1. INTRODUCCION:
ANATOMÍA DEL CORAZÓN
• En anatomía, el corazón es el órgano principal del aparato circulatorio.
• Es un músculo estriado hueco que actúa como una bomba aspirante e impelente, que aspira
hacia las aurículas la sangre que circula por las venas, y la impulsa desde los ventrículos hacia
las arterias.
El término cardiaco hace referencia al corazón en griego kardia (καρδια).
• SITUACIÓN: El corazón está situado prácticamente en medio del tórax (mediastino), entre
los dos pulmones, encima del diafragma, delante del raquis torácico separado de las vértebras
por el esófago y la aorta, y detrás del esternón y de los cartílagos costales. El corazón se fija en
esta situación por medio de los grandes vasos que salen y llegan a él, y por el pericardio.
• FORMA Y ORIENTACIÓN:
El corazón tiene forma de pirámide triangular o cono, cuyo vértice se dirige hacia abajo, hacia la
izquierda y hacia delante, y la base se dirige hacia la derecha, hacia arriba y un poco hacia atrás.
• VOLUMEN Y PESO:

2. El volumen del corazón varía según el sexo y la edad. Tradicionalmente se ha comparado el volumen
del corazón con el de un puño, pero cambia considerablemente dependiendo de si el corazón está en
sístole o en diástole.
• El volumen total varía entre 500 a 800 mililitros, siendo más importante el volumen de
eyección del ventrículo izquierdo.
• Su peso ronda los 275 gramos en el hombre y 250 gramos en la mujer.
PARTES DEL CORAZÓN:
1. Atrio derecho
2. Atrio izquierdo
3. Vena cava superior
4. Aorta
5. Arteria pulmonar
6. Vena pulmonar
7. Válvula mitral
8. Válvula aórtica
9. Ventrículo izquierdo
10. Ventrículo derecho
11. Vena cava inferior
12. Válvula tricúspide
13. Válvula pulmonar

3. • PARTES DEL CORAZÓN: El corazón se divide en dos mitades laterales, que son el corazón
derecho, en la que circula la sangre venosa y el corazón izquierdo, en la que circula la sangre
arterial.
• Cada una de estas dos mitades se subdivide en otras dos, situadas una encima de la otra que son:
la cavidad superior llamada aurícula o atrio, y la cavidad inferior llamada ventrículo.
• Cada aurícula comunica con el ventrículo por medio de un orificio llamado orificio
auriculoventricular, que contiene una válvula derecha llamada válvula tricúspide y una válvula
izquierda llamada válvula mitral.
• Los dos corazones están separados en toda su altura, por medio de un tabique vertical que se
llama tabique interauricular entre las dos aurículas y tabique interventricular entre los dos
ventriculos.
Por lo tanto:
1. CORAZÓN DERECHO: Está formado por la aurícula derecha y el ventrículo derecho,
separados por la válvula tricúspide.
2. CORAZÓN IZQUIERDO: Está formado por la aurícula izquierda y el ventrículo izquierdo,
separados por la válvula mitral.
* ESTRUCTURA DEL CORAZÓN:
Las capas del corazón son de dentro afuera: el endocardio, el miocardio el pericardio y el epicardio.
Entre las capas del corazón se encuentran fibras nerviosas constituyendo el plexo cardíaco.

4. FISIOLOGIA CARDIOVASCULAR
FUNCIÓN GENERAL DEL SISTEMA CARDIO-CIRCULATORIO:
El sistema Cardio-circulatorio
tiene como función principal el
aporte y eliminación de gases,
nutrientes, hormonas, etc. de los
diferentes órganos y tejidos del
cuerpo, lo que se cumple
mediante el funcionamiento
integrado del corazón, los vasos
sanguíneos y la sangre.
Pero a su vez, cada "región" o sector del organismo tiene diferentes necesidades en un momento dado.
• Por ejemplo, si estamos andando en bicicleta, serán nuestros miembros inferiores quienes
requerirán un mayor aporte de Oxigeno y nutrientes, mucho mas que nuestros brazos y manos
que solo sostienen el manubrio, si en cambio acabamos de cenar y estamos sentados en nuestro
sillón, escuchando música, el principal trabajo orgánico se centrará en el Aparato digestivo y la
circulación abdominal.
El "producto final" de estas variables, es el gasto o débito cardíaco, que corresponde a la suma de
los diferentes flujos sanguíneos regionales.
En condiciones normales estos flujos se regulan por diferentes mecanismos de carácter local o
general: pH sanguíneo, PO2, tono simpático, hormonas, etc. que mantienen un flujo sanguíneo
acorde a las características de funcionamiento de cada órgano o tejidos en particular.
Considerando lo anterior podemos decir que la función fundamental del corazón es la de responder a
los cambios de demanda de los flujos regionales y del retorno venoso.

5. EL LATIDO CARDÍACO:
Un latido cardíaco es una acción de bombeo de la sangre, que se produce en dos fases y que demora
menos de un segundo.
DIÁSTOLE (PRIMERA FASE):
Al mismo tiempo que ingresa sangre en las Esta contracción impulsa sangre a través de las
cavidades superiores (Aurículas derecha e válvulas Tricúspide y Mitral hacia las cavidades
izquierda), el generador eléctrico del corazón inferiores que se encuentran en reposo
(Nódulo Sinusal) envía una señal que estimula a (Ventrículos derecho e izquierdo). Esta fase de
las aurículas, produciendo su contracción. la acción de bombeo (de mayor duración) se
denomina Diástole.
SÍSTOLE (SEGUNDA FASE):

6. La segunda fase de la acción de bombeo específica a los ventrículos, provocando su
comienza cuando los ventrículos están llenos de contracción.
sangre y las válvulas Mitral y Tricúspide Esta fase se denomina Sístole.
herméticamente cerradas.
Las señales eléctricas generadas por el nódulo
SA se propagan por la vía de conducción
• Al cerrarse firmemente las válvulas tricúspide y mitral, impiden el retorno de sangre hacia las
Aurículas, se abren las válvulas Pulmonar y Aórtica.
• Al mismo tiempo que el ventrículo derecho impulsa sangre a los pulmones para oxigenarla, la
sangre rica en oxígeno del ventrículo izquierdo se expulsa hacia la arteria Aorta para distribuirse
a todas partes del cuerpo.
• Cuando la sangre pasa a la arteria Pulmonar y Aorta, los ventrículos se relajan y las válvulas
Pulmonar y Aórtica se cierran.
• Al reducirse la presión en los ventrículos se abren las válvulas Tricúspide y Mitral y se reinicia
nuevamente el Ciclo Cardíaco.
MÚSCULO CARDÍACO
El músculo cardiaco está formado por células musculares ramificadas, que poseen uno o dos núcleos y
que se unen entre sí a través de discos intercalares.

7. Los discos intercalares son los sistemas de unión que asocian a las células musculares cardiacas para
formar las fibras del miocardio, estas estructuras se encuentran en regiones de la membrana donde los
extremos de dos células se enfrentan y se ubican en lugar de un disco Z. Los discos intercalares
presentan una porción transversa, en la cual se ubican dos tipos de uniones intercelulares: la fascia
adherens es un tipo de unión propia del corazón, su estructura es semejante a la de las zonas de
adhesión de los epitelios.
Estas estructuras anclan filamentos de actina a la membrana plasmática y también unen las membranas
de células adyacentes; de esta manera se asocian el aparato contráctil de cada célula con el de la célula
vecina y la mácula adherens corresponde a desmosomas típicos que se ubican en las porciones
transversas y paralelas del disco, anclan filamentos intermedios de la fibra cardiaca y participan junto
con la fascia adherens, en la adhesión de las membranas plasmáticas de células vecinas.
Las uniones de comunicación (nexos o gap junctions), corresponden a sitios que permiten el paso de
iones y moléculas pequeñas desde el citoplasma de una célula a la célula vecina.
A diferencia del músculo esquelético, las fibras musculares cardiacas corresponden a un conjunto de
células cardiacas unidas entre sí en disposición lineal. Las células musculares cardiacas, tienen el
núcleo ubicado al centro del citoplasma y presentan estriaciones transversales, similares a las del
músculo esquelético. El retículo sarcoplásmico no es muy desarrollado y se distribuye irregularmente
entre las miofibrillas, que no aparecen claramente separadas. Sin embargo, las mitocondrias que son
muy numerosas, están distribuidas regularmente dividiendo a las células cardiacas en miofibrillas
aparentes. Las células están rodeadas por una lámina externa, comparable a la lámina basal de los
epitelios.

