SlideShare uma empresa Scribd logo
1 de 41
Baixar para ler offline
PROTEÍNAS
Una de las múltiples funciones de
los aminoácidos en las células
vivientes es la de servir como
unidades monómeras a partir de
las cuales se sinteticen cadenas
polipeptídicas de proteínas.

La mayoría de las proteínas
contienen
en
proporciones
diferentes, los mismos 20 L-alfaaminoácidos.
Son en número de 20, pero además se
puede mencionar a la Selenocisteína y
la Pirrolisina pero aún no clasificados
Aminoácidos Esenciales

Aminoácidos No Esenciales

Valina (Val)

Alanina (Ala)

Leucina (Leu)

Prolina (Pro)

Treonina (Thr)

Glicina (Gly)

Lisina (Lys)

Serina (Ser)

Triptófano (Trp)

Cisteína (Cys)

Histidina (His)

Asparagina (Asn)

Fenilalanina (Phe)

Glutamina (Gln)

Isoleucina (Ile)

Tirosina (Tyr)

Arginina (Arg)

Ácido aspártico (Asp)

Metionina (Met)

Ácido glutámico (Glu)
En las proteínas sólo existen
L-alfa-aminoácidos

Los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o cero

Los aminoácidos contienen grupos
funcionales amino y carboxilo. En
un alfa-aminoácido, ambos están
unidos al mismo átomo de
carbono.

Estructura ionicamente correcta
para un aminoácido a pH
fisiológico o cerca de el (A). La
estructura sin carga que se
muestra en (B) no puede existir
a ningún pH, pero es posible
usarla por conveniencia cuando
se describe la química de los
aminoácidos.
L – alfa aminoácidos presentes en las
proteínas
Con cadenas laterales alifáticas
Glicina

Gli (G)

Alanina

Ala (A)

Valina

Val (V)

Leucina

Leu(L)

Isoleucina

Ile (I)

Con cadenas laterales que contienen
azufre
Cisteína

Cis (C)

Metionina

Met (M)
Con cadenas laterales que tienen
grupo hidroxilo
Serina

Ser (S)

Treonina

Tre (T)

Tirosina

Tir (Y)
Con cadenas laterales con
contienen grupos ácidos o sus
amidas
Ácido aspártico Asp (D)
Asparagina

Asn (A)

Ácido
Glutámico

Glu (E)

Glutamina

Gln(Q)

Con cadenas laterales con
contienen grupos básicos
Arginina

Arg (R)

Lisina

Lis (K)

Histidina

His (H)
Con cadenas laterales con
contienen anillos aromáticos
Hisitidina

His (H)

Fenilalanina

Fen (F)

Tirosina

Tir (Y)

Triptófano

Tri (W)

Iminoácidos
Prolina

Pro (P)
Hidrófobos

Hidrofílicos

Alanina
Fenilalanina
Isoleucina

Acido Aspártico
Ácido glutámico
Arginina

Histidina
Lisina
Serina

Metionina
Prolina
Tirosina
Triptófano
Valina

Asparagina
Cisteína
Glicina
Glutamina

Treonina
La polimerización de los L-alfaaminoácidos por enlaces
peptídicos constituye el marco
estructural para las proteínas.

Las estructuras pepitídicas se escriben con
el residuo amino-terminal (el residuo con
un grupo de alfa amino libre) a la
izquierda y con el residuo carboxilo
terminal (el residuo con un grupo alfa
carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido
tiene un solo grupo alfa amino libre y un
solo grupo alfa carboxilo libre.
SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS
PÉPTIDOS
La mutación del DNA que altera codones
puede producir la inserción de grupos
aminoacilo inapropiados en un polipéptido o
proteína.

