O documento discute proteínas em alimentos, incluindo suas funções, tipos, e aplicações industriais. Ele descreve as principais proteínas encontradas em carnes, leite e ovos, assim como proteínas vegetais e microbianas. Também explica o papel de enzimas proteolíticas na clarificação de cerveja, amaciamento de carne e coagulação do leite.
2. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
As proteínas são os maiores constituintes de toda
célula viva;
Nos alimentos, além da função nutricional, as
proteínas têm propriedades organolépticas e de
textura.
3. PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
→ Apesar da complexidade estrutural, as proteínas podem ser
quebradas em aminoácidos pela ação de enzimas ou fervura com ácidos
e álcalis, sob certas condições.
→ Nos alimentos, tendem a decompor à temperatura ambiente,
auxiliada pela ação bacteriana, podem formar produtos tóxicos para o
corpo, necessitando de uma boa conservação.
→ Proteína animal X Proteína vegetal X Proteína não convêncional
→ Funções biológicas: catalisadoras, regeneradoras, imunologia,
energia, reguladores, reprodução e etc.
4. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA
CONCEITO: Quimicamente são polímeros, cujas
unidades básicas são os aminoácidos ligados por
ligações peptídicas formando cadeias, em várias
estruturas geométricas e combinações químicas para
formar as proteínas especificas.
5. CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA
Proteína de alto valor biológico(VB): proteína
completa porque apresenta os aminoácidos em teores
necessários a manutenção da vida e crescimento dos
novos tecidos.
Proteína de baixo valor biológico: não tem os
aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e
hortaliças.
Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou
mais aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes
em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa
(deficiente em metionina).
7. SIMPLES
São aquelas que por hidrólise nos fornecem
aminoácidos como únicos produtos.
Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite;
Albuminas
ervilha;
Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha;
Globulinas
Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz
Glutelinas
Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada
Prolaminas
Protaminas: produtos de peixes
Protaminas
Histonas: ácidos nucléicos
Histonas
Escleroproteínas: queratina, colágeno
Escleroproteínas
8. CONJUGADAS
Proteínas combinadas com substâncias não protéicas,
chamada grupo prostético.
Cromoproteína
lipoproteína
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Metaloproteínas
9. DERIVADAS
Não são encontradas na natureza, mas obtidas da hidrólise
das simples e/ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou
enzimas.
Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de
decomposição
Derivados secundários: mistura complexa de uma
secundários
moléculas de diferentes tamanhos e diferente
composição de aminoácidos e diferentes propriedades.
10. ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM
ALIMENTOS
Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina
Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina
Proteína do ovo:
Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina;
avidina/biotina).
Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
(glutenina).
12. PROTEÍNAS IMPORTANTES
a)Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina.
b)Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina;
lactoglobulina.
c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%); canalbumina;
glicoproteina; avidina/biotina).
gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
d)Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
trigo
(glutenina). Formam com água uma substância elástica e
aderente insolúvel em água.
14. Introdução
São enzimas comumente utilizadas na indústria
alimentícia.
A ação das proteases sobre as proteínas, antes do
consumo, favorece a digestão e absorção das
proteínas pelo organismo.
15. Grupo Hidrolases
Peptidases ou Proteinases
Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas
das proteínas.
Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de
enzimas, coagulação do sangue e no transporte de
proteínas através de membranas.
A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia podem
influenciar a atividade das proteases.
17. Modo de ação das proteases
Exopeptidases
Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica.
Endopeptidases (ou proteinases)
Agem nas ligações no interior da cadeia protéica.
18. Exopeptidases
AMINOPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade N-terminal da
cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres,
dipeptídicos ou tripeptídicos.
CARBOXIPEPTIDASES
Proteases que agem na extremidade C-terminal da
cadeia polipeptídica; liberam aminoácidos livres
dipeptídios .
20. Endopeptidases
Serina-proteases
São caracterizadas pela presença do aminoácido serina
no sítio ativo.
O principal grupo desse tipo de proteases é formado
pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina,
quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa
especificidade de substrato.