8. Estructuralmente, las miofibrillas del músculo cardiaco, son iguales a las del músculo esquelético. Los
túbulos T del músculo cardiaco son de mayor diámetro que los del músculo esquelético y se ubican a
nivel del disco Z. Los túbulos se asocian generalmente con una sola expansión de las cisternas del
retículo sarcoplásmico. La característica del músculo cardiaco son las diadas, compuestas de un túbulo
T y de una cisterna del retículo sarcoplásmico.
CONTRACCIÓN MUSCULAR
El músculo cardiaco se contrae de forma involuntaria como el músculo liso. En el corazón existen unas
fibras especializadas que producen potenciales de acción espontáneamente, a una frecuencia de 60 por
minuto aproximadamente.
• Estos potenciales de acción se propagan a las demás fibras a través de conexiones eléctricas que
comunican a todas las fibras del corazón. En el corazón existe inervación simpática que acelera
la contracción y parasimpática que la vuelve lenta.
• Los músculos transforman la energía química del atp en fuerza o movimiento. En el músculo
existen filamentos finos (formados por actina, troponina y tropomiosina) y filamentos gruesos
(formados por miosina) que forman haces que se entrelazan entre sí.
Cuando llega un potencial de acción por los axones de los nervios motores se libera el neurotransmisor
acetilcolina en las sinapsis de estos axones con las fibras musculares. La acetilcolina se une a
receptores, que producen un potencial de acción en la fibra muscular estimulando la liberación de
calcio desde las cisternas del retículo sarcoplásmico. El calcio liberado se une a la troponina de los

9. filamentos finos lo que modifica la posición de la tropomiosina que descubre la región de la actina en la
que esta proteína se puede unir con la miosina. La miosina se une con la actina, y establece puentes
entre los filamentos finos y gruesos haciendo que estos se deslicen entre sí, lo que produce
acortamiento de la fibra muscular.
El calcio es rápidamente recaptado por las cisternas del retículo sarcoplásmico y la fibra muscular se
relaja.
BASES MOLECULARES DE LA CONTRACCIÓN
MUSCULAR
La cabeza de miosina que carece de un nucleótido unido, se encuentra estrechamente unida al filamento
de actina. La unión de ATP a la cabeza de la miosina, reduce la afinidad de esta por la actina. La
hidrólisis parcial del ATP (durante la cuál ADP + Pi permanecen unidos a la miosina), activa la cabeza
de la miosina que experimenta un cambio conformacional y se desplaza respecto del filamento fino. La
miosina activada hace contacto con una molécula de actina y se une a ella produciéndose liberación de
Pi.
Una vez unida a la actina, la miosina experimenta un nuevo cambio conformacional que se traduce en
desplazamiento del filamento fino y en la liberación de ADP. De esta manera cada cabeza de miosina se
desplaza hacia el extremo positivo del filamento fino adyacente. Mientras la concentración de calcio

10. sea alta y exista ATP disponible, los ciclos de formación de puentes actina-miosina continúan y el
sarcómero se contrae. En ausencia de ATP el complejo actina-miosina se estabiliza.
REGULACIÓN DE LA CONTRACCIÓN
La contracción muscular está regulada por variaciones en los niveles citosólicos de Ca++ , lo que
afectan las interacciones entre las cabezas de miosina y los filamentos de actina a través de las dos
proteínas accesorias asociadas a la actina en el filamente fino: tropomiosina y troponina.
En el músculo en reposo la concentración citosólica de Ca++ es de 10-7 M, la miosina no puede
asociarse a la actina debido a que los sitios de unión para las cabezas de miosina en la G-actina, están
bloqueados por la tropomiosina. Al aumentar las concentraciones citosólicas de Ca++ a 10-5 M, la
subunidad TnC de la troponina une Ca++, produciéndose un cambio conformacional en la molécula de
troponina y el desplazamiento de la molécula de tropomiosina hacia la parte más profunda de la
hendidura de la hélice de la actina. Como resultado, los sitios en la G-actina, capaces de interactuar con
las cabezas de la miosina quedan libres.
Las variaciones en las concentraciones de Ca++, se producen en respuesta a los estímulos nerviosos
que inducen la contracción muscular y que actúan desencadenando la liberación de Ca++ desde el
retículo sarcoplásmico hacia el citosol.
PATOLOGIA:
INFARTO AGUDO AL MIOCARDIO
• El infarto de miocardio es el cuadro clínico producido por la muerte de una porción del músculo
cardíaco que se produce cuando se obstruye completamente una arteria coronaria. Cuando se
produce la obstrucción se suprime el aporte sanguíneo.
El infarto de miocardio tiene lugar cuando una o varias de las arterias coronarias que suministran
sangre al corazón se obstruyen parcial o totalmente. A menudo, la causa de esta obstrucción es un
coágulo de sangre que se forma en las placas de las arterias.

11. Cuánto más tiempo transcurra sin que llegue suficiente oxígeno al corazón, más daños sufrirá el
corazón.
• Si el músculo cardíaco carece de oxígeno durante demasiado tiempo, el tejido de esa zona
muere y no se regenera.
CAUSAS
• Para que el corazón funcione correctamente la sangre debe circular a través de las arterias
coronarias. Sin embargo, estas arterias pueden estrecharse dificultando la circulación. Si el
corazón se expone a un sobreesfuerzo pueden aparecer trastornos y formarse un coágulo que a
su vez puede tapar una arteria semiobstruida.
Esta obstrucción, interrumpe el suministro de sangre a las fibras del músculo cardiaco. Al dejar de
recibir sangre estas fibras mueren de forma irreversible.
El infarto de miocardio
ocurre cuando un coágulo
de sangre (trombosis
coronaria) obstruye una
arteria estrechada.
Normalmente el infarto de
miocardio no sucede de
forma repentina. Puede
llegar causado por la
arterioesclerosis, un
proceso prologado que
estrecha los vasos
coronarios.

12. SÍNTOMAS
El infarto de miocardio se manifiesta con dolores o presión en la zona torácica, sensación de
agotamiento, cansancio, mareos y dolor o calambres en el brazo izquierdo. Estos dolores no ceden
aunque la persona haga reposo.
Los síntomas habituales son:
* Dolor torácico intenso y prolongado, que se percibe como una presión intensa y que puede
extenderse a brazos y hombros (sobre todo izquierdos), espalda e incluso dientes y mandíbula. El dolor
se describe como un puño enorme que retuerce el corazón. Es similar al de la angina de pecho, pero
más prolongado y no cesa aunque se aplique un comprimido de nitroglicerina bajo la lengua.
• Dificultad para respirar.
• Sudoración.
• Palidez.
• Mareo. Es el único síntoma en un 10 por ciento.
• Otros: Pueden aparecer náuseas, vómitos, desfallecimiento y sudoración.
DIAGNOSTICO POR EL LABORATORIO
El dato que puede obtenerse a través del análisis en laboratorio verdaderamente relevante para realizar
un diagnóstico es el aumento de la actividad sérica de determinadas enzimas, que se liberan dentro del
torrente sanguíneo a causa de la necrosis que se está produciendo.
Datos laboratorio:
• Frecuentemente se desarrolla leucocitosis de 10 000 a 20 000/ μl en el segundo día y
desaparece en el transcurso de una semana.

13. • La prueba mas valiosa es la medición seriada de enzimas cardiacas, se han desarrollado nuevas
valoraciones que incluyen las determinaciones cuantitativas de CK-MB, troponinaT y troponina
I, todas son sumamente especificas para necrosis cardiaca, aunque pueden estar aumentadas
después de episodios isiquemicos intensos y con el daño del músculo esquelético.
• Las isoformas de CK-MB pueden ser positivas en seis horas después de los inicios de los
síntomas, permitiendo mejorar una mejor selección de pacientes con diagnósticos inciertos.
• Los valores circulantes de troponina I son más específicos y permanecen elevados durante 5 a 7
dias mas después del infarto, estos deben evidenciarse el uso de valoraciones de isoenzimas
LDH menos especificas.
Para dar éste último con seguridad, los valores enzimáticos se toman por series durante los 3 primeros
días. Los valores máximos de estas enzimas presentan una correlación discreta con la extensión de la
necrosis, aunque también se deben tener en cuenta otros factores que influyen en su grado de actividad.
• En definitiva, se trata de un cálculo de valores complejo. Por otra parte, también se obtienen
parámetros interesantes para el pronóstico, como el nivel de colesterol, los niveles de azúcar (la
diabetes aumenta el riesgo de cardiopatía) y de hormonas tiroideas (una tiroides hiperactiva
puede producir anomalías cardiacas).