Las
células
animales,
vegetales y bacterianas
contienen
diversos
polipéptidos
de
peso
molecular bajo (3 a 100
residuos aminoacilos) que
tienen actividad fisiológica
importante.
 Son las moléculas más complejas y se encuentran en los
seres vivos pero a la vez desempeñan un papel
fundamental para la vida.
 El nombre proteína proviene de la
palabra griega "proteios", que significa "primario", por
la cantidad de formas que pueden tomar.
 Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por
contener nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%.
 Químicamente son polímetros de elevada masa molecular
cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20
aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
Las proteínas se forman por medio de reaccionan
químicas de condensación de los aminoácidos. En
estas reacciones cada par de aminoácidos se une,
eliminando una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina: enlace peptídico.
HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA

GLOBULARES
ALBÚMINA
Ovoalbúmina
Seroalbúmina
Lactoalbúmina
GLOBULINAS
α Globulinas
β Globulinas
γ Globulinas
HISTONAS
ENZIMAS

HETEROPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
Mucinas
Anticoagulantes
Glucoproteína A y B
FOSFOPROTEÍNAS
Vitelinas
Caseina
LIPOPROTEÍNAS
HDL. LDL, VLDL
CROMOPROTEÍNAS
Hemoglobinas
Hemocioninas
Citocromos
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA

CARACTERISTICAS

PRIMARIA

Está representada por la sucesión
lineal
de aminoácidos que forman la cadena
peptídico y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el
orden en que se encuentran.

SECUNDARIA

TERCIARIA

CUATERNARIA

Es la dirección de los aminoácidos que
componen una proteína. Hay dos tipos
fundamentales: la hélice y la hoja plegada.

Se origina cuando la atracción entre los
grupos que se encuentran en la hélice
obliga a que la molécula se enrolle sobre si
misma a manera de ovillo .Existen dos
tipos: globular y fibrosa.
Se origina por la unión, mediante enlaces
débiles, de varias cadenas poli peptídicas,
idénticas o no, lo que origina un complejo
proteico ejm: colágeno, la queratina y la
hemoglobina.

REPRESENTACION GRAFICA
Proteinas 2nico (1)
Proteinas 2nico (1)
Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan;
es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor
parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la
clara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones
iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de
la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en
general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada
se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la
cola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y
tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman
en gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de
los animales.
La albúmina es una proteína que se
encuentra en gran proporción en el
plasma sanguíneo, siendo la principal
proteína de la sangre, y una de las más
abundantes en el ser humano. Es
sintetizada en el hígado.

La insulina es un polipéptido formado por
51 residuos de aminoácidos y fue la
primera estructura primaria de proteína
que se determinó y la primera proteína
sintetizada.
Las
inmunoglobulinas
son
glicoproteinas que actuan como
anticuerpos. Pueden encontrarse
circulando en sangre, en las
secreciones o unidas a la superficie
de las membranas de los linfocitos B.
Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es
producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a
antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la
placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
Secretada principalmente en respuestas humorales primarias
timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja
afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes
especialmente bacterianos.
Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos
intestinal y digestivo.

Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su
presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a
estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.
Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos
Las proteínas chaperonas
son un conjunto de
proteínas presentes en
todas las células, muchas
de las cuales son proteínas
de choque térmico, cuya
función es la de ayudar al
plegamiento
de
otras
proteínas recién formadas
en la síntesis de proteínas.
La mioglobina es una proteína de los
músculos esquelético y cardiaco. Cuando
usted hace ejercicio, los músculos
consumen el oxígeno disponible. La
mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo
cual brinda oxígeno extra para que el
músculo mantenga un nivel de actividad
alto durante un período de tiempo mayor.

Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,
en el ejercicio extenuante), el oxigeno
almacenado se libera para usarse en las
mitocondrias musculares para la síntesis
de ATP dependiente de oxígeno.
Cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo hemo,
cuyo átomo de hierro es capaz
de unirse de forma reversible al
oxígeno.

GRUPO HEM

Los carbonos de los anillos pirrolicos y de
los puentes de metileno son coplanares y
el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el
misma plano.
El bióxido de carbono
generado en los tejidos
periféricos se combina con
el agua para formar ácido
carbónico el cual se disocia
en iones bicarbonato y
protones. La hemoglobina
desoxigenada actúa como
un amortiguador al fijar
protones y liberarlos en los
pulmones.
METALOHEMOGLOBINA
CARBOXIHEMOGLOBINA
OXIHEMOGLOBINA
CARBAMINOHEMOGLOBINA
Cuando la glucosa sanguínea entra
a los eritrocitos, la hemoglobina es
glucosilada
de
manera
no
enzimática y su hidroxilo anomérico
deriva los grupos amino presentes
en los residuos lisil y en las
terminales amino.
Una HbA 1c elevada, que indica
control deficiente de la glucosa
sanguínea, puede guiar al médico en
la
selección
del
tratamiento
apropiado (por ejemplo, un control
más riguroso de la alimentación o
una dosificación mayor de insulina).

