Este documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están compuestos por un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Los clasifica en aminoácidos estándar esenciales y no esenciales, y no estándar. También describe las estructuras secundarias como las alfa hélices y plegamientos beta, así como proteínas importantes como la queratina, colágeno y proteínas con grupos prostéticos
2. Siglo XIX
Los productos naturales que
contienen nitrógeno son esenciales
para la vida
PROTEÍNA ( del griego: Proteios, primario)
Su digestión daba lugar a AMINOÁCIDOS
(descubiertos en 1830)G. J. Mulder
en 1839
3. “ Son ácidos carboxílicos con un sustituyente α-amino”
RADICAL VARIABLE
(Determina solubilidad y permite clasificarlos)
4. 1. Aminoácidos Proteicos:
a. Aminoácidos Estándar:
• Esenciales.
• No Esenciales.
b.Aminoácidos No estándar o Modificados.
2. Aminoácidos NO Proteicos:
16. Los aa son solubles
en agua, ácidos y
bases diluidas,
insolubles en
solventes no
polares.
Puente de hidrógeno
Hidroxilo de un alcohol
y agua
Carboxilo de una
cetona y agua
Entre grupos peptídicos
en polipéptidos
31. PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS
ÁCIDO:
BASE:
Sustancia capaz de ceder protones al medio
Sustancia capaz de aceptar protones del medio
SUSTANCIA ANFÓTERA
(ANFOLITO)
-COOH H+ + COO-
-NH3
+ H+ + NH2
PAR ÁCIDO-BASE CONJUGADO
32. PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS
Fuerza de un Ácido
R-COOH R-COO- + H+
Ka Grado de disociación del ácido.
Eficiencia en ceder protones.
A mayor Ka más fuerte es el ácido.
HA A - H++
33. PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS
Fuerza de un Ácido
pKa
Ácido Fuerte: Disociación total del ácido. Ka infinito
Ácido Débil: Disociación parcial del ácido.
TIPO DE GRUPO pKaKa
-Carboxilo 2,53,2 x 10-3
-Amino 9,62,5 x 10-10
= -Log Ka
34. DEFINICIÓN
Soluciones que se resisten a cambios de pH
después de la adición de pequeñas cantidades de
ácidos o bases fuertes. pH = pK
COMPOSICIÓN
ÁCIDO DÉBIL BASE CONJUGADA
Ác. Acético
(CH3COOH)
Acetato
(CH3COO-)
37. DEFINICIÓN
Es la transformación logarítmica de la expresión para la constante de
disociación.
Calcular el valor de pK´ de cualquier ácido, conociendo la
relación molar de las especies dadoras y aceptoras de protones
a un pH determinado.
FINALIDAD
pH = pK + log [A-]
[HA]
47. BICARBONATO / ACIDO CARBONICO.
HCO3-/H2CO3 Pka= 6,1
ACIDOSIS RESPIRATORIA O
METABOLICA.
ALCALOSIS RESPIRATORIA O
METABOLICA
El sistema
Bicarbonato/Acido
carbónico
representa el 75%
de la
capacidad buffer
total de
la sangre, siendo
un
Buffer excelente.
49. • El enlace C-N:
• Es más corto.
• Posee carácter de doble enlace parcial.
• No puede girar libremente.
•Supone una clara restricción para la forma de la molécula.
Los átomos: O, C, N, H son casi coplanares.
Amino
terminal
Carboxilo
terminal
• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico se encuentra generalmente
en configuración trans (trans:cis 4:1).
50. Dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
PÉPTIDOS
OLIGOPÉPTIDOS
POLIPÉPTIDOS
(Proteínas)
PROTEICOS NO PROTEICOS
(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
(L-Asp-L-Phe)
51. Características Estructurales
•Cadenas ramificadas.
•Cadenas cíclicas.
•Aminoácidos D, L, y .
• Enlace peptídico especial.
•Su estructura los protege de las proteasas.
Péptidos Con Actividad Biológica
› ENCEFALINAS
›ANTIBIÓTICOS
Se producen en el SNC, tienen actividad opiácea
•Gramicidina S.
• Bencil-penicilina.
• Bacitracina A.
•Actinomicina D.
52. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA›GLUTATIÓN
-OOC-CH-CH2-CH2-C- N-CH-C- N-CH2-COO-
+NH3 O
H CH2
SH
H
O
-Glu GlyCys
Reducido (GSH)
Oxidado (GSSG)
-Glu-Cys-Gly
-Glu-Cys-Gly
53. IMPORTANCIA BIOLOGICA DEL GLUTATION:
• Elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el
crecimiento y el metabolismo (aeróbico).
• Mantiene el átomo de hierro de la hemoglobina en estado ferroso
(Fe++).
• Es agente reductor de la glutarredoxina.
• Puede experimentar óxido-reducción reversible.
54. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
› HORMONAS PEPTÍDICAS
HORMONA FUNCIÓNNº
OXITOCINA Estimula la contracción uterina9
VASOPRESINA
Promueve la retención de agua
desde los túbulos renales
distales.