14. MONITORIZACIÓN ELECTROCARDIOGRÁFICA:
Constituye un elemento fundamental para el diagnóstico del infarto agudo, porque, además, permite
analizar su evolución. Al paciente se le mantiene controlado a través de un monitor de
electrocardiograma durante todo el tiempo que permanece en la unidad coronaria del hospital.

15. ENZIMAS CARDIACAS
DEFINICION:
• Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio (músculo
cardiaco).
• Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las células
musculares de corazón, denominados cardiocitos.
En una situación donde el corazón esta sufriendo un daño, como por ejemplo un infarto agudo de
miocardio (IAM),donde los cardiocitos mueren por la falta de oxigeno, las enzimas cardiacas aumentan
en sangre y se las puede dosar en un análisis sanguíneo.
ENZIMAS CARDIACAS:
• CK TOTAL
• CK-MB
• TGO
• LDH
• TROPONINA
• ALDOLASA

16. 2.7.3.2 CK-CPK
SINONIMOS:
FOSOFOTRANSFERASA DE ATP CREATINA, CREATINCINASA O CREATIN
FOSFOCINASA
MUESTRA:
Suero. Estable 4 – 8 horas a temperatura ambiente y un mes a –20ºC.
VALORES DE REFERENCIA:
Recién nacidos:
• 65-680 u/l
Mujeres: Varones:
• 6-7 años:50-145 U/L • 6-11 años 56-185 U/l
• 8-14 años 35-145 U/L • 12-18 años 35-185 U/l
• 15-18 años 20-100 U/L • Mas de 19 años 38-174 U/l
• MAS DE 19 años 96-
140 U/L
*----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---*
REACCION QUIMICA:
• Se cataliza por la reacción reversible por transferencia de ATP y creatina obtenido como
producto a la fosfocreatina +ADD

17. ESTRUCUTRA QUIMICA:
• Esta constituida por dos cadenas de polipeptidican con estructura cuaternaria compleja.
• Es una proteína formada por dos subunidades, con un peso molecular de 40.000 daltons
cada una.
• Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar CK-1, CK-2
y CK-3 (BB, MB y MM respectivamente).
• Estas isoenzimas están asociadas a estructuras miofibrilares en el citosol. Además de estas
tres isoenzimas se encuentran la isoenzima mitocondrial de la CK (CK-MiMi o CK-Mt) y
las macrokinasas:1 (CK-BB unida a inmunoglobulinas) y 2 (forma oligomérica de la CK-
Mt).
Es una enzima bilocular que se encuentra en citoplasma y mitocondria
GENERALIDADES:
La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo esquelético y
su menor concentración se encuentra en el tejido cerebral.
Debido a que la Ck existe relativamente en pocos órganos, esta prueba se utiliza como índice especifico
de lesión del miocardio y del músculo.
Un aumento en la actividad sérica de esta enzima, es índice de lesión celular. La extensión y gravedad
de la lesión determinarán la magnitud de la elevación.
En infarto agudo de miocardio, aumenta la creatinkinasa entre las 2 y 6 horas de producido el episodio,
alcanza un máximo después de 18-24 horas y se normaliza entre el tercero y sexto día.

18. Los picos alcanzados pueden llegar a ser 20 veces el límite superior normal, razón por la cual es,
quizás, la prueba más sensible para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio. Tiene una
sensibilidad de 97% y una especificidad de 67%.
El diagnóstico del infarto agudo de miocardio se basa en la existencia de por lo menos dos de los tres
criterios definidos por la Organización Mundial de la Salud: dolor precordial de más de 30 minutos,
cambios electrocardiográficos específicos y aumento de la actividad de creatinkinasa o de la isoenzima
CK MB.
DIVISION DE LA CK:
CK LOCALIZACION Medición en Separación por Métodos
total suero de la CK electroforeticos de anodo a cátodo
total
CKMM Músculo estriado y 94% Mas rápida (+)
miocardio
CKMB Miocardio 6% Intermedia
CKBB Cerebro y músculo 1% Mas rápida (-)
liso
La creatininfosfoquinasa puede presentarse en forma de 3 isoenzimas que se diferencian en su
estructura. La CPK-1 ó CPK-BB, es la predominante en el tejido cerebral y en el pulmón. La CPK-2
también llamada CPK-MB es la de origen cardiaco, y la CPK-3 ó CPK-MM que es la de origen
muscular esquelético.
La aparición de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón en el cerebro o en los músclos
esqueléticos. Dependiendo del isoenzima de CPK elevado podemos diferenciar cuál es el tejido
afectado.
La CPK-MB se eleva a las 3 a 6 horas y vuelve a la normalidad a las 12 a 48 horas tras un infarto de
miocardio. Por ello se realizan mediciones secuenciales para ver la evolución.
La CPK-MB no suele aparecer elevada si el dolor torácico es por una angor (angina de pecho) un
embolismo pulmonar o por una insuficiencia cardiaca congestiva.
La CPK-BB aparece elevada si hay daño en el tejido cerebral o en caso de infarto pulmonar por un
embolismo.
La CPK-MM es la isoenzima más abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se
eleva se debe a lesiones del msculo esquelético o por ejercicio físico muy intenso.
Pueden verse alterados los valores de CPK isoenzimas si se han realizado inyecciones intramusculares,
traumatismos musculares, intervenciones de cirugía recientes, o ejercicio intenso o prolongado.

19. EL PAPEL FISIOLÓGICO DE LA CREATÍNQUINASA ES EL SIGUIENTE:
• el principal componente fosforilado del músculo es la fosfocreatina, que está, aproximadamente
unas ocho veces en exceso sobre el ATP.
• Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la CREATÍN quinasa cataliza la
refosforilación del ADP para formar ATP, usando fosfocreatina como reservorio de la
fosforilación.
La Actividad en suero parece estar en función de la masa muscular del individuo, por ello las mujeres
tienen actividades séricas más bajas que el hombre. También varían las cifras con la Edad.
De aquí la importancia de utilizar el Índice de Corte [(CK Total / CK MB masa) x 100] en la valoración
del origen de un aumento de CK MB masa: músculo – esquelético o cardíaco.

20. SIGNIFICADO CLINICO
VALORES AUMENTADOS:
• Enfermedades de músculo esquelético: Distrofia muscular de Duchenne (es un marcador que
aumenta de 20 a 200 veces). Miocardiopatías (miositis, polimiositis).
• Enfermedades musculares neurogénicas (miastenia gravis, esclerosis múltiple,
parkinsonismo). Hipertermia maligna. Polimiopatía necrotizante.

21. • Enfermedades de corazón: infarto de miocardio. Cardioversión, cateterización cardíaca,
angioplastia coronaria transluminal percutánea, anestesia y cirugía no cardíaca, miocarditis,
pericarditis, embolia pulmonar.
1. En el infarto al miocardio comienza la elevación poco después de la crisis
aproximadamente 4-6 hrs después y alcanza el punto máximo en 24 hrs.
2. LA Ck y CKMB llega a su punto máximo aproximado un día después del inicio al igual
que la TGO.
3. La LDH suele tener un punto máximo durante el segundo día.
• Enfermedades del hígado: enfermedad hepática primaria (síndrome de Reye).
• Enfermedades del sistema nervioso central: enfermedad cerebrovascular aguda, neurocirugía,
isquemia cerebral. Hemorragia subaracnoidea.
• Enfermedades de tiroides: hipertiroidismo.
CRONOLOGIA DE LA ALTERACION ENZIMATICA EN infarto agudo
al miocardio
CK TOTAL CK-MB TGO LDH
Inicio 2-8 hrs. 2-8 hrs. 6-12 hrs. 8-12
hrs.
Maxima 24-36 hrs. 12-48 hrs. 24-28 hrs. 48-72
hrs.
persistente 3-6 hrs. 2-3 días 4-6 días 10-15
días

22. VALORES DISMINUIDOS DE LA CK:
• Reducción de masa muscular
• Neoplasias
• enfermedad hepática alcohólica
• Inanición
• Enfermedad de Cushing
• tratados con esteroides.
• Tirotoxicosis.

