Proteinas

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Proteinas

  1. 1. PROTEÍNASPROFª CLEUNI FRETTA WIGGERS
  2. 2. FUNFUNÇÇÕES DAS PROTEÕES DAS PROTEÍÍNASNASESTRUTURALESTRUTURALANTICORPOS - DEFESAMOVIMENTOPROTEPROTEÍÍNASNASPROTEPROTEÍÍNASNASRESERVAACTINAACTINA MIOSINAMIOSINA
  3. 3. PROTEÍNASAs Proteínas sãocompostos orgânicosde estruturacomplexa e massamolecular elevada (de5.000 a 1.000.000 oumais unidades demassa atómica).Sintetizadas pelosorganismos vivosatravés dacondensação de umgrande número demoléculas deaminoácidos, atravésde ligaçõesdenominadasligações peptídicas
  4. 4. PROTEÍNASUma proteína éum conjunto de100 ou maisaminoácidos,sendo osconjuntosmenoresdenominadosPolipeptídeos.Aminoácidos sãocompostosquaternários decarbono (C),hidrogênio (H),oxigênio (O) enitrogênio (N)
  5. 5. -- CONSTITUICONSTITUIÇÇÃO QUÃO QUÍÍMICA DAS PROTEMICA DAS PROTEÍÍNASNAS --OS AMINOOS AMINOÁÁCIDOSCIDOSH2OLIGALIGAÇÇÃO PEPTÃO PEPTÍÍDICADICAGRUPOGRUPOCARBOXILACARBOXILAGRUPOGRUPOAMINAAMINA
  6. 6. DIFERENTES RADICAISDIFERENTES RADICAIS –– DIFERENTES AMINODIFERENTES AMINOÁÁCIDOSCIDOS
  7. 7. Vegetais fabricam aminoácidos a partir decadeias de carbono obtidas nafotossíntese e de nitrato (NO3-) retirado doambiente.Animais não produzem aminoácidos.O humano consegue obter aminoácidosda quebra de proteínas.Os aminoácidos essenciais são aquelesque não podem ser obtidos da quebra deproteínas. Por isso devem estar presentesna alimentação.
  8. 8. União entre aminoácidos.Sempre é feita entre a carboxila(COOH) de uma unidade e a amina(NH2) de outra.Assim se forma um peptídeo.DipeptídeoTripeptídeoPolipeptídeo
  9. 9. CLASSIFICACLASSIFICAÇÇÃO DOS AMINOÃO DOS AMINOÁÁCIDOSCIDOSENTRE OS 20 AMINOENTRE OS 20 AMINOÁÁCIDOS CONHECIDOSCIDOS CONHECIDOS09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem
  10. 10. POLIPEPTPOLIPEPTÍÍDEOSDEOS321 54número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídioPROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..
  11. 11. UMA VISÃO DA PROTEÍNAUma molécula de proteínatem, a grosso modo,formato de um colar decontas. O fio fundamentalda proteína, formado comouma seqüência deaminoácidos (cujaseqüência é determinadageneticamente), constitui achamada estruturaprimária da proteína.
  12. 12. Ocorre, porém, que o papelbiológico da maioria dasproteínas depende de umaforma espacial muito maiselaborada. Assim, o fiofundamental é capaz de seenrolar sobre si mesmo,resultando um filamentoespiralado que conduz àestrutura secundestrutura secundááriaria,mantida estável porligações que surgem entreos aminoácidos.
  13. 13. Novos dobramentos daespiral conduzem auma nova forma,globosa, mantidaestável graças a novasligações que ocorrementre os aminoácidos.Essa forma globosarepresenta a estruturaestruturaterciterciáária.ria.
  14. 14. Em certas proteínas ,cadeias polipeptídicas emestruturas terciáriasglobosa unem-se,originando uma formaespacial muito complexa,determinante do papelbioquímico da proteína.Essa nova forma constitui aestrutura quaternestrutura quaternááriariadessas proteínas.
  15. 15. A figura mostra asquatro estruturas dahemoglobina juntas. Ahemoglobina estapresente dentro osglóbulos vermelhosdo sangue e seupapel biológico éligar-se a moléculasde oxigênio,transportando-as anossos tecidos.
  16. 16. O fio do telefone pode ilustrar bem aidéia das estruturas protéicas:
