1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

2. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
polímeros lineales construídos a partir de
monómeros llamados aminoácidos, que
bajo condiciones fisiológicas tienen una
estructuratridimensional definida.
• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
(Creighton 2000)

3. Proteínas
Las proteínas son los compuestos químicos
más importante para la función celular
• Participan en todas las funciones
biológicas
• Están constituidas por aminoácidos.

4. Diversidad funcional e importancia
• Las enzimas, catalizadores de las reacciones
químicas en los organismos vivientes;
• Las hormonas, reguladores de actividades
celulares
• La hemoglobina y otras moléculas con
funciones de transporte en la sangre;
• Los anticuerpos responsables de acciones de
defensa natural contra infecciones o agentes
extraños, etc.

7. CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Aumente la rapidez o velocidad de una reacción
química o sea, la velocidad de formación del
producto.
ENZIMAS

8. • Los AMINOÁCIDOS son los precursores moleculares
de las proteínas y tienen una estructura común.
(Voet, 2004)
(Creighton 2000)

9. Estructura básica de un aminoácido

10. Carbono α: Centro quiral
• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un
plano.
ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que no
pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
• L ó D
• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.
(Voet, 2004)

16. CUATRO NIVELES
ESTRUCTURALES
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17. ESTRUCTURA PRIMARIA:
FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
(Creighton 2000)

19. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos que
se encuentran cerca en la secuencia.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sintesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria
(Creighton 2000)

20. • α- hélice:
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el
-NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
(Creighton 2000; Voet, 2004)

21. Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
• Forma-β
(Creighton 2000; Voet, 2004)

22. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es su disposición espacial; es decir, el plegamiento de los
elementos estructurales secundarios, junto con las
disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el
arreglo tridimensional de todos los aminoácidos)

23. La estructura terciaria informa sobre la disposición de
la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R.

24. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en
estructuras de múltiples subunidades.
(se presenta en proteínas que contienen más de una
cadena polipeptídica, conocidas como subunidades)
(Creighton 2000)

25. La FUNCIÓN de una proteínas es directamente
dependiente de su estructura tridimensional.
Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN
Determina la especificidad de interacción con otras moléculas,
Determina su función,
Determina su estabilidad y tiempo de vida media

26. DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido implicados
en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.
(Cueto et all., 2007)

27. Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
(Cueto et all., 2007)
Desnaturalización de la estructura
trimimensional con urea y
reducción de puentes disulfuro
con 2-mercaptoetanol.

28. •La polaridad del disolvente:
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden
sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.
Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la molécula proteica,provocando la agregación y
precipitación.
•Aumento de la fuerza iónica del medio:
(por adición de sulfato amónico o urea, por ejemplo) provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones
electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y
precipitan.
(Cueto et all., 2007)

29. •Efecto del ph:
Los iones H+ y OH- del agua afectan a la carga eléctrica de
los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las
proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación.
•Efecto de la temperatura:
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía
cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la
envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la
proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona
con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
(Cueto et all., 2007)