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Proteínas
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS

 As proteínas são os maiores constituintes de toda

 célula viva;


 Nos alimentos, além da função nutricional, as

 proteínas têm propriedades organolépticas e de
 textura.
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS

 → Apesar da complexidade estrutural, as proteínas podem ser
  quebradas em aminoácidos pela ação de enzimas ou fervura com ácidos
  e álcalis, sob certas condições.


 → Nos alimentos, tendem a decompor à temperatura ambiente,
  auxiliada pela ação bacteriana, podem formar produtos tóxicos para o
  corpo, necessitando de uma boa conservação.


 → Proteína animal X Proteína vegetal X Proteína não convêncional


 →  Funções biológicas: catalisadoras, regeneradoras, imunologia,
  energia, reguladores, reprodução e etc.
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA

 CONCEITO: Quimicamente são polímeros, cujas

 unidades básicas são os aminoácidos ligados por
 ligações peptídicas formando       cadeias, em várias
 estruturas geométricas e combinações químicas para
 formar as proteínas especificas.
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA

   Proteína de alto valor biológico(VB): proteína
  completa porque apresenta os aminoácidos em teores
  necessários a manutenção da vida e crescimento dos
  novos tecidos.
 Proteína de baixo valor biológico: não tem os
  aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e
  hortaliças.
 Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou
  mais aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes
  em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa
  (deficiente em metionina).
Proteínas
SIMPLES

      São aquelas que por hidrólise nos fornecem
           aminoácidos como únicos produtos.

   Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite;
    Albuminas
    ervilha;
   Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha;
    Globulinas
   Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz
    Glutelinas
   Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada
    Prolaminas
   Protaminas: produtos de peixes
    Protaminas
   Histonas: ácidos nucléicos
    Histonas
   Escleroproteínas: queratina, colágeno
    Escleroproteínas
CONJUGADAS

Proteínas combinadas com substâncias não protéicas,
             chamada grupo prostético.

    Cromoproteína
    lipoproteína
    Nucleoproteínas
    Glicoproteínas
    Fosfoproteínas
    Metaloproteínas
DERIVADAS

Não são encontradas na natureza, mas obtidas da hidrólise
 das simples e/ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou
                        enzimas.

 Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de
 decomposição

 Derivados secundários: mistura complexa de uma
            secundários
 moléculas de diferentes tamanhos e diferente
 composição de aminoácidos e diferentes propriedades.
ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM
            ALIMENTOS
 Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina


 Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina


 Proteína do ovo:
Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina;
  avidina/biotina).
Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)

 Proteínas      do   trigo:   prolamina   (gliadina);   glutelina
  (glutenina).
REAÇÕES QUÍMICAS



     Hidrólise


    Desnaturação
PROTEÍNAS IMPORTANTES

a)Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina.

b)Proteínas     do     leite:    caseína;     lactoalbumina;
  lactoglobulina.

c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%); canalbumina;
  glicoproteina; avidina/biotina).
                    gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina)

d)Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
                  trigo
  (glutenina). Formam com água uma substância elástica e
  aderente insolúvel em água.
Proteases

 PROTEÍNAS
Introdução


 São enzimas comumente utilizadas na indústria
 alimentícia.

 A ação das proteases sobre as proteínas, antes do
 consumo, favorece a digestão e absorção das
 proteínas pelo organismo.
Grupo Hidrolases

                  Peptidases ou Proteinases

Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas
                    das proteínas.

Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de
 enzimas, coagulação do sangue e no transporte de
 proteínas através de membranas.

A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia podem
                   influenciar a atividade das proteases.
Características gerais


São classificadas basicamente de acordo com dois
 critérios:

                    Modo de ação


       Natureza química do sei sítio catalítico.
Modo de ação das proteases


                 Exopeptidases


Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica.

       Endopeptidases (ou proteinases)


Agem nas ligações no interior da cadeia protéica.
Exopeptidases

 AMINOPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade N-terminal da
 cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres,
 dipeptídicos ou tripeptídicos.

 CARBOXIPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade C-terminal da
 cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres
 dipeptídios .
Proteínas
Endopeptidases

 Serina-proteases


São caracterizadas pela presença do aminoácido serina
 no sítio ativo.