23. -------------------------------------------------------------------------------------
---------------------------------
INTERPRETACION DE LAS ISOENZIMAS DE LA CK
--------------------------------------------------------------------------------------------------
---
CKMB:
• La CKMB aparece en el suero entre 6-12 hrs después del IAM y persiste durante 18-32 hrs,
cuando el paciente con precordalgia padece con MB, significa que tiene un IAM.
• Además si al CK-MB es negativa durante más de 48 hrs o mas después del episodio de
precordalgia significa que no se trato de IAM.
• En el IAM se leva la CK-MB, LDH1, relación LDH1-LDH2, Ck total y LDH total.
• La CK-MB y LDH1 se elevan tanto en porcentaje como en el valor absoluto ( el % de cada
isoenzima por la enzima total respectiva), alcanzan su máximo y posteriormente disminuyen.
•
MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE LA CK-MB.-
1a) Métodos no inmunológicos:
0• Electroforesis: Técnica semicuantitativa que conduce generalmente a una
sobreestimación de la CPK-MB. Lenta y poco práctica, sobre todo en un Laboratorio de
Urgencias.
1• Cromatografía de intercambio iónico. No garantiza la separación absoluta de las
isoenzimas MB y BB.
1b) Métodos inmunológicos:
1• Inmunoinhibición: CK-MB actividad.
2• Métodos basados en la medición de masa:
3Técnicas radioinmunológicas: Actualmente, los métodos
inmunorradiométricos (IRMA) permiten la dosificación de la CK-MB.
4Técnicas enzimoinmunológicas (CK-MB masa): mediante el uso de
anticuerpos monoclonales específicos. Éste método es sensible a la interferencia
de la adenilatoquinasa, y a diferencia de lo que ocurre con el método de
inmunoinhibición permite su realización en una muestra de sangre hemolizada.
Proporciona buenos resultados, su determinación está automatizada, es rápida y
por tanto, adaptable al Laboratorio de Urgencias, siendo este el método de
elección.
CKMM:
----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

24. Se eleva en el infarto al miocardio entre 4-6 hrs después del infarto, no es demostrable a las 24-36 hrs
después del infarto puesto que alcanza su máximo y cae rápidamente:
• Isiquemia miocárdica, angina de pecho
• Distrofia muscular de Duchenne
• Poliomitosis, dermatomitosis, mioglobinuria, insuficiencia circulatoria y choque, IRC,
lipomatia, postoperatorio de cirugías.
LA CKBB SE ELEVA EN:
-------------------------------------------------------------------------------------
----------------
• Síndrome de reye
• Algunos cancere4s de mama, plumón, próstata
• Choque
• Lesión cerebral, neurocirugía
• Hipotermia
• Después de la desviación coronaria quirúrgica.
INHIBIDORES DE LA CK:
• Pb, Ag, Hg,Zn
• Los oxalatos actúan contra el Ca+,Mn y Mg para la detección de la ck.
• La luz blanca actúa como inhibidor no competitivo y altera la estructura química.
• Anticoagulantes como heparina o EDTA.
AUMENTO VARIABLE POR DROGAS:
• Por anfotericina B, clofibrato, etanol, carbenozolona, halotano y succinilcolina administrados
juntos, intoxicación con barbitúricos.
• Terapia con esteroides.
• Colchicina. Etanol, éter etílico, litio, propanolol, quinidina, monóxido de carbono.
• Drogas de abuso (cocaína, LSD).
INTERFERENCIAS:
• El ejercicio extenuante, levantamiento de pesas y las cirugías que lesionan el músculo
esquelético pueden provocar elevación de la Ck.
• Las dosis elevadas de salicilatos también pueden aumentar los niveles.
• Las inyecciones intramusculares múltiples pueden aumentar los niveles

25. • Parto
• Hemólisis de la muestra
TGO
2.6.1.1 ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-
CETOGLUTARATO
SINONIMOS:
TGO-SGOT
VALORES NORMALES
ADULTO 0-41 UI/L
ANCIANO 8-33 UI/L
NIÑO
RECIEN NACIDO 2-55 UI/L
MAYOR DE 2 AÑOS 10-30 UI/L A 31 °C
La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localización mitocondrial
y citoplasmática que cataliza la transferencia reversible del grupo amino desde el aspartato al α-
cetoglutarato.
Método para su determinación:
• UV 340 o 360 nm. Según SCE/ IFCC/ DKGC
La TGO se cataliza por la reacción de la transferencia de un grupo amino:
L-aspartato + α – cetoglutarato TGO GLUTAMATO + OXALACETATO
• La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2

26. Muestra:
• Suero recomendado. Plasma con heparina puede causar turbidez en la reacción. La hemólisis
interfiere aumentando el valor proporcionalmente, dado que la concentración de TGO en
glóbulos rojos es 40 veces mayor que en suero.
FISIOLOGIA:
• La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular
sin función conocida en el plasma. Los valores séricos para mujeres son menores que para
varones y aumentan un poco con la edad, casi igualando a los valores de los varones.
• En el interior de las células las concentraciones son muy elevadas, en suero son muy bajas y al
enzima desparace cuando todas las membranas celulares están intactas.
FUNCION DE LAS TRANSAMINASAS
• Catalizar la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a cetoacido, formando
otro aminoácido.

27. Debido a su amplia distribución se considera como un enzima inespecífica de tejido o de órgano y por
lo tanto, es más útil cuando su concentración sérica se compara con los valores de las enzimas sericas
diferentes.
Poco se sabe de la síntesis, regulación y excreción de las transaminasas.
TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO:
• Músculo cardiaco
• Hepático
• Renal
• Pancreático
• Pulmonar
• Bazo, eritrocitos y otros tejidos en menor concentración.
Una cantidad muy escasa de TGO se excreta en al bilis debido ala barrera hematobiliar y no se sabe si
la pequeña cantidad encontrada en al bilis procede de la sangre o directamente de los hepatocitos.
FISIOPATOLOGIA

28. Cuando se lesiona la células corporales que contienen TGO o se altera o destruye su actividad por
deficiencia de oxigeno o de glucosa, la membrana celular se vuelve permeable o puede romperse,
entonces la TGO, junto con el contenido de otras células, encuentra su camino al plasma incrementando
la concentración serica de la enzima.
Mientras mayor se ala concentración intracelular de la aspartato aminotrnasferasa, mas alta y mas
rápida ser ala elevación en el suero con el daño celular.
El daño del tejido cardiaco produce un En insuficiencia cardiaca pueden producirse
aumento aun mas rápido de las elevaciones mayores de 1000, esta elevación
concentraciones de TGO, el grado de extrema se debe aparentemente ala
elevación se correlaciona estrechamente con congestión y necrosis secundarias del hígado
el tamaño del infarto. mas la lesión cardiaca entre si.
En disfunción hepática se alcanzan concentraciones mayores, sin embargo la liberación de
TGO de las células hepáticas no refleja el funcionamiento del hígado que normal inclusive
en presencia de valores altos de TGO. Por otro lado, las concentraciones de TGO refleja la
respuesta de las células al daño y también al aumento de la permeabilidad de las
membranas celulares.
Dado que los valores normales de TGO incluyen una ausencia completa de la enzima del
suero, la disminución de su valor serico solo es de interés en lo que respecta ala velocidad
con la que se produce el descenso o como un indicador del avance de la enfermedad y al
respuesta al tratamiento.
Significado clínico:
La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las
mitocondrias de las células, junto a la TGP cumple un rol diagnóstico y de monitoreo de
enfermedades con daño hepatocelulares y muscular.
No hay evidencia de un aumento de síntesis de transaminasas en enfermedades hepáticas y
musculares. La vida media de la TGO es de 17 Hs. (TGP: 47Hs) lo cual da una información
muy actual de la realidad de un proceso citolítico.
La TGP es una enzima específica del hígado.
La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro,
páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos.
Un aumento simultáneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de
cualquier índole. En algunos casos también se la usa en la evolución del infarto de

29. miocardio (IAM), donde la sensibilidad diagnóstica es del 96% y la especificidad del
86% post angor.
Debido a la localización intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmática y TGO
citoplasmática y mitocondrial) es que se puede inferir que ante un aumento significativo de
TGP sobre TGO hay un daño celular difuso con ruptura de membranas celulares y
compromiso citoplasmático y con un aumento de TGO>TGP el compromiso necrótico es
más profundo y severo.
La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de células
involucradas.
• El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el daño es leve
(citoplasmático) en los casos de hepatitis viral aunado a la menor vida media de la
TGO con respecto a la TGP. Cuando supera a 1 y particularmente 2, la necrosis
celular es profunda tal el caso de hepatitis alcohólicas o en hepatitis crónicas
activas.
Utilidad clínica
• Evaluar magnitud del daño celular en hígado y músculo.
• Monitoreo de la evolución del daño de los tejidos que la contienen hepatopatía,
cardiopatías.
VALORES AumentadoS DE LA TGO:
Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como:
• INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las
24 hrs siguientes y retornaran a lo normal en un lapso de 4-7 dias si ya no hay mas
daño celular.
• INSUFICIENCIA CARDIACA:Con frecuencia hay una elvacion de los valores
sericos, pero al grado del aumento varia de acuerdo ala lateracion hepatica
concomicante.