La
fracción
de
hemoglobina
glucosilada, normalmente alrededor
de 5%, es proporcional a la
concentración de glucosa en la
sangre. Por tanto, la medición de
HbA1c proporciona información útil
para el manejo de la diabetes
sacarina.
Prión
Un prión es una proteína
patógena que tiene alterada su
estructura terciaria, teniendo un
incorrecto plegamiento.

La definición científica dice que un
prión es la forma alterada de una
proteína celular funcional (PrP en
mamíferos), que ha perdido su
función normal, pero que ha
adquirido la capacidad de transformar
la forma normal en patológica.
ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES
INSOMNIO FAMILIAR FATAL
Proteinas 2nico (1)
Las proteínas con función enzimática son
las mas numerosa y especializadas , actúan
como biocatalizadores de las reacciones
química del metabolismo celular . Una de sus
tantas funciones es convertir los alimentos
en energía .
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas
para cada tipo de alimento que comemos,
por ejemplo la proteasa es una enzima para
digerir la proteína ; la limbaza , es una
enzima para digerir las grasas y la amilasa, es
para poder digerir los carbohidratos .
Algunas proteínas constituyen estructuras
como las membranas de las células , otras
como el colágeno ,la elastina y la
queraquina permiten la elasticidad y la
resistencia en órganos y tejidos . El
colágeno se encarga de dar fuerza y
flexibidad a la
piel, ligamentos, huesos, articulaciones, oj
os, uñas y cabello. Este se obtiene de las
carnes blancas , rojas y pescado .La
producción de colágeno disminuye con la
edad y esta se manifiesta mediante
arrugas en la piel , dolor en las
articulaciones , falta de elasticidad en el
cabello , labios más delgados y uñas
frágiles .
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el glucagón
que regula los niveles de las glucosa en la
sangre o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo del
cáncer . Algunas hormonas son de
naturaleza proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de las
glucosa en la sangre o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la calcitonina que regula el
metabolismo del cáncer .
Unas forman parte de las
membranas biológicas y
actúan transportando
sustancias de un lado a
otro de estas
membranas otras
transportan sustancias a
través de fluidos
biológicos como la
hemoglobina que
transporta oxigeno a
través del citoplasma de
las células.
Todas las funciones de motilidad de
los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
lactina y la miosina .
El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con la proteína
denominada dineina.
La ovoalbúmina de la clara de huevo,
la lacto albúmina de la leche,
la gliadina del grano de trigo y la
hordeína de la cebada, constituyen una
reserva de aminoácidos para el futuro
desarrollo del embrión.
Son materia prima para la formación de
los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina,
vitaminas y enzimas que llevan a cabo
las reacciones químicas que se realizan
en el organismo.
Las fuentes dietéticas
Las fuentes dietéticas de proteínas
incluyen carne, huevos, soya,
granos, leguminosas y productos
lácteos tales como queso o yogurt.
Las fuentes animales de proteínas
poseen los 20 aminoácidos.
Las fuentes vegetales
son deficientes en aminoácidos
y se dice que sus proteínas son
incompletas. Por ejemplo, la
mayoría de las leguminosas
típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el
aminoácido
esencial metionina, mientras
los granos carecen de
dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo
el
aminoácido
esencial lisina.
La digestión de las proteínas se inicia típicamente
en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la
dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal.
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve
kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.
La deficiencia de proteína es una causa importante
de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte en la
enfermedad conocida como kwashiorkor . La
deficiencia de proteína puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo mental.
•
•
•
•
•
•

Alteraciones del sistema renal
Desnutrición
Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al
pescado, a la proteína de la leche de vaca….)
Celiaquía o intolerancia al gluten.
Osteoporosis
Enfermedades cardiovasculares.