 O principal grupo desse tipo de proteases é formado
    pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina,
  quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa
              especificidade de substrato.
Endopeptidases

 Cisteína-proteases sulfidrílicas


Apresentam em seu sítio ativo cisteína conjugada com
 histidina.

São normalmente, mais ativas em meios de pH neutro,
 podendo apresentar atividade em valores de pH
 ácidos.
Endopeptidases

 Proteases aspárticas ou ácidas


Contém ácido aspártico em seu sítio ativo.

Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e
 têm maior afinidade por ligações que envolvem
 aminoácidos apolares e aromáticos.

Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas
  produzidas pelos fungos Aspergillus, Penicillium,
  Rhizopus, Neurospora, Endothia e Rhizomucor.
Endopeptidases

 Metalo-proteases


São enzimas que dependem de íons metálicos
 divalentes para sua atividade.

Entre as neutras encontra-se por exemplo as
 colagenases de Clostridium hystoliticum e elastases
 de Pseudomonas aeruginosa.
Classe de proteases


CLASSE               EXEMPLO                      AA DO SÍTIO ATIVO

Serina-protease      Quimotripsina                Histidina
                     Subtilisina                  Ác. aspártico
                                                  Serina

Cisteína-protease    Papaína                      Cisteina
                                                  Histidina
                                                  Ác. aspártico

Protease aspártica   Pepsina de Penicillium sp.   Ác. aspártico

Metalo-protease      Carboxipeptidase A bovina    Zinco
                                                  Glutamina
                                                  Triptofano
Proteases vegetais


 Estão entre as proteases mais empregadas na
 indústria de alimentos.

 A atividade destas é maior nos vegetais verdes.


 A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais
 importantes cisteina-proteases.
Proteases vegetais

 Papaína


Extraída do latex dos frutos do mamoeiro

QP-A: Papaína
QP-B: Quimopapaína

Ambas possuem características bastante semelhantes e
 que variam de acordo com o clima e manejo durante
 a extração e concentração do extrato.
Proteases vegetais

 Bromelina


Extraída do pedúnculo ou do fruto do abacaxizeiro.

Perde sua atividade rapidamente em temperaturas
 superiores a 70°C.
Proteases vegetais

 Ficina


Extraída do latex de diversas espécies do gênero Ficus.



      Hidrolisa ligações que envolvem diversos
                     aminoácidos.
Proteases animais


São as mais estudadas e importantes comercialmente
 devido à sua importância da área da saúde.

- As mais importantes são as proteases gástricas
  (renina e pepsina) e as pancreáticas (tripsina e
  quimotripsina).
Proteases animais

 Renina ou quimosina


Protease aspártica extraída do quarto estômago de
 bezzerros não desmamados.



   É extraída na forma inativa, e convertida por
 hidrólise parcial que liera um peptídio de sua cadeia
                        protéica.
Proteases animais

 Pepsina


Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago
 na forma inativa de pepsinogênio.

  Também extraída na forma inativa, tirna-se ativa por
                       autólise.


Sua atividade é influenciada pelo substrato, prefere
 ligações peptídicas que envolvam aminoácidos
 hidrofóbicos.
Proteases animais

 Tripsina


Serina protease secretada pelo pâncreas, é uma das enzimas
  digestivas mais importantes.

 Sintetizada de forma inativa de tripsinogênio no pâncreas de animais
             superiores e é ativada por hidróliseno duodeno.


Inibidores de tripsina são peptídios produzidos pelo
  pâncreas, mas estão também presentes na soja e trigo; o
  que impede a digestão de proteínas presentes nestes.
Proteases animais

 Quimotripsina


Serina-protease semelhante à tripsina e também é
 sintetizada como zimogênio pelo pâncreas.

 Hidrolisa preferencialmente ligações que envolvem
   aminoácidos aromáticos (tirosina, fenilalanina e
  triptofano), mas pode hidrolisar também ligações
       ente todos os aminoácidos hidrofóbicos.
Proteases animais

 Catepsinas e calpaínas


Cisteína-proteases intracelulares   relacionadas   à
  resolução do rigor mortis.

    Estão envolvidas com a bioquímica da carne.
Proteases microbianas

 De origem bacteriana


Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros
 Bacillus e Geobacillus.