30. • Cardiopatías como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, cirugía de
revascularización cardíaca.
• HEPATOPATÍAS DE DISTINTA ETIOLOGÍA (inflamatorias, obstructivas,
autoinmunes, por virus hepatotróficos: HAV, HBV, HCV,HDV,HEV, parasitaria,
tóxica, necrótica).
• POR INFECCIÓN SISTÉMICA DE VIRUS NO HEPATOTRÓFICOS: herpes,
CMV, EBV, HIV, Parotiditis, Echo y Coxsackie, Rubeola, Varicela Zoster etc.
• TRAUMATISMO EXTENSO DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO:
• Dermatomiositis, distrofia muscular progresiva, traumatismo muscular por uso
excesivo o lesion externa, triquinosis.
• Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemolítica, síndrome de Reye,
amebiasis, tuberculosis, brucelosis, tétanos, septicemia, , linfogranuloma venéreo,
histoplasmosis, hidatidosis, triquinosis, sarcoidosis, galactosemia, síndrome de
Dubin Johnson y síndrome de Reye.
• ENFERMEDADES MUSCULARES como distrofia muscular progresiva,
miositis, miopatía hipotiroidea, episodios epilépticos, hipertermia maligna, ejercicio
muscular agresivo.
INTERFERENCIAS por drogas:
VALORES AUMENTADO:
• Drogas hepatotóxicas, acetaminofen, allopurinol, aminopurina, ácido
aminosalicílico, anfotericina B, ampicilina, alcohol amílico, andrógenos,
asparaginasa, aspirina, barbituratos, cefalosporina, cloramfenicol, cimetidina,
eritromicina, imipramina, carbamacepina, levodopa, niacina, valproato.
Paracetamol, piroxicam, halotane, cocaina, amiodarona, estrógenos sintéticos, ácido
valproico, tetraciclinas, metotrexate, esteroides anabólicos, ciclofosfamida,
isoniazida, rifampicina, cloropromacina, alfa metildopa, verapramil.
Nitrofurantoina, fenofibrate, papaverina, fenilbutazona, diclofenac, allopurinol,
propiltiouracilo, quinina, quinidina, diltiazem, haloperidol, nitrofurantoina,
cimetidina, glibenclamida, sales de oro, captopril, dextropropoxifeno, tetracloruro
de carbono.
VALORES DISMINUIDO:
• Penicilamina, fenotiazinas.

31. 1.1.1.27 LDH
--------------------------------------------
------------------------
Sinonimos:
LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-
Lactato:NAD oxidoreductasa
• MÉTODO: Espectrofotometría-UV 340 nm.
• MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo
rápidamente
• CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.
VALORES DE REFERENCIA:
Dependientes del método:
• DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH
• a 30°C en UI/l
Adultos: 160 - 320

32. • IFCC: lactato a piruvato, producción de NADH
• a 30°C en U/L
Adultos 140-280
Recién nacidos 415-690
• a 37ºCen UI/l
0-4 días 290-775
4-10 días 545-2000
10 d-24 meses 180-430
24 m-12 años 110-295
60 a -90 años 110-210
Introducción:
• Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que
transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a
piruvato.
• Tiene un PM de 140000 daltons.
• Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.
• En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reacción (Sociedad Alemana de
Química Clínica) para la determinación de la LDH.
LDH (suero del paciente)
1. Piruvato + NADH ↓ + H+ ⇔ Lactato + NAD
Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: H y M.
Las estructuras de LD-H y LD-M están determinadas por los loci situados en los
cromosomas 12 y 11, respectivamente.
La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en:
hígado, miocardio, músculo esquelético y hematíes.
Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas.
Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A
estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH.
Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H.
Se diferencian por el contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para
formar 5 tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis.
1• La subunidad M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético
(“Muscle”) e hígado.
2• La subunidad H, se encuentra principalmente en el corazón (“Heart”).

33. Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.
Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.
Métodos de Determinación para LDH:
• • Determinación enzimática para la actividad total de la LDH
• • Para la dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no
inmunológicos (electroforesis) y métodos inmunológicos.
• • Mediante éste último se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del
suero por un anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las
isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y LD5
1
EXPLICACION DE LA PRUEBA:
• Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula
• Aunque la elvacion es inespecifica, esta prueba es util para confirmar infarto al
miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH
permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al
miocardio
• También es útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia
perniciosa. Sin embargo, se pueden obtener mas datos especificos clasificados de la
LDH en sus cinco isoenzimas.
• La LDH también es útil como marcador tumoral en el seminoma o tumor de células
germinativas, especialmente cuando en este tumor no se produce AFP ni
gonadotropina coriónica humana.
SIGNIFICADO CLÍNICO
•
La determinación de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran
variedad de aplicaciones clínicas.
• Por ser una enzima intracelular, su elevación es índice de daño tisular con la
consecuente liberación de ésta a la circulación. El daño puede ser desde una simple
anoxia con ligero daño celular y pérdida de citoplasma hasta una necrosis celular
severa, produciéndose por lo tanto, diversos grados de elevación de la actividad
enzimática en suero.

34. Con niveles alterados de LDH total, la determinación de la isoenzima predominante
posibilita la identificación del órgano comprometido:
LD1: corazón, hematíes, córtex renal
LD2: hematíes, córtex renal, pulmón
LD3: pulmón, glóbulos blancos, páncreas, plaquetas
LD4: músculo esquelético, médula renal, plaquetas
LD5 : hígado, músculo esquelético, tejidos neoplásicos
El comportamiento de las isoenzimas (separación electorforética en acetato de celulosa o
poliacrilamida, inmunoinhibición, inhibición química) no debe ser interpretado sino a la luz
del conocimiento de la historia clínica del paciente. En este sentido la inversión de los
valores de LD1/LD2 (“flip”) constituye un indicio de injuria miocárdica, como sí también
el aumento de LD5 orienta hacia una hepatopatía.
El aumento de la fracción LD2,LD3,LD4 refleja una masiva destrucción plaquetaria
(tromboembolismo pulmonar).
En general, los tejidos que muestran metabolismo aerobio revelan,
predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más rápido
(LDH1), con mayor número de subunidades H.
Los tejidos que muestran metabolismo anaerobio revelan,
predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más lento (LDH5),
con mayor número de subunidades M.
La proporción de enzimas varía de un tejido a otro. En el corazón,
predomina la isoenzima LDH1 (del 18 al 33% de la actividad de la LDH Total).
En el hígado, en cambio, es mayoritaria la isoenzima LD5 (del 2 al 13% de la
actividad de la LDH Total).
La LD2 representa un 28 a 40% de la actividad de la LDH Total. La
LDH3, del 18 a 30%. La LD4, del 6 al 16%.
Existe una LDH-X, que se presenta en testículos y esperma.

35. En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST),
constituye un elemento importante de diagnóstico.
• La misma comienza a elevarse 12-24 horas después de producido el infarto; alcanza
un pico entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el séptimo al décimo día.
Predomina LDH1, por lo tanto, su determinación confiere especificidad al
diagnóstico de infarto agudo de miocardio.
También está elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida
por agentes tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral) e incluso
acompañando a necrosis tubular renal, pielonefritis, etc.
Los niveles bajos no son clínicamente importantes.
• Tras la Lesión Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD sérica aumenta
menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB.
• Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que
exteriorizan el Daño Miocárdico.
• Alcanza su máximo a las 30 a 40 horas.
• Permanece elevada durante 10 a 12 días.
VARIABLES POR ENFERMEDAD:
• AUMENTADO:
Mononucleosis infecciosa, hepatitis virales, tumores malignos, leucemias y
linfomas, anemias hemolíticas, distrofia muscular, daño muscular (cardíaco o
esquelético) de cualquier etiología, pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal,
hipoxia, shock e hipertermia.
VARIABLES PREANALÍTICAS:
• AUMENTADO:
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo.
Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto
elevan la LDH. Hemólisis producida por la congelación, calentamiento o agitación
de la muestra provocan elevaciones falsas.
• DISMINUIDO:
Lipemia. Oxalato, detergentes.
VARIABLES POR DROGAS:
• Aumentado:
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo,
metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol.
• Disminuido:
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate.

