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HISTÓRICO
O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as
catálises biológicas estavam envolvidas com a ...
ENZIMAS
As enzimas são proteínas especializadas
em catalisar reações biológicas, ou seja
aumentam a velocidade de uma reaç...
Propriedades enzimáticas: características das enzimas.
Exclusividade: ou especificidade, há enzimas específicas, exclusiva...
NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA
Todas as enzimas são
proteínas, mas nem todas
as proteínas são enzimas. As
proteínas, como...
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons –
Desidrogenases e Oxidases)
1.1.atuando em C...
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e
gás carbônico – Dehidratase...
MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA
O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se
liga a uma molécula ...
CINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA
Temperatura
pH – Potencial Hidrogenônico
Concentração do Substrato
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se
dará a reação. Mas, também neste cas...
pH – POTÊNCIAL HIDROGENÔNICO
Cada enzima exige um pH específico para funcionar. A pepsina, por
exemplo, integrante do suco...
CONFORMAÇÃO ESPACIAL
As enzimas são muito
específicas para os seus
substratos. Esta
especificidade pode ser
relativa a ape...
CONFORMAÇÃO ESPACIAL
Esta especificidade se deve à existência, na
superfície da enzima de um local denominado sítio
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PROENZIMAS
São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de
ativadas se tornam funcionais....
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
São zimogênios, ou formas precursoras
não funcionais das enzimas, que, depois
de ativadas se tornam ...
Inibição e regulação: determinadas substâncias (reguladoras ou inibidoras),
concentração de substratos, pH e temperatura i...
COFATORES ENZIMÁTICOS
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser
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COENZIMAS
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam
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  1. 1. Criado e Desenvolvido por: Todos os direitos são reservados ©2013. www.tioronni.com.br
  2. 2. HISTÓRICO O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catálises biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool. A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula. Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura. A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes cristais consistem em proteínas. Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais muitas são isoladas na forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada. FONTE: http://www.ciagri.usp.br
  3. 3. ENZIMAS As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder catalítico. Estas são sintetizadas no Retículo Endoplasmático Rugoso.
  4. 4. Propriedades enzimáticas: características das enzimas. Exclusividade: ou especificidade, há enzimas específicas, exclusivas para determinados substratos, não atuando sobre outras substâncias. Reversibilidade: a maioria das enzimas atua na conversão de dois ou mais substratos em uma terceira substância (produto) e, em determinadas condições, deste produto novamente nos substratos anteriores. ENZIMAS
  5. 5. NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos organismos vivos. As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como biocatalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas. As enzimas participam das reações, reduzem o tempo de destas e são separadas do produto final.
  6. 6. 1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH2 1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminases) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldeído ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxôfre 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases) 3.1.ésteres 3.2.ligações glicosídicas 3.4.ligações peptídicas 3.5.outras ligações C-N 3.6.anidridos ácidos NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
  7. 7. 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N- 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia - Sintetases) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
  8. 8. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise. Em 1894 Emil Fischer propôs o modelo chave – fechadura para explicar a ação enzimática. A enzima se encaixa com o substrato específico no sítio ativo, como uma chave e fechadura.
  9. 9. CINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA Temperatura pH – Potencial Hidrogenônico Concentração do Substrato
  10. 10. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se dará a reação. Mas, também neste caso, há um PONTO ÓTIMO a partir do qual, ainda que se aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não aumenta mais. PONTO ÓTIMO
  11. 11. pH – POTÊNCIAL HIDROGENÔNICO Cada enzima exige um pH específico para funcionar. A pepsina, por exemplo, integrante do suco gástrico, só atua no pH ácido do estômago (entre 1,8 a 2,2). Já a tripsina, do intestino delgado, exerce seu papel em meio alcalino, com pH entre 8 a 9.
  12. 12. CONFORMAÇÃO ESPACIAL As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.
  13. 13. CONFORMAÇÃO ESPACIAL Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
  14. 14. PROENZIMAS São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinogênio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ação da enteroquinase (uma liase); Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA) que se transforma em vitamina B (ácido fólico).
  15. 15. DESNATURAÇÃO PROTÉICA São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinogênio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ação da enteroquinase (uma liase); Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA) que se transforma em vitamina B (ácido fólico).
  16. 16. Inibição e regulação: determinadas substâncias (reguladoras ou inibidoras), concentração de substratos, pH e temperatura influenciam e regulam a ação enzimática. Assim, há substâncias reguladoras como os hormônios, íons efetivadores (Ca++, Mg++) e enzimas que regulam enzimas ou ativando-as (como no caso dos zimogênios) ou inativando-as. Outro caso é o da inibição competitiva, pelo qual uma substância compete pelo substrato da enzima, reduzindo sua catálise ou mesmo inibindo (interrompendo) a reação. A regulação também pode ocorrer por retro-alimentação (“feed-back”), na qual o produto, ao atingir uma determinada taxa (concentração, quantidade) inibe ou interrompe a reação de catálise. INIBIÇÃO E REGULAÇÃO
  17. 17. COFATORES ENZIMÁTICOS Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima. Enzima + Cofator = chamamos de holoenzima. www.tioronni.com.br
  18. 18. COENZIMAS Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos: - Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato. - Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima. - Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
  19. 19. OBRIGADO

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