22. Endopeptidases
Proteases aspárticas ou ácidas
Contém ácido aspártico em seu sítio ativo.
Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e
têm maior afinidade por ligações que envolvem
aminoácidos apolares e aromáticos.
Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas
produzidas pelos fungos Aspergillus, Penicillium,
Rhizopus, Neurospora, Endothia e Rhizomucor.
23. Endopeptidases
Metalo-proteases
São enzimas que dependem de íons metálicos
divalentes para sua atividade.
Entre as neutras encontra-se por exemplo as
colagenases de Clostridium hystoliticum e elastases
de Pseudomonas aeruginosa.
24. Classe de proteases
CLASSE EXEMPLO AA DO SÍTIO ATIVO
Serina-protease Quimotripsina Histidina
Subtilisina Ác. aspártico
Serina
Cisteína-protease Papaína Cisteina
Histidina
Ác. aspártico
Protease aspártica Pepsina de Penicillium sp. Ác. aspártico
Metalo-protease Carboxipeptidase A bovina Zinco
Glutamina
Triptofano
25. Proteases vegetais
Estão entre as proteases mais empregadas na
indústria de alimentos.
A atividade destas é maior nos vegetais verdes.
A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais
importantes cisteina-proteases.
26. Proteases vegetais
Papaína
Extraída do latex dos frutos do mamoeiro
QP-A: Papaína
QP-B: Quimopapaína
Ambas possuem características bastante semelhantes e
que variam de acordo com o clima e manejo durante
a extração e concentração do extrato.
29. Proteases animais
São as mais estudadas e importantes comercialmente
devido à sua importância da área da saúde.
- As mais importantes são as proteases gástricas
(renina e pepsina) e as pancreáticas (tripsina e
quimotripsina).
30. Proteases animais
Renina ou quimosina
Protease aspártica extraída do quarto estômago de
bezzerros não desmamados.
É extraída na forma inativa, e convertida por
hidrólise parcial que liera um peptídio de sua cadeia
protéica.
31. Proteases animais
Pepsina
Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago
na forma inativa de pepsinogênio.
Também extraída na forma inativa, tirna-se ativa por
autólise.
Sua atividade é influenciada pelo substrato, prefere
ligações peptídicas que envolvam aminoácidos
hidrofóbicos.
32. Proteases animais
Tripsina
Serina protease secretada pelo pâncreas, é uma das enzimas
digestivas mais importantes.
Sintetizada de forma inativa de tripsinogênio no pâncreas de animais
superiores e é ativada por hidróliseno duodeno.
Inibidores de tripsina são peptídios produzidos pelo
pâncreas, mas estão também presentes na soja e trigo; o
que impede a digestão de proteínas presentes nestes.
33. Proteases animais
Quimotripsina
Serina-protease semelhante à tripsina e também é
sintetizada como zimogênio pelo pâncreas.
Hidrolisa preferencialmente ligações que envolvem
aminoácidos aromáticos (tirosina, fenilalanina e
triptofano), mas pode hidrolisar também ligações
ente todos os aminoácidos hidrofóbicos.
34. Proteases animais
Catepsinas e calpaínas
Cisteína-proteases intracelulares relacionadas à
resolução do rigor mortis.
Estão envolvidas com a bioquímica da carne.
35. Proteases microbianas
De origem bacteriana
Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros
Bacillus e Geobacillus.
Embora tenham preferência por ligações entre
aminoácidos hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode
ser controlado por alterações no pH e na
temperatura da reação protelítica.
36. Proteases microbianas
De origem fúngica
Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes
proteases ( alcalinas, neutras e ácidas).
Aspergillus oryzae produz três proteases
extracelulares,o extrato é obtido por fermentação.
37. Aplicação Industrial
Clarificação de cerveja
As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que
eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína).
A presença de proteínas é vital para a formação da
espuma.
38. Aplicação Industrial
Amaciamento da carne
Processo normal: 10 dias a 4 semanas.
Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as
proteínas da carne (papaína)
Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e
alta estabilidade térmica, o que garante o
amaciamento durante o cozimento.