36. 4.1.2.13 ALDOLASA
SINONIMIA: D- Fructosa-1,6-difosfato-D-gliceroaldehído-3-fosfato-liasa
• Esta prueba es útil en las situaciones complejas de diagnostico para valorar
el desgaste muscular y la degeneración del músculo esquelético, al reducirse
la masa muscular, disminuye la cifra de aldolasa.
MétodoS:
• Según Beisenherz, espectrofotometría UV cinética 340nm.-Ultravioleta,
cinético y enzimático.
METODOS DE PUNTO FINAL:
Miden al actividad enzimática de la aldolasa que se lleva acabo a partir de la reacción
gliceraldehido fosfato a partir del 2-4 dinitrofenil hidracina.
METODOS CINETICOS:
2Mide el NADH2
3La triosa isomerasa monofosfato cambia el grupo aldehído
Muestra:
•
Plasma obtenido con citrato, oxalato o EDTA
*-Suero no por la liberación de aldolasa debido a que da la formación del coagulo
-Estable a 1-4°C por 24 Hs, 5 días a temperatura de refrigerador a 4-8 °C, 15 días a
temperatura de congelación a menos 15°C
-Centrifugar y separar inmediatamente.
-No lipemia, No Hemólisis interfiere en la reacción.
• Valor de referencia: (en U/L a 37 °C)
Niños de 10-24 meses de 3,4 - 11,8

37. 25 meses a 10 años 1,2 - 8,8
Adultos < 7,5
La aldolasa es una enzima que se encuentra en el corazón y el músculo esquelético, es
importante en al conversión de glucogeno a acido láctico.
Está principalmente en las células jóvenes y también en sus núcleos.
Esta conformada por dos subunidades, cada una con tres posibles subunidades denominadas
A, B y C, pero son justamente 4 isoenzimas.
La forma molecular AAAA es la aldolasa predominante en el músculo esquelético, la
BBBB predomina en el hígado y la CCCC en el cerebro y otros tejidos.
Una isoenzima híbrida AAAC está presente en algunos tejidos pero en concentraciones más
bajas.
SIGNIFICADO CLÍNICO:
• La aldolasa es una enzima de la vía glucolítica que se usa ocasionalmente como
marcador para la enfermedad muscular aunque no es específica del tejido. Se
prefiere el uso de CK más específica del músculo esquelético.
• Se trata de una enzima muscular, también presente en hígado y cerebro.
Los niveles disminuyen frente a enfermedades miodegenerativas crónicas con baja
masa muscular.
Los niveles están aumentados en distrofias musculares, dermatomiositis,
polimiositis y triquinosis.
La enfermedad muscular neurogénica o enfermedad de la placa motora (tal como la
miastenia gravis) produce elevaciones más bajas de esta enzima.
• UTILIDAD CLÍNICA:
Evaluación de distintos tipos de miopatías.
VARIABLES POR ENFERMEDAD:
• AUMENTADO:
Hepatitis aguda, infarto de miocardio; procesos con desintegración hística
como pancreatitis hemorrágica, gangrenas extensas, neumonía, infarto
pulmonar, anemia hemolítica y psicosis alcohólica. Trauma que comprometa
al músculo. Miositis, dermatomiositis, distrofias miotónicas, rabdomiolisis,

38. triquinosis, delirium tremens, cáncer con metástasis hepáticas. En el 60-80%
de pacientes con psicosis, esquizofrenia, tétanos.
• DISMINUIDO:
Cánceres epiteliales de esófago, páncreas, pulmón, mama. Intolerancia
hereditaria a la fructuosa.
Variables preanalíticas:
• Aumentado:
Por inyecciones intramusculares.
Por hemólisis (ya que la enzima se encuentra en plaquetas y leucocitos y
hematíes).
Habrá aumento analítico por contacto con el coágulo y por hemólisis.
Habrá aumento fisiológico por etanol, ejercicio muscular.
Variables por drogas:
• Aumentado:
Fenotiacinas. Por ingestión de insecticidas clorados y organofosforados
tiabendazol, aspirina. Clofibrate.
•
Disminuido:
Por probucol.

39. TROPONINA
--------------------------------------------
-----------------
La Troponina (Tn) es el complejo proteínico regulador de la función contráctil del músculo
estriado.
COMPOSICION QUIMICA
Consta de tres componentes polipeptídicos distintos:
• • Troponina C, que fija el Calcio (Ca).
• • Troponina T (TnT), que liga el complejo troponina a la tropomiosina.
• • Troponina I (TnI), que es la subunidad inhibidora del complejo troponina-
tropomiosina.
Este complejo sirve para regular la interacción calcio-dependiente de actina y miosina, por
eso juega un papel integral en la contracción muscular.
Cada una de estas tres subunidades de Troponina existe en diferentes isoformas, que son
específicas del tipo de fibra muscular del que proceden.
LA TROPONINA I (TnI).
• Muestra: sangre entera suero o plasma
Estabilidad 24 Hs. de 2-8°C
• Método: Inmunocromatografía cualitativa. ELISA. Quimioluminiscencia. MEIA
• Valor de referencia: cualitativo negativo (no detectable).
• Valor de referencia: cuantitativo (quimioluminiscencia) menor de 0,1 ng/ml
GENERALIDADES:
• La Troponina I existe en tres formas moleculares distintas (isoformas), que son codificadas por
tres genes distintos y corresponden a isotipos específicos encontrados en fibras de músculo
rápidas, fibras de músculo lentas y corazón.

40. • La TnI tiene 30 residuos extra en el amino terminal. Su secuencia de aminoácidos muestra
aproximadamente un 40% de heterogeneidad con las dos isoformas musculares esqueléticas
(rápida y lenta).
Es expresado en el atrio y ventrículo del corazón, contribuyendo, todo ello, a que este analito sea un
marcador de laboratorio cardio-específico.
Esta isoforma cardíaca es cedida precozmente (3 a 4 horas) después de una Lesión Miocárdica Menor
(Angina Inestable) o Mayor (IAM).
• Persiste en plasma durante, al menos, 7 a 9 días. Se ha demostrado su eficiencia para el
daño miocárdico, particularmente, en presencia de daño concomitante del músculo
esquelético.
----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Debido a su cardio-especificidad es muy útil, por ejemplo, en el diagnóstico del daño miocárdico en los
deportistas tras realizar un esfuerzo físico.
Hasta ahora, concentraciones elevadas de TnI se han encontrado solamente después del daño
miocárdico (incluyendo la miopericarditis); por tanto, podemos decir, pues, que la TnI es
absolutamente cardioespecífica.
SIGNIFICADO CLÍNICO:
•
Las proteínas troponina I y troponina T representan dos componentes de un complejo de tres
proteínas: troponina C, troponina T y troponina I, que juegan un papel esencial en la
contracción del músculo estriado regulando la interacción actina-miosina, modulada por calcio.
Aunque la TnI y la TnT se Las elevaciones de la cTnI son
encuentran en el músculo estriado, altamente específicas de IAM. El
estas proteínas tienen isoformas aumento ayuda a establecer
que difieren en la secuencia diagnóstico en todos aquellos casos
aminoacídica de las formas del que hay aumento de CKMB de origen
músculo esquelético. muscular esquelético tanto como

