Afin d’éviter l’accumulation des EAO a l’origine d’effets délétères, chaque cellule de l’organisme possède des protéines enzymatiques et non enzymatiques, ainsi que des molécules d’origine alimentaire et métabolique qui les éliminent. La Super oxyde dismutase constitue la 1ere barrière de cette défense antioxydante. Leur activité et leur localisation dans la cellule sont complémentaires et assurent l’élimination des anions super oxydés et du peroxyde d’hydrogène dans tous les compartiments intracellulaires.

1. République algérienne démocratique et populaire
Ministère de l’enseignement supérieur et de la recherche scientifique
Université Dr Moulay Tahar à Saida
Faculté de Science et de la Technologie
Département de la biologie
Spécialité de Biochimie et Physiologie cellulaire, Master I
Biologie moléculaire des mécanismes de défenses des végétaux
Les superoxydes dismutases
et leur rôle dans le stress
oxydatif
Un exposé de : Sous l’encadrement de :
Sidi Mohamed Dah
Ahmed Salem Bouhe Melle Chikhi

3. Définition :
Afin d’éviter l’accumulation des EAO a l’origine d’effets délétères, chaque cellule de
l’organisme possède des protéines enzymatiques et non enzymatiques, ainsi que des
molécules d’origine alimentaire et métabolique qui les éliminent. La Super oxyde
dismutase constitue la 1ere barrière de cette défense antioxydante. Leur activité et leur
localisation dans la cellule sont complémentaires et assurent l’élimination des anions
super oxydés et du peroxyde d’hydrogène dans tous les compartiments intracellulaires.
Les SOD catalysent la dismutation de l’O2- en H2O2 selon la réaction suivante :
[Fridovich -1997]

4. Historique :
En 1969, Joe Mc.Cord, travaillant sur une thèse sous la direction du Pr Irwin Fridovitch,
découvre une enzyme à cuivre, la superoxyde dismutase.
C'était la première fois qu'une hypothèse sérieuse de la toxicité de l'oxygène pour
certains organismes était apportée.
Selon Fridovich, la production d'ions superoxydes qui accompagne inévitablement la
respiration cellulaire est toxique les organismes anaérobies
En 1991, La SOD d’origine bovine a été brusquement retirée du marché à cause des
risques d'encéphalite spongiforme bovine. Peu après la SOD extraite du melon est
disponible en suppléments nutritionnels.
Pour neutraliser ses méfaits, la cellule a développé des systèmes de défense antioxydants;
les métalloprotéines de la famille des superoxydes dismutases (SOD) couplée à l'action de
la catalase et de la glutathion peroxydase.

5. Les Classes des SODs :
Elles existent sous trois formes différant par leur métal cofacteur et par
leur localisation :
Que l'on trouve dans le cytosol
et au niveau des liquides
extracellulaires. Appelée aussi
SOD1 elle est nucléaire et
peroxysomique. C’est une
protéine dimerique d’environ
36 kDa. Seul l’atome du cuivre
sous forme Cu2+ participe a
l’activité catalytique de
l’enzyme, le zinc assure la
stabilité de l’enzyme.
Strictement mitochondriale,
appelée aussi SOD2. Elle
possède une forme
tétramérique et largement
impliquée dans la
prolifération des cellules
tumorales et dans la
résistance aux traitements
anti cancéreux .
Mitochondriale lui
aussi. Présente en
grandie partie chez
les procaryotes, elle
joue un rôle crucial
pour protéger leur
système de vie
aérobique.

6. La SOD à cuivre et à zinc :
La SOD à Cu/Zn est majoritaire chez les eucaryotes, rare
chez les procaryotes (à l’exception de certaines bactéries :
Caulobacter crescentus ,photobacterium leiognathi )
L’enzyme SOD Cu/Zn existe sous deux formes également
au niveau des plantes :
Une première forme
homodimérique, constituée
d’un groupement
cytoplasmique lié avec un
groupement periplasmique
Une 2ème forme à
l’inverse,
homotetramérique
comprenant deux sous
unités, chloroplastique
et extracellulaire.
La SOD à Cu/Zn la plus connue est l’EC-SOD (SOD
tétramérique extracellulaire), trouvée exclusivement chez les
mammifères ,c’est une glycoprotéine à structure unique. Elle
est localisée spécifiquement à la matrice interstitielle des
tissus, encrée dans d’autre cas dedans le glycocalyx de cellules
épidermiques.
L’endommagement du gène, qui exprime l’EC-SOD, sur des cellules
embryonnaires d’un rat , a montré que cet animal pourra vivre sans anomalie ni
même induction d’autres enzymes impliqués dans le stress oxydatif au cours de
14 mois après sa naissance .

7. La SOD à cuivre et à zinc :
La localisation des SODs Cu/Zn est à la fois au niveau de
Chloroplaste et de Cytosol.
Un test comparatif basé sur le séquençage des acides aminés
a montré une grande ressemblance entre les SODs.Chl et les
SODs.cyto de l’ordre de 68% .
Les résultats de certaines études effectuées par
immunofluorescence des anticorps dorés sur des SODs
Cu/Zn.chl et des SODs Cu/Zn.cyto extraites de l’épinard ont
montrées que :
La SOD Cu/Zn.chl est
soluble, ayant comme
site principal le stroma
juste en face des
membranes thylakoides.
La SOD Cu/Zn.cyto est
plutôt localisée au niveau
du noyau (lignification) et
de l’apoplaste (protection
contre les mutations).