39. Aplicação Industrial
Método clássico para amaciamento da carne:
Aplicação superficial da enzima em véiculo de sal.
Método de imersão para amaciamento da carne:
Os cortes da carne são submersos na solução de enzima.
Método de injeção para amaciamento da carne:
Uso de seringas ou pistolas para aplicação de solução enzimática.
Método de injeção no animal vivo para amaciamento da carne:
Injeção feita na jugular do animal, 10 a 30 min antes do abate.
-enzima purificada e inativada.
40. Aplicação Industrial
Coagulação do leite
A produção do leite de queijos baseia-se na separação
de caseínas e gordura do leite da fração que constitui
o soro.
O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais
e outras proteínas não caseínas.
43. Cadeia peptídica
Região hidrofóbica
Fosfato de cálcio
Superfície rica em К - caseína
44. Aplicação Industrial
Coagulação do leite
Precipitação isoelétrica
Ao atingir pH 4,6 alcança o ponto isoelétrico da
caseína bruta do leite, ocorre a insolubilização dessas
proteínas, que precipitam.
45. Aplicação industrial
Coagulação do leite
Proteólise limitada
3. κ – caseína sofre hidrólise
4. Íons de cálcio do leite ligam-se às frações fosfatadas da caseína
5. Formam-se ligações cruzadas e precipitação em forma de
coágulos.
6. Se a hidrólise não for limitada haverá destruição do coágulo e
solubilização de pequenos peptídios, o que afetará na textura e
rendimento do queijo.
7. A hidrólise excessiva pode ocasionar a liberação de peptídeos
que contêm aa hidrofóbicos na extremidade c-terminal. Estes
apresentam sabor amargo.
46. Aplicação industrial
Enzimas utilizadas na coagulação do leite:
Renina ou quimosina
Proteases ácidas de Rhizomucor miehei; Rhizomucor
pusillus, Aspergillus oryzae e Endothia parasitica.
47. Aplicação industrial
Maturação acelerada de queijos
A proteólise é um dos mais importantes processos de
maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos
livres, gerados pela ação de proteases, são
precursores de sabor, além de serem fontes de
nitrogênio para a microbiota secundária.
48. Aplicação industrial
Panificação
A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha
a propriedade de formar uma massa viscoelástica
capaz de reter ar.
Sem ar, a massa não reage com o fermento químico
que resultará em um pão duro.
49. Aplicação industrial
Panificação
Proteases podem ser aplicadas no controle da força
do glúten, garantindo menor tempo de trabalho da
massa na produção de pães (enzimas fúngicas) e
redução de teor de glúten para a produção de bolos
e biscoitos (enzimas vegetais e/ou bactéiras).
50. Aplicação industrial
Modificação de proteínas
Hidrólise
Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de
proteases específicas sobre diversas fontes protéicas
com a finalidade de gerar compostos com diferentes
funcionalidades: Aromatizantes, espumantes e
emulsificantes.
51. Aplicação industrial
Modificação de proteínas
Síntese
A síntese de proteínas pode ser realizada de três
formas destintas: Síntese química, síntese enzimática
e síntese via DNA recombinante.
- Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às
proteínas naturais, cuja origem é a síntese catalisada por
protease.
52. Aplicação industrial
Modificação de proteínas
A reação de síntese pode ser usada na incorporação de
aa essenciais a proteínas de baixo valor nutricional,
na remoção de sabor amargo de peptídeos com a
hidrofóbico c-terminal e na modificação de
proteínas com o objetivo de melhorar propriedades
funcionais.
53. Aplicação industrial
Modificação de proteínas
Reestruturação
Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e
derivados reestruturados, promovendo a melhora
tecnológica na textura, aparência, aroma e sabor.
- A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de
ligações cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease.
Streptoverticillium mobataense
54. Modificação de proteínas
Síntese de aspartame
Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico
formado pelo ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina.
Esta síntese garante a formação do sabor doce.
Bacillus thermoproteolyticus