  17. 17. O aquecimento de uma proteína adeterminadas temperaturas promove aruptura das ligações internas entre osaminoácidos, responsáveis pela manutençãodas estruturas secundária e terciária. Osaminoácidos não se separam, são se rompemas ligações peptídicas, porém a proteína fica“desmantelada”, perde a sua estrutura original.Dizemos que ocorreu uma desnaturaçãoprotéica, com perda da sua forma origina.Dessa maneira a função biológica da proteína éprejudicada.
  18. 18. Um exemplo importante éa substituição, namolécula dehemoglobina, doaminoácido ácidoglutâmico peloaminoácido valina. Essasimples troca provocauma profunda alteraçãona forma da moléculainteira de hemoglobina,interferindo diretamentena sua capacidade detransportaroxigênio.Hemáciascontendo a hemoglobinaalterada adquirem oformato de foice, quandosubmetidas a certascondições, o que deunome a essa anomalia:anemia falciforme.
  19. 19. FUNÇÕES DAS PROTEÍNASEstrutural ou plástica
  20. 20. ESTRUTURAL OUPLÁSTICASão aquelas que participam dos tecidosdando-lhes rigidez, consistência eelasticidade. São proteínas estruturais:colágeno (constituínte das cartilagens),actina e miosina (presentes na formaçãodas fibras musculares), queratina (principalproteína do cabelo), fibrinogênio (presenteno sangue), albumina (encontrada emovos) e outras.
  21. 21. PROTEÍNASHormonal
  22. 22. HORMONALExercem alguma função específicasobre algum órgão ou estrutura de umorganismo como, por exemplo, ainsulina (embora tecnicamente ainsulina seja considerada apenas umpolipeptídeo, devido a seu pequenotamanho).
  23. 23. PROTEÍNASDefesa
  24. 24. DEFESAOs anticorpos são proteínas querealizam a defesa do organismo,especializados no reconhecimento eneutralização de vírus, bactérias e outrassubstâncias estranhas.O fibrinogênio e a trombina são outrasproteínas responsáveis pela coagulaçãodo sangue e prevenção de perdasanguínea em casos de cortes emachucados.
  25. 25. Proteínas especializadas em facilitar as reaçõesquímicas da célulaAlterando a forma do substratoDiminuem a energia de ativação das reações químicasdo corpo. Atua como catalisador.
  26. 26. Uma enzima é quase sempre uma proteína.As enzimas possuem um centro ativo, onde ossubstratos entrarão e suas ligações químicasserão enfraquecidas, facilitando a reação.A enzima não é gasta no processo.
  27. 27. Uma enzima(biocatalizadora vital) éconstituída de duaspartes de grandeimportância:A apoenzima, que é aparte proteícaCoenzima, que é aparte não-proteíca.O conjunto completochama-se holoenzima.
  28. 28. Uma enzima só catalisa reações cujosreagentes tenham forma complementar à sua.Só assim haverá encaixe.Criou-se então a teoria chave/fechadura.Certas pessoas têm defeitos genéticosimportantes, fazendo com que aminoácidossejam trocados, alterando a forma dasenzimas.Isso resultará em reagentes e reaçõescompletamente diferentes, alterando ometabolismo.
  29. 29. Concentração da enzimaConcentração de substratoTemperaturaGrau de acidez ou alcalinidade (pH)
  30. 30. Substância que possui uma formaparecida com o substrato da reaçãoHaverá uma competição pela enzimaOs produtos verdadeiros da enzima nãoserão mais tão abundantesOutro tipo é natural da célula. Échamado feedback negativo.O produto da reação inibe a ação da enzima.

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