8. La SOD à manganèse :
La SOD à Mn apparait uniquement en mitochondrie et en
peroxysomes.
Similaire dans sa structure primaire, secondaire et même
tertiaire avec la SOD à fer, mais elle est incapable d’assumer
la même fonction que lui et vice versa.
C’est une enzyme qui ne pourrait pas être inhibée par le
cyanure de potassium ou inactivée par le H2O2 . En Outre
elle existe chez les deux mondes procaryote et eucaryote.
Les expériences ont reporté l’existence de multiples
processus de transcription des SODs à Mn dans le tissu
humain ,originaires d’un même gène, mais apparemment
résultants de polyadénylation alternative ou des mécanismes
d’épissage différents.
Cette enzyme a été trouvée dans les mitochondrie (de Mais, du petit pois et
d’épinard) et largement dispersée dans la membrane thylakoide des algues
vertes et de cyanobactéries.

9. la SOD à fer :
Une enzyme présente à la fois chez les eucaryotes comme
chez les procaryotes.
La SOD peut être inactivée facilement par le H2O2 mais
très résistante au cyanure de potassium (KCN).
Chez toutes les plantes examinées jusqu’à présent, la
chloroplaste était citée comme le site principal er unique
pour la SOD à fer. Nouvellement une immunofluorescence
de pointe, appliquée aux feuilles de nénuphar a confirmée
cette hypothèse.
L’absence des SODs à Fe chez les animaux nous laisse
établir le postulat que, le gène à l’origine de cette enzyme,
il s’était apparu dans les plastids puis au cours l’évolution
il se transformait au génome nucléaire.
Des études considérables ont été réalisé sur les populations des
SODs provenant du riz et du mais sans pour autant y mettre en
évidence la présence des SODs à Fe.

10. la SOD à fer :
On compte deux groupes distincts des SODs à fer :
Le premier groupe,
un homodimer formé
de deux sous-unités
identiques, de
protéines à 20 kDa,
et de 1-2 atomes de
fer au site actif.
Ce type des SODs à
Fe est isolé
essentiellement de :
-Escherichia Coli
-Aérobie facultative
Le deuxième groupe,
abondant chez les
plantes supérieurs,
c’est un tétramère de
quatre sous-unités
semblables avec un seul
atome de fer au site
catalytique.
Les protéines de ce
groupement, ont été
isolé à partir trois
procaryotes
(tuberculosis,
acisophilum et
bryantii) et un seul
eucaryote
(pyriformis).

11. SOD et longévité
Pendant plus de 15 ans, les recherches se sont concentrées sur le rôle de
la SOD dans le vieillissement.
Les recherches :
1ère recherche :
2ème recherche :
Sur des formes de vie simples
drosophile Suppression
SOD
Longévité
de 60 à 10
jours
SOD
catalase
la longévité
est
augmentée
de 50 %

12. SOD et arthrite
L'inflammation, à l'origine de toutes les formes d'arthrite est reliée au
stress oxydatif.
Les cellules
phagocytaires
détruisent
Production des
radicaux
superoxydés
Destruction des
tissus cellulaires
Et des tissus
sensibles des
articulations ou de
cartilage
Destruction et
gonflement
Excès
Une nouvelle
réponse
immunitaire
entame
Les articulations des patients souffrant d'arthrite sont donc pris dans un cercle
vicieux entre production de radicaux libres, enflures et lésions cellulaires.

13. SOD et arthrite
Un certain nombre d'études se sont tournées vers la SOD comme traitement
fondé de l'arthrite.
En capturant les radicaux libres, la SOD pourrait ralentir le développement et la
progression voire même prévenir certaines formes d'arthrites.
Dans cette étude,
les patients ont
reçu pendant huit
semaines une
injection de SOD
deux fois par
semaine.
Après le
traitement, ils ont
ressenti des
améliorations très
importantes.
polyarthrite rhumatoïde
36 patients avec
de l'arthrite.
Comparaison des
effets de SOD à
ceux d'un anti-
inflammatoire
non-stéroïdien.
Une injection
toutes les deux
semaines pendant
six semaines et en
un suivi de six
mois.
Les améliorations
à long terme ont
été
significativement
plus importantes
avec la SOD

14. SOD et immunité
La plupart des travaux de recherches sont centrés sur le VIH
et les antioxydants.
86 patients dont
46 VIH positifs ont
été examinés.
Tous les patients
VIH positifs avaient
des niveaux plus
élevés de SOD.
L'excès de
superoxyde
contribuait à
endommager les
cellules saines et
à la prolifération
du virus.
des chercheurs ont
ajouté de la SOD à
des globules
blancs infectés de
patients avec le
VIH.
La SOD
ralentissait la
diffusion du
VIH à travers
les cellules
infectées

15. SOD et cerveau
Les lésions radicalaires semblent jouer un rôle particulièrement important dans
l'apparition et le développement de maladies neurologiques dégénérescentes.
La SOD pourrait ralentir la progression et même prévenir
l'apparition de troubles neurologiques incluant :
‘Alzheimer Parkinson sclérose amyotrophique
l'addition de SOD réduit
significativement la mort
cellulaire en cas de
circulation réduite.
Les chercheurs : ‘’ Une
supplémentation pourrait prévenir la
mort non nécessaire de cellules
cérébrales ou nerveuses.’’

16. Bibliographie
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