   Embora tenham preferência por ligações entre
  aminoácidos hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode
      ser controlado por alterações no pH e na
         temperatura da reação protelítica.
Proteases microbianas

 De origem fúngica


Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes
 proteases ( alcalinas, neutras e ácidas).

      Aspergillus oryzae produz três proteases
  extracelulares,o extrato é obtido por fermentação.
Aplicação Industrial

 Clarificação de cerveja


As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que
 eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína).

A presença de proteínas é vital para a formação da
  espuma.
Aplicação Industrial

 Amaciamento da carne


 Processo normal: 10 dias a 4 semanas.
 Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as
 proteínas da carne (papaína)

 Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e
      alta estabilidade térmica, o que garante o
         amaciamento durante o cozimento.
Aplicação Industrial

              Método clássico para amaciamento da carne:
Aplicação superficial da enzima em véiculo de sal.

             Método de imersão para amaciamento da carne:
Os cortes da carne são submersos na solução de enzima.

            Método de injeção para amaciamento da carne:
    Uso de seringas ou pistolas para aplicação de solução enzimática.

     Método de injeção no animal vivo para amaciamento da carne:
     Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do abate.
                     -enzima purificada e inativada.
Aplicação Industrial

 Coagulação do leite


A produção do leite de queijos baseia-se na separação
  de caseínas e gordura do leite da fração que constitui
  o soro.

O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais
 e outras proteínas não caseínas.
Aplicação Industrial

 Coagulação do leite


Caseína – Mistura de fosfoproteínas muito
 semelhantes:

              α s1- / α s2- / β - / κ- caseína
Micela caseína
Cadeia peptídica



                                  Região hidrofóbica

Fosfato de cálcio




                    Superfície rica em К - caseína
Aplicação Industrial

 Coagulação do leite


               Precipitação isoelétrica

   Ao atingir pH 4,6 alcança o ponto isoelétrico da
 caseína bruta do leite, ocorre a insolubilização dessas
               proteínas, que precipitam.
Aplicação industrial

 Coagulação do leite
                          Proteólise limitada
                    3. κ – caseína sofre hidrólise
 4. Íons de cálcio do leite ligam-se às frações fosfatadas da caseína
     5. Formam-se ligações cruzadas e precipitação em forma de
                                 coágulos.
 6. Se a hidrólise não for limitada haverá destruição do coágulo e
    solubilização de pequenos peptídios, o que afetará na textura e
                          rendimento do queijo.
 7. A hidrólise excessiva pode ocasionar a liberação de peptídeos
    que contêm aa hidrofóbicos na extremidade c-terminal. Estes
                       apresentam sabor amargo.
Aplicação industrial

 Enzimas utilizadas na coagulação do leite:


                Renina ou quimosina

 Proteases ácidas de Rhizomucor miehei; Rhizomucor
  pusillus, Aspergillus oryzae e Endothia parasitica.
Aplicação industrial

 Maturação acelerada de queijos


A proteólise é um dos mais importantes processos de
 maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos
     livres, gerados pela ação de proteases, são
    precursores de sabor, além de serem fontes de
      nitrogênio para a microbiota secundária.
Aplicação industrial

 Panificação


A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha
  a propriedade de formar uma massa viscoelástica
  capaz de reter ar.

Sem ar, a massa não reage com o fermento químico
 que resultará em um pão duro.
Aplicação industrial

 Panificação


 Proteases podem ser aplicadas no controle da força
  do glúten, garantindo menor tempo de trabalho da
   massa na produção de pães (enzimas fúngicas) e
  redução de teor de glúten para a produção de bolos
     e biscoitos (enzimas vegetais e/ou bactéiras).
Aplicação industrial

 Modificação de proteínas


                      Hidrólise

Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de
 proteases específicas sobre diversas fontes protéicas
 com a finalidade de gerar compostos com diferentes
 funcionalidades: Aromatizantes, espumantes e
 emulsificantes.
Aplicação industrial

 Modificação de proteínas


                         Síntese

A síntese de proteínas pode ser realizada de três
 formas destintas: Síntese química, síntese enzimática
 e síntese via DNA recombinante.

   - Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às
  proteínas naturais, cuja origem é a síntese catalisada por
                          protease.
Aplicação industrial

 Modificação de proteínas


A reação de síntese pode ser usada na incorporação de
 aa essenciais a proteínas de baixo valor nutricional,
 na remoção de sabor amargo de peptídeos com a
 hidrofóbico c-terminal e na modificação de
 proteínas com o objetivo de melhorar propriedades
 funcionais.
Aplicação industrial

 Modificação de proteínas


                    Reestruturação

Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e
 derivados reestruturados, promovendo a melhora
 tecnológica na textura, aparência, aroma e sabor.

- A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de
 ligações cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease.
               Streptoverticillium mobataense
 Modificação de proteínas


                Síntese de aspartame

Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico
  formado pelo ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina.
  Esta síntese garante a formação do sabor doce.

            Bacillus thermoproteolyticus

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Proteínas

  • 2. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS  As proteínas são os maiores constituintes de toda célula viva;  Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas têm propriedades organolépticas e de textura.
  • 3. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS  → Apesar da complexidade estrutural, as proteínas podem ser quebradas em aminoácidos pela ação de enzimas ou fervura com ácidos e álcalis, sob certas condições.  → Nos alimentos, tendem a decompor à temperatura ambiente, auxiliada pela ação bacteriana, podem formar produtos tóxicos para o corpo, necessitando de uma boa conservação.  → Proteína animal X Proteína vegetal X Proteína não convêncional  → Funções biológicas: catalisadoras, regeneradoras, imunologia, energia, reguladores, reprodução e etc.
  • 4. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA  CONCEITO: Quimicamente são polímeros, cujas unidades básicas são os aminoácidos ligados por ligações peptídicas formando cadeias, em várias estruturas geométricas e combinações químicas para formar as proteínas especificas.
  • 5. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA  Proteína de alto valor biológico(VB): proteína completa porque apresenta os aminoácidos em teores necessários a manutenção da vida e crescimento dos novos tecidos.  Proteína de baixo valor biológico: não tem os aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e hortaliças.  Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa (deficiente em metionina).
  • 7. SIMPLES São aquelas que por hidrólise nos fornecem aminoácidos como únicos produtos.  Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite; Albuminas ervilha;  Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha; Globulinas  Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz Glutelinas  Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada Prolaminas  Protaminas: produtos de peixes Protaminas  Histonas: ácidos nucléicos Histonas  Escleroproteínas: queratina, colágeno Escleroproteínas
  • 8. CONJUGADAS Proteínas combinadas com substâncias não protéicas, chamada grupo prostético.  Cromoproteína  lipoproteína  Nucleoproteínas  Glicoproteínas  Fosfoproteínas  Metaloproteínas
  • 9. DERIVADAS Não são encontradas na natureza, mas obtidas da hidrólise das simples e/ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas.  Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de decomposição  Derivados secundários: mistura complexa de uma secundários moléculas de diferentes tamanhos e diferente composição de aminoácidos e diferentes propriedades.
  • 10. ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS  Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina  Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina  Proteína do ovo: Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina). Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)  Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina).
  • 11. REAÇÕES QUÍMICAS  Hidrólise  Desnaturação
  • 12. PROTEÍNAS IMPORTANTES a)Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina. b)Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina. c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina). gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina) d)Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina trigo (glutenina). Formam com água uma substância elástica e aderente insolúvel em água.
  • 14. Introdução  São enzimas comumente utilizadas na indústria alimentícia.  A ação das proteases sobre as proteínas, antes do consumo, favorece a digestão e absorção das proteínas pelo organismo.
  • 15. Grupo Hidrolases Peptidases ou Proteinases Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas das proteínas. Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de enzimas, coagulação do sangue e no transporte de proteínas através de membranas. A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia podem influenciar a atividade das proteases.