Mais conteúdo relacionado

Mais procurados (14)

Proteínas
Proteínas Proteínas
Proteínas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Unidad II proteinas
Unidad II  proteinasUnidad II  proteinas
Unidad II proteinas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Biomoleculas
BiomoleculasBiomoleculas
Biomoleculas
 
5. proteinas clases
5.  proteinas clases5.  proteinas clases
5. proteinas clases
 
Tema #4 proteinas
Tema #4   proteinasTema #4   proteinas
Tema #4 proteinas
 
Proteinas
Proteinas Proteinas
Proteinas
 
04 proteinas
04 proteinas04 proteinas
04 proteinas
 
Proteinas alum
Proteinas alumProteinas alum
Proteinas alum
 
PROTEINA
PROTEINAPROTEINA
PROTEINA
 
Proteinas Monografia
Proteinas MonografiaProteinas Monografia
Proteinas Monografia
 
Glosario de bioquiimica
Glosario de bioquiimicaGlosario de bioquiimica
Glosario de bioquiimica
 

Destaque

Destaque (7)

Protein
ProteinProtein
Protein
 
Las proteinas
Las proteinasLas proteinas
Las proteinas
 
Tema 3. proteinas. composicion y estructura
Tema 3. proteinas. composicion y estructuraTema 3. proteinas. composicion y estructura
Tema 3. proteinas. composicion y estructura
 
Niveles de organización de las proteínas
Niveles de organización de las proteínasNiveles de organización de las proteínas
Niveles de organización de las proteínas
 
Proteinas en los alimentos
Proteinas en los alimentosProteinas en los alimentos
Proteinas en los alimentos
 
Aminoacidos
AminoacidosAminoacidos
Aminoacidos
 
Aminas aminoacidos y proteinas
Aminas aminoacidos y proteinasAminas aminoacidos y proteinas
Aminas aminoacidos y proteinas
 

Semelhante a Proteinas 2nico (1) (20)

Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Proteínas
ProteínasProteínas
Proteínas
 
Proteinas 2nico
Proteinas 2nicoProteinas 2nico
Proteinas 2nico
 
aminoacidos
 aminoacidos aminoacidos
aminoacidos
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
PROTEÍNAS
PROTEÍNASPROTEÍNAS
PROTEÍNAS
 
Resumen Bioquimica Solemne 1
Resumen Bioquimica Solemne 1Resumen Bioquimica Solemne 1
Resumen Bioquimica Solemne 1
 
Las proteinas
Las proteinasLas proteinas
Las proteinas
 
LAS PROTEINAS+ PROTEINS
LAS PROTEINAS+ PROTEINSLAS PROTEINAS+ PROTEINS
LAS PROTEINAS+ PROTEINS
 
Proteinas-y-enzimas-para-Cuarto-Grado-de-Secundaria.pdf
Proteinas-y-enzimas-para-Cuarto-Grado-de-Secundaria.pdfProteinas-y-enzimas-para-Cuarto-Grado-de-Secundaria.pdf
Proteinas-y-enzimas-para-Cuarto-Grado-de-Secundaria.pdf
 
Archivo 1
Archivo 1Archivo 1
Archivo 1
 
Clase iii proteinas
Clase iii proteinasClase iii proteinas
Clase iii proteinas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
03-Aminoácidos y ProteínasPresentación.pdf
03-Aminoácidos y ProteínasPresentación.pdf03-Aminoácidos y ProteínasPresentación.pdf
03-Aminoácidos y ProteínasPresentación.pdf
 
La importancia de las proteinas
La importancia de las proteinasLa importancia de las proteinas
La importancia de las proteinas
 
Proteínas plasmáticas evaluacion bioquimica
Proteínas plasmáticas evaluacion bioquimicaProteínas plasmáticas evaluacion bioquimica
Proteínas plasmáticas evaluacion bioquimica
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
proteínas
proteínas proteínas
proteínas
 
Biomoleculas
BiomoleculasBiomoleculas
Biomoleculas
 

Mais de AndreaGranda85

Mais de AndreaGranda85 (20)

Sintesis de proteinas
Sintesis de proteinasSintesis de proteinas
Sintesis de proteinas
 
Bioqumica liseth
Bioqumica lisethBioqumica liseth
Bioqumica liseth
 
Gianella
GianellaGianella
Gianella
 
Marcelo diaposiivas higado
Marcelo diaposiivas higadoMarcelo diaposiivas higado
Marcelo diaposiivas higado
 