41. La TnI puede ser liberada predominantemente como un complejo proteico troponina C/troponina I (CI),
en parte libre o como combinación de estas formas y como productos de degradación de la subunidad
libre.
• Falsos positivos debido a liberación de cTnI por el músculo esquelético se descartan, debido a
la especificidad de anticuerpos monoclonales que no dan reacción cruzada, tampoco se eleva en
enfermedades renales a menos que esté comprometido el músculo cardíaco. Por eso en
pacientes renales con sospecha de infarto agudo de miocardio (IAM), la cTnI es el marcador
bioquímico de elección.
UTILIDAD CLÍNICA:
• Diagnóstico de infarto de miocardio. La sensibilidad diagnóstica de la cTnI es similar a la
cTnT en la fase aguda del IAM. La tendencia de la cTnI es a dar curvas de un solo pico a
diferencia de la cTnT- Ambas son influenciadas por la terapéutica de reperfusión aunque la cTnI
da aumentos más rápidos y abruptos que la cTnT. El primer aumento ocurre a las 3-4 hs. luego
del dolor, y las máximas concentraciones ocurren en 12-24 hs. dependiendo de la reperfusión
cardíaca. Los valores vuelven a la normalidad luego de 5-10 días.
• Evaluación en reperfusión cardíaca, angina inestable, cirugías cardíacas, miocarditis, daño
del músculo cardíaco de cualquier índole (maniobras de resucitación, contusión, etc).
En el diagnóstico de la injuria miocárdica ambas troponinas tienen un comportamiento similar.
En los casos de transplante de corazón sin rechazo, la cTnI vuelve más rápido a los valores
normales que la cTnT. Hay basada evidencia que la TnI y la TnT son marcadores bioquímicos
específicos para indicar injuria de miocardio.
• Monitoreo de la terapeútica.
La Troponina T (TnT).
MÉTODO:
• ELISA, Inmunocromatografía en soporte sólido, quimioluminiscencia.
MUESTRA:
• Suero, plasma o sangre entera.
Estabilidad 4-25°C dentro de las 24 hs., a -20°C estable por 3 meses.

42. VALORES DE REFERENCIA:
.-Cualitativo inmunocromatografía en soporte sólido negativo (límite detección 0.1 µg/L)
.-Cuantitativo: ELISA hasta 0.1 µg/L
GENERALIDADES
• La TnT ha sido considerada, junto a la TnI, como uno de los principales descubrimientos de
actualidad para el diagnóstico precoz (elevación en sangre a las 4 a 6 horas del comienzo de los
síntomas) de la Lesión Cardíaca, por su sensibilidad y especificidad.
• Esta determinación está disponible, en el mercado, en sangre total, obteniéndose el resultado de
una forma muy rápida. Nos proporciona un resultado cualitativo (positivo o negativo).
• También está disponible la forma cuantitativa.
• Intracelularmente, la Troponina, tanto la I como la T, existe en dos formas: una “miofibrilar” y
otra “citosólica”, representando ésta última un 6.6% de la total.
• Es la forma citosólica la que se libera después de un Daño Miocárdico Menor (Anginas
Inestables). A partir de 0.1 ng/mL.
• En personas sanas, podemos encontrar cifras desde 0.01 a 0.08 ng/mL.
• La forma miofibrilar es liberada después de la necrosis miocárdica: Daño Miocárdico Mayor
(IAM, Miopericarditis).
La Troponina T persiste en sangre más tiempo que la Troponina I (de 10 a 14 días), pero es un
poco menos precoz.
La Troponina T aparece en sangre, de forma patológica, en pacientes dializados crónicos.
Proviene del tejido muscular en regeneración (Trabajos 92 y 97 – S 126, S 127 Clinical Chemistry,
Vol. 43, Nº 6, 1997).
• También se positiva en sangre, en los accidentes cerebro-vasculares (AVC).
• Por tanto, actualmente, es menos cardioespecífica que la TnI, pero indudablemente, tiene
una gran validez para la demostración del Daño Miocárdico Mayor o Menor.
• Las Troponinas T e I, cuando son positivas en la Angina Inestable (“microinfarto”),
marcan un pronóstico desfavorable para el paciente, hacia un Daño Miocárdico Mayor:
Necrosis Miocárdica por Infarto Agudo.
SIGNIFICADO CLÍNICO
La troponina es un complejo de tres moléculas, asociado al filamento fino del miocito, constituido por
la troponina T,C e I.
Unicamente las troponinas I y T son cardioespecíficas, ya que poseen estructuras diferentes a la del

43. músculo esquelético, por lo que se pueden reconocer las formas cardíacas por inmunoanálisis
específicos.
En contraste, las moléculas CK MB y mioglobina se coexpresan en el músculo esquelético y
miocárdico.
La medida de cTnT (troponina T cardíaca) presenta una demostrada cardioespecificidad. Sólo se
consigue una especificidad similar (95%) empleando una relación CKMB/CK, utilizando dos
medidas diferentes que suponen mayor empleo de tiempo y gasto que los requeridos para la cTnT.
La cTnT presenta dos ventajas con respecto a la mioglobina y a la CKMB:
1-Una es su mayor aumento relativo tras la lesión miocárdica, debido a sus valores bajos o
indetectables en sujetos sanos.
Otra es que sus niveles permanecen aumentados durante 200 o más horas, tras la necrosis, por lo tanto
se pueden diagnosticar IAM en fases tardías de evolución.
Por otra parte, alrededor del 30 % de los pacientes con IR tienen valores aumentados de cTnT. Estos
pacientes corren un alto riesgo de sufrir posteriormente complicaciones cardiovasculares.
UTILIDAD CLÍNICA:
• Diagnóstico de isquemia miocárdica: IAM, miocarditis.
La Troponina T se encuentra elevada a las 3-4 hs. luego de instalado el dolor, en el 50% de los
pacientes y permanece elevada 14 días. En el IAM la troponina tiene una sensibilidad clínica
del 100% luego de 10 hs. a 5 días de producido el evento. En este sentido supera a CKMB y
mioglobina.
Los valores hallados en el IAM son significativamente más elevados (unas 100 veces) que los
que encontramos en CKMB y mioglobina, de esto se destaca la utilidad de la cTnT para alertar
de pequeños infartos producidos por anginas inestables, contusiones cardíacas, y luego de
cirugías cardíacas.
• · Tamaño del infarto. Debido a su cardioespecificidad, su aumento y persistencia, da una idea
de la magnitud y tamaño de la lesión producida.
• · Daño miocárdico mínimo. La cTnT y en menor medida la CKMB (creatinkinasa isoenzima
MB) masa son capaces de detectar el daño mínimo miocárdico que ocurre con elevada
frecuencia (35-60% de los casos) en pacientes con angor inestable, cambios significativos en el
electrocardiograma, pero sin alteración de la CK o la CKMB. En estos casos con una cTnT
positiva el 30-35% de los pacientes desarrollan IAM, mientras que los que tienen cTnT negativa
solo un 2% lo hacen. Esto se interpreta como la capacidad de la troponina T (y también la
CKMBmasa) de detectar “daños miocárdicos mínimos” o “microinfartos” que no son
detectados por los otros marcadores bioquímicos convencionales ni aún por la mioglobina.

44. Mioglobina
MUESTRA:
• Suero o plasma. Almacenar a –20oC
• Orina ocasional. Condiciones de almacenamiento: ajustar a pH 7,0 con NaOH 0,1M y es así
estable 2 años a – 25oC.
VALORES DE REFERENCIA:
• Suero: varones: 19-92 µg/l
• Mujeres: 12-76 µg/l
Método: quimioluminiscencia: hasta 36,4 ng/ml

45. • Aglutinación con látex, radioinmunoanálisis, inmunoturbidimetría, nefelometría,
quimioluminiscencia.
Orina: ausencia de mioglobina.
Los valores son variables entre laboratorios y difieren con la edad (aumenta significativamente con
la edad), sexo y raza.
Significado clínico:
• La mioglobina es una proteína que actúa como reserva de oxígeno, por su contenido de
hemo. Se encuentra en células de músculo cardíaco y esquelético. Facilita el movimiento
del O2 desde la sangre hacia el músculo, donde cumple su función de reserva.
• Es una molécula compacta de cadena única, con un peso molecular de 17.200 daltons y un
tamaño que equivale, aproximadamente, a una cuarta parte del tamaño de la hemoglobina.
Presenta solo un grupo hemo.
Es incapaz de ceder oxígeno, excepto en situaciones de tensión de oxígeno extremadamente bajas,
transporta oxígeno en el citoplasma del músculo estriado y es liberada durante la necrosis miocítica.
Su función fisiológica más probable, actualmente en discusión, consiste en facilitar la difusión de
oxígeno en la célula muscular.
Aunque la Mioglobina es un indicador diagnóstico de IAM, no es un marcador específico, pues el
daño músculo – esquelético, incluso el ejercicio extremo, puede conducir a la cesión de cantidades
medibles de Myo en la circulación.
Tras una necrosis del músculo esquelético y cardíaco, se produce un aumento de la concentración
sérica; no presenta, pues, especificidad miocárdica.
Su principal ventaja radica en la rapidez de su elevación en sangre, siendo actualmente la prueba
diagnóstica más precoz del Infarto Agudo de Miocardio.

