2. ¿A qué se debe que una
misma enzima puede
transformar el sustrato en
producto y viceversa?
3. Actividad catalítica
Requieren cofactor para su actividad
Cofactores: iones o coenzimas
Coenzimas: Transportadores transitorios de grupos
funcionales especificos
GENERALIDADES
5. Energia requerida para alineamiento de
grupos reactivos
formacion de cargas inestables transitorias
Reordenamiento de enaces
De esto depende que se pueda catalizar la
reaccion
Barrera energetica S y P
6.
7. Se deben llevar a un nivel energetico
superior
Se da un estado de transicion en el que la
energia de activacion tiene igual
posibilidad de producir S o P
Se deben romper o formar enlaces
Momento preciso en el que colapso hacia
sustrato a producto es igual de probable
PARA SUPERAR ESTO…
8. Energía entre estado basal y estado de transicion-> ENERGÍA DE
ACTIVACION
A MAYOR ENERGIA DE ACTIVACION, REACCION MAS
LENTA
A MENOR ENERGIA DE ACTIVACION, REACCION MAS
RAPIDA
11. Hay dos mecanismos de reacción:
- Un mecanismo para formar lactato
por medio del lactato deshidrogenasa
- Un mecanismo para formar alcohol
Piruvato ---Lactato
12. La enzima lactato deshidrogenasa
que pertenece al grupo de óxido
reducatasas.
Realiza la transferencia de
electrones o átomos de H+.
¿Qué enzima interviene?
14. La LDH cataliza la transferencia de iones hidruro del lactato
al NAD o de NADH al piruvato
L-LACTATO+NAD<->PIRUVATO+NADH+H
ESTA REACCION ES REVERSIBLE DEPENDIENDO DE LA
CONCENTRACION DE PIRUVATO O LACTATO
MECANISMO DE ACCION
15.
16. Cavidad asimetrica donde se unen los sustratos
SITIO ACTIVO
17. Hay numerosos aminoacidos que permiten la union de
los sustratos y la coenzima o actuan directamente el
paso en el que ocurre la catalisis
El grupo de guanidina con carga positiva de la
arginina 171 se une al grupo carboxilato del sustrato
El grupo imidazol de la histidina 195 sirve para la
catalisis acido-base. Su carga electrica se modifica
durante la catalisis
La cadena lateral de la arginina 109 es importante para
el estado de transicion. Sus residuos estan siempre
protonados
El bucle peptidico 98-111 cubre el sitio activo despues
de la union del sustrato y la coenzima para que se
eliminen moleculas de agua durante transferencia de
electrones
EN EL CENTRO
ACTIVO…
20. Catálisis ácido-base
general
- Reacciones bioquímicas forman intermedios cargados
inestables que se tienden a descomponer en sus especies
reactivas.
- La catálisis que utiliza los iones H+ u OH- en agua se llama
catálisis ácida o básica específica.
-Transferencias de protones facilitadas por otras clases de
moléculas.
- En reacciones no enzimáticas en disolución acuosa, se
observa cuando la velocidad de descomposición del
intermedio inestable en reactivos es mayor que la velocidad de
transferencia de protones a o de desde el agua.
21. ¿Requieren cofactores o
coenzimas?
Requieren coenzimas puesto que
ellos a su vez son cofactores
Las principales son NADH Y NAD
Características y de qué manera
. actúan:
Los coenzima actúan como
transportador transitorios de
grupos funcionales específicos.
22. Mecanismo de acción de las
coenzimas
1. La coenzima se una a una enzima.
2. La enzima capta su sustrato específico.
3. La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos de
sus átomos.
4. La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes
del sustrato.
5. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la
enzima.
6. La coenzima transporta dichos átomos y acaba
cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar
nuevos átomos.
23. A partir del análisis de la reacción
catalizada por la lactato
deshidrogenasa, argumente la
diferencia entre la especificidad
absoluta y relativa de las enzimas
por el sustrato.
24. No tiene especificidad absoluta porque para tener ésta tiene
que actuar específicamente sobre un sustrato.
En cambio tiene especificidad relativa ya que actúa sobre
muchos sustratos con un rango estructural en común.
Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa (como es una
deshidrogenasa le quita H+ al lactato y) actúa sobre el
piruvato para que se convierta en lactato.