El alcohol en nuestro organismo (1)
El alcohol en nuestro organismo (1)El alcohol en nuestro organismo (1)
El alcohol en nuestro organismo (1)
 
Bioq metanol etanol
Bioq metanol etanolBioq metanol etanol
Bioq metanol etanol
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Carbohidratos
CarbohidratosCarbohidratos
Carbohidratos
 
Grupos sanguineos (1)
Grupos sanguineos (1)Grupos sanguineos (1)
Grupos sanguineos (1)
 
Plantas medicinales y sus efectos en el ser power (1)
Plantas medicinales y sus efectos en el ser power (1)Plantas medicinales y sus efectos en el ser power (1)
Plantas medicinales y sus efectos en el ser power (1)
 
Hipotalamo para expo
Hipotalamo para expoHipotalamo para expo
Hipotalamo para expo
 
Metabolismo energético (1)
Metabolismo energético (1)Metabolismo energético (1)
Metabolismo energético (1)
 
La compatibilidad
La compatibilidadLa compatibilidad
La compatibilidad
 
2
22
2
 
Análisis de orina
Análisis de orinaAnálisis de orina
Análisis de orina
 
1
11
1
 
Nutrición infantil
Nutrición infantil Nutrición infantil
Nutrición infantil
 
Bioquimica en la sangre editar
Bioquimica en la sangre editarBioquimica en la sangre editar
Bioquimica en la sangre editar
 
co2 y o2
co2 y o2co2 y o2
co2 y o2
 
Genoma humano
Genoma humano Genoma humano
Genoma humano
 

Proteinas 2nico (1)