46. APARECE :
• De 2 a 3 horas después del accidente isquémico, siendo útil, por tanto, entre otras
consideraciones clínicas y electrocardiográficas, para tomar una decisión terapéutica
importante, como, por ejemplo, la instauración de un tratamiento fibrinolítico.
ALCANZA LA MÁXIMA CONCENTRACIÓN ENTRE:
• Las 6 – 8 – 12 horas después del inicio de la crisis y vuelve a la normalidad a las 24 a 36 horas
después del inicio de los síntomas [ se elimina con rapidez por la orina, siendo captada en
Análisis Clínicos con las tiras de bioquímica seca de medición de Anormales en Orina.
Utilidad clínica:
• Diagnóstico de lesión muscular esquelética o miocárdica.
• Diagnóstico de miopatías y cardiopatías. Su valor diagnóstico en detección temprana de
infartos de miocardio está fuertemente discutido.
• Diagnóstico de rabdomiólisis.
Variables por enfermedad:
Aumentado:
• En suero: infarto de miocardio (precede al aumento de CKMB), cardioversión, trauma
muscular agudo, insuficiencia renal aguda o crónica, insuficiencia cardíaca severa, shock
prolongado y diferentes miopatías.
• En orina: daño muscular esquelético, shock eléctrico severo, quemaduras, oclusión arterial
con isquemia de grandes áreas de masa muscular
Disminuido:
• Presencia de anticuerpos circulantes contra mioglobina (pacientes con polimiositis), artritis
reumatoidea, miastenia gravis.
Variables por drogas:
Aumentado:
• En suero: lovastatina, succinilcolina.
• En orina: ácido aminocaproico, anfetaminas, barbitúricos, monóxido de carbono, etanol.
Variables preanalíticas:
Disminuido:
En suero: hemólisis, ictericia, triglicéridos y colesterol.

47. • Es una proteína no enzimática, un marcador sensible para monitorizar reinfartos, mucho más
útil (por la rapidez) que la CK MB masa.
• Recordemos que el paciente con un IAM está tumbado y no haciendo ejercicio, en una Unidad
de Cuidados Intensivos.
Facilita, también, la detección de una recidiva de infarto (REINFARTO), porque los niveles ascienden
rápidamente (más que los de la CK MB masa). Por tanto, sirve para la monitorización de la evolución
de la Lesión Cardíaca.
Nos proporciona información sobre una posible EXTENSIÓN de la NECROSIS MIOCÁRDICA, si
sus cifras no vuelven a la normalidad en el tiempo estimado normal (24 a 36 horas después del IAM).
Según Grenadier y otros autores, la sensibilidad de la Myo es del 100% desde la tercera hora tras el
inicio de los síntomas de la necrosis miocárdica. Por tanto, presentaría un valor predictivo negativo
importantísimo en el caso de no existir un IAM (100%).
Otras situaciones conocidas que producen aumento de Myo, son la cirugía, la insuficiencia renal, las
lesiones del músculo esquelético, choques eléctricos, distrofias musculares, rabdomiolisis y anoxia.
También el ejercicio físico, sobre todo en individuos no entrenados.
Por tanto, la Myo no es un indicador específico de Daño Miocárdico y su valor específico es debido a
su aparición precoz en sangre.
AVISO CLINICO
* Si dosificamos la Myo, en un primer análisis, y es normal o elevada, debemos esperar de 1 hora a 2
horas, y repetir la dosificación en un segundo análisis. Si hay incremento de la Myo, hay razones
suficientes para pensar que puede haber un Síndrome Coronario Agudo.
• El intervalo de ensayo es de 0 a 900 ng/mL.
• Posee una sensibilidad del 91%.
Con un valor predictivo negativo del 100%, en dos dosificaciones entre las 2 – 3 – 6 horas desde el
inicio de los síntomas.
La mioglobina es el marcador cardíaco más precoz del que se dispone hoy en día y se considera de
utilidad para el diagnóstico del Infarto de Miocardio, en ausencia de daño músculo – esquelético,
enfermedad renal o uso reciente de cocaína.

48. El aumento de los niveles de Mioglobina, por encima del doble de la cifra considerada normal, a las
dos o tres horas de iniciado el cuadro isquémico, se considera como un procedimiento de "screening"
razonable.
Como es una molécula pequeña, la mioglobina de origen cardíaco puede ser liberada directamente al
torrente circulatorio y detectado en plasma mucho más tempranamente que otros marcadores, pudiendo
ser medida a la hora del inicio de los síntomas. Su permanencia en sangre depende del clearance renal,
llegando a su pico a las 6-9 horas y regresando a valores basales a las 18-24 horas. La mioglobina es
útil en el DE para la exclusión temprana de IAM, siendo menos útil cuando las muestras de sangre son
tomadas tardíamente.
Evidencia:
La sensibilidad dentro de las 3 horas del inicio de los síntomas es del 24%-28%, con un rango de
especificidad del 76%-96%. A las 6 horas, la sensibilidad y la especificidad se incrementan a 55%-
100% y 76%-98% respectivamente.
De Winter y colaboradores estudiaron el punto de corte de la mioglobina para el diagnóstico de infarto
en 309 pacientes con una prevalencia de infarto del 52%.
A las 5 horas del inicio del dolor, el punto de corte de 50 µg/L tuvo una sensibilidad del 95% y una
especificidad del 86%, y un punto de corte de 90 µg/L tuvo una sensibilidad del 86% con una
especificidad del 95%, siendo mejor marcador temprano que la CK-MB.
También pueden producirse elevaciones en la insuficiencia renal, enfermedades crónicas que
involucran inflamación del músculo esquelético y traumatismos
La mioglobina puede ser utilizada en el diagnóstico temprano de infarto para pacientes con menos de 6
horas del inicio del dolor.
La mioglobina puede ser determinada en centros de alta complejidad para identificar pacientes de alto
riesgo que ingresen tempranamente luego del inicio de los síntomas, considerándose anormal cualquier
valor por encima del límite de referencia para el laboratorio local.
Referencias:
• Apuntes de química clínica II Teoría, Facultad de Bioanálisis xalapa, Universidad
veracruzana, 2002.
• Fisbach, Manual de pruebas diagnosticas, quinta edición, 1999, Editorial McGrawhill
interamericana
• Balcells, A, La clínica y el laboratorio, 18 edición, 2001, Editorial Masson.
• Diccionario de especialidades en análisis clínicos, quinta edición, Editorial PLM.

49. • J. I. A. Soler Díaz, M. Garrido Fernández, R. Navarro Castelló, J. Díaz
Torres.,MARCADORES BIOQUIMICOS CARDIACOS,
• Treseler, M,K, Laboratorio clínico y Pruebas de diagnostico, Editorial el Manual
Moderno, 1998, Mexico
• Tierney,McPhee, Papadakis, Diagnostico clínico y tratamiento ,41 edición, 2006,Editorial
el Manual moderno, México
• http://www2.uah.es/tejedor_bio/bioquimica_Farmacia/tema30.htm
• http://www.edumedia-sciences.com/a394_l3-anatomia-del-corazon.html
• http://cursweb.educadis.uson.mx/payala/ciencias/SistemaCirculatorio/anatomiadelcorazo
n.html
• http://www.clinicasalud2001.com/diccionario/i.html
• http://www.fipec.net/ft_mostrar.php?id=6&op=pob_enfermedad2&bop=pob_enfermedad
• http://www.dmedicina.com/salud/corazon/infarto-miocardio.html
• http://www.farestadai.com.ar
• http://www.tuotromedico.com
• http://www.webmedicaargentina.com.ar/MATERIALMEDICO/MARCADORES/Libro5.
pdf
• http://www.monografias.com/trabajos41/perfil-cardiaco/perfil-cardiaco2.shtml
• http://www.webmedicaargentina.com.ar/MATERIALMEDICO/MARCADORES/Libro6.
pdf
• http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com/Blog/cns!204AC1C68E772D5!714.entry
• http://cariari.ucr.ac.cr/~gacetapc/TROPONIN.HTM
•
• http://www.murciasalud.es/pagina.php?id=64191&idsec=593
• http://www.enfermedad-coronaria.com/TherapyAwareness/home/1109001383804.htm
• http://med.unne.edu.ar/catedras/fisiologia1/contraccion_musculo_cardiaco_archivos/imag
e007.jpg
• http://astrored.org/enciclopedia/wiki/Mioglobina