación del
siguiente.
96. 09/22/13 96
Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas
precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman
proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren
un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios
péptidos.