  • 16. Características gerais São classificadas basicamente de acordo com dois critérios:  Modo de ação  Natureza química do sei sítio catalítico.
  • 17. Modo de ação das proteases  Exopeptidases Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica.  Endopeptidases (ou proteinases) Agem nas ligações no interior da cadeia protéica.
  • 18. Exopeptidases  AMINOPEPTIDASES Proteases que agem na extremidade N-terminal da cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres, dipeptídicos ou tripeptídicos.  CARBOXIPEPTIDASES Proteases que agem na extremidade C-terminal da cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres dipeptídios .
  • 20. Endopeptidases  Serina-proteases São caracterizadas pela presença do aminoácido serina no sítio ativo. O principal grupo desse tipo de proteases é formado pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina, quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa especificidade de substrato.
  • 21. Endopeptidases  Cisteína-proteases sulfidrílicas Apresentam em seu sítio ativo cisteína conjugada com histidina. São normalmente, mais ativas em meios de pH neutro, podendo apresentar atividade em valores de pH ácidos.
  • 22. Endopeptidases  Proteases aspárticas ou ácidas Contém ácido aspártico em seu sítio ativo. Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e têm maior afinidade por ligações que envolvem aminoácidos apolares e aromáticos. Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas produzidas pelos fungos Aspergillus, Penicillium, Rhizopus, Neurospora, Endothia e Rhizomucor.
  • 23. Endopeptidases  Metalo-proteases São enzimas que dependem de íons metálicos divalentes para sua atividade. Entre as neutras encontra-se por exemplo as colagenases de Clostridium hystoliticum e elastases de Pseudomonas aeruginosa.
  • 24. Classe de proteases CLASSE EXEMPLO AA DO SÍTIO ATIVO Serina-protease Quimotripsina Histidina Subtilisina Ác. aspártico Serina Cisteína-protease Papaína Cisteina Histidina Ác. aspártico Protease aspártica Pepsina de Penicillium sp. Ác. aspártico Metalo-protease Carboxipeptidase A bovina Zinco Glutamina Triptofano
  • 25. Proteases vegetais  Estão entre as proteases mais empregadas na indústria de alimentos.  A atividade destas é maior nos vegetais verdes.  A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais importantes cisteina-proteases.
  • 26. Proteases vegetais  Papaína Extraída do latex dos frutos do mamoeiro QP-A: Papaína QP-B: Quimopapaína Ambas possuem características bastante semelhantes e que variam de acordo com o clima e manejo durante a extração e concentração do extrato.
  • 27. Proteases vegetais  Bromelina Extraída do pedúnculo ou do fruto do abacaxizeiro. Perde sua atividade rapidamente em temperaturas superiores a 70°C.
  • 28. Proteases vegetais  Ficina Extraída do latex de diversas espécies do gênero Ficus. Hidrolisa ligações que envolvem diversos aminoácidos.
  • 29. Proteases animais São as mais estudadas e importantes comercialmente devido à sua importância da área da saúde. - As mais importantes são as proteases gástricas (renina e pepsina) e as pancreáticas (tripsina e quimotripsina).
  • 30. Proteases animais  Renina ou quimosina Protease aspártica extraída do quarto estômago de bezzerros não desmamados. É extraída na forma inativa, e convertida por hidrólise parcial que liera um peptídio de sua cadeia protéica.
  • 31. Proteases animais  Pepsina Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago na forma inativa de pepsinogênio. Também extraída na forma inativa, tirna-se ativa por autólise. Sua atividade é influenciada pelo substrato, prefere ligações peptídicas que envolvam aminoácidos hidrofóbicos.
  • 32. Proteases animais  Tripsina Serina protease secretada pelo pâncreas, é uma das enzimas digestivas mais importantes. Sintetizada de forma inativa de tripsinogênio no pâncreas de animais superiores e é ativada por hidróliseno duodeno. Inibidores de tripsina são peptídios produzidos pelo pâncreas, mas estão também presentes na soja e trigo; o que impede a digestão de proteínas presentes nestes.
  • 33. Proteases animais  Quimotripsina Serina-protease semelhante à tripsina e também é sintetizada como zimogênio pelo pâncreas. Hidrolisa preferencialmente ligações que envolvem aminoácidos aromáticos (tirosina, fenilalanina e triptofano), mas pode hidrolisar também ligações ente todos os aminoácidos hidrofóbicos.
  • 34. Proteases animais  Catepsinas e calpaínas Cisteína-proteases intracelulares relacionadas à resolução do rigor mortis. Estão envolvidas com a bioquímica da carne.
  • 35. Proteases microbianas  De origem bacteriana Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros Bacillus e Geobacillus. Embora tenham preferência por ligações entre aminoácidos hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode ser controlado por alterações no pH e na temperatura da reação protelítica.