9
FACTOR LIBERADOR DE
LATIROTROPINA (TRH)
Estimula la liberación de la
Tirotropina (TSH)
3
residuos
55. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
› HORMONAS PEPTÍDICAS
GLUCAGÓN Antagonista de la insulina29
CORTICOTROPINA Estimula la corteza renal39
INSULINA Estimula la glucogénesis, la
lipogénesis y la síntesis de
proteínas
51*
HORMONA
Nº
residuos FUNCIÓN
56. Macromolécula compuesta por una o varias cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia
característica de aminoácidos unidos a través de enlaces
peptídicos.
-L-Aminoácidos
únicamente o conjugados con
otras biomoléculas de
naturaleza no proteica
59. Proteinas Simples:
Producen solo -L-aminoácidos después de su
degradación hidrolítica.
Ejemplo: Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina.
60. Proteínas conjugadas:
Su hidrólisis da origen además de -L-aminoácidos a un Grupo
prostético.
EJEMPLOS:
Lipoproteína -lipoproteínaLípidos
Glicoproteína -globulinasCarbohidratos
Hemoproteína HemoglobinaHemo
CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO
61. EN BASE A SU FUNCIÓN
• Catalíticas.
• Estructurales.
• Transportadoras.
• Contráctiles.
• De defensa natural.
• Respiratoria.
• Represoras.
• Hormonales.
• Receptoras.
• Transductoras de señales.
• De la visión...
65. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).
Enlaces disulfuro.
-hélice -conformación
ENLACES ESTABILIZADORESEnlace peptídico.
66. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE
• El esqueleto polipeptídico se encuentra
compactamente enrollado alrededor del eje
longitudinal de la molécula.
• Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.
• Todos los enlaces CONH participan en puentes de H.
• El giro es dextrógiro.*
• Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac.
• El giro de hélice ocupa 0.56 nm del eje longitudinal.
68. ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN
• Enlaces de hidrógeno predominantemente intercatenarios entre los
enlaces peptídicos de las -queratinas.
•Enlace peptídico.
70. La secuencia de aminoácidos es repetitiva.
Tienen un contenido elevado de aa no polares.
Alto contenido de Cys.
Son estructuras multihebra con una estructura
secundaria altamente regular.
En general son elásticas y flexibles, pero se
endurecen con la formación de enlaces cruzados
disulfuro.
-QUERATINA
73. COLÁGENO
• Secuencia de aminoácidos.
•(Gly-X-Y)
• Conformación helicoidal.
• Enlaces de hidrógeno
intercadena.
• Ordenamiento de triple hélice.
• Empaquetamiento ordenado de
las moléculas de tropocolágeno.
74. • Aminoácidos más frecuentes en su estructura: Gly (35%), Ala (11%), Pro
(12%), Hyp (9%), Hya (9%).
• La secuencia de AAc. características es: Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp.
•Estructura secundaria única distinta de la hélice .
• Hélice levógira.
• El enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro.
• El empaquetamiento de las cadenas en la triple hélice le proporciona
más fuerza de tensión que un cable de acero de idéntica sección.
COLÁGENO
75. Agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria
que se encuentran comúnmente en más de una proteína.
Lazo -- Vértice -
76. Forma compacta.
Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se pliegan
unos sobre otros.
Denso núcleo hidrofóbico.
Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas
dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)
78. ESTRUCTURA:
LOCALIZACIÓN
Cadena polipeptídica de 153 AAc.
Un grupo ferroporfirina o “hemo”, localizado en una hendidura de la
molécula.
Estructura secundaria: todo (78%).
Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.
Muy compacta.
FUNCIÓN
MIOGLOBINA
82. Adición de urea y mercaptoetanol
Eliminación de urea y
mercaptoetanol
Estado nativo,
catalíticamente activo
Estado nativo, catalíticamente
activo
Estado desplegado
inactivo
RIBONUCLEASA
84. DOMINIOS
Contienen típicamente entre 100 y 150 aminoácidos continuos.
Presentan un exterior hidrófilo y un interior hidrófobo.
Varios dominios en una proteína pueden estar conectados por un
segmento de la cadena polipeptídica.
Regiones compactas semi-independientes que poseen una
geometría compacta característica
Características
85. PLEGAMIENTO ASISTIDO
Proteínas que facilitan el ensamblaje adecuado de la
estructura proteica.
Chaperonas Moleculares:
Facilitan rutas de plegamiento correctas.
Favorecen el microentorno para que tenga lugar el
empaquetamiento.
Bloquean el plegamiento de determinadas proteínas que deben
permanecer desplegadas para atravesar la membrana.
Ayudan al empaquetamiento cuaternario de proteínas
oligoméricas.
86. HEMOGLOBINA GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2 (141 Aac.) Y 2 (146
AAc) de 146 AAc.
GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe++).
ESTRUCTURA:
LOCALIZACIÓN
Estado T
FUNCIÓN.
Estado R
88. El hierro posee 6
sitios de unión:
Cuatro están
ocupados por los
nitrógenos del
grupo hemo; el
quinto lugar lo
ocupa un
nitrógeno de la
histidina
proximal y en el
sexto lugar se
une el oxígeno.
