Este documento trata sobre las proteínas, su composición química, métodos para determinar su peso molecular y clasificación. Las proteínas se clasifican según su forma, solubilidad y composición química. Existen proteínas escleroproteínas o fibrosas como el colágeno y la elastina, e esferoproteínas o globulares como las enzimas y hormonas. Las proteínas cumplen funciones estructurales, contráctiles, catalizadoras y de regulación metabólica y defensa.

1. PROTEINAS
DE LA ROSA JUAN
ELJADUE MARIAANA
GUERRA JUAN CARLOS
LIMAS ADRIANA

3. COMPOSICIÓN
CARBONO HIDROGENO OXIGENO
NITROGENO AZUFRE

4. Determinaciones cuantitativas de las proteínas
Método de Kjeldahl
Método del formol de sorensen
Método de Van Slike

5. Peso Molecular de las Proteínas
Método de Svedberg: velocidad de
sedimentación en la ultracentrifuga (75.000
r.p.m – 400.000 veces la gravedad)
Peso molecular minimo = peso atomico del elemento/ % del elemento *100
m.w.m : elemento en pequeña cantidad (No
C,H,O,N)

6. Clasificación de las proteínas
Se clasifican según:
• Forma
• Solubilidad
• Composición Química
Forma Molecular
Forma Química

7. Forma Molecular
Escleroproteínas o Fibrosas: Alargadas, Insolubles
en agua, Resistentes a la digestión.
• Colagenos
• Elastina
• Queratinas
Esferoproteínas o globulares: Solubles en agua y
soluciones acuosas (ácidos, bases, sales o etanol)
Sensibles a cambios de pH y temperatura.
• Enzimas
• Hormonas
• Anticuerpos

8. Forma Molecular
Escleroproteína
• Colageno: Tejido conjuntivo blanco. Piel, Cristalino,
Cartilago, Pulmones. Fibro-osteo-odonto-blastos.
• Elastina: Tejido Elastico Amarillo, Ligamentos,
pulmones, paredes arteriales y piel.
• Queratina: Azufre--> cistina| alfa: claro-liso; beta:
oscuro-rizado

9. Forma Molecular
Esferoproteínas: funciones reguladoras
• Enzimas
• Hormonas
• Anticuerpos

10. Clasificación fisicoquímica
1. Formas simples
• Albuminas
• Enzimas
• Histonas

11. Clasificación fisicoquímica
2. Formas conjugadas
• Nucleoproteínas
• Lipoproteínas

12. Funciones
• Estructurales, colágeno
• Contráctiles, miosina
• Catalizadoras, enzimas
• Reguladores del metabolismo, insulina
• Defensa, anticuerpos
• Transporte, hemoglobina

13. Estructura
• Estructura primaria, orden de los
aminoácidos
• Estructura secundaria, plegamiento de
cadenas polipeptidicas

14. Estructura
• Estructura terciaria, estructura
mantenida por fuerzas interatómicas
• Estructura cuaternaria, dos o mas
cadenas polipeptidicas unidas por
enlaces no covalentes

15. Estructura

16. Estabilidad de las proteínas
• Enlaces peptídicos
• Enlaces disulfuros, beta-mercaptoetanol
• Enlaces de hidrogeno
• Interacciones hidrofobias
• Enlaces salinos

17. Que produce:
 Perdida del «estado natural»
 Pierden su especificidad.
Como se produce:
 Al perder sus estructuras
secundarias, terciarias y
cuaternarias.
 Situaciones experimentales.

18.  Inicia en el estomago.
 Intestino Delgado
• Hidrolisis Enzimática: Tripsina, Quimiotripsina,
Elastasa, Carboxipeptidasa, Aminopeptidasa.

20.  Normal
 Positivo
 Negativo

22. GRACIAS