Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Struttura dell'amilosio, un componente dell'amido
I glucidi sono dei composti chimici organici spesso studiati in alimentazione e in biologia, altrimenti chiamati glicidi, zuccheri, carboidrati (da idrati di carbonio, solitamente divisi in semplici o complessi), saccaridi solitamente divisi in mono- o poli- o più specificatamente in chimica, classi di biomolecole CHO.
Hanno numerose funzioni biologiche, tra cui quella di riserva energetica e trasporto dell'energia (esempio: amido, glicogeno) e sono anche noti come componenti strutturali della cellulosa nelle piante e della cartilagine negli animali. Inoltre giocano un ruolo fondamentale nel sistema immunitario, nella fertilità e nello sviluppo biologico.
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Struttura dell'amilosio, un componente dell'amido
I glucidi sono dei composti chimici organici spesso studiati in alimentazione e in biologia, altrimenti chiamati glicidi, zuccheri, carboidrati (da idrati di carbonio, solitamente divisi in semplici o complessi), saccaridi solitamente divisi in mono- o poli- o più specificatamente in chimica, classi di biomolecole CHO.
Hanno numerose funzioni biologiche, tra cui quella di riserva energetica e trasporto dell'energia (esempio: amido, glicogeno) e sono anche noti come componenti strutturali della cellulosa nelle piante e della cartilagine negli animali. Inoltre giocano un ruolo fondamentale nel sistema immunitario, nella fertilità e nello sviluppo biologico.
Una lezione dettagliata sulla struttura, funzione e meccanismo di replicazione della più importante molecola biologica
(La presentazione contiene immagini reperite sul web, utilizzate per fini puramente didattici; qualora fossero stati infranti copyright, si prega di segnalarlo all'autore, grazie)
Una lezione dettagliata sulla struttura, funzione e meccanismo di replicazione della più importante molecola biologica
(La presentazione contiene immagini reperite sul web, utilizzate per fini puramente didattici; qualora fossero stati infranti copyright, si prega di segnalarlo all'autore, grazie)
Fondamenti di biochimica dell'esercizio fisico
Michael E. Houston
http://www.calzetti-mariucci.it/shop/prodotti/fondamenti-di-biochimica-dellesercizio-fisico
Miscugli eterogenei ed omogenei, dissoluzione, soluzioni, concentrazione delle soluzioni, metodi di separazione. Per il primo biennio delle scuole superiori
Text file from my presentation with the same title. For 6th/10graders.
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2. 2
Funzioni principali delle proteine
funzione cosa significa esempi
ENZIMATICA catalizzare (= rendere possibili/molto più
veloci/modulabili) le reazioni chimiche
tutti gli enzimi digestivi: ptialina,
lattasi, pepsina, tripsina, ecc.
STRUTTURALE sostenere, proteggere, rafforzare, contenere,
dare forma…
cheratina, osteina, collagene,
elastina
TRASPORTO
permettere e controllare il passaggio di
sostanze attraverso le membrane biologiche o
da una parte all’altra del vivente
emoglobina, mioglobina,
albumina
MOVIMENTO di parti della cellula o dell’intero organismo
actina & miosina nelle fibre
muscolari
DIFESA
IMMUNITARIA
riconoscere e distruggere agenti patogeni immunoglobuline
ORMONALE portare “messaggi” chimici da una parte
all’altra dell’organismo
insulina
RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina
INIBIZIONE DA
CONTATTO
impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario
facendo sì che si “accorgano” della presenza l’una dell’altra
TRASMISSIONE
DELL’IMPULSO mediare il passaggio di un segnale nelle cellule
nervose
endorfine
3. 3
Proteine: molecole «tuttofare»!
Le proteine sono
macromolecole
che svolgono moltissime
funzioni diverse
negli organismi viventi,
grazie al fatto che
possono avere
strutture
molto varie e complesse.
4. 4
Tutte le proteine sono
polimeri di
composti chiamati
amminoacidi.
Proteine: molecole «tuttofare»!
5. 5
Tutte le proteine sono
polimeri di
composti chiamati
amminoacidi.
Esistono 20
amminoacidi diversi,
che combinati fra loro
formano milioni
di tipi diversi
di proteine…
Proteine: molecole «tuttofare»!
6. 6
…proprio come le 25
lettere dell’alfabeto,
la cui combinazione
può formare
tipi diversissimi di testo,
con funzioni svariate.
9. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
Amminoacidi struttura generale
10. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
Amminoacidi struttura generale
11. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
Amminoacidi struttura generale
12. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
4. un gruppo “R” diverso
per ciascuno dei 20 amminoacidi.