  • 2. Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células vivientes es la de servir como unidades monómeras a partir de las cuales se sinteticen cadenas polipeptídicas de proteínas. La mayoría de las proteínas contienen en proporciones diferentes, los mismos 20 L-alfaaminoácidos.
  • 3. Son en número de 20, pero además se puede mencionar a la Selenocisteína y la Pirrolisina pero aún no clasificados Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales Valina (Val) Alanina (Ala) Leucina (Leu) Prolina (Pro) Treonina (Thr) Glicina (Gly) Lisina (Lys) Serina (Ser) Triptófano (Trp) Cisteína (Cys) Histidina (His) Asparagina (Asn) Fenilalanina (Phe) Glutamina (Gln) Isoleucina (Ile) Tirosina (Tyr) Arginina (Arg) Ácido aspártico (Asp) Metionina (Met) Ácido glutámico (Glu)
  • 4. En las proteínas sólo existen L-alfa-aminoácidos Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero Los aminoácidos contienen grupos funcionales amino y carboxilo. En un alfa-aminoácido, ambos están unidos al mismo átomo de carbono. Estructura ionicamente correcta para un aminoácido a pH fisiológico o cerca de el (A). La estructura sin carga que se muestra en (B) no puede existir a ningún pH, pero es posible usarla por conveniencia cuando se describe la química de los aminoácidos.
  • 5. L – alfa aminoácidos presentes en las proteínas Con cadenas laterales alifáticas Glicina Gli (G) Alanina Ala (A) Valina Val (V) Leucina Leu(L) Isoleucina Ile (I) Con cadenas laterales que contienen azufre Cisteína Cis (C) Metionina Met (M)
  • 6. Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxilo Serina Ser (S) Treonina Tre (T) Tirosina Tir (Y)
  • 7. Con cadenas laterales con contienen grupos ácidos o sus amidas Ácido aspártico Asp (D) Asparagina Asn (A) Ácido Glutámico Glu (E) Glutamina Gln(Q) Con cadenas laterales con contienen grupos básicos Arginina Arg (R) Lisina Lis (K) Histidina His (H)
  • 8. Con cadenas laterales con contienen anillos aromáticos Hisitidina His (H) Fenilalanina Fen (F) Tirosina Tir (Y) Triptófano Tri (W) Iminoácidos Prolina Pro (P)
  • 10. La polimerización de los L-alfaaminoácidos por enlaces peptídicos constituye el marco estructural para las proteínas. Las estructuras pepitídicas se escriben con el residuo amino-terminal (el residuo con un grupo de alfa amino libre) a la izquierda y con el residuo carboxilo terminal (el residuo con un grupo alfa carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido tiene un solo grupo alfa amino libre y un solo grupo alfa carboxilo libre.
  • 11. SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PÉPTIDOS La mutación del DNA que altera codones puede producir la inserción de grupos aminoacilo inapropiados en un polipéptido o proteína. Las células animales, vegetales y bacterianas contienen diversos polipéptidos de peso molecular bajo (3 a 100 residuos aminoacilos) que tienen actividad fisiológica importante.
  • 12.  Son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel fundamental para la vida.  El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar.  Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%.  Químicamente son polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
  • 13. Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de condensación de los aminoácidos. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une, eliminando una molécula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptídico.
  • 14. HOLOPROTEÍNAS FIBROSAS COLÁGENO QUERATINA ELASTINA FIBROINA GLOBULARES ALBÚMINA Ovoalbúmina Seroalbúmina Lactoalbúmina GLOBULINAS α Globulinas β Globulinas γ Globulinas HISTONAS ENZIMAS HETEROPROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS Mucinas Anticoagulantes Glucoproteína A y B FOSFOPROTEÍNAS Vitelinas Caseina LIPOPROTEÍNAS HDL. LDL, VLDL CROMOPROTEÍNAS Hemoglobinas Hemocioninas Citocromos
  • 15. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS PRIMARIA Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja plegada. Se origina cuando la atracción entre los grupos que se encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa. Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y la hemoglobina. REPRESENTACION GRAFICA
  • 18. Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la clara del huevo. Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades. Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la cola. Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman en gelatina. Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de los animales.
  • 19. La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado. La insulina es un polipéptido formado por 51 residuos de aminoácidos y fue la primera estructura primaria de proteína que se determinó y la primera proteína sintetizada.
  • 20. Las inmunoglobulinas son glicoproteinas que actuan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocitos B.
  • 21. Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo. Secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos. Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo. Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero. Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos
  • 22. Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas.
  • 23. La mioglobina es una proteína de los músculos esquelético y cardiaco. Cuando usted hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. Bajo condiciones de escasez (por ejemplo, en el ejercicio extenuante), el oxigeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias musculares para la síntesis de ATP dependiente de oxígeno.
  • 24. Cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. GRUPO HEM Los carbonos de los anillos pirrolicos y de los puentes de metileno son coplanares y el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el misma plano.
  • 25. El bióxido de carbono generado en los tejidos periféricos se combina con el agua para formar ácido carbónico el cual se disocia en iones bicarbonato y protones. La hemoglobina desoxigenada actúa como un amortiguador al fijar protones y liberarlos en los pulmones.
  • 27. Cuando la glucosa sanguínea entra a los eritrocitos, la hemoglobina es glucosilada de manera no enzimática y su hidroxilo anomérico deriva los grupos amino presentes en los residuos lisil y en las terminales amino. Una HbA 1c elevada, que indica control deficiente de la glucosa sanguínea, puede guiar al médico en la selección del tratamiento apropiado (por ejemplo, un control más riguroso de la alimentación o una dosificación mayor de insulina). La fracción de hemoglobina glucosilada, normalmente alrededor de 5%, es proporcional a la concentración de glucosa en la sangre. Por tanto, la medición de HbA1c proporciona información útil para el manejo de la diabetes sacarina.
  • 28. Prión Un prión es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento. La definición científica dice que un prión es la forma alterada de una proteína celular funcional (PrP en mamíferos), que ha perdido su función normal, pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica. ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES INSOMNIO FAMILIAR FATAL
  • 30. Las proteínas con función enzimática son las mas numerosa y especializadas , actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es convertir los alimentos en energía . Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .
  • 31. Algunas proteínas constituyen estructuras como las membranas de las células , otras como el colágeno ,la elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos, articulaciones, oj os, uñas y cabello. Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones , falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados y uñas frágiles .
  • 32. Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el decágono que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer .
  • 33. Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.
  • 34. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina . El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína denominada dineina.
  • 35. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
  • 36. Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
  • 37. Las fuentes dietéticas Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.
  • 38. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.
  • 39. La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
  • 40. La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor . La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.
  • 41. • • • • • • Alteraciones del sistema renal Desnutrición Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) Celiaquía o intolerancia al gluten. Osteoporosis Enfermedades cardiovasculares.