  • 36. Proteases microbianas  De origem fúngica Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes proteases ( alcalinas, neutras e ácidas). Aspergillus oryzae produz três proteases extracelulares,o extrato é obtido por fermentação.
  • 37. Aplicação Industrial  Clarificação de cerveja As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína). A presença de proteínas é vital para a formação da espuma.
  • 38. Aplicação Industrial  Amaciamento da carne  Processo normal: 10 dias a 4 semanas.  Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as proteínas da carne (papaína) Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e alta estabilidade térmica, o que garante o amaciamento durante o cozimento.
  • 39. Aplicação Industrial Método clássico para amaciamento da carne: Aplicação superficial da enzima em véiculo de sal. Método de imersão para amaciamento da carne: Os cortes da carne são submersos na solução de enzima. Método de injeção para amaciamento da carne: Uso de seringas ou pistolas para aplicação de solução enzimática. Método de injeção no animal vivo para amaciamento da carne: Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do abate. -enzima purificada e inativada.
  • 40. Aplicação Industrial  Coagulação do leite A produção do leite de queijos baseia-se na separação de caseínas e gordura do leite da fração que constitui o soro. O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais e outras proteínas não caseínas.
  • 41. Aplicação Industrial  Coagulação do leite Caseína – Mistura de fosfoproteínas muito semelhantes: α s1- / α s2- / β - / κ- caseína
  • 43. Cadeia peptídica Região hidrofóbica Fosfato de cálcio Superfície rica em К - caseína
  • 44. Aplicação Industrial  Coagulação do leite Precipitação isoelétrica Ao atingir pH 4,6 alcança o ponto isoelétrico da caseína bruta do leite, ocorre a insolubilização dessas proteínas, que precipitam.
  • 45. Aplicação industrial  Coagulação do leite Proteólise limitada 3. κ – caseína sofre hidrólise 4. Íons de cálcio do leite ligam-se às frações fosfatadas da caseína 5. Formam-se ligações cruzadas e precipitação em forma de coágulos. 6. Se a hidrólise não for limitada haverá destruição do coágulo e solubilização de pequenos peptídios, o que afetará na textura e rendimento do queijo. 7. A hidrólise excessiva pode ocasionar a liberação de peptídeos que contêm aa hidrofóbicos na extremidade c-terminal. Estes apresentam sabor amargo.
  • 46. Aplicação industrial  Enzimas utilizadas na coagulação do leite: Renina ou quimosina Proteases ácidas de Rhizomucor miehei; Rhizomucor pusillus, Aspergillus oryzae e Endothia parasitica.
  • 47. Aplicação industrial  Maturação acelerada de queijos A proteólise é um dos mais importantes processos de maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos livres, gerados pela ação de proteases, são precursores de sabor, além de serem fontes de nitrogênio para a microbiota secundária.
  • 48. Aplicação industrial  Panificação A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha a propriedade de formar uma massa viscoelástica capaz de reter ar. Sem ar, a massa não reage com o fermento químico que resultará em um pão duro.
  • 49. Aplicação industrial  Panificação Proteases podem ser aplicadas no controle da força do glúten, garantindo menor tempo de trabalho da massa na produção de pães (enzimas fúngicas) e redução de teor de glúten para a produção de bolos e biscoitos (enzimas vegetais e/ou bactéiras).
  • 50. Aplicação industrial  Modificação de proteínas Hidrólise Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de proteases específicas sobre diversas fontes protéicas com a finalidade de gerar compostos com diferentes funcionalidades: Aromatizantes, espumantes e emulsificantes.
  • 51. Aplicação industrial  Modificação de proteínas Síntese A síntese de proteínas pode ser realizada de três formas destintas: Síntese química, síntese enzimática e síntese via DNA recombinante. - Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às proteínas naturais, cuja origem é a síntese catalisada por protease.
  • 52. Aplicação industrial  Modificação de proteínas A reação de síntese pode ser usada na incorporação de aa essenciais a proteínas de baixo valor nutricional, na remoção de sabor amargo de peptídeos com a hidrofóbico c-terminal e na modificação de proteínas com o objetivo de melhorar propriedades funcionais.
  • 53. Aplicação industrial  Modificação de proteínas Reestruturação Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e derivados reestruturados, promovendo a melhora tecnológica na textura, aparência, aroma e sabor. - A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de ligações cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease. Streptoverticillium mobataense
  • 54.  Modificação de proteínas Síntese de aspartame Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico formado pelo ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina. Esta síntese garante a formação do sabor doce. Bacillus thermoproteolyticus