Amminoacidi struttura generale
16. 16
Amminoacidi
il fabbisogno degli aa essenziali
Amminoacido
mg per kg peso
corporeo
mg per 70 kg
H Istidina 10 700
I Isoleucina 20 1400
L Leucina 39 2730
K Lisina 30 2100
M
C
Metionina
Cisteina
15 (totale) 1050
F
Y
Fenilalanina
Tirosina
25 (totale) 1750
T Treonina 15 1050
W Triptofano 4 280
V Valina 26 1820
17. Nell’ alimentazione,
il valore biologico
delle proteine
è definito dalla
percentuale di amminoacidi essenziali.
Le proteine a più alto valore biologico
sono quelle che forniscono
all’organismo
il più ricco assortimento
di amminoacidi essenziali.
Il valore biologico delle proteine
19. Glicina
(Gly o G)
Alanina
(Ala o A)
Valina
(Val o V)
Leucina
(Leu o L)
Isoleucina
(Ile o I)
Metionina
(Met o M)
Fenilalanina
(Phe o F)
Triptofano
(Trp o W)
Prolina
(Pro o P)
Amminoacidi apolari
23. 23
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
24. 24
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
25. 25
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
26. 26
Il legame peptidico
Il legame peptidico è
un legame covalente che si forma
tra il gruppo carbossilico
di un amminoacido
e il gruppo amminico
di un altro amminoacido,
con eliminazione di una molecola d’acqua
(reazione di condensazione).
37. 37
Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
…è uno specifico tratto della catena
che assume una forma particolare,
a spirale (cioè a “molla”)
detta alfa-elica
oppure a spire antiparallele
detta beta-foglietto,
stabilizzata da legami idrogeno.
46. 46
In alcune visualizzazioni
le parti ad alfa-elica della proteina
vengono rappresentate come
bastoncini.
Struttura secondaria
47. 47
Struttura terziaria
è la forma tridimensionale
che la catena polipeptidica
assume spontaneamente
nello spazio
in condizioni fisiologiche.
Tutte le proteine
hanno la struttura terziaria!
48. 48
…si trova solo
in quelle proteine che
nella loro forma funzionale
(cioè per svolgere la loro
funzione specifica)
sono formate da un
assemblaggio di
più catene
polipeptidiche.
Struttura quaternaria
54. 54
Struttura quaternaria
Non tutte le proteine
hanno la struttura quaternaria:
moltissime proteine, infatti,
sono pienamente funzionali
essendo composte da
una sola
catena polipeptidica.
mioglobina
58. Catalizzare una reazione
significa renderla più efficiente
(e quindi anche più rapida)
facendo sì che i reagenti
si “scontrino” con maggiore frequenza
e con l’orientamento ottimale…
59. …quest’azione di catalisi
si traduce praticamente in un abbassamento
della soglia di energia di attivazione
che ogni reazione deve superare
per potersi verificare.
60. Un enzima NON fa parte
della reazione chimica che catalizza,
né come reagente né come prodotto.
61. Un enzima NON fa parte
dei reagenti o dei prodotti
della reazione chimica che catalizza.
nucleotidi
amido
glucosio
ADP + Pi
DNA
glucosio
glicogeno
ATP
amilasi
ATP sintasi
glicogeno sintasi
DNA polimerasi
63. Un enzima “fa incontrare” i reagenti
legandoli reversibilmente
con l’opportuno orientamento
in una “tasca” detta sito attivo
e facilitandone così la reazione
che porta alla formazione dei prodotti,
che alla fine del processo si staccano dal sito attivo.
64. Il legame fra sito attivo e reagenti
( chiamati in questo contesto substrati )
è altamente specifico…
…paragonabile alla specificità biunivoca
fra una chiave e la sua serratura
(una serratura non funziona
se non con quella specifica chiave;
una chiave apre soltanto
quella specifica serratura).
65. Ricordiamo ad esempio che l’ amilasi ,
l’enzima che catalizza la scissione dell’ amido,
non è in grado di catalizzare
la stessa reazione
se il substrato è la cellulosa,
sebbene questa sia molto simile all’amido.
amido
cellulosa
amilasi
amilasi
66. La forma del sito attivo
(che dipende dalla struttura terziaria
della proteina)
è essenziale per il funzionamento
di un enzima, e questo spiega
l’alterazione più o meno permanente
della funzionalità enzimatica
al variare della temperatura,
del pH
o di altri parametri
fisico-chimici.
67. Ad esempio,
gli enzimi digestivi gastrici
(cioè dello stomaco)
hanno un optimum di pH
molto basso,
nettamente acido,
mentre quelli enterici
(cioè dell’intestino)
hanno bisogno
di un pH più alto, più basico.
pH ≈ 2
pH ≈ 8
68. Un aumento di temperatura
o un altro tipo di alterazione ambientale
può cambiare
la struttura terziaria della proteina
e quindi la forma del sito attivo:
questo quindi non sarà più in grado
di legare i reagenti e di catalizzare la
reazione, proprio come una serratura
deformata dal calore non funziona più.
70. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.
71. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